Revisión de la actividad 1

Schematic TLR Structure. TLRs are typically transmembrane receptors present

in cellular or endosomal membranes, characterized by a leucine-rich pathogen-
recognition domain and a toll-interleukin 1 receptor (TIR) signal transduction
domain.
Motivos y dominios

Héctor Hugo Vargas Calderón

Motivo

• También llamado pliegue o (más raramente) estructura

supersecundaria. Un motivo o pliegue es un patrón de doblado
reconocible involucrando dos o más elementos de estructura
secundaria y la(s) conexión(es) entre ellos
 giro β-α-β.
Motivo
• Un motivo puede ser muy simple, como dos elementos
de estructura secundaria plegada una contra la otra, y
representan solo una pequeña parte de una proteína

• Un ejemplo es un giro β-α-β. Un motivo también

puede ser un estructura muy elaborada que implica
puntajes de segmentos de proteínas plegados, como el
barril β.
α-giro-α

• Formada por dos a-hélices cortas,

conectadas entre sí mediante un
tramo sin estructura secundaria (o a
veces un giro b). Es característico de
proteínas que interaccionan con el
DNA
Mano EF

• Es un dominio estructural de
proteínas de tipo hélice-bucle-
hélice que se encuentra en una
gran familia de proteínas de
unión a calcio. 
Coiled-coil

• Es un motivo estructural
formado por dos a-hélices
yuxtapuestas. A menudo, estas
dos hélices interaccionan entre
sí mediante cadenas laterales de
leucina.
Motivos beta
Horquilla b
• Es un motivo estructural muy
sencillo en el cual dos
estructuras b adyacentes se
orientan de forma antiparalela.

• No se le relaciona con ninguna

función concreta.
Hélice beta

• Es una estructura secundaria de proteínas formada
de la asociación de láminas beta paralelas en un
patrón helicoidal con dos o tres caras. 
Barril β

• Es una estructura de proteínas formada

por una serie de láminas beta que se
tuercen y enrollan para formar una
estructura cerrada en donde la primera
cadena de láminas beta se une a la última
a través de enlaces por puente de
hidrógeno.
Estructura de Rossmann

• Consta de hélices a y hojas b en

disposición paralela y alternante.
Es frecuente en proteínas que se
unen a nucleótidos.
¿Qué es el motivo de una proteína?

• Consiste en unos dobleces específicos de la cadena de amino ácidos

de la proteína que le permite "anidarse" en un espacio de forma
complementaria de otra estructura biológica, comúnmente otra
proteína o el ADN con este "engranamiento" ambas estructuras
quedan unidas.
Dominios
Dominio

• Un dominio estructural es un elemento de la estructura de las

proteínas que se autoestabiliza y a menudo estabiliza a los motivos
conformacionales independientemente del resto de la cadena de
proteína.

• Ejemplo, "el domino de unión a calcio de calmodulina".

Otras definiciones

• Un dominio, como lo definió Jane Richardson en 1981, es parte de una cadena

polipeptídica que es independientemente estable o podría sufrir movimientos
como una sola entidad con respecto a la proteína completa. 

• Polipéptidos con más de unos cientos de residuos de aminoácidos a menudo

se pliegan en dos o más dominios, a veces con diferentes funciones.
• Diferentes dominios a menudo tienen distintas funciones,
como la unión de pequeñas moléculas o la interacción con
otras proteínas. Las proteínas pequeñas usualmente tienen un
dominio (el dominio es la proteína).

• Un dominio es un término más genérico que designa una

región de una proteína con interés biológico funcional o
estructural. 
Piruvato Quinasa
Señalización de proteínas
Introducción

• Diferentes proteínas necesitan ser enviadas a diferentes lugares de la

célula eucarionte o, en algunos casos, exportadas al exterior de la
célula hacia el espacio extracelular.

•  ¿Cómo es que las proteínas correctas llegan a los lugares correctos?

• Las células tienen varios sistemas de envío, algo así como versiones
moleculares del servicio postal, para asegurarse que las proteínas
lleguen a sus destinos correctos.

• En estos sistemas se utilizan etiquetas moleculares (frecuentemente,

secuencias de aminoácidos) para enviar las proteínas hacia el lugar
específico de "entrega". Vamos a revisar cómo es que funcionan estos
sistemas de envío..
Péptido señal

• Las proteínas se transportan al RE durante la traducción si tienen una

secuencia de aminoácidos llamada péptido señal.

• Las proteínas que no tienen un péptido señal permanecen en el

citosol. Sin embargo, si tienen las etiquetas adecuadas, pueden
enviarse a mitocondrias, cloroplastos, peroxisomas o el núcleo
después de la traducción.
Transducción de señal
Péptido señal
• OCTOPUS http://octopus.cbr.su.se/
• PHOBIUS http://phobius.sbc.su.se/
• TOPCONS http://topcons.net/

• Zipper leucine http://2zip.molgen.mpg.de/index.html

• GLOBPLOT 2 http://globplot.embl.de/
• Pfam https://pfam.xfam.org/
• Prosite https://prosite.expasy.org/
• ProDom http://prodom.prabi.fr/prodom/current/html/form.php
>sp|Q9NR96|TLR9_HUMAN Toll-like receptor 9 OS=Homo sapiens OX=9606 GN=TLR9
PE=1 SV=2 MGFCRSALHPLSLLVQAIMLAMTLALGTLPAFLPCELQPHGLVNCNWLFLKSVPHFSMAA
PRGNVTSLSLSSNRIHHLHDSDFAHLPSLRHLNLKWNCPPVGLSPMHFPCHMTIEPSTFL
AVPTLEELNLSYNNIMTVPALPKSLISLSLSHTNILMLDSASLAGLHALRFLFMDGNCYY
KNPCRQALEVAPGALLGLGNLTHLSLKYNNLTVVPRNLPSSLEYLLLSYNRIVKLAPEDL
ANLTALRVLDVGGNCRRCDHAPNPCMECPRHFPQLHPDTFSHLSRLEGLVLKDSSLSWLN
ASWFRGLGNLRVLDLSENFLYKCITKTKAFQGLTQLRKLNLSFNYQKRVSFAHLSLAPSF
GSLVALKELDMHGIFFRSLDETTLRPLARLPMLQTLRLQMNFINQAQLGIFRAFPGLRYV
DLSDNRISGASELTATMGEADGGEKVWLQPGDLAPAPVDTPSSEDFRPNCSTLNFTLDLS
RNNLVTVQPEMFAQLSHLQCLRLSHNCISQAVNGSQFLPLTGLQVLDLSHNKLDLYHEHS
FTELPRLEALDLSYNSQPFGMQGVGHNFSFVAHLRTLRHLSLAHNNIHSQVSQQLCSTSL
RALDFSGNALGHMWAEGDLYLHFFQGLSGLIWLDLSQNRLHTLLPQTLRNLPKSLQVLRL
RDNYLAFFKWWSLHFLPKLEVLDLAGNQLKALTNGSLPAGTRLRRLDVSCNSISFVAPGF
FSKAKELRELNLSANALKTVDHSWFGPLASALQILDVSANPLHCACGAAFMDFLLEVQAA
VPGLPSRVKCGSPGQLQGLSIFAQDLRLCLDEALSWDCFALSLLAVALGLGVPMLHHLCG
WDLWYCFHLCLAWLPWRGRQSGRDEDALPYDAFVVFDKTQSAVADWVYNELRGQLEECRG
RWALRLCLEERDWLPGKTLFENLWASVYGSRKTLFVLAHTDRVSGLLRASFLLAQQRLLE
DRKDVVVLVILSPDGRRSRYVRLRQRLCRQSVLLWPHQPSGQRSFWAQLGMALTRDNHHF
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