Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que forman parte de la estructura

de las proteínas y están compuestas por 4 elementos químicos básicos: carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno1. La unión entre diversos aminoácidos es lo que
genera grupos de péptidos y polipéptidos, es decir, proteínas1. Los aminoácidos
juegan un papel clave en la gran mayoría de los procesos biológicos2.

Existen dos tipos de aminoácidos: esenciales y no esenciales. Los aminoácidos

esenciales son aquellos que el cuerpo humano no es capaz de generar y que obtiene a
través de la alimentación. Los aminoácidos no esenciales son aquellos que el cuerpo
humano puede sintetizar para el adecuado funcionamiento del cuerpo1. Además,
existen los denominados aminoácidos condicionales, los cuales no son esenciales y
solo se utilizan en condición de enfermedad o estrés1.

Explorar

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que se combinan para formar proteínas y
son fundamentales para la vida. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir
proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a realizar diversas funciones. Algunas de las
funciones más importantes de los aminoácidos en el organismo son:

1. Función estructural: Los aminoácidos sostienen y rellenan dentro de la

estructura tisular y ciertas proteínas de sostén (elastina) dan propiedades
elásticas a los tejidos1.
2. Descomponer los alimentos: Los aminoácidos ayudan a descomponer los
alimentos en el cuerpo2.
3. Reparar tejidos corporales: Los aminoácidos también ayudan a reparar
tejidos corporales en el cuerpo2.

¿Te gustaría saber más sobre alguna función en particular? 😊

Los aminoácidos se pueden clasificar según diferentes criterios, incluyendo la
naturaleza de su cadena lateral o grupo R y su participación en la constitución de las
proteínas.

1. Según la naturaleza de la cadena lateral o grupo R: Los aminoácidos se

pueden clasificar según las propiedades de su cadena lateral. Por ejemplo, los
aminoácidos pueden ser polares, no polares, cargados positivamente o cargados
negativamente1. Los aminoácidos polares tienen grupos “R” que son hidrófilos,
lo que significa que buscan el contacto con soluciones acuosas1.
2. Según su participación en la constitución de las proteínas: Los aminoácidos
son los monómeros que componen las proteínas. Específicamente, una proteína
está compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una de las
cuales se denomina polipéptido2. Las proteínas contienen 20 tipos diferentes de
aminoácidos2.

¿Te gustaría saber más sobre algún aspecto en particular de la clasificación de los

aminoácidos? 😊

Los aminoácidos se pueden clasificar según diferentes criterios, incluyendo la

naturaleza de su cadena lateral o grupo R y su participación en la constitución de las
proteínas.

1. Según la naturaleza de la cadena lateral o grupo R: Los aminoácidos se

pueden clasificar según las propiedades de su cadena lateral. Por ejemplo, los
aminoácidos pueden ser polares, no polares, cargados positivamente o cargados
negativamente1. Los aminoácidos polares tienen grupos “R” que son hidrófilos,
lo que significa que buscan el contacto con soluciones acuosas1.
2. Según su participación en la constitución de las proteínas: Los aminoácidos
son los monómeros que componen las proteínas. Específicamente, una proteína
está compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una de las
cuales se denomina polipéptido2. Las proteínas contienen 20 tipos diferentes de
aminoácidos2.

¿Te gustaría saber más sobre algún aspecto en particular de la clasificación de los

aminoácidos? 😊

Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que forman parte de la estructura
de las proteínas y están compuestas por 4 elementos químicos básicos: carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno1. Los aminoácidos se pueden clasificar en dos tipos:
esenciales y no esenciales.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no es capaz de
generar y que obtiene a través de la alimentación2. Son llamados “esenciales” porque
su adquisición a través de los alimentos es imprescindible para garantizar nuestra
salud fisiológica1. Hay 9 aminoácidos esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina3.

Por otro lado, los aminoácidos no esenciales son aquellos que el cuerpo humano
puede sintetizar para el adecuado funcionamiento del cuerpo2. Esto significa que
nuestro propio cuerpo puede producir estos aminoácidos a partir de otros compuestos4.
Hay 11 aminoácidos no esenciales: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico,
cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina3.

En resumen, los aminoácidos esenciales son aquellos que deben ser obtenidos a través
de la dieta ya que el cuerpo humano no puede producirlos por sí mismo. Los
aminoácidos no esenciales son aquellos que el cuerpo humano puede sintetizar por sí
mismo a partir de otros compuestos. ¿Te gustaría saber más sobre algún aspecto en

particular de los aminoácidos? 😊

Los aminoácidos tienen dos grupos ionizables: el grupo amino y el grupo carboxilo1.
Estos grupos pueden ionizarse dependiendo de los cambios de pH2. Cuando los
aminoácidos se unen en un enlace peptídico, estos grupos ya no se ionizan3. Algunos,
pero no todos los aminoácidos tienen grupos R que pueden ionizar3. La carga de una
proteína surge entonces de las cargas del grupo α-amina, el grupo α-carboxilo y la
suma de las cargas de los grupos R ionizados3.

La capacidad de ionización de los aminoácidos es importante biológicamente porque

permite a las proteínas interactuar con otras moléculas y participar en reacciones
químicas. Por ejemplo, las enzimas, que son proteínas que actúan como catalizadores
en las reacciones bioquímicas, utilizan sus grupos ionizables para unir o romper sus
sustratos. Además, la capacidad de ionización de los aminoácidos también puede
afectar la estructura y función de las proteínas, ya que las cargas pueden interactuar
entre sí y con otras moléculas para estabilizar o desestabilizar la estructura
tridimensional de la proteína.

¿Te gustaría saber más sobre algún aspecto en particular de los grupos ionizantes de

los aminoácidos? 😊

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (-NH2) y un
grupo carboxilo (-COOH). Estos grupos pueden ionizarse, es decir, pueden ganar o
perder protones (H+) dependiendo del pH del medio en el que se encuentren. El pK de
un grupo ionizable es el pH al cual la mitad de las moléculas están en su forma
protonada y la otra mitad en su forma desprotonada.

 Monoamino monocarboxilo: Este tipo de aminoácidos tiene un solo grupo

carboxilo y un solo grupo amino. A pH muy bajo, ambos grupos estarán en su
forma protonada, es decir, el grupo carboxilo estará en forma de -COOH y el
grupo amino en forma de -NH3+. A medida que aumenta el pH, el grupo
carboxilo perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre cuando el
pH es igual al pK del grupo carboxilo. A pH aún más alto, el grupo amino
también perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto ocurre cuando el pH
es igual al pK del grupo amino.
 Monoamino bicarboxilo: Este tipo de aminoácidos tiene dos grupos carboxilo y
un solo grupo amino. A pH muy bajo, todos los grupos estarán en su forma
protonada (-COOH y -NH3+). A medida que aumenta el pH, uno de los grupos
carboxilo perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre cuando el
pH es igual al pK del primer grupo carboxilo. Aún más alto, el segundo grupo
carboxilo también perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre
cuando el pH es igual al pK del segundo grupo carboxilo. Finalmente, a pH aún
más alto, el grupo amino perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto
ocurre cuando el pH es igual al pK del grupo amino.
 Diamino monocarboxilo: Este tipo de aminoácidos tiene un solo grupo
carboxilo y dos grupos amino. A pH muy bajo, todos los grupos estarán en su
forma protonada (-COOH y -NH3+). A medida que aumenta el pH, el grupo
carboxilo perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre cuando el
pH es igual al pK del grupo carboxilo. Aún más alto, uno de los grupos amino
perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto ocurre cuando el pH es igual al
pK del primer grupo amino. Finalmente, a pH aún más alto, el segundo grupo
amino también perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto ocurre cuando
el pH es igual al pK del segundo grupo amino.

Es importante tener en cuenta que estos son solo ejemplos generales y que cada
aminoácido específico puede tener diferentes valores de pK para sus grupos
ionizables. Además, algunos aminoácidos pueden tener otros grupos ionizables
además de los mencionados anteriormente. ¿Te gustaría saber algo más sobre este

tema? 😊

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (-NH2) y un
grupo carboxilo (-COOH). Estos grupos pueden ionizarse, es decir, pueden ganar o
perder protones (H+) dependiendo del pH del medio en el que se encuentren. El pK de
un grupo ionizable es el pH al cual la mitad de las moléculas están en su forma
protonada y la otra mitad en su forma desprotonada.

 Monoamino monocarboxilo: Este tipo de aminoácidos tiene un solo grupo

carboxilo y un solo grupo amino. A pH muy bajo, ambos grupos estarán en su
forma protonada, es decir, el grupo carboxilo estará en forma de -COOH y el
grupo amino en forma de -NH3+. A medida que aumenta el pH, el grupo
carboxilo perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre cuando el
pH es igual al pK del grupo carboxilo. A pH aún más alto, el grupo amino
también perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto ocurre cuando el pH
es igual al pK del grupo amino.
 Monoamino bicarboxilo: Este tipo de aminoácidos tiene dos grupos carboxilo y
un solo grupo amino. A pH muy bajo, todos los grupos estarán en su forma
protonada (-COOH y -NH3+). A medida que aumenta el pH, uno de los grupos
carboxilo perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre cuando el
pH es igual al pK del primer grupo carboxilo. Aún más alto, el segundo grupo
carboxilo también perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre
cuando el pH es igual al pK del segundo grupo carboxilo. Finalmente, a pH aún
más alto, el grupo amino perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto
ocurre cuando el pH es igual al pK del grupo amino.
 Diamino monocarboxilo: Este tipo de aminoácidos tiene un solo grupo
carboxilo y dos grupos amino. A pH muy bajo, todos los grupos estarán en su
forma protonada (-COOH y -NH3+). A medida que aumenta el pH, el grupo
carboxilo perderá un protón y se convertirá en -COO-. Esto ocurre cuando el
pH es igual al pK del grupo carboxilo. Aún más alto, uno de los grupos amino
perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto ocurre cuando el pH es igual al
pK del primer grupo amino. Finalmente, a pH aún más alto, el segundo grupo
amino también perderá un protón y se convertirá en -NH2. Esto ocurre cuando
el pH es igual al pK del segundo grupo amino.

Es importante tener en cuenta que estos son solo ejemplos generales y que cada
aminoácido específico puede tener diferentes valores de pK para sus grupos
ionizables. Además, algunos aminoácidos pueden tener otros grupos ionizables
además de los mencionados anteriormente. ¿Te gustaría saber algo más sobre este

tema? 😊

Un tripéptido es una molécula formada por la unión de tres aminoácidos mediante

enlaces peptídicos1. Los enlaces peptídicos son enlaces covalentes que se forman entre
el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro
aminoácido, liberando una molécula de agua (H2O) en el proceso2.
La estructura de un tripéptido se puede representar como sigue:
H
|
R1 - C - N - C - R2 - C - N - C - R3
| || | || | || |
H O H O H O H
Copiar

Donde R1, R2 y R3 representan las cadenas laterales de los tres aminoácidos que
forman el tripéptido. Los enlaces peptídicos están representados por las líneas dobles
entre los átomos de carbono y nitrógeno. Los residuos de aminoácidos son las partes
de la molécula que quedan después de que se ha formado el enlace peptídico, es decir,
los grupos R1, R2 y R3 junto con los átomos de carbono a los que están unidos.

La dirección del tripéptido se indica por el orden en que aparecen los aminoácidos. En
este caso, el tripéptido va desde el aminoácido con la cadena lateral R1 hasta el
aminoácido con la cadena lateral R3.

En cuanto a las uniones rígidas y móviles, los enlaces peptídicos son relativamente
rígidos debido a su naturaleza de doble enlace parcial. Esto significa que los átomos
de carbono y nitrógeno que forman el enlace peptídico no pueden rotar libremente
respecto a él. Sin embargo, los otros enlaces en la molécula son más flexibles y
permiten cierta rotación.

¿Te gustaría saber más sobre algún aspecto en particular de la estructura de los

tripéptidos? 😊

El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido se define como el pH en el que el

aminoácido tiene una carga neta cero. Esto ocurre porque los aminoácidos son
moléculas anfóteras, lo que significa que pueden actuar como ácidos o bases. Los
aminoácidos tienen un grupo carboxilo (-COOH) que puede perder un protón y
convertirse en un grupo carboxilato (-COO-) cargado negativamente, y un grupo
amino (-NH2) que puede ganar un protón y convertirse en un grupo amonio (-NH3+)
cargado positivamente. El pH del medio ambiente afecta la proporción de estos
grupos y, por lo tanto, la carga neta del aminoácido.

Para calcular el pI de un aminoácido, se deben conocer los valores de pKa de los

grupos ionizables del aminoácido. Para un aminoácido con solo una amina y un grupo
carboxilo, el pI se puede calcular a partir de la media de los pKas de la molécula. La
fórmula para calcular el pI es: pI = (pKa1 + pKa2) / 2, donde pKa1 es el valor de pKa
del grupo carboxilo y pKa2 es el valor de pKa del grupo amino.
Por ejemplo, si tomamos el caso del aminoácido glicina, cuyos valores de pKa son
2.34 para el grupo carboxilo y 9.60 para el grupo amino, podemos calcular su pI
utilizando la fórmula anterior: pI = (2.34 + 9.60) / 2 = 5.97.

El punto isoeléctrico es importante en la biología porque puede afectar la solubilidad

y la actividad de las proteínas. A un pH por debajo de su pI, las proteínas tienen una
carga positiva neta y a un pH por encima de su pI, las proteínas tienen una carga neta
negativa. Esto significa que las proteínas pueden ser separadas por carga neta
utilizando técnicas como la electroforesis en gel o la cromatografía de intercambio
iónico.

Los péptidos son moléculas biológicas y médicamente importantes que se encuentran

naturalmente en los organismos y también pueden ser sintetizadas en el laboratorio.
Los péptidos actúan como componentes estructurales de células y tejidos, hormonas,
toxinas, antibióticos y enzimas1. Algunos ejemplos de péptidos de importancia
biológica incluyen:

 Bradicinina: Se forma en la sangre a través de un precursor inactivo, el

bradicininógeno, por la acción de las enzimas proteolíticas (ej. tripsina) o por
calcicreina cerica activada. La bradicinina es un potente vasodilatador
dependiente del endotelio, que provoca la contracción del músculo liso no
vascular, aumenta la permeabilidad vascular y también está relacionado con el
mecanismo del dolor2.
 Factor natriurético auricular: Es un polipéptido producido en la aurícula
derecha e izquierda del corazón (por los miocitos auriculares) como respuesta
al aumento de la presión arterial. Está estrechamente relacionado con el control
homeostático del agua corporal, sodio, potasio y tejido adiposo2.

Estos son solo algunos ejemplos de péptidos de importancia biológica. ¿Te gustaría

saber más sobre algún péptido en particular? 😊