“Año de la lucha contra la corrupción y la impunidad”

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE INGENIERIA
EAP: Ingeniería Agroindustrial

CURSO:
COMPOSICION BIOQUIMICA DE PRODUCTOS
AGROINDUSTRIALES

TEMA:
SEMANA N°06

ESTUDIANTES:

 Barrionuevo Flores, Caroline

 Barrios Muñoz, Presly
 Blas Damian, Marcelo

DOCENTE:
Víctor Augusto Castro Zavaleta

2019
 Aminoácidos, Péptidos y Proteína.

1. Propiedades físico-químicas de los aminoácidos:

1.1. Propiedades generales:

 Clasificación y estructura:
Los ᾳ-aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Constan de
un átomo de carbono a covalentemente unido a un átomo de hidrógeno, un grupo
amina, un grupo carboxílico y una cadena lateral, o grupo R.

Las proteínas naturales contienen hasta 20 diferentes aminoácidos primarios,

unidos vía enlaces amida. Las propiedades físico-químicas, como la carga neta, la
solubilidad, la reactividad química y las posibilidades de establecer enlaces de
hidrógeno de los aminoácidos dependen de la naturaleza química de la cadena
lateral.

Los aminoácidos se pueden clasificar tomando en cuenta el grado de interacción

de las cadenas laterales con el agua:

 Hidrófobos: Son aminoácidos que presentan una solubilidad

limitada con el agua, como son los que tienen cadena alifática (Ala,
Ile, Leu, Met, Pro y Val) y aromática (Phe, Trp y Tyr).
 Hidrófilos: Son aquellos muy solubles en agua y pueden estar
cargados (Arg, Asp, Glu, His y Lys) o no (Ser, Thr, Asri, Gln y
Cys).
Los aminoácidos de acuerdo a la carga que posee su cadena lateral se pueden
diferenciar 2 subgrupos principales:
 Apolares: Son aquellos que su cadena lateral no tiene carga
dentro de estos se encuentran los alifáticos (Gln,Ala,Val,Leu,Met)
que su cadena lateral no cuenta con enlaces dobles conjugados, y
los aromáticos [Fenilalanina (R=CH2-Benceno), Tirosina
(R=CH2-Benceno-OH), Triptófano (R=C(CH-NH)-Benceno]
 Polares: Los que su cadena lateral posee carga, entre los cuales
están los aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero
tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las
cargas, por la presencia de un átomo de O ó N, tal es el caso de: la
 Serina (R=CH2OH) , Treonina (R=CH(OH)-
CH3),Cisteína(R=CH2-SH),Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-
),Asparagina(R=CH2-C(NH2)=O), Glutamina (R=CH2-CH2-
C(NH2)=O).Por otro lado están los que poseen carga (son
aminoácidos con un grupo ácido o básico extra en su cadena
lateral) entre los cuales están:

 Aspartato (R=CH2-COO–): Tiene un grupo ácido y a pH

neutro está fuertemente ionizado.
 Glutamato (R=CH2-CH2-COO–): Tiene un grupo ácido y
a pH neutro está fuertemente ionizado. Junto al
Aspartato actúan en mecanismos de catálisis ácido/base.
 Lisina (R=CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+): Grupo amino.
Captan hidrógenos y se cargan positivamente a pH neutro
(también arginina e histidina)
 Arginina (R=CH2-CH2-CH2-C(NH2)=NH2): Grupo
guanidino.
 Histidina (R=CH2-C(NH-CH=N)-CH): Grupo
imidazol. Por su ph próximo a 7 es el catalizador ácido-
base por excelencia en las enzimas.

 Estereoquímica de los aminoácidos:

Con la excepción de Gly, el átomo de carbono ᾳ de todos los aminoácidos es

asimétrico, lo que quiere decir que son distintos los cuatro grupos a él unidos. El
centro asimétrico así constituido es responsable de que los aminoácidos exhiban
actividad óptica, es decir, de que roten el plano de la luz linealmente polarizada.
Además, también son asimétricos los átomos de carbono 13 de Ile y Thr, por lo
que ambos aminoácidos pueden hallarse en cuatro formas enantiómeras. Existen
2 estereosomeros distinguibles: imágenes especulares que no se pueden
superponer una de la otra (enantiomeros o isómeros ópticos) los cuales son L-
(constituyentes de las proteínas) Y D-aminoácido (función biológica), estos se
representan convencionalmente del siguiente modo:
  Propiedades ácido base de los aminoácidos:

Como los aminoácidos contienen un grupo carboxílico (ácido) y un grupo amina

(básico), se comportan como ácidos y como bases; es decir son anfolitos.
A pHs próximos a la neutralidad, tanto el grupo ᾳ-amino como el ᾳ-carboxílico
están ionizados y la molécula es un ion dipolar o zwitterion. El pH al que el ion
dipolar es eléctricamente neutro se le denomina punto isoeléctrico (pi). Cuando
el zwitterion se titula con un ácido, el grupo coo- se protona. El pH al que las
concentraciones de coo- y COOH son iguales se le conoce como pKa1 (es decir,
el logaritmo negativo de la constante de disociación Ka1). Del mismo modo,
cuando se titula el zwitterion con una base, el grupo NH3+ se desprotona.

Los puntos isoeléctricos de los aminoácidos pueden calcularse a partir de sus

pKa1, pKa2 y pKa3 utilizando las siguientes expresiones:
Para un aminoácido que no tenga grupos cargados en la cadena lateral, pi =
(pKal + pKa2)/2.
Para los aminoácidos diácidos, pi = (pKa1 + pKa3)/2.
Para los aminoácidos dibásicos, pi = (pKa2 + pKa3)/2.
Los subíndices 1, 2 y 3 se refieren a los grupos a-carboxilo, a-amino y los
ionizables de la cadena lateral, respectivamente.

La carga neta de una determinada proteína, a un determinado pH, puede hallarse

calculando el grado de ionización de los distintos grupos ionizables, usando la
ecuación “Henderson-Hasselbach” y sumando luego todas las cargas positivas y
negativas.

[𝐵𝑎𝑠𝑒 𝐶𝑜𝑛𝑗𝑢𝑔𝑎𝑑𝑎]
pH = pKa + log[𝐴𝑐𝑖𝑑𝑜 𝐶𝑜𝑛𝑗𝑢𝑔𝑎𝑑𝑜] (Ecuación de “Henderson-Hasselbach”)

 Propiedades hidrofóbicas de los aminoácidos:

Uno de los más relevantes factores que afectan a las propiedades físico-químicas,
como la estructura, la solubilidad, la fijación de la grasa, etc., de proteínas y
péptidos es la hidrofobia de sus aminoácidos constitutivos. La hidrofobia puede
definirse como el exceso de energía libre de un sóluto disuelto en agua,
comparada con la que ofrece en un disolvente orgánico en condiciones similares.
La forma más directa y más simple de determinar las hidrofobias relativas de las
cadenas laterales de los aminoácidos implica la obtención experimental de los
cambios de energía libre para la disolución de las cadenas laterales de los
aminoácidos en agua y en un disolvente orgánico, como el etanol.
1.2. Reactividad química de los aminoácidos:

Los aminoácidos reaccionan fácilmente debido a la naturaleza química de su

radical, influyendo en la estabilidad, la reactividad y otras propiedades de las
 proteínas. Los derivados de hidrocarburos aromáticos como la alanina, la valina,
la leucina y la isoleucina, son inertes y casi no intervienen en las reacciones
químicas; los aminoácidos con grupos aminos libres son nucleofílicos como
alanina, arginina y la lisina, por lo que favorecen cambios como el de
oscurecimiento o bien la formación de enlaces entrecruzados.

Muchas de estas reacciones se utilizan para modificar la hidrofilia e hidrofobia

y las propiedades funcionales de las proteínas y los péptidos. Algunas de ellas
pueden usarse también para cuantificar los aminoácidos y restos específicos de
las proteínas. Por ejemplo, la reacción de los aminoácidos con la ninhidrina, el
0-ftaldialdehído o la fluorescamina se emplean de ordinario para la
cuantificación de aminoácidos.

2. Estructura de las proteínas:

2.1. Jerarquía estructural de las proteínas:

 Estructura primaria:

Por estructura primaria de una proteína se entiende la secuencia lineal en que los
aminoácidos que la constituyen se unen de forma covalente, a través de enlaces
amida, conocidos también como enlaces peptídicos. El enlace peptídico es el
fruto de la condensación del grupo ᾳ-carboxílico del aminoácido i y el grupo
amina del aminoácido i + 1, con eliminación de una molécula de agua. En esta
secuencia lineal, todos los restos de aminoácido se encuentran en la
configuración L. Una proteína con n restos de aminoácidos contiene n-1 enlaces
peptídicos. Al extremo en el que se encuentra el grupo a-amina libre se le conoce
como N-terminal y a aquel que tiene el grupo a-COOH libre se le conoce como
e-terminal. Por convención, N representa el comienzo y C el fin de la cadena
polipeptídica.

 Estructura secundaria:

Es la disposición espacial periódica de los restos de aminoácidos en ciertos

segmentos de la cadena polipeptídica. Las estructuras periódicas se producen al
asumir los consecutivos restos aminoaciditos de un segmento idénticos valores
de sus ángulos de torsión el Ф y ѱ. El giro de los ángulos el Ф y ѱ viene impuesto
por las interacciones no covalentes de corto alcance, a distancias muy próximas,
entre las cadenas laterales de los aminoácidos que disminuyen la energía libre
local. Las estructuras aperiódicas, o al azar, se dan en aquellas regiones de las
cadenas polipeptídicas en las que los sucesivos restos aminoacídicos tienen
diferentes ángulos de torsión el Ф y ѱ. En general, en las proteínas se encuentran
dos formas de estructuras secundarias periódicas (regulares). Son las estructuras
helicoidales y las estructuras en lámina.
  Estructura terciaria:

Por estructura terciaria se entiende la disposición espacial lograda cuando una cadena
polipeptídica lineal, con segmentos provistos de diversas estructuras secundarias, se
pliega sobre sí misma para adquirir una forma tridimensional compacta La adquisición
por parte de una proteína (inicialmente provista de una configuración lineal) de una
determinada estructura terciaria es un proceso complejo. A nivel molecular, los
detalles estructurales de una proteína están justificados por su secuencia
aminoacídica. Desde un punto de vista energético, la formación de las estructuras
terciarías supone la optimización de diversas interacciones (hidrofóbicas,
electrostáticas y de van der Waals) y enlaces de hidrógeno entre diversos grupos de la
proteína, de manera que se reduzca al valor mínimo posible la energía libre de la
molécula. El aspecto más importante de la reorganización geométrica, para la
reducción de la energía libre durante la adquisición de la estructura terciaria, es la
nueva ubicación de la mayoría de los restos hidrófobos en el interior de la estructura
y la de la mayor parte de los restos hidrófilos, especialmente los cargados, en la
interfase proteína-agua.

 Estructura cuaternaria:

Es la disposición espacial adoptada por una proteína que contiene más de una
cadena polipeptídica. Numerosas proteínas biológicamente importantes son
dímeros, trímeros, tetrámeros, etc. Cualquiera de estos complejos cuaternarios
(también denominados oligómeros) puede estar formado por subunidades
(monómeros) idénticas (homogéneas) o distintas (heterogéneas).
La formación de las estructuras oligoméricas es debida a interacciones
específicas proteína-proteína. Se trata fundamentalmente de interacciones no
covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas e interacciones
electrostáticas. La riqueza en aminoácidos hidrófobos parece influir en la
tendencia a la formación de proteínas oligoméricas.

2.2. Fuerzas Implicadas en la estabilidad de la estructura de las proteínas:

La estructura de las proteínas está estabilizada por distintos tipos de enlaces, como
enlaces covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro), enlaces por
puentes de hidrógeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones hidrofóbicas,
enlaces salinos (interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los contactos de Van der
Waals. Todos estos tipos de enlaces juegan un importante papel en la estabilización
de la estructura tridimensional de las proteínas.

 Enlaces por puente disulfuro: Este tipo de enlaces se establece al oxidarse dos
cisteínas para formar una cistina, unión de los dos azufres.
 Enlaces salinos: Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptídico
aminoácidos ácidos (Glu y Asp) que presentan carga negativa; y aminoácidos
 básicos (His, Lys, Arg) que presentan carga positiva; hay distintas regiones de
las proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas electrostáticas,
interacciones que se conoce con el nombre de enlace salino.
 Puentes de hidrogeno: Para que un puente de hidrógeno se forme se requiere
de una molécula que posea un hidrógeno unido a un átomo de elevada
electronegatividad y otra molécula que posea otro átomo electronegativo con
alta densidad electrónica (es decir carga parcial negativa). Cuando ambas
moléculas se aproximan por el hidrógeno, se genera un enlace débil
denominado puente de hidrógeno. En un puente de hidrógeno la molécula que
posee el hidrógeno que participa en el puente se denomina donadora y aquella
que porta el átomo electronegativo complementario se denomina aceptora. Una
misma molécula puede actuar como donadora y aceptora formando dos o más
puentes de hidrógeno simultáneamente.
 Interacciones hidrofóbicas: Se dan entre las cadenas laterales de los
aminoácidos hidrofóbico, estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de
la proteína, evitando de esta manera las interacciones con el agua. Este tipo de
fuerzas hidrofóbicas intervienen en el correcto plegamiento de la proteína.
 Fuerzas de Van der Waals: Estas fuerzas son el resultado de las fuerzas
atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los átomos, de manera que
existe una distancia en que la atracción es máxima. Esta distancia se encuentra
en lo que se conoce con el nombre de radios de Van der Waals. Estas fuerzas
se deben a que cada átomo posee una nube electrónica que puede fluctuar,
creando de esta manera dipolos temporales. El dipolo transitorio en un enlace
puede inducir un dipolo complementario en otro enlace, provocando que dos
átomos de los diferentes enlaces se mantengan juntos. Estos dipolos transitorios
provocan una atracción electrostática débil: las fuerzas de Van der Waals.

2.3. Estabilidad conformacional y adaptabilidad de las proteínas:

Todas las interacciones no covalentes ya tratadas, excepto las interacciones

electrostáticas repulsivas contribuyen a estabilizar la estructura nativa de las
proteínas. La influencia estabilizante de la estructura nativa que tiene los
cambios de energía libre total atribuidos a estas interacciones suponen cientos
de kilojulios por mol. Sin embargo, el △GD (Diferencial de energía libre) de la
mayoría de las proteínas se halla entre 20 y 85 kJ/mol.
La principal fuerza desestabilizadora de la estructura nativa es la entropía
conformacional de la cadena polipeptídica.
Las proteínas no están diseñadas como moléculas rígidas. Son muy flexibles; su
estado nativo es· metaestable y la ruptura de uno a tres enlaces de hidrógeno, o
unas pocas interacciones hidrofóbicas, puede modificar fácilmente la
conformación de las proteínas. La adaptabilidad conformacional al cambiar las
condiciones de la disolución en que se encuentran les permite a las proteínas
llevar a cabo funciones biológicas críticas.
Desnaturalización de proteínas
La más importante de las propiedades de las proteínas es la desnaturalización. Por tal se
entienden ciertos cambios experimentados por las propiedades funcionales y fisicoquímicas
naturales de la proteína. La desnaturalización puede definirse como una modificación de la
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de la molécula proteica que no involucra
rompimiento de enlaces covalentes. De hecho, se produce rotura de puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas y enlaces salinos, todo lo cual hace que la molécula se despliegue.
Estos cambios pueden reversibles o irreversibles, dependiendo del agente involucrado. Esta
susceptibilidad será variable para las diferentes proteínas, dado que poseen diferentes
estructuras y composición de aminoácidos. Por ello, mientras un determinado agente
desnaturalizante afectará a la estructura terciaria de una proteína, en otras alterará
preferentemente la estructura secundaria. Por lo tanto, decimos que es la perdida de la
estructura nativa debido a un cambio en su conformación tridimensional, en su estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria, pero no la primaria.

La desnaturalización es la pérdida de la estructura ordenada, se le relaciona con daños

en la proteína ya que pueden perderse funciones fisiológicas , de actividad enzimática,
o, modificar sus propiedades funcionales (agregación o insolubilización)
La desnaturalización puede ser deseable en el caso de aumentar la digestibilidad de las
proteínas por cocción o por la desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes
en leguminosas.

Mejora la funcionalidad, por ejemplo, aumentando sus propiedades de espumado y

emulsificación
Termodinámica de la desnaturalización
La estabilización de una proteína es un proceso cooperativo donde es de vital
importancia enlaces de baja energía no covalentes. El estudio termodinámico del
proceso (desnaturalización) indica que una vez retirado el agente desnaturalizante hay
una renaturalización.

El desplegamiento de una proteína globular aumenta el número de residuos aminoácidos

hidrofóbicos expuestos al solvente. Lo cual se refleja en la agregación (desnaturalización no
reversible) si no hay una molécula que estabilice los sitios hidrofóbicos con el solvente.
La desnaturalización es un proceso cooperativo con la forma de una curva que cambia de
pendiente previo al punto de equilibrio entre la forma nativa y desnaturalizada. La medición
de actividad tiene dos estadios: 𝑌𝑁 𝑦 𝑌𝐷 .

Una vez que una molécula proteica empieza a desplegarse, un ligero incremento de la
concentración del agente desnaturalizante o de la temperatura despliega por completo la
totalidad de la molécula. Lo que sugiere que las proteínas globulares sólo pueden hallarse en
el estado nativo o en el desnaturalizado.
Es muy frecuente en proteínas globulares y en solución se encuentran constantemente en
transición N↔D, aunque una pequeñísima parte se encuentra en forma abierta

Agentes Desnaturalizantes
La desnaturalización puede ser provocada por numerosos factores que se dividen en factores
físicos y químicos.
 Efectos de la desnaturalización:
 Mayor sensibilidad del enlace peptídico a los fenómenos de hidrólisis
provocados por enzimas proteolíticas.
 Cambios en la solubilidad por exposición de las unidades peptídicas hidrofílicas
o hidrofóbicas.
 Pérdida de la actividad enzimática y biológica.
 Disminución y pérdida de la capacidad de cristalización.
 Aumento de la viscosidad intrínseca.
 Cambio en la capacidad de retención de agua.

 Mayor riesgo de ataque químico por exposición de otros enlaces peptídicos.

Factores
Factores físicos químicos
Calentamiento Ácidos
Enfriamiento Bases
Tratamiento
mecánico Sales
Presión
hidrostática Metales
Radiación Disolventes
Orgánicos

Agentes físicos:
La aplicación de calor es el más importante de los agentes físicos. La velocidad de
desnaturalización de una proteína depende mucho de la temperatura. Mientras que para
la mayoría de las reacciones químicas cada incremento de 10 ºC duplica la velocidad
de reacción, en la desnaturalización esta velocidad aumenta unas 600 veces para el
mismo incremento. El contenido de agua es un factor que posee gran importancia,
especialmente en el caso de productos desecados; algunas proteínas son estables a
temperaturas superiores a los 100 ºC si es muy bajo el contenido de humedad. La fuerza
iónica, el pH de la solución y la naturaleza de los iones presentes son también factores
capaces de modificar la susceptibilidad de la proteína a la desnaturalización por calor.
Las presiones elevadas de 100 kg/cm2 son capaces de producir desnaturalización de
las proteínas, debido a que se modifican las estructuras de las moléculas y adquieren
mayor densidad. Las radiaciones ultravioletas inactivan determinadas enzimas y
disminuyen la solubilidad de algunas proteínas.
- Agentes químicos:
El pH del medio tiene gran importancia en los fenómenos de desnaturalización de
proteínas. La mayoría de las proteínas son estables en un reducido intervalo de pH y
valores del mismo. A medida que el pH se aleja de valor óptimo, aumentan las cargas
en los grupos R y también las que ejercen repulsión entre diferentes zonas de la
molécula. Esto comporta la modificación de la estructura, aunque, si estos cambios no
son excesivos, la proteína puede adquirir de nuevo su configuración normal cuando se
reestablece el valor de pH óptimo. Altas concentraciones de solutos (6-8M) tales como
urea o guanidina son capaces de ocasionar ruptura de puentes de hidrógeno y, en
último término, la desnaturalización de la proteína. Los detergentes sintéticos son los
agentes más enérgicos para causar la desnaturalización debido a su propiedad de
neutralizar los grupos hidrófilos e hidrófobos, bloqueando así las fuerzas necesarias
para mantener la estructura proteica. Los disolventes orgánicos, como acetona o
alcohol, son capaces de conseguir la desnaturalización, aunque en este caso es posible
disminuir los efectos trabajando a bajas temperaturas.
Cambios de pH
Las proteínas son mas estables a la desnaturalización a su punto isoeléctrico que a ningún otro
pH. El grado de desplegamiento es mayor a pHs extremos alcalinos que a pHs extremos ácidos.
En ocasiones puede ser reversible
2. Por Urea y Cloruro de Guanidinio
El GuHCI es un agente desnaturalizante más potente que la urea, por su carácter iónico. Forman
puentes de hidrógeno, a concentraciones altas, rompen la estructura del agua, La
desestructuración del agua por el disolvente la transforma en mejor disolvente para los residuos
apolares, lo que determina el desplegamiento y la solubilización de los restos apolares del
interior de la molécula proteica.

3. Por detergentes
Son potentes desnaturalizantes como el dodecil sulfato sódico (SDS), A diferencia de la
urea y el GuHCI, se fijan fuertemente a las proteínas desnaturalizadas, por lo cual producen
una desnaturalización total a concentraciones de detergente relativamente bajas
 4. Por disolventes orgánicos
Se usan para solubilizar sustratos y desplazar el equilibrio de algunas reacciones enzimáticas
al disminuir la concentración de agua del sistema. Las proteínas disueltas en un sistema
acuoso sufren cambios en su estructura tridimensional cuando son trasladadas a un sistema
con un solvente distinto.
 Unión directa al solvente orgánico a la proteína
 Cambio en la constante dieléctrica del medio
El efecto de la constante dieléctrica puede explicarse mediante la Ley de Coulomb:
F=(𝑞1 . 𝑞2 )/𝑟 2 є. Los sistemas acuosos son los más frecuentes en los alimentos y al tener el
agua una є alta, la atracción entre las partículas con cargas opuestas (en proteínas provienen

las positivas de Lys, His y Arg, y negativas de Asp y Glu) tiene más dificultades para lograrse
en agua.

Si se coloca en un solvente de baja є la atracción entre las partículas cargadas sobrepasa a

la energía cinética a la que están sujetas por la temperatura del ambiente, y se insolubilizan,
sobre todo cuando la distribución de las cargas opuestas en la molécula se encuentra en
posiciones opuestas en la molécula, lo que incrementa el momento dipolo de la proteína y
favorece la asociación molecular.
Los cambios de є explica la precipitación que sufren las proteínas al añadir solventes
miscibles, como metanol o etanol, a las soluciones acuosas de proteínas porque la atracción
entre las partículas cargadas se refuerza.
la cantidad de agua de la monocapa es minúscula, es como tener la enzima funcionando en
un medio orgánico casi anhidro. Y son los hidrocarburos los mejores solventes orgánicos
para las reacciones enzimáticas por su hidrofobicidad.
los solventes más hidrofílicos retiran el agua más fácilmente de las moléculas de la enzima.
Al utilizar solventes más hidrofílicos la solución es saturarlos de agua para evitar que la
retiren de la enzima.
5. Por adición de sales
Son dos los efectos de añadir sales a una solución de proteínas:
Se producen interacciones electrostáticas de las sales con los residuos de aminoácidos
cargados que estabilizan el plegamiento original de la molécula cuando se encuentran en
bajas concentraciones.

A concentraciones más altas (>1M) el segundo efecto depende de la naturaleza de la sal en

cuestión, ya que de acuerdo con las series liotrópicas o caotrópicas de Hofmeister, sales
como 𝑁𝑎2 𝑆𝑂4 y NaF mejoran la estabilidad estructural de las proteínas mientras que sales
como Tiocianato de sodio (NaSCN) y perclorato de sodio (𝑁𝑎𝐶𝑙𝑂4 )la debilitan. la
conformación tridimensional de las proteínas y su estabilidad se ve influida no sólo por la
concentración, sino por la clase de iones presentes.
Los iones 𝑆𝑂4−2 son los que más elevan la temperatura de desnaturalización de la β-
lactoglobulina a pH 7.0, comparados con los iones 𝐶𝑙 − > 𝐵𝑟 − > 𝐶𝑙𝑂4− > 𝑆𝐶𝑁 − . Lo cual
coincide con las series caotrópicas de Hofmeister donde los siguientes aniones presentan
diferentes capacidades para desestabilizar la estructura de macromoléculas como las proteínas
o el ADN: Cl3CCOO- > SCN- > ClO4- > I-> Br- > Cl- >SO4- >F-
Damodaran indica que las sales que mejor estabilizan son las que promueven la hidratación de
las proteínas y que se unen a ellas de forma débil. Por el contrario, las que se unen fuertemente
a las proteínas desestabilizan porque no logran hidratarlas eficientemente.
El efecto desnaturalizante de las sales caotrópicas está relacionado con la desestabilización de
las interacciones hidrofóbicas intramoleculares y la estabilización de esas zonas hidrofóbicas
ahora expuestas con las moléculas de agua y las sales que rompen estructura.
La solubilidad de las proteínas dependerá de la naturaleza de la proteína y de la sal utilizada,
obteniéndose una solubilización o “salting-in” los iones ayudan a la disolución de la molécula,
o , de “salting-out”, cuando se precipitan otro tipo de proteínas. Las sales de iones divalentes
como Mg Cl2 y (NH4)2 SO4 son los más utilizados.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
El término propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que influye
en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte de las
propiedades funcionales influye en las características sensoriales y propiedades físicas de
los alimentos o de sus ingredientes durante su procesado, almacenamiento, preparación y
consumo.
Las propiedades funcionales de las proteínas son propiedades fisicoquímicas que les
permiten contribuir a las características deseadas de un alimento. Son varias las propiedades
funcionales que intervienen habitualmente en cada alimento. Por otra parte, las propiedades
funcionales denotan las características que gobiernan el comportamiento de las proteínas en
los alimentos durante su procesamiento, almacenamiento y preparación, y su efecto en la
calidad y aceptación del alimento. Existen varias formas de clasificar las propiedades
funcionales, una de las cuales veremos a continuación.
Las propiedades funcionales de las proteínas alimenticias pueden clasificarse en tres grupos
principales:
 Propiedades de hidratación (dependientes de las interacciones proteína-agua), tales
como absorción y retención de agua, suculencia, hinchado, adhesión, dispersabilidad,
solubilidad y viscosidad (esta última se considera frecuentemente como una propiedad
hidrodinámica).
  Propiedades dependientes de las interacciones proteína-proteína, tales como
gelificación, precipitación y formación de otras estructuras diferentes (fibras y pastas
proteicas).
 Propiedades superficiales, como la tensión superficial de emulsificación y
características espumantes de las proteínas.
Estos grupos no son totalmente independientes, por ejemplo, la gelificación no solamente
implica las interacciones proteína-proteína, sino que también la proteína-agua. Por otra parte,
la viscosidad y solubilidad dependen, una y otra, de las interacciones proteína-agua y
proteína-proteína.
Diversas aplicaciones de las propiedades funcionales en sistemas alimenticios se describen
en la siguiente tabla:
Propiedad funcional Modo de acción Sistema alimenticio

Permite precipitación de proteínas

Solubilidad. para (a) Carnes, quesos, yogures.
formar productos estructurados (a). (b) Bebidas ácidas.
Incrementa la solubilidad de
proteínas
hidrolizadas para suplementar
bebidas
ácidas (b).
Enlaces de hidrógeno del agua a
Adsorción de agua y grupos Carne, vienesas, pan, queques.
retención. polares de la proteína para prevenir
sinéresis o pérdida de agua
La viscosidad de un sistema
Viscosidad. alimenticio Sopas, salsas, porridge.
puede incrementarse por la
introducción de
proteínas o un alimento que
contengan
proteínas
 Formación de una matriz
Gelificación, formación de reteniendo Imitación de carnes, queso, yogurt,
humedad, lípidos, polisacáridos,
nata, coagulación. otros cuajadas.
ingredientes.
Útil para enlazar partículas en Carnes, vienesas, productos
Cohesión-adhesión. formas horneados,
estructuradas. pastas, imitación de carnes.
Espesamiento, formación Las proteínas tienen un papel
de definido en Carne, productos de panadería.
miga, elasticidad. determinar la fuerza de masa y otras
estructuras, especialmente por
grupos
sufidrilos y disulfuros.
Imitación de carnes, productos
Fijación de aromas. Absorción, retención, liberación. horneados.
Formación y estabilización de la
Emulsificación. emulsión. Vienesas, sopas, panes.
Adsorción de grasa. Enlazando grasa libre. Carnes, vienesas, pasteles.
Las proteínas en solución reducen la
Espumación, aireación. tensión Postres, queques, merengues.
superficial del agua y
consecuentemente
ayudan en la formación de
alimentos
espumas. Forma una película
estable que
atrapa gas.
Cuadro Nº01. Propiedades Funcionales de las proteinas que influyen en diferentes
sistemas alimenticios

Propiedad Funcional Alimento

Solubilidad, viscosidad Bebidas
Viscosidad, Capacidad de absorción de agua, Cremas, sopas, salsas
emulsificación

Formación de masa Pastas alimenticias

Formación de espuma, emulsificación Panes, bizcochos
Gelificación, formación de espumas Postres lácteos, merengues
Emulsificación Mayonesa, mantequilla

Las propiedades funcionales de las proteínas son:

1. Hidratación
Al igual que otras sustancias orgánicas, las proteínas en estado seco tienden a retener una
cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del medio que
Por otra parte, las propiedades de hidratación también se ven afectadas por diversos
factores extrínsecos, siendo los más importantes la concentración de proteínas, el pH y la
temperatura.
La concentración de proteínas está directamente relacionada con la cantidad total de agua
que pueden absorber.
La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionización de una
solución proteica se alteran las fuerzas de atracción y de repulsión entre proteínas, y la
capacidad de éstas para unirse a las moléculas de agua. La máxima capacidad de ligar
agua se presenta en la mayoría de las proteínas a valores de pH entre 9 y 10 debido a la
ionización de los grupos suIfhidrilo.
La capacidad de fijar agua por las proteínas va disminuyendo a medida que aumenta la
temperatura debido a la ruptura de los lábiles puentes de hidrógeno. Además, durante el
calentamiento hay una desnaturalización seguida de una agregación, lo que lleva consigo
una reducción de la superficie proteica expuesta al agua y, en consecuencia, se reduce la
disponibilidad de grupos polares para fijar agua. Esta reducción es de, aproximadamente,
un 10% con respecto a la proteína nativa.
La conformación de una proteína en solución depende, fundamentalmente, de sus
interacciones con el agua. La mayor parte de los alimentos son sistemas sólidos hidratados
y el comportamiento fisicoquímico y reológico, de las proteínas y los otros constituyentes
del alimento, está influenciado no solo por la presencia de agua, sino que también por la
actividad de agua.
Se pueden distinguir seis clases (o estados) de agua ligada a las proteínas; el agua presente
en cada uno de esos estados, puede determinarse cuantitativamente por algún método
físico específico:
1.El agua de estructura (o de constitución), ligada a la proteína por enlaces hidrógeno, que
contribuyen a estabilizar la estructura de la proteína y no está disponible como disolvente
o reactivo.
2. El agua de la capa monomolecular; absorbida en sitios específicos de la proteína
(cadenas laterales polares ionizadas o no ionizadas) por intermedio de enlaces de
hidrógeno o interacciones dipolo-dipolo. Representa de 40 a 90 mg/g de proteína. Esta
clase de agua forma una primera capa en torno a la proteína. No está (o está poco)
disponible como disolvente o reactivo.
3. El agua no congelable; sus fuertes interacciones con la proteína impiden que cristalice
durante el descenso de temperatura. El agua no congelable incluye al agua de estructura y
a la de la capa monomolecular. Representa hasta 0.3-0.5 gramos por gramo de proteína.
Lo que corresponde aproximadamente a casi la totalidad del agua que puede absorber una
proteína en una atmósfera con humedad del 90%. La mayor parte de esta agua se encuentra
bajo la forma de capas sucesivas en torno a la proteína, unidas unas con otras por
intermedio de enlaces de hidrógeno e interacciones dipolo-dipolo. Esta clase de agua está
disponible como disolvente y reactivo. La cantidad de agua no congelable está relacionada
directamente con el contenido de aminoácidos de la cadena lateral polar.
4. El agua de hidratación hidrófoba, no está muy bien definida, pero también contribuye
a la conformación de la proteína.
5.El agua capilar o embebida está retenida físicamente entre las moléculas proteicas.
Constituye la mayor parte del agua, incluso en los poros de los alimentos húmedos, más
o menos gelificados, como el queso o la carne. Representa hasta 10 gramos por gramo de
proteína. Esta clase de agua está disponible como disolvente y como reactivo.
 6. El agua de hidratación hidrodinámica, rodea las moléculas proteicas en solución y,
durante los movimientos de difusión u otros, se desplaza con ellas. Se comporta como el
agua libre.
Las fronteras de estas diferentes categorías de agua no están delimitadas de una manera
muy precisa, ya que dependen en parte, de la naturaleza de la proteína y del método de
medición.
Diversos factores ambientales influyen en las propiedades de hidratación de las proteínas,
tales como la concentración, pH, temperatura, tiempo, fuerza iónica y presencia de otros
constituyentes; los cuales afectan las fuerzas que intervienen entre las interacciones
proteína-proteína, y proteína-agua. La mayoría de las propiedades funcionales vienen
determinadas por el equilibrio entre estas fuerzas.
La absorción total del agua aumenta con la concentración proteica.
Las variaciones de pH al modificar la ionización y la carga neta de la molécula proteica,
alteran las fuerzas atractivas y repulsivas entre proteínas y la capacidad de estas últimas
para asociarse con el agua. En el punto isoeléctrico las interacciones proteína-proteína son
máximas y las proteínas asociadas y replegadas sobre ellas mismas, manifiestan el mínimo
de hidratación e hinchamiento.
La naturaleza y concentración de iones tienen efectos significativos sobre la absorción de
agua, hinchazón y solubilidad de las proteínas. En general, hay enlaces competitivos entre
agua, sales y grupos laterales de aminoácidos. A concentraciones salinas bajas (menor a
0.2 M), la hidratación aumenta. A concentraciones salinas fuertes, predominan las
interacciones agua-sal, en detrimento de las interacciones agua-proteína, lo que puede
originar una deshidratación de las proteínas.
La absorción y retención de agua por los ingredientes proteicos, tienen un papel
fundamental en la calidad de la textura de diversos alimentos, especialmente carnes
trituradas y pastas de panadería. El embebecimiento del agua sin disolución de la proteína
conduce a una hinchazón (expansión) y le confiere propiedades como consistencia,
espesamiento, viscosidad y adherencia.
2. Solubilidad
La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se mantiene
en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no sedimenta a
fuerzas centrífugas moderadas. Para que una proteína sea soluble debe interaccionar con
el disolvente (puentes de hidrógeno, dipolo-dipolo e interacciones iónicas); por ello, se
puede definir también como el equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y
proteína-disolvente.
La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una dispersión rápida y
completa de las moléculas proteicas, lo que conduce a un sistema coloidal, disperso y con
una estructura homogénea; todo ello resulta esencial en la elaboración de salsas, sopas
deshidratadas, bebidas, purés, etc.
Las proteínas pueden clasificarse en cuatro grupos según el grado de solubilidad:

- Albúminas: solubles en agua a pH 6,6

- Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.
- Prolaminas: solubles en etanol al 70%.
- Gluteninas: solubles únicamente en soluciones muy ácidas o muy alcalinas.

La solubilidad a pH neutro o en el punto isoeléctrico es, con frecuencia, la primera

propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las proteínas insolubles
tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentaría. También es interesante
conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de extracción y purificación
de proteínas.Los factores que afectan la solubilidad de las proteínas son:
a. Efecto de las sales
Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las proteínas
globulares, y su efecto no sólo depende de su concentración, sino también de las cargas
eléctricas de sus cationes y aniones; esto se debe a que las proteínas, por ser
macromoléculas ionizables, se ven alterados por las interacciones electrostáticas que
establecen consigo mismas y con el medio que las rodea.
Las sales modifican la estructura del agua e influyen también en la conformación de las
proteínas mediante interacciones electrostáticas; esto hace que, en función de la fuerza
iónica, las sales puedan solubilizar o precipitar estos polipéptidos.
En los sistemas cuya concentración es menor de 1M las proteínas incrementan su
solubilidad mediante la llamada “solubilización por salado”, se considera que este
mecanismo de solubilización se debe a que los cationes como aniones reaccionan con
los grupos ionizables, del polímero y evitan que este se asocie, con otras de su misma
especie.
Por otro lado, cuando las concentraciones salinas son mas concentradas (>1M) se
presenta el efecto contrario, ya que los polipéptidos precipitan, esto se debe, a que en
 estas condiciones, los iones tienden a hidratarse fuertemente y le quitan el agua que
rodea a la proteína, obligándola a interactuar mas estrechamente con una de su clase.
“Insolubilización por salado”.
b. Efecto del pH
Debido a su naturaleza anfótera, la solubilidad de las proteínas globulares está muy
influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto isoeléctrico (pl) y
aumenta al alejarse de él.
Dependiendo del pH del sistema, estos polímeros pueden actuar como cationes y como
aniones, de tal manera que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan fuerzas de
repulsión entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y estabilidad. En el
pl, dichas fuerzas son mínimas, con lo cual se favorecen las interacciones proteína-
proteína que inducen a la agregación, con la consecuente insolubilización final.
c. Efecto de los disolventes
La adición de disolventes orgánicos a las soluciones de proteínas causa un cambio en la
constante dieléctrica del sistema que influye de manera muy marcada en la estabilidad
y la solubilidad de estos polímeros.
La fuerza de atracción entre dos moléculas puede incrementarse si se colocan en un
disolvente con una constante dieléctrica baja; los disolventes con una constante
dieléctrica menor que la del agua (Metanol, etanol, benceno) hacen que los grupos R de
las proteínas disminuyan su rechazo entre sí y tiendan a la agregación y a la
precipitación.
d. Efecto de la Temperatura
En términos generales, las proteínas globulares son muy solubles dentro de un intervalo
de temperatura de 10 a 45°C, y alcanzan su máximo en alrededor de los 35°C; cuando
se exceden estos límites, los polímeros tienden a la desnaturalización y, en ocasiones, a
la precipitación.
Un gran número de estos compuestos, incluyendo las enzimas, se vuelven inestables a
> 50°C ya que en estas condiciones de movimiento térmico se rompen las uniones
débiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria; las consecuencias de esta
acción pueden ser muy diversas, y van desde una desnaturalización reversible hasta la
insolubilización total.
Enzimas: las proteasas actúan hidrolizando proteínas aumentando la solubilidad de estas
a su pH isoeléctrico.
PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS PROTEINAS
Capacidad Emulsionante
El poder emulsificante es uno de los requerimientos funcionales de numerosos sistemas
alimentarios ya que muchos alimentos son emulsiones, tales como: la leche, los helados,
mantequilla, mayonesa, queso fundido, entre otros, donde las proteínas juegan un papel
fundamental en la estabilización de estos sistemas.
Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos inmiscibles,
íntimamente ligados, donde uno constituye la fase dispersa o discontinua, siendo los tipos
de emulsiones más comunes los de aceite en agua (O/W) o agua en aceite (W/O),
clasificadas de acuerdo al componente que forma la fase dispersa.
Para evitar la desestabilización de las emulsiones suelen utilizarse estabilizadores o
emulsificadores. Los emulsificadores serán aquellas sustancias que tienen la capacidad de
promover la formación y estabilización de la emulsión, ya que disminuyen la tensión
superficial y evitan la coalescencia o unión de las gotas que componen la fase interna. En
la mayoría de los casos el agente emulsificante es una sustancia cuyas moléculas contienen
grupos polares y apolares, de manera tal que se orienten adecuadamente cuando son
absorbidas por la interfase. De esta forma se crea una monocapa que evita el contacto
entre las gotas de la fase dispersa y el medio dispersante. Entre estas sustancias se
encuentran los monoglicéridos, glicerofosfolípidos (lecitinas), ácidos grasos y sus ésteres
y las proteínas.
 Otra propiedad funcional importante de estos polímeros es su capacidad emulsionante
sobre todo para los sistemas aceite/agua, ya que en los de agua/aceite no actúan
adecuadamente
El mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la orientación de los aa
apolares hacia la fase lipídica y la de los polares hacia la fase acuosa. Por esta razón, para
lograr mejores resultados se requiere una cierta hidrofobicidad que permita que las
moléculas de proteína emigren a la interfase aceite/agua de la emulsión y se retengan allí
para reforzar el sistema y darle mayor rigidez y estabilidad.
Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a solubilizarse en agua y su efecto en
la interfase sería mínimo.

Formación de Espumas
Existen alimentos que son espumas como el merengue, la nata batida, las panetelas, entre
otros. Las espumas alimentarias son dispersiones de gotas de gas (aire o CO2) en una fase
continua líquida o semisólida, formada por las llamadas laminillas
Al igual que para la formación de emulsiones se requiere de una adecuada hidrofobicidad
superficial, solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la molécula proteica y en este
caso además debe formar películas fuertes, gruesas, cohesivas, elásticas e impermeables
al aire, alrededor de cada burbuja.
La capacidad de formar espumas, depende de la facilidad de establecer una película
interfacial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener
aire, así como soportar esfuerzos mecánicos. La función de las proteínas es reducir la
tensión interfacial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la burbuja en
contacto con el agua y los hidrófobos hacia el interior, con el aire.

La estabilidad de una espuma depende por tanto de la firmeza de la película proteica y de

su permeabilidad a los gases. La firmeza está condicionada por la cantidad de moléculas
absorbidas y por la capacidad de las moléculas absorbidas para asociarse.
La desnaturalización de superficie libera por lo general cadenas laterales aminoacídicas
adicionales, que podrán participar en interacciones intermoleculares. Cuanto más intensas
sean las uniones cruzadas, más estable será la película.
Dentro de los factores que afectan la estabilidad y formación de la espuma se encuentran:
a. Concentración proteica: Mientras mayor es la concentración de proteínas mayor es
la estabilidad de la espuma debido a que se incrementa la viscosidad de la fase líquida
y por ende el grosor de la película adsorbida, aunque no incide sobre la capacidad de
formación de ellas.
b. pH: El pH tiene un efecto diferente en cuanto a la posibilidad de formación y
estabilización de la espuma. En términos generales se plantea que a pH diferentes
del punto isoeléctrico, cuando la proteína está mayoritariamente en forma soluble, es
donde manifiesta su máxima capacidad espumante.
c. Presencia de sales: Incide en la solubilidad, viscosidad y estructura de las proteínas.
No existe una regla general, sino que está en dependencia del tipo de sal. El NaCl
reduce la estabilidad de la espuma al disminuir la viscosidad, mientras que los iones
Ca2+ mejoran la estabilidad pues interactúan con los grupos COO- presentes en las
proteínas.

d. Azúcares: La adición de azúcar mejora la estabilidad ya que incrementa la viscosidad

y por lo tanto reduce la posibilidad de pérdida de líquido de las laminillas.
e. Presencia de lípidos: Aunque se encuentran en pequeñas cantidades disminuyen las
propiedades espumantes al situarse en la interfase aire/agua y de esta manera impiden
la adsorción de las proteínas.
 f. Disolventes orgánicos: como por ejemplo los alcoholes superiores, que debido a su
hidrofobicidad expulsan a las proteínas de la superficie de las burbujas de aire, sin
llegar a formar por sí mismos películas estables.
Las proteínas actúan en distintos alimentos como formadoras y estabilizadoras de
espumas, por ejemplo en productos de panadería, dulces, postres y cerveza.
Las proteínas alimenticias que presentan buenas propiedades espumantes son: la clara de
huevo, hemoglobina, gelatina, proteínas del lactosuero.
FIJACION DE AROMAS
Se deben fundamentalmente a aldehídos, cetonas y alcoholes generados por oxidación de
los ácidos grasos no saturados. Una vez formados, estos compuestos carbonilo se fijan a
las proteínas y les imparten flavores extraños característicos. La afinidad para la fijación
de algunos de estos carbonilos es tanta que resisten incluso a la extracción con disolventes.
Para desarrollar métodos adecuados para su eliminación se necesita conocer los
mecanismos de fijación de las sustancias responsables de estos aromas extraños.
Según (Fennema, 2008) nos habla que la fijación de aromas por las proteínas resulta, a
veces, deseable, ya que permite utilizarlas como transportadores de flavores o
modificadores del flavor en los alimentos fabricados. Para que una proteína funcione
como un buen transportador de flavores debe fijarlos fuertemente, retenerlos durante el
procesado y liberarlos durante la masticación del alimento en la boca.
Como los flavorizantes fijados por las proteínas no contribuyen al sabor ni al olor a menos
que se liberen fácilmente en la boca, resulta esencial conocer los mecanismos de
interacción y fijación de los diversos flavorizantes para poder diseñar estrategias para la
elaboración de complejos flavor-proteína y para la eliminación de los flavores extraños
de los refinados proteicos.
TERMODINÁMICA DE LAS INTERACCIONES PROTEÍNA-FLAVOR
En los sistemas modelo agua-flavor, la adición de proteínas reduce la concentración de
los compuestos del flavor en los espacios de cabeza. Se atribuye esto a la fijación de los
flavores por las proteínas.
El mecanismo de fijación de los flavores a las proteínas depende del contenido en agua de
la muestra, pero las interacciones suelen ser no covalentes. Las proteínas en polvo fijan
los flavores fundamentalmente a través de interacciones de van der Waals, interacciones
electrostáticas y puentes de hidrógeno. En los alimentos líquidos o con elevado contenido
en agua, los mecanismos de fijación de los compuestos flavorizantes a las proteínas
implican primordialmente la interacción de ligandos apolares con zonas o cavidades
hidrofóbicas de la superficie de las moléculas de proteína.
Además de las interacciones hidrofóbicas, los compuestos aromáticos que tienen en uno
de sus extremos grupos polares, como grupos hidroxilo y carboxilo, pueden fijarse a las
proteínas vía la formación de puentes de hidrógeno o por interacciones electrostáticas.
Tras la fijación a las regiones hidrófobas de la superficie, los aldehídos y las cetonas
pueden difundir al interior hidrofóbico de la molécula proteica.
Las interacciones de los componentes del flavor con las proteínas suelen ser totalmente
reversibles. Sin embargo, los aldehídos pueden fijarse covalentemente al grupo amino de
las cadenas laterales lisilo y esta interacción es irreversible. Sólo la fracción ligada no
covalentemente puede contribuir al sabor y al aroma del producto.
En condiciones de equilibrio, la fijación no covalente reversible de compuestos del flavor
a las proteínas sigue la ecuación de Scatchard:

Donde:
v es el número de moles de ligando unidas por mol de proteína
n el número total de puntos de fijación X 1 mol de proteína
[L] la concentración de ligando libre al equilibrio
K la constante de equilibrio de la fijación (𝑀^(−1)).
De acuerdo con esta ecuación, la representación de v/[L] en función de v será una línea
recta; los valores de K y n pueden obtenerse de la pendiente y la intersección,
respectivamente. El cambio de energía libre de la fijación del ligando a la proteína se
obtiene a partir de la ecuación ∆G = -RT ln K, donde R es la constante de los gases y T la
temperatura absoluta.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA FIJACIÓN DE SUSTANCIAS DEL FLAVOR
Las sustancias volátiles del flavor se fijan a las proteínas hidratadas vía,
fundamentalmente, interacciones hidrofóbicas, por lo que cualquier factor que afecte a
este tipo de interacciones o a la hidrofobia superficial de las proteínas influye sobre la
fijación de flavores:
La fijación de flavores suele ser mejor a pHs alcalinos que a pHs ácidos, debido a que las
proteínas tienden a desnaturalizarse más profundamente a pHs alcalinos que a pHs ácidos.
VISCOSIDAD
La aceptación por el consumidor de varios alimentos líquidos o semisólidos (por ej.,
sopas, bebidas, caldos, etc,) depende de la viscosidad y de la consistencia del producto.
La viscosidad de una disolución define su resistencia al flujo cuando se somete a la acción
de una fuerza (o esfuerzo) de cizalla. En una disolución ideal, el esfuerzo de cizalla (es
decir, la fuerza por unidad de área, F/A) es directamente proporcional a la velocidad de
deformación.

El comportamiento de flujo de las disoluciones se ve muy influido por el tipo de soluto.

Los solutos poliméricos de elevado peso molecular suelen aumentar mucho la viscosidad,
incluso a concentraciones muy bajas. Depende, además, de varias propiedades
moleculares como el tamaño, la forma, la flexibilidad y la hidratación.
El coeficiente de viscosidad (o consistencia) de la mayor parte de las disoluciones
proteicas guarda una relación exponencial con la concentración, debido a las interacciones
proteína-proteína y a las interacciones entre las esferas de hidratación de las moléculas
proteicas.
En la Figura 25 se ejemplifica este hecho con fracciones de proteína de soja. A
concentraciones elevadas, o en los geles proteicos, donde las interacciones proteína-
proteína son fuertes y abundantes, las proteínas muestran un comportamiento plástico
viscoelástico.
GELIFICACION
Se define como Un sistema sustancialmente diluido que exhibe un flujo de estado no
estacionario». Se obtiene por entrecruzamiento de polímeros mediante enlaces covalentes
o no covalentes, para formar una red capaz de atrapar el agua y otras sustancias de bajo
peso molecular.
Según Fennema, 2008 nos habla que la gelificación proteica consiste en la transformación
de una proteína del estado de «sol» al estado de «gel». Esta transformación se ve facilitada
por el calor, las enzimas o los cationes divalentes, en condiciones adecuadas.
La mayor parte de los geles proteicos alimentarios se preparan calentando una disolución
de proteína.
Las proteínas que contienen cisteína y cistina pueden polimerizar vía reacciones de
intercambio sulfbidrilo-disulfuro durante el calentamiento, y formar una red covalente
continua al enfriarse. Estos geles suelen ser térmicamente irreversibles. Ejemplos de geles
de este tipo son los formados por la ovoalbúmina, la lactoglobulina y las proteínas del
suero lácteo.
Las proteínas forman dos tipos de geles: opacos (coágulos) y translúcidos.