Arianne lemoine

Aminoácidos y proteínas

Bioquímica se emplea para identificar a la ciencia que se encarg de estudiar desde una
perspectiva química la estructura y funciones de los seres vivos

Importancia: capacidad de poder explicar el efecto y porque de un medicamento

Bioquímica estructural: describe como son todos los compuestos y moléculas

Bioquímica metabólica: habla de todas las transformaciones que los elementos sufren
dentro de u estro organismo
Genética molecular: funciones de la información genética, se estudia lo que contiene el adn
Somos un conjunto de elementos contenidos en la tabla periódica

1600. Arranca la biología molecular

1950 la biologia celular *+ bioquímica + genética = biología molecular

COMO ESTAMOS COMPUESTOS

30 elementos químicos esenciales para los seres vivos

- La mayoría tiene un número atómico bajo
- Los mas abundantes : H,O,C,N (95%)
- P,S,NaK,Cl(3%)
- Oligoelementos (hierro, magnesio, manganeso, zinc selenio etc) son imprescindibles
para el funcionamiento d e ciertas enzimas.

EL CARBONO
- en estado puro en forma de grafito o diamantes
- Combinado en forma de sales (carbonatos )

Si importancia radica en su presencia en los seres vivos , representa el 20% de su

constitucion
- es un compuesto orgánico
- Tiene gran facilidad para enlazarse con otros átomos pequeños formando enlaces
de distintos tipo como puede ser sencillos, dobles y triples
- Es una molecula muy versátil
- El co2 es un componente secundario de la atmósfera que contribuye al efecto
invernadero y es la fuente fundamental de carbono para todas las moléculas
orgánicas en la tierra.
- El co2 atmosférico es la fuente de carbono fundamental para la constitucion de
todos los seres vivos , tanto Seres autotrofos y heterotrofos
- A diferencia del monóxido de carbono que es tóxico e interviene en la fijación de
oxigeno ala hemoglobina

Biomoleculas
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- Compuestos orgánicos : tienen un esqueleto carbonado, cadena de átomos de

carbono entrelazados entre si
- Los carbonos pueden formar cadenas lineales, ramaificadas y circulares
- l esqueleto carbonado Se le pueden añadir otros grupos: grupos funcionales

Dependiendo de los grupos funcionales las biomoleculas van a atener una función y una
característica especifica

NIVELES DE COMPLEJIDAD DE BIOMELCULAS

SENCILLAS: metabolitos y unidades estructurales: la molécula mas simple de cada una de

las biomoleculas

Unidades estructuras de las 3 grandes biomoléculas

- Hidratos de carbono : monosacridos (una molecula de hidrato de carbono)

- Proteínas : aminoácidos
- Lípidos : ácidos grasos

MACROMOLÉCULAS: lo que se puede llegar a construir de grandes tamaños con esas

unidades estructurales
Ej: Ácidos nuceleicos, lípidos, proteínas y polisacaridos

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

Todas las biomoleculas tienen una estructura tridimensional

Estereoquímica: distribución de los átomos de una molécula en el espacio tridimensional,

dependiendo de cómo se distribuyen esos átomos en el espacio vamos a tene
estereoisómeros

Estereoisómeros: moléculas que contienen los mismos compuestos, los mismos enlaces
químicos pero con una configuración o distribución espacial diferente. Va a tener una
función diferente

TIPOS DE ISÓMEROS

ISÓMEROS ESTRUCTURALES misma composición en número y átomo pero están

estructurados de manera diferente
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ISÓMEROS GEOMÉTRICOS : Misma estructura y mismos enlaces pero los sustituyentes

están geométricamente diferentes

ENANTIOMERO: Dos estructuras y una representa la imagen especular de la otra, por

ejemplo un espejo. Normalmente va a tener una función completamente diferente a la que
tiene su imagen especular
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Ej Esomeprasol isomero del omeprazol

CONFIGURACIÓN MOLECULAR

- permanente, la ruptura de los enlaces implica la formación de una molécula nueva

- Implica romper los enlaces covalentes y volverlos a formar
- la configuración es propia de cada molécula
- Podemos tener Misma fórmula Química (misma molécula) pero con diferente
distribución se convierten en moléculas con funciones y propiedades totalmente
diferentes. Estamos haciendo una isometría geométrica

CONFORMACIÓN MOLECULAR

- Transitorio
- puede cambiar
- libre rotación sobre los enlaces covalentes simple dando lugar a (sobre su rpopio
eje)
- diferentes conformaciones de la molécula
- no hay ruptura de enlace
- no hay cambio de enlace
- SOLO SE GIRA EN TORNO A UN ENLACE SIMPLE , NO DOBLES NI TRIPLES
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Se pueden provocar modificaciones y es lo que hace nuestro organismo tomando algunas

sustancias y transformándose en otras.

La estructura tridimensional ( combinación de configuración y conformación ) de las

biomoléculas es la clave para las interacciones biológicas.

- Unión enzima - sustrato

Ej glucosa, si cambia su estructura no se puede metabolizar

- Hormona - receptor
- Insulina - receptor

Es fundamental que se mantenga la estructura tridimensional ya que cualquier alteración

implica que deje de funcionar , la enzima, receptor etc CCCzaq
No hay una unión adecuada

**En el citoplasma las moléculas están disueltas tas o pueden estar asociadas a otras que
le dan mayor estabilidad

EL AGUA
- fundamental para nuestro funcionamiento, no hay compatibilidad de vida.
- Todas nuestras funciones vitales se llevan a Cabo en medios acuosos
- Interior de cel con base a agua
- Sangre base agua

IMPORTANCIA DEL AGUA PARA LOS SERES VIVOS

70 kg persona
Agua corporal total (40 litros)
25 litros liquido intracedellar
15 litros liq extra celular
(10 l liquido intersticial y 5 litros de sangre)
- baña todas las células
- Disuelve y transporta compuestos por la sangre
- Proporciona un medio para el transporte de moléculas por los compartimentos
- Separa moléculas celulares cargadas
- Disipa el calor
- Participa en reacciones químicas

PROPIEDADES DEL AGUA

- Elevado calor específico y de vaporización

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- Elevada conductividad térmica

- Máxima densidad a a4 grados : gracias a esto ella congela solo la parte superior de
los mares, permitiendo que la parte inferior se mantenga liquido , todo se congelaría
- Elevada tensión superficial o que permite máxima adición

EL AGUA COMO DISOLVENTE

- en los compuestos polares no cargados (en los que un atomo atre los iones ocn ms
fuerza) son solubles debido a que los puentes de hidrogeno interactúan
perfectamente con el . ej el amoniaco NH3
- Los compuestos iónicos son perfectamente solubles en agua
- Los compuestos lipidicos se encuentran alejadas del agua formando. Moléculas
antipáticas (moléculas que tienen un cuerpo apolar y una cabeza polar) las cabezas
se alinean hacia el exterior y la zona a polar hacia el interior formando míseras que
pueden interactuar en medio acuoso sin afectar la zona a polar.
- Gases a polares como El co2 y o se disuelven muy mal e agua por eso es que van
pegadas a los eritrocitos
- los gases NH3, NO, H2S son solubles en agua
- agua molecula polar

EL AGUA COMO DISUELVE LAS SALES

- Hidrata los iones

Cloruro de sodio ejemplo, las películas de agua separan el sodio del cloro y eso hace que el
cristal desaparezca

SUSTANCIAS GRASAS

No se disuelve en agua porque son compuestos a polares, se va haciendo sinergia hasta

que se recomponen y queda como una solo estructura separada de la interfaz acuosa

Si esta sustancia no puede formar Miselas no tiene la capacidad de transportarse a través

vez del organismo

Es por eso que cuando se digieren las grasas que consumimos rompemos los enlaces que
le confieren estas propiedades y construimos otras moléculas que permiten transportar
todas las grasas en un medio acuoso.

Se transforman en sustancias que pueden formar micelas o las asociamos con otros
compuestos que permiten que estas puedan tener una función en un medio acuoso.

MOLÉCULA ANFIPÁTICA

- Ácido graso que tiene una cabeza polar conformada por una molécula de sodio
interactuando con el grupo carboxilo
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Tiene 15 moléculas de carbono, la cabeza polar le permite ubicarse en forma de Misela y

eso permite que puedan interactuar en un medio acuoso.

Las moléculas antipáticas se organizan con las cabezas polares hacia la superficie acuosa y
las colas a polares hacia el interior de la misela y eso hace que pueda interactuar en un
medio acuoso.

Los compuestos no polares se disuelven mal en agua y cuando están en contacto con el
agua forman micelas

las reacciones o enlaces débiles son fundamental para el plegamiento de moléculas como
ácidos nucleicos y proteínas

COLOIDE: suspensión estable de partículas sólidas en un liquido, no lo hacen porque son

se disolvieran en le liquido se acabará todo el liquido y la celula moriria por desecación

QUE AFECTA LAS REACCIONES QUIMICAS DEL ORGANISMO

- El ph de las distintas estructuras corporales, el ph depende de la cantidad de iones

de H libres qué hay en una solucion entre mas H libre mas acida la solución, entre
menos mas alcalina
*nombro ph

TAMPONES BIOLÓGICOS:
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Sistema que amortiguan las variaciones de ph cuando se añade acido o base

(riñones:sintetizan bicarbonato y pulmones: regulan la pérdida de ácido carbonico).
Sustancias que atrapan estas moléculas de H libre y disminuyen la acidez

Homeostasis: el organismo en equilibrio y condiciones adecuadas de cada estructura

Pepsina: enzima a nivel de estomago: mayor poder catalítico(mayor velocidad ) : ph 2 , En

el intestino no funcionaria porque este tiene ph 8

Trip sin; Ph 6
Lysozyme: ph 5

Organismo homeotermo: Máximo 36,37 es la temperatura optima de todas las enzimas,

tienen su mejor función

Excepción : enzimas que funciona en la síntesis y conservación de espermatoziode, si estos

están a la misma temperatura corporal estos mueren, por eso se encuentran en las bolitas,
fuera del organismo. Ellos deben estar en 1 o 2 grados menos que el cuerpo

VALORES PH FISIOLÓGICO

Añadir valores

ÁCIDOS METABÓLICOS Y AMORTIGUADORES

La actividad metabólica produce H + Y CO2

No todos los iones H se filtra por el riñon ya que de ser asi la orina sería muy ácida es por
ello que se amortiguan a través de bicarbonato, hemoglobina, fosfato , proteínas (
intracelular y plasma)

Cómo compensamos la acidez por la respiración?

El CO2 que se genera en los tejidos se pega a la hemoglobina y se transforma en H2CO3

dentro de eritrocito, ese ácido cuando llega al pulmón es atacado por la anhidrasa carbónico
y desprende el co2 y genera h20 ese agua se recompone para formar bicarbonato que se
pega con otro ion hidrógeno y vuelve a formar acido carbónico

El ácido carbónico y el bicarbonato mantiene el equilibrio ácido base a nivel de sangre,

orina, plasma etc

Si se respira mucho . HIPERVENTILACIÓN : bota mucho co2 y hay menos moléculas de

acido carbónico y eso hace que metabólicamente entremos en alcalosis metabólica porque
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en la sangre no va a haber suficiente ácido carbónico y se va a elevar el ph de la sangre (va

a ser más básico )

HIPOVENTILACION: se respira menos y no se elimina el co2, se acumula el ácido

carbónico en sangre lo que provoca una acidosis metabólica

NOTA: Un daño en el riñón hace que no se forme bicarbonato, es la principal fábrica de

bicarbonato

EQUILIBRIO ACIDO BASE

Principalmente en:

- pulmones: intercambio de oxígeno con la sangre

- Eritrocitos: transportan los gases entre pulmones y tejidos

- riñones:controlan la concentración de bicarbonato en el plasma y excretan el ion h

en la orina ( el que no se usa se utiliza para secretar acido carbonico)

ACIDOSIS Y ALCALOSIS METABÓLICAS

2 condiciones fundamentales s

ACIDEMIA :(PH sangre menor 7,35) por producción excesiva de ácido en los tejidos,
pérdida de álcalis en los líquidos corporales (diarrea) , fallo de los riñones es para seg¡crear
los iones H y para sintetizar bicarbonato, el cual remite neutralizar el ph

Esto genera depresión del sistema nervioso central que puede provocar el coma y la
muerte.

ALCALEMIA (PH mayor en sangre 7,45) por vómitos prolongados, por qué se bota el hace
que produce el estómago el cual se absorbe en el intestino para con el H formar otros
ácidos y no se forman ácidos. Ingestión de fármacos alcalinos en exceso.

PROTEÍNAS

FUNCIONES

- Proteínas estructurales: Colageno (cartilago y hueso), cubiertas virales,

microtubulos.
- Proteínas reguladoras: regulan funciones dentro del organismo, Insulina, hormonas
de crecimiento y receptores de membrana (de estructura proteica l a mayoría)
- Proteínas contractiles: se contraen o se estiran, filamentos Actina, miosina.
- Proteínas de transporte: Hemoglobina , mioglobina, seroalbumina, permeasas.
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- Proteínas de almacenamiento o reserva: .Ovoalbumina, caseína y gliadina.

- Proteínas de defensa: los anticuerpos que fabrica el organismo para actuar como
anticepos para atacar patogenos.Anticuerpos, complemento.
- Proteínas catalizadoras (Enzimas): Sacarasa( transforma la sacarosa en glucosa y
fructosa ) pepsina

Erctadc
Date rcc

Distintos ejemplos de estructuras tomadas por microscopio electrónica.

AMINOÁCIDOS

Las proteínas están constituidas por unidades mas sencillas llamadas aminoácidos, estos
cuando se suman podemos estar hablando de uno 300.

• En los microorganismos, plantas y animales se encuentran unos 300 aminoacidos.

• En la mayorfa de los seres vivos solamente 20 aminoacidos son codificados por el ADN
para formar las proteínas (proteinogénicos). Esos aminoácidos que sirven para formar
proteínas se llaman aminoácidos proteinogénicos.

Además existen selenocisteína y pirrolisina (forman parte arqueobacterias).

• Muchas proteínas contienen aminoácidos modificados y partes no proteicas (grupos
prostéticos). Puedo tener proteínas que no sean 100% aminoácidos si no que aparte del
componente proteico tienen otro componente, carbohidratos, lípidos etc.

ESTRUCTURA AMINOÁCIDO

Grupo amino y uno ácido o carboxilo y una cadena lateral

El carbono donde se enlaza a con el grupo carboxilo y amino se llama CARBONO ALFA

Por ser una estructura carbonada , tendrá una conformación tetraédrica.

de sus 4 enlaces, 2 siempre serán un grupo amino y uno carboxilo, es la característica que
le da su nombre

- tienen quiralidad (su imagen especular es diferente) lo que le da la posibilidad de

tener estereometría
- una molécula con los mismos sustituyentes pero ubicados espacialmente diferente
se comporta como moléculas diferentes
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.CLASIFICACIÓN

AMINOÁCIDOS APOLARES (hidrofóbicos)

Leucina, prolina, alanina,valina, melatolina, triptofano, isoleucina

AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA

glicina, serina, asparagina,glutamina

- son más solubles que los apolares

- Polares sin carga porque a pesar de que tienen los polos bien determinados no tiene
cargas eléctricas activas en sus cadenas laterales

- Es polar pero no tiene carga expresada en su estructura

DE ACUERDO A SU ACIDEZ O BASICIDAD

AMINOÁCIDOS ACÍDICOS

aspartato, glutamato
- 1 molécula amina y 2 carboxílicos . Tiene la capacidad de ceder un H sin dejar de
ser aminoácidos

- 1 grupo carboxilo o unido al C principal y el otro Dentro de la cadena lateral tiene

carácter ácido
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AMINOÁCIDOS BÁSICOS

Histidina, lisina , arginina

- 1 grupo carboxilo y varios grupos amino

- pueden recibir iones hidrógeno.

- tiene una molécula ácida pero tiene varios grupos aminos, eso les da estructura más
básica desde el punto de vista ácido básico.

Las proteínas pueden ser sustancias buffet ( se oponen a los cambios de pH, cuando se les
adicionan ácidos o álcalis (hidróxidos).) porque dependiendo de los aminoácidos que las
constituyen pueden ceder o recibir iones, para equilibrar ph a nivel orgánico.

Histidina,

De donde se obtienen los aminoácidos?? Relaciones metabólicas de los aminoácidos

2 fuentes de proteínas

- De la dieta,el organismo hidroliza las proteínas y obtiene los aminoácidos

- Proteínas del organismo
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Únicas fuentes para obtener aminoácidos, se rompen los aminoácidos para obtener
proteínas necesarias

Puedo producir, base, purinas, hormonas, neurotransmisor es, fosfolípidos, coenzimas,

metabolizarlos para producir energía, amoniaco, acetil coenzima a y con eso sistematizar
ácidos grasos y otros lípidos
Con el acetil coenzima a obtener más energía.

TIPOS DE AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES (si puedo sintetizar)

AMINOÁCIDOS ESENCIALES (no los puedo generar yo mismo)

Son diferentes en cada especie, en la especie humana son diez:

APOLARES
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptófano
Metionina

VLIFTM
MVFT LIMON

POLARES
Treonina
Lisina

BÁSICOS
Arginina
Histidina

PROPIEDADES FÍSICO QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

• Polaridad.
• Acidez, basicidad.
•Aromaticidad:
• Tamaño, que permite flexibilidad de conformación.
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• Capacidad de formar enlaces entre ellos.

• Reactividad química. Capacidad de unión a iones hidrógeno.

AMINOÁCIDOS QUE NO ESTÁN EN PROTEÍNAS

- no forman proteínas
- GABA, neurotransmisor para funciones cerebrales
- Betadina
- Ornitina y citrulina (en el ciclo de la urea)
- Tiroxina (es una hormona tiroidea)
- Adrenalina :mediador químico de la defensa, en situación de miedo
- Histamina : mediador importante en el proceso inmune. Y alérgicos del cuerpo
- Serotonina, neurotransmisor

Tienen una función y una importancia

DERIVADOS DE AMINOÁCIDOS

IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

• Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o

negativa o neutra

• A pH fisiológico los aminoácidos apolares no tienen carga.

La carga de los aminoacidos ácidos o básicos depende del pKa(grado de acidez) de la

cadena lateral.

• La carga neta que tenga una proteína dependerá del número de (aminoacid0os que
tengan los aminoácidos que la conformen) cargas positivas y negativas que sus
aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado.

• La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad

tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la proteína en su entorno
fisiológico.

El ph fisiológico no necesariamente tiene que ser neutro, va a depender de donde se

encuentre el aminoácido y la proteína
Si hablamos de una enzima gástrica su ph fisiológico va a ser 2 y si se coloca en un ph de
la sangre va a cambiar sus características. Va a depender de dónde actúa el aminoácidos o
proteína.

POSIBILIDAD DE IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS,

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en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH,
como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).

dependiendo de lo anterior se va a comportar de una u otra manera

En un ph de sangre 7 él aminoácidos va a estar en modo neutral porque no va a expresar

sus cargas, las cargas están compensadas,

Si él aminoácidos se lleva a un ph básico se transforma en aniónico, capta un hidrógeno y

queda en su forma básica o aniónica porque queda con la capacidad de recibir un átomo de
hidrógeno. Se comporta como una base

Dependiendo del ph donde ponga el aminoácido se va a transformar en forma aniónica o

catiónica :

Forma zwitteriónica : no tiene cargas expresadas

forma aniónica : si se recibe un átomo de hidrógeno, se comporta como una base, en ese
ph el aminoácido estará en su forma básica o aniónica, se transforma en un anión porque
tiene carga negativa

forma catiónica : porque allí tengo una carga positiva y tengo la compacidad de ceder un
átomo de hidrógeno y se convierte en un ( ácido )

Cuando el aminoácido esté dentro de una cadena peptídica ( lo que forma a la proteína) va
a representar alguna de estas 3 estructuras, el mismo aminoácido puede ser constituyente
de distintas proteínas y dependiendo del Ph donde se encuentre una proteína va a
comportarse de forma zwitteriónica , catiónica o aniónica.

TITULACIÓN DE LA GLICERINA

TITULACIÓN DEL ÁCIDO GLUTÁMICO

LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIR POR ENLACES PEPTÍDICOS

- Se pueden unir por este enlace

- Enlace peptídico: se logra cuando el grupo amino se une con el grupo carboxilo del
otro aminoácido y se libera una molécula de agua
- Es plano normalmente y rígido.
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- en el carbono alfa y en el beta es donde se produce la rotación

Un doble enlace puro permitía la rotación alrededor de ese punto

Un doble enlace impide la rotación

La resonancia de electrones confiere al enlace peptídico carácter de doble enlace parcial y

permite que se pueda mover y tener distinto ángulos

Un péptido puede tener varias conformaciones según lo ángulos Phi

Esto permite que en la molécula que consta de dos aminoácidos quede libre de un lado un
grupo carboxilo y otro amino para poder unirse a otros aminoácidos

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

• Péptido: hasta 50 aminoácidos.

• Oligopéptido: péptido pequeño.
• Polipéptido: péptido grande, miles de aminoácidos en una proteína
• Oligómero: proteína formada por subunidades idénticas llamadas protómeros.
• Proteínas sencillas: compuesta solo de parte proteína no tienen otro componente y
conjugadas: (poseen grupo prostético).
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PÉPTIDOS PEQUEÑOS CON FUNCIONES BIOLÓGICAS IMPORTANTES

• Hormonas: oxitocina (9 aminoácidos ), factor liberador de Urotropina (3 aminoácidos ).

• Antibióticos.
• Venenos .
• Edulcorante (aspartame).

VASOPRESINA

El nonapéptido tiene 9 aminoácidos, (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en

el riñón (también se llama hormona antidiurética). Es la hormona que regula la cantidad de
orina dependiendo de la presión arterial

OXITOCINA

nonapéptido (CYIQNCPLG iniciales de cada aminoácido , no es importante ) segregado por

la hipófisis. Provoca la contracción uterina en el parto y la secreción de leche por la glándula
mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido

GLUTATION

Glu-‐Cys-‐Gly (L-‐glutamil-‐L-‐cisteinil-‐glicina)

• El principal péptido de las células es un tripéptido , tiene solo 3 aminoácidos que actúa
como antioxidante celular.

• Papeles biológicos:
- protege a la célula frente al daño y al envejecimiento celular
-‐ Defensa celular contra compuestos oxidantes:
-‐ Mantenimiento de las proteinas en estado reducido.
—Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima
glutatión peroxidasa, la cual cataliza la siguiente reacción:

Puede agarrar con el peroxido de hidrógeno que es una encima oxidativa. A nivel corporal.

H2O2 + 2GSH = GSSG + 2 H2O.

BRADIQUININA

tienen actividad vasodilatadora

un nonapéptido ( arg - pro - pro - gly - phe - ser - pro - phe - arg. )
se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama quininógeno.

*****Aveces el organismo no puede sintetizar las sustancias que necesita en forma activa.
Por ejemplo si la célula encargada de la sintetizar la pepsina, las sintetizará en forma de
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pepsina, destruiría la celula, por ello el organismo la sintetiza en forma de peepsinogeno

que entra en contacto con H y se convierte en pepsina .

- el organismo sintetiza en forma de precursores

PROTEÍNAS: PRINCIPALES POLÍMEROS ESTRUCTURALES Y FUNCIONALES DE LOS

SERES VIVOS

Decimos esto porque intervienen en :

• Catálisis de reacciones enzimáticas, transporte de vitaminas, minerales, oxigeno y

combustibles.
• Forman parte de Estructura de tejidos, transmisión nerviosa, contracción muscular y
motilidad celular.
• Coagulación sanguínea, defensas inmunológicas, hormonas y moleculas reguladoras.

NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

De acuerdo al nivel como se puede clasificar sus estructura. Clasificación estructural

Tienen 4 etapas
Estructura primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria

FACTORES QUE DETERMINAN LA CONFORMACIÓN ESTUCTURL DE LA PROTEÍNA

• Ademas de la estructura primaria, las condiciones físico-- ‐quimicas del entorno: el pH,
concentración salina, temperatura y otros factores ambientales, pueden afectar la
conformación estructural de la proteína.

Debido a como varia esto podemos decir que Las proteínas son susceptibles a ser
desnaturalizada: pierde su conformación original y su facultad o acción, pierden actividad
biológica. Ejemplo, al sofreír el huevo, ya no es liquido, cambia la propiedad fisica.

• Desnaturalización: es la perdida de la conformación de una proteina.

• Una protefna desnaturalizada pierde su actividad biológica.

CARACTERIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

Viene dada por:

• Composición de aminoacidos que la componen

. • Carga electrica (pI) que ella expresa, depende de la composición de aminoácidos
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• la Estructura que pueda tener de acuerdo a las dos anteriores, que puede primaria,
secundaria, terciaria, y en las proteinas multimericas, su estructura cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA

• Sirve para entender sus propiedades funcionales, identificar la familia a la que pertenece y
describir los polimorfismos (proteínas mutantes) y las proteínas mutantes que causan
enfermedades moleculares.
• Se determina a partir de la secuencia del gen o secuenciando la proteína.

Si logro aislar un gen que va a sintetizar una proteína, con base a esa secuencia puedo
inferir cuál va a ser la estructura primaria de esa proteína.

En
LA FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA DEPENDE DE SU SECUENCIA DE AMINOÁCIDO S

• Cada proteína tiene un número de residuos (aminoácidos que forman un PEPTIDO ) y

secuencia caracteristicos.
• Las proteinas contienen regiones esenciales para su función, cuya secuencia se encuentra
conservada, porque si son esenciales no pueden ser modificadas

• La estructura primaria de una proteína puede variar en diferentes especies y dentro de la

misma especie entre individuos, tejidos del mismo individuo o fase del desarrollo en el que
se encuentra (el 20-‐30% de las proteínas humanas son polimórficas).

Puedo tener la misma proteína en diferentes especies con diferentes variaciones . Ej la

melatolina es la misma proteína pero da diferentes colores de piel .

En el organismo es la misma proteína pero el gruesor del cabello varia dentro del individuo

• Una mutación puntual puede producir un cambio en la secuencia de amionoacidos que

resulta en una proteína defectuosa, causando una patología.

No es lo mismo una proteína polimorfica a una defectuosa, la polimorfica es : fases de

desarrolllo distintas, varia dentro del organismo
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Cambio mutacional: la proteína no cumple con la función porque cambia su estructura

porque s cambio la secuencia. Se modifica la región especial ,e s esencial porque es
fundamental para su función

QUÉ INFORMACIÓN PROPORCIONA LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS?

• Predicción de su estructura 3D, su función, localización celular y su evolución.

• Clasificación de las proteínas en familias (25% de identidad mínima: secuencia similar

para pertenecer a la misma familia).

• Detección de motivos relacionados con funciones importantes (localización celular,

modificación química y vida media).

Va estar orientado por la estructura primaria de la proteína, porque yo conociendo la cadena

de aminoácidos puedo saber la conformación espacial que va a adoptar la proteína,
dependiendo del sitio tendrá un Ph específico que Va a permití que cada uno d ellos
aminoácidos este en forma suetenionica** estar en forma catiónica, anionica y va a permitir
predecir como se van a relacionar los aminoacidos entre si. Basándome en los enlaces
puedo predecir la estructura tridimensional.

PROTEÍNAS DE FUNCIÓN SIMILAR TIENEN FRAGMENTOS DE SECUENCIA

SIMILARES

- tienen fragmentos de secuencias similares

- Sabiendo la secuencia de una proteína, se puede predecir si su función se parece a
la de proteínas de funcion ya conocida

PROTEINAS HOMÓLOGAS

Moleculas homólogas: derivan de un antecesor común. Y se manifiesta por una similitud en

la
la secuencia de nucleótidos y aminoacidos, casi siempre proyectada en la estructura 3D y
en la función.

Proteinas homólogas: tienen secuencias de aacs y funciones semejantes.

Homólogos ortólogos: homólogos presentes en especies distintas, con funciones identicas o

similares. Insulina de la vaca y del hombre

Homólogos parálogos: homólogos presentes en la misma especie. Se diferencian en sus

funciones bioquímicas detalladas. Ejemplo: mioglobina (transporta oxigeno a nivel muscular)
y hemoglobina, tiene el mismo gen pero tienen funciones diferentes
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ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica

adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico . porque la vecindad entre los aminoácidos al lado de otro genera una
estructura y forma enlace entre ellos

Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- de un aminoácido y -NH- de
otro aminoácido

- Puede predecirse con bastante fiabilidad a partir de la estructura primaria

- Tipos de estructura secundaria más común : hélice alfa y hoja beta

HÉLICE ALFA:

- estructura rígida
- Forma helicoidal
- (estructura lineal)
- Se forma cuando la cadena polipeptídica se retuerce o gira en espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se
adopta una conformación denominada héliceα siempre hacia la derecha .
- Se forma un puente de H entre el CO (grupo carboxilo) de un aminoácido y el grupo
amino del cuarto aminoácido por detrás
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FACTORES QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD

- Repulsión o atracción electrostática

- impedimento estérico (entre residuos adyacentes y entre residuos separados por 3 o
4 aminoácidos) porque el residuo de un aminoácido se relacione con el de al lado
porque entre ellos tienen puentes de hidrógeno y sus cadenas laterales quedan más
cerca y van a tener mayor o menor afinidad de estabilizarse
- La prolina y la glicina, tienen un efecto desestabilizador de esta hélice

DOS PROTEÍNAS FORMADAS MAYORITARIAMENTE POR HÉLICE ALFA

- mioglobina
- Bacteriorrodopsina
- No toda la proteína tiene que ser una hélice alfa, pueden ser fragmentos de ella y
segmentos de estructura primaria.
- estas tienen estructura primaria y secundaria

CONFORMACIÓN EN LÁMINA BETA

• Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas polipeptídicas.

•la cadena polipeptídica se extiende en forma zig-- ‐zag.
• Las cadenas polipeptídicas en zig-‐zag se disponen de manera adyacente se unenen por
puentes de hidrógeno

Tiene la misma conformación de hélice alfa porque tiene puentes de hidrógeno

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Se da entre aminoácidos adyacentes de las cadenas polipeptídicas

• Pueden ser Láminas beta paralelas (cadenas orientadas en la misma dirección) y anti
paralelas (orientadas en direcciones opuestas).

HOJA BET PARALELA

- misma dirección
- puentes de hidrógeno con un ángulo
- menos estable
- los puentes van hacia la derecha y hacia la izquierda
-
HOJA BETA ANTIPARALELA
- No va en la misma dirección
- los puentes de hidrógeno son rectos, sin ángulo
- mas estable
Arianne lemoine

GIROS BETA

giro de 180 grados

• Son elementos de conexión entre hélices alfa y láminas beta.
• provocan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas.
• Se forma un puente de hidrógeno entre el grupo amino de el 1 aminoacido (n) y el grupo
amino del aminoacido situado tres aminoácidos después (n+3).

•casi siempre la prolina y la glicina abundan en los giros beta

Sigue siendo paralela o anti

El giro beta puede ser entre dos lámina beta paralela y otra antiparalela ?
LA PROBABILIDAD DE FORMAR HÉLICE ALFA O LÁMINA BETA ES, EN CIERTA
MEDIDA, PREDECIBLE A PARTIR DE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS, SEGÚN LOS
ÁNGULOS Φ Y Ψ

PUEDE HABER LARGOS FRAGMENTOS DE PROTEÍNA SIN ESTRUCTURA

SECUNDARIA DEFINIDA

ESTRUCTURA TERCIARIA

Es el plegamiento global de la cadena polipeptídica completa que da lugar a una

forma tridimensional específica

Esta Estructura 3D de la proteína con su forma más estable posible ya que tiene gran
cantidad de enlaces entre si

• Depende de la secuencia de aacs y puede predecirse. Se determina por difracción de RX.

Arianne lemoine

• Motivo: patrón de plegamiento característico que aparece en varias proteínas.

Mioglobina y hemoglobina
• Dominio: región de la cadena polipeptídicas donde hay más plegamientos y estos
pueden plegarse de manera independiente

La forma más estable es la que tenga mas puntos de unión (mas enlaces) por eso la
estructura terciaria genera gran cantidad de enlaces
La función depende de su estructura

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

- Cada proteína posee una única estructura 3D.

- La estructura 3D de una proteína depende de la secuencia de aacs.
- La función de una proteína depende de su estructura 3D.
- La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces disulfuro y fuerzas no covalentes.
- Dentro de la gran variedad de las proteínas se reconocen algunos patrones
estructurales comunes.
-
FUERZAS QUE EStABILIZAN LA EStRUCtURA tERCIARIA

1. Puentes disulfuro.
2. Atracción electrostática. 3. Puentes de hidrógeno.
4. Interacción hidrofóbica.

• Proteínas nativas son las que se encuentran en su conformación funcional plegada (la mas
estable).

• Las interacciones que estabilizan la conformación nativa de una proteína son los puentes
disulfuro y las interacciones no covalentes.

La conformación más estable es la que permite la formación del máximo número de puentes
de hidrógeno dentro de la proteína .

Si forma la mayor cantidad de puentes de hidrógeno, de puentes disulfuro, forma acción

hidrofóbica voy a tener la conformación mas estable porque no tengo la posibilidad de
seguir formando enlaces

• En general los residuos hidrofóbicos quedan orientados hacia

el interior de la proteína para estar lejos del contacto con el entorno acuoso. Los residuos
hidrofóbicos quedan orientados hacia el exterior de la proteína para poder transportarse en
medios acuosos.

La secuencia de aminoacidos permite predecir con cierta aproximación la estructura

tridimensional de dominios no muy grandes de proteínas.
Arianne lemoine

ORTOLOGOS Y PARÁLOGOS ´

Tienen estaturas terciarias semejantes (estructura tridimensional)

PRINCIPALES PROTEINAS HUMANAS

SECUENCIA DE LA INSULINA HUMANA

INSULINA

- Hormona compuesta por 51 AA

- sintetizada en el páncreas
- Estimula la absorción de glucosa por parte de las células.
- Su ausencia es causa de diabetes.
- La insulina fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos. Por ese
trabajo, Frederick Sanger recibió el Nobel de Química en 1958.
- Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes
disulfuro
- Dos cadenas simples porque solo hay estructura primaria
- hay 3 puentes disulfuro que le permite su estructura terciaria

MIOGLOBINA

- La mioglobina es una hemoproteína

- 1 cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos
- presente en el corazón y el músculo esquelético
- Sirve para almacenar y transportar Oxígeno, incrementando la velocidad de
transporte de O2 en la célula muscular.
- tiene una sola cadena de aminoácidos similar a las cadenas individuales de la
hemoglobina. Esta homología hace de la mioglobina un modelo sencillo de la
hemoglobina.

- Tiene estructura primaria, secundaria por hélice alfa y giros beta y terciaria
Arianne lemoine

- Tiene residuos hidrofóbicos (las cadenas laterales) y ahí es donde engancha el

grupo hemo
- Si no tuviera esa conformación el grupo hemo no podría encajar y perdería su
funcion

Todos los residuos están en el centro de la proteína

La estructura tridimensional

- propuesta por John Cowdery Kendrew.

- Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de hélice alfa (nombrados de la A
a la H), separados por segmentos no helicoidales(estructura primaria solamente).
- está formada por un grupo hemo ( DONDE SE UNE EL OXÍGENO) hierro y
aminoácidos
Arianne lemoine

Se pliega dando una molécula prácticamente esférica muy compacta con un hueco en el
interior donde se sitúa el grupo prostético hem, que es el lugar de unión al oxigeno

El hemo se une de forma no covalente en la hendidura hidrofóbica o bolsillo Hemo

Si se pierde esta conformación la molécula pierde su función .

HEMOGLOBINA

1. Tiene Estructura cuaternaria, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas

(dos alfa y dos beta) tiene delta.

2. hemoglobina adulta- HbA 1 ; combinación de dos cadenas α y dos δ. se encuentra

en un 98%
D
La hemoglobina HbA2 se encuentra en bajas concentraciones entre un 2% a 3%.
Combinación de dos cadenas alfa y dos delta .

3. formada por varios fragmentos de distintas proteínas ensamblados en forma de sub

unidades para conformar su estructura funcional.

4. es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos

rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos
periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+ ) de los tejidos periféricos hasta
los pulmones para ser excretados.
Arianne lemoine

5. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en

la mujer.

6. Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ
delta) y difieren en la secuencia de aminoácidos

7. interaccionan las cadenas alfa y beta entre sí mayormente que las 2 beta y las 2 alfa
entre sí. sin embargo las alfa y beta no forman puentes

8. Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético,

el Hem, que les proporciona el color rojo a los hematíes.

9. El átomo de hierro se ubica en la fosa hidrofóbica de cada una de las cadenas alfa o
beta igual que en la mioglobina

10. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína
en su estado funcional.

11. Cuando una proteína esta con su grupo prostético se denomina holoproteína, y
cuando esta sin este, se lo denomina apoproteina. Además por poseer un grupo
prostético se dice que la Hb es una proteína conjugada, es una hemoproteina.

12. El átomo de hierro se debe encontrar en estado de oxidación (+2) para poder unirse
al oxigeno y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión
del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb).

CITOCROMO C

1. Es una proteína monomérica,tiene una sola cadena polipeptídica

2. proteína pequeña 104 aminoácidos
3. Tiene un grupo prostético constituído por un hemo C, es decir, una protoporfirina IX
con un ion de hierro coordinado.
4. El grupo prostético porfirínico está unido a la cadena, a través de dos cisteínas

5. Funciona como transportador electrónico mitocondrial entre los complejos

respiratorios III y IV.
6. Está en la membrana interna de las mitocondrias
7. tiene grupo hemo
8. son los principales responsables de la generación de ATP por medio del transporte
de electrones
9. Están en el 99% de las rutas metabólicas
10. Tiene segmentos de estructura secundaria (hélice alfa, giros beta) y estructura
primaria, tiene terciaria ?
11. cataliza principalmente reacciones de óxido reducción
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12. Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a, b y c, clasificados en función del
espectro de absorción y del tipo de grupo hemo que tengan

Citocromo a – Tiene una forma modificada de la protoporfirina IX, grupo hemo

Dentro de la mitocondria.
Citocromo b – forma parte de la cadena respiratoria de eucariotas y procariotas aerobios ,
es decir Está en las mitocondrias
Citocromo c – Proteína pequeña que funciona como transportador electrónico mitocondrial

COLÁGENO

- representa del 25 al 30 % de todas las proteínas corporales.

- Tradicionalmente se ha usado el colágeno para fabricar pegamentos y colas, de ahí
su nombre.
- hay hasta 28 tipos de moléculas de colágeno diferentes.

- Su principal misión es crear un armazón que hace de sostén a los tejidos y que
resiste las fuerzas de tensión mecánica.
- ayuda a reforzar los huesos · permite que la piel y los tendones se estiran
- pueden formar haces, matrices, etcétera.
- Es una molécula versátil
- Las células se "agarran" a las moléculas de colágeno mediante diversas proteínas
de adhesión como las integrina que permiten la fijación de la célula al colágeno,
inmunoglobulinas, anexinas, etcétera.
- Es la principal proteína estructural
- Proteína fibrosa más abundante en los organismos vertebrados.
-
Localización:
- Piel
- Huesos
- Cartílago
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- Tendones
- Ligamentos
- Vasos
- Fibras (córnea del ojo)

ESTRUCTURA

- Está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice. Cada cadena
tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una glicina.
- todos los residuos de glicina se ubican en el punto de conexión de las tres cadenas
permitiendo que se enrollen las cadenas. f
- Si se da una mutación que produzca una secuencia de aminoácidos que no sea
cada 3 aminoácidos una molécula de glicina esto se altera y se da una patología

SÍNTESIS DEL COLÁGENO

1. Síntesis de la cadena alfa
2. Enrolamiento de las cadenas alfa
3. Pasan al aparato de golgi
4. Salen l. Espacio extra celular donde se ensamblan hasta formar la fibra de colageno
responsables de mantener la matriz extra celular donde se van a fijar las otras
células

TIPOS DE COLÁGENO
Arianne lemoine

Existen muchos tipos de colágeno, aunque los más conocidos son cinco:

- Colágeno Tipo I: se encuentra abundantemente en la dermis, los huesos, tendones,

la dentina y la cornea.

Es sintetizado por fibroblastos (células que junto a otras precursoras orman el tejido
fibroso), condroblastos (células que forman el cartílago) y los osteoblastos
(células que participan en la formación del tejido óseo)

- Colágeno tipo II: se encuentra sobre todo en el cartílago, aunque también, se

encuentra en la córnea embrionaria. Es sintetizado por los condroblastos y su
función principal es la resistencia a la presión intermitente.

- Colágeno Tipo III: abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos
sanguíneos, la dermis y el estroma(da soporte) (revestimiento) de varias glándulas.

Es sintetizado por células del músculo lisos, los fibroblastos y la glía (células del tejido
conectivo o de sostén del sistema nervioso central). Su función es la de sostén de órganos
expandibles.

- Colágeno Tipo IV: forma la lamina basal de los epitelios (revestimiento/ que cubre
los órganos internos). Es sintetizado por células epiteliales y endoteliales. Su función
principal es la de sostén y filtración.

- Colágeno Tipo V: está presente en la mayor parte del tejido intersticial como
superficie de las células, el cabello y la placenta. Se asocia al tipo I.

ENFERMEDADES DEL COLÁGENO

- Escorbuto: déficit de Vitamina C

- fragilidad capilar,
- gingivitis
- anemia
- sangrado debajo de las uñas
- Síndrome de osteogénesis imperfecta: mutación de la glicina que va en el. Puesto
988 que se cambia por una cisteina. en el colágeno tipo I. Huesos quebradizos,
deformaciones en el esqueleto (niños de cristal). Esto causa que no se puede
depositar correctamente el colageno en los huesos y los huesos se vuelven
quebradizos . (Niños de cristal)

- Síndrome de Ehler-Danlos: piel hiperextensible, exceso de movilidad en las

articulaciones. Rotura de arterias y vejiga (más graves).

- Latirismo

Algunos síntomas similares a los descritos en pacientes con síndrome de Ehlers-Danlos se

observan en el latirismo, una enfermedad producida cuando los animales ingieren semillas
del guisante de olor común”.
Arianne lemoine

Dado que estas semillas también forma parte de la dieta de algunas personas, se han
descrito casos de latirismo en humanos: en ellos se observa la curvatura de la columna
vertebral y la ruptura de la aorta.

PROTEÍNAS PLASMATICAS

- Mantienen la presiónosmotica(para que el plasma no se salga de los vasos

sanguíneos) .
- Transporte de moléculas: iones, hormonas, nutrientes, etc. (asociados a las
proteínas).
- Coagulación.
- Respuesta inmune Sintetizadas mayoritariamente en el Hígado.

CLASIFICACIÓN DE PROTEINAS SEGYUN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA

Arianne lemoine

DESDE EL PUNTO DE VISTA ENZIMÁTICO

Anti proteasas : evitan la ruptura de otras proteinas

USOS DE LAS PROTEIMAS ENLA INDUSTRIA FARMCEUTICA

Las ventajas que presenta la producción de una proteína como proteína recombinante son
varias:

•Permite obtener proteínas humanas, o de cualquier origen, en organismos fácilmente

cultivables.
•Se obtienen grandes cantidades del producto, de una forma más fácil y sobre todo
reproducible, en comparación con el obtenido por extracción a partir de su fuente natural (en
el caso de la insulina, se obtenía a partir de páncreas de animales).
•Se obtienen productos libres de patógenos y otros riesgos potenciales. Esto es
particularmente importante en el caso de los productos farmacéuticos, ya que de esta
manera se evita el contagio de enfermedades como el SIDA y la hepatitis B o C por empleo
de hormonas o factores derivados de sangre u órganos humanos. Por ejemplo, los factores
de coagulación o la hormona de crecimiento pueden administrarse libres de contaminación
como proteínas recombinantes, en lugar de proteínas purificadas de sangre e hipófisis
humanas, respectivamente.

•Pueden producirse proteínas que no existen en la naturaleza, como los anticuerpos de

cadena simple, útiles en el diagnóstico y tratamiento de algunas enfermedades.
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CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos, son un tipo de biomoléculas también llamados glúcidos o hidratos de

carbono forman un extenso grupo de sustancias compuestas de carbono (C), hidrógeno (H)
y oxígeno (O), principalmente.

FUNCIONES:

1.- Son fuente energética. La función principal del carbohidrato es servir como combustible
energético para el cuerpo. La energía derivada de la degradación de los carbohidratos es
utilizada finalmente para potenciar la contracción muscular además de todas las demás
formas de trabajo biológico.

2.Los carbohidratos son esenciales para el buen funcionamiento del sistema nervioso
central. El cerebro utiliza la glucosa sanguínea(que se obtiene de la descomposicion de lo
scarbohidratos) como combustible casi exclusivamente y esencialmente el cerebro no
tiene un depósito de dicho alimento, depende del que circula en sangre

*Glucógeno: deposito de carbohidratos para suplir fallas porque son fundamentales para las
funciones vitales

Cuando los niveles de energía bajan(glicemia por dejando de 70mg7dl) las funciones
cognitivas se deterioran , debilidad, cansancio, mas critica: el organismo se desmaya
porque necesita minimizar el consumo de energía, es decir menos pensamientos, menos
contracción muscular y priorizar las u¡funciones vitales
1 g carbohidratos = 4 kcal
Fuente más disponible y más económica, porque son los mas abundantes.

Todo lo que consumimos de hidratos de carbono se transforma de esta manera:

1. Producción de energía, dióxido de carbono y agua

2. cuando hay mayor cantidad de la que requerimos estos carbohidratos se
Almacenamiento en forma de glucógeno en el hígado y músculo (esqueletico)
3. Si después quedan excedentes el organismo los pasa a triglicéridos para ser
depositado como reserva en forma de grasa

Cuando se consume de manera diversa favorece la regeneración d e la micro forra y del

intestino porque tiene fibra no digerible que hace que haya un mejor funcionamiento del
intestino. Favorece una mejor evacuación

Carbohidratos

1. Los carbohidratos, el combustible primario para la contracción muscular, son el

nutriente más importante para el rendimiento atlético. Por eso el glucógeno se
almacena en el músculo. Se activa con la adrenalina.
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2. La energía de los carbohidratos puede liberarse, en los músculos activos, hasta tres
veces más rápidamente que la energía de las grasas.
3. Las reservas de carbohidratos en el cuerpo son limitadas, porque tiene que haber
espacio para otras sustancias. Cuando estas reservas se agotan, es posible que el
atleta experimenta fatiga.

En que alimentos se encuentran?

Frutas
- Cereales
- Pastas
- Papas
- Miel
- Harinas

CLASIFICACIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos pueden clasificarse de acuerdo a:

a) El número de unidades de azúcares que los componen: Monosacáridos(una sola unidad

de azúcar) , disacaridos y polisacaridos.

b) según la localización del grupo carbonilo: Aldehído y Cetona.

c) segun el número de átomos de carbono en triosas, tetrosas, pentosas, hexosas,

heptosas, etc

A) El número de unidades de azúcares que los compongan: Monosacáridos,

disacaridos y polisacaridos

- Los monosacáridos (forma mas simple) son sustancias compuestas por una sola
molécula de azúcar
- su formula condensada es CO2nOn, en donde n es el número de carbono.
- Contienen de 2 a 7 átomos de carbono.
- No hay Monosacaridos mas grandes que las heptosas.
- Un disacárido es la unión de dos monosacáridos por medio de un enlace glicosídico.
La unión de 2 monos
- Los polisacáridos son sustancias de alto peso molecular construidas de centenas y
miles de monosacáridos o de sus derivados. La unión de muchos monos…

Según el número de átomos de carbono se distinguen

Triosas(3 carbonos)
Tetrosas (4 carbonos)
Pentosas (5 carbonos)
Hexosas (6carbonos),
Heptosas (7carbonos).
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B) La localización del grupo carbonilo: Aldehído y Cetona.

Todos los monosacáridos contienen un grupo carbonilo (C=O) y varios hidroxilos (OH). El
grupo OH se encuentra en el resto de los carbonos, solo en el carbonilo no contiene dicho
grupo.

- Si el carbonilo se sitúa en el extremo de la cadena de átomos, forma un grupo

aldehídico, y el monosacárido se llama aldosa.
- Si el carbonilo está situado entre los átomos de carbono, forma un grupo cetónico y
el monosacárido se llama cetosa.

Familia de D-Aldosas

Familia de D-Cetosas

Colocar

Estereoisómeros de los Monosacáridos

Isómeros:Mismo número de átomos y enlaces pero distribucion diferente

Enantiómeros: Dos estructuras y una representa la imagen especular de la otra, por ejemplo
un espejo. Normalmente va a tener una función completamente diferente a la que tiene su
imagen especular. no se pueden superponer pero son imagenes especulares

Diastereoisómeros: Son estereoisómeros que no se pueden superponer ni son su imagen

especular

superposición ;una molécula puede encajar una sobre la otra

Arianne lemoine

Diastereoisomería o isometría optativa

- Si el átomo de carbono tiene 4 átomos diferentes unidos se dice que es asimétrico o

carbono quiral [porque ese carbono no permite tener planos de simetría, es decir si
se divide el átomo en 2 no quedan dos partes iguales

- Si en lugar de un carbono asimétrico la molécula tiene dos C asimétricos , como

sucede en las aldotetrosas, el compuesto presenta 4 diastereoisómeros, 2 por cada
átomo de carbono asimétrico.

Diastereoisomería de las hexosas

La D glucosa tiene 4 átomos de carbono asimétricos

Son asimétricos los C 2,3,4 y 5

tendrá 8 diasteroisomeros??

El primero no porque solo tienen 2 sustituyentes

Y el ultimo tiene 2 sustituyentes iguales

Carbono asimétrico: C que tiene. Sustituyentes diferentes

Si cambiamos dos de los sustituyentes obtendremos una molécula distinta, un

diastereoisómero o isómero óptico. En concreto tenemos una imagen en el espejo . Su
enantiómero. Ambas moléculas no son superponibles

Son moléculas especulares pero no pueden superponerse

DEXTRÓGIRO O L

Lo importante son los sustituyentes de los carbonas asimétricos especialmente el oH

Colocación de los OH en los carbones asimétricos de la D glucosa

El ultimo carbona asimétrico de la cadena me indica si el monosacarido es D o L
Arianne lemoine

Si el ultimo carbono tienen el OH a la derecha va llevar el sufijo D

Si esta del lado contrario se dice L

La d-glucosa (a la derecha) y la L glucosa (ala izquierda) son enantiomeros, al ser una

imagen especular de la otra

En los enantiómeros todos los OH de los carbonos asimétricos se encuentran del lado
opuesto
En los seres vivos solo hay monosacáridos D, los L son solamente sintetizables a nivel de
laboratorio

Formas cíclicas de la glucosa FORMA PIRANOSA

- el oxígeno del grupo aldehido se une con el grupo hidroxilo del último carbono
asimétrico y forma un anillo circular
- aldosa
- el primer carbono indica si es alfa o beta
- pueden estar presentes de manera lineal y de manera cíclica
- Siempre son dextro

OH hacia bajo : es alfa

Alfa - D (siempre es D) piranosa

OH hacia arriba: es Beta

Beta - D (siempre es D) glucopiranosa
Arianne lemoine

Formas cíclicas de monosacáridos : furanosas

- forman moléculas con 5 vértices

- se forman cuando se cierran aldopentosas y cetohexosas
- el que marca si es alfa o beta es el Oh del carbono 1,
- si el OH está hacia abajo es alfa
- Si esta OH esta hacia arriba es beta

En el caso de las pentosas RIBOSA Y DESOXIRRIBOSA van a estar en forma de

FURANOSAS

MONOSACÁRIDOS DE INTERÉS BIoLÓGICO

GLUCOSA

- La glucosa es el carbohidrato más elemental y esencial para la vida.

- sólo a través de ella la energía puede llegar a cada una de nuestras células.
-
Arianne lemoine

- Es el producto de la fotosíntesis que hacen los vegetales de hoja verde gracias a su

clorofila.
-
1. La Fotosíntesis es la producción o síntesis de glucosa a partir de dióxido de
carbono y agua unidos gracias a la luz del sol.

2. Esta glucosa se transforma luego en almidón en cereales y hortalizas, o en fructosa

en las frutas y la miel.

3. Luego el almidón y la fructosa se convierten en glucosa en nuestro intestino y así se

absorben a la sangre (glicemia).
4. La glucosa llegada a las células es degradada (glucólisis) con ayuda del oxígeno

5. se convierte en agua (que eliminamos o reutilizamos), anhídrido carbónico (que

exhalamos por nuestros pulmones) y energía.

- Queda así liberada en nuestras células la energía proveniente del sol, para que
podamos realizar todas las funciones que se requieran. Pensar, estudiar, recordar,
hablar, caminar, correr, trabajar, respirar, tener relaciones sexuales y hasta
descansar bien, implican una necesidad de energía, proveniente de la glucosa

- Cuando falta glucosa, hasta las esenciales proteínas se malgastan para convertirse
en ellas, podemos digerir proteínas corporales y lípidos para producir energía. para
evitar daños irreversibles. En hipoglucemia es la forma más crítica en la que se
puede estar

IMPORTANCIA

- Se obtienen energía de manera más rápida

- el resto de las biomoleculas (monosacáridos, lípidos o proteínas) que se utilicen
para producir energía van a ser convertidos en glucosa o en algún intermediario de
la ruta metabólica de la glucosa

MONOSACARIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

GLUCOSA: La glucosa es una sustancia muy difundida tanto entre los vegetales como en
los animales. Forma parte de muchos disacáridos y polisacáridos. Importante fuente de
energía en las células, en la sangre hay glucosa procedente de la digestión

- es una aldohexosa

FRUCTOSA .
- Cetohexosa.
- sobre todo en los frutos y en la miel.
Arianne lemoine

- En el hígado se transforma la glucosa. Junto con la glucosa forma el disacárido

sacarosa, llamado azúcar refinada

GALACTOSA
Junto con la glucosa forma la lactosa, disacárido de la leche

LOS MONOSACÁRIDOS SON AGENTES REDUCTORES

- Los monosacáridos deben su carácter reductor al carbono carbonilico.

- La reacción de Fehling se ha utilizado durante años para determinar los niveles de
glucosa en sangre.
- En la actualidad, se determina por el método enzimático de la glucosa oxidasa.

REPRESENTACIONES ESTRUCTURALES

- REPRESENTACIÓN DE FISCHER : forma plana

- FÓRMULAS DE PROYECCIÓN DE HAWORTH : forma cíclica.Para anillos
piranosas y furanosas. No se muestran explícitamente los átomos de Carbono en el
anillo.
Arianne lemoine

- FÓRMULAS DE CONFORMACIÓN: adopción tridimensional de esas moléculas de

acuerdo a como se ubiquen en el organismo, formas tridimensionales. Los
monosacáridos adoptan informaci6n espacial de “silla” o “nave” (barco de papel)
-
DERIVADOS DE MONOSACÁRIDOS

Sustancias que comprenden un monosacarido adicionado de otra molécula

• Azucares sustituidos:
– Fosforilados. Tienen una molécula de fósforo Ej.: GLUCOSA-‐6-‐P, Gliceraldehido 3-‐P
(importantes en el metabolismo).
– Aminoazucares. Ej.: C2 de la glucosa OH- se une a un grupo ‐-‐-‐NH2 GLUCOSAMINA.

Ambos fundamentales para que la glucosa forme ATP

• Reducidos:
– Desoxiazucares. Ej.: DESOXIRIBOSA, reducción de la ribosa.

• Oxidados:si se oxida el c1 se forma GLUCONATO

– Oxidación del carbono aldehidico. Ej.: C1 de la glucosa GLUCONATO. – Oxidación del
carbono C6. Ej.: C6 si se oxida de la glucosa se oxida se forma GLUCURONATO.

El c1 y C6 son simétricos

ALGUNOS DERIVADOS DE MONOSACÁRIDOS: EJ

Sorbito, glicerol etc

DISACÁRIDOS

Unión de dos monosacidos

• Los monosacáridos se enlazan unos a otros mediante enlaces:

O-‐glucosidicos para formar oligo-‐ y poli-‐sacáridos.

Enlace N-‐glucosidico para la formacion de ADN o ARN

el que últ Iliana las penosas de las bases de adn y ARN. Ej.: unión de pentosas a las bases
del ADN y ARN
.
Enlace O-‐glucosidico: reacción entre el –OH del Carbono anomérico (el que dice si es alfa
o beta) de un monosacárido y el hidroxilo de otro monosacárido.

Maltosa, carbono 1 de un mono y carbono 4 de la otra. unión alfa glucosa y beta glucosa
Nunca se da entre el carbono 1 y otro 1

EL ENLACE GLUCOSÍDICO
Arianne lemoine

Es la reacción OH del carbono anomérico (del anillo de piranosa o furanosa) con un alcohol
para producir un glucósido.

El nuevo enlace que se forma recibe el nombre de enlace O-glucosídico (se establece en
forma de éter, siendo un átomo de oxígeno el que une cada pareja de unidades de
monosacáridos)

Así, la b-D-glucopiranosa puede reaccionar con el etanol para dar el siguiente glucósido:

La importancia de este proceso radica en que el enlace glucosídico se forma también por
reacción del hidroxilo del carbono anomérico de un monosacárido con un grupo hidroxilo de
otro monosacárido, dando lugar a un disacárido. Y es la forma como se sintetiza los (o pq
vienen del oxigeno) oligosacáridos y los polisacáridos son el resultado de la unión de
monosacáridos mediante este tipo de enlace

Además existen otros glucósidos, de gran importancia en la naturaleza: se trata de los N-

glucósidos, porque el puño de unión es un nitrógeno, en los que el C anomérico reacciona
con una amina de. La base nitrogenada que comprende el núcleotido.

Desoxirin¡bonucleosido: no tienen fósforo

Desoxiribonucleotido: tiene fósforo

Tiene gran importancia en la formación de nucleósidos, entre ellos la adenosina es el más

abundante, que forma parte del trifosfato de adenosina (ATP), y de los ácidos ribonucleicos.
Si la base sea adenosina forma atp

DISACARIOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

MLATOSA: se produce como resultado del hidrólisis de almidón , usando la molécula de

almidón de desdobla produce maltosa
LACOSA: disacarido de la eche
SACAROSA: (azúcar de mesa)

OLIGOSACARIDOS
Unión de pocos monosacaridos para tomar moléculas mas complejas como trisacaridos,
tetrasacaridos: la esteaquiosa se encuentra en las semillas de soja.

POLISACARIDOS
Constituidos por monosacaridos del mismo tipo o diferente tipo. (Pueden ser de solo
glucosa o pueden tener otros monosacaridos )
Son hidrolizables
No tienen sabor dulce
Por su alto peso molecular tienen ser insolubles
Funciones escriturales o funciones de reserva

SEGÚN SU FUNCIÓN
Arianne lemoine

SEGÚN SU COMPOSICIÓN

SEGÚN SU COMPLEJIDAD
Polisacáridos simples: 20 o más monosacáridos
Polisacaridos compuestos o conjugados: carbohidratos conjugados con lípidos

POLISACARIDOS: AÑADIR CUADRO

POLISACÁRIDOS :

- Almidón: Este se encuentra en los vegetales en forma de granos, ya que son la

reserva nutritiva de ellos. Aparecen en la papa, arroz, maíz, y demás cereales.

- Glucógeno: Se encuentra en los tejidos animales, donde desempeña la función de

reserva nutritiva. Aparece en el hígado y en los músculos.

- Celulosa: Cumple funciones estructurales en los vegetales. Inulina: Aparece en los

tubérculos de dalia, en alcauciles, ajos y cebollas.

- Liquenina: Aparece en los musgos y líquenes. Mucopolisacáridos: Cumplen función

de sostén, nutrición y comunicación intercelular.

Inicialmente solamente se les dio un papel estructural y energético, pero se han reconocido
nuevas funciones celulares como son combustibles o reservas energéticas celulares.

POLISACÁRIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

- ALMIDÓN
Reserva en plantas (50% de los glucidos ingeridos por el hombre).
• AMILOSA Glucosa (α1 → 4).
• AMILOPEClINA Glucosa (α1 → 4) con ramificaciones (α1 → 6) (1/30 residuos).

HOMOPOLISACÁRIDOS DE RESERVA

- GLUCÓGENO
Reserva (animales).
• Glucosa (α1 4) con ramificaciones (α1 6).
• Muy ramificado: 1 ramificación cada 10 residuos.

HOMOPOLISACÁRIDOS DE RESERVA

- CELULOSA
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HOMOPOLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES

- GLUCOCONJUGADOS

HETEROPLISACARIDOS NITROGENADOS

HOMOPOLISACRIDOS ESTRUCTURALES ÁCIDO HIALURÓNICO

Forma tejido conjuntivo: cordón umbilical, piel sangre •Hialuronidasa lo depolimeriza

HOMOPOLISACÁRIDOS ESTRUCTURALES . CONDROITINA SULFATO

- Condroitina 4 sulfato
Cartílago huesos en crecimiento Cornea y piel
- Condroitina 6 Sulfato
Cartílago, cordón umbilical y tendones

Homopolisacáridos Estructurales Queratán sulfato

Cartílago, córnea, hueso núcleo pulposo Escaso al nacer, aumenta hasta los 30 años

GLUCOSAMINOGLUCANOS:

Unidades repetitivas de dos monosacáridos:

N-‐acetil glucosamina 6 N-‐acetil galactosamina + ácido glucurónico.
Unidos a proteinas para formar PROTEOGLUCANO

GLUCOPROTEÍNAS

Proteinas glucosiladas:
-‐ Muchas proteinas de membrana. Ej.: glicoforina.
-‐ Muchas proteinas secretadas. Ej.: an\cuerpos.
-‐ Hormonas proteicas.
-‐ Hemoglobina.
-‐ Factores de la coagulaci6n.
-‐ Proteinas transportadoras de metales. Ej.: transferrina (Fe).
-‐ Muchos enzimas.

GLUCOCONJUGADOS CON LÍPIDOS

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Lipopolisacárido de membrana bacteriana

Son dianas de los anticuerpos producidos por el sistema inmunitario en respuesta a

infección bacteriana.

Glucolípidos

Presentes en la cara externa de la membrana plasmá\ca.

Ej.: An~genos sanguineos.

FUNCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS EN EL ORGANISMO

La principal función de los carbohidratos en el organismo es que son la principal fuente de

energía, es decir son moléculas energéticas; sin embargo también cumplen funciones tales
como:

Regulan el metabolismo de los lípidos.

1. Estructural.
2. . Desintoxicación
3. Ahorro de proteínas.
4. Regulan el metabolismo de los lípidos

Energéticamente:
Se utilizan los carbohidratos como principal fuente de energía y no las grasas (lípidos), esto
se debe a que el metabolismo de los carbohidratos (moléculas las cuales interaccionan con
el agua mas fácilmente) es mucho mas rápido que el de los lípidos.

El cuerpo humano utiliza los carbohidratos en forma de glucosa y es así como a partir de
esta el organismo puede realizar múltiples funciones donde es necesaria la energía. Otra
forma es cuando la glucosa es almacenada en forma de glucógeno en el musculo y en
hígado, este queda disponible para cuando el organismo lo requiera.
La glucosa también sirve como fuente principal e indispensable de energía para el cerebro
ya que este necesita de ella para realizar diversas funciones.

Ahorro de proteínas:

Se da en caso de que el aporte de los carbohidratos sea insuficiente, de este modo se

utilizarán las proteínas para fines energéticos.
Regulación del metabolismo de los lípidos: Cuando la ingesta de carbohidratos es
insuficiente, se da un metabolismo anormal de los lípidos produciendo de esta forma
cuerpos cetónicos y estos provocan problemas (cetosis).

Estructural:
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La da a los órganos del cuerpo y las neuronas, además de la definición de la identidad

biológica de una persona, por ejemplo el grupo sanguíneo .
En la membrana celular se encuentran algunos azucares tales como fucosa, manosa , ácido
siálico, cada uno en pequeñas cantidades pero son de gran importancia ya que sirven para
el reconocimiento celular y para los diferentes grupos sanguíneos.
Como componentes de ácidos nucleicos la ribosa y la desoxirribosa dando parte de su
estructura.

Desintoxicación:

El organismo por ciertas rutas metabólicas produce compuestos tóxicos tales como la
bilirrubina u hormonas esteroideas; además de algunos que son producidos por otros
organismos estos son los metabolitos secundarios como toxinas vegetales y antibióticos, y
los de procedencia externa entre estos se encuentran los fármacos, drogas, insecticidas,
aditivos alimentarios, entre otros.
Todos son tóxicos y poco solubles en agua por lo cual se acumulan en sitios con alto
contenido lipídico tales como el cerebro y tejido adiposo, para deshacerse de estos
compuestos una forma es conjugarlos con un derivado de la glucosa: el ácido glucorónico,
de esta forma se hacen más solubles en agua y pueden ser desechados por la orina u otras
vías.

CARBOHIDRATOS DE IMPORTANCIA FARMACÉUTICA

El primer azúcar (glúcido) usado en terapéutica fue la heparina (década de 1930). La

mayoría de los preparados continúan obteniéndose partiendo del intestino de
bóvidos. Además, la heparina hizo factible el desarrollo de la hemodiálisis (1944); y, algunos
años más tarde, la cirugía de by–pass. Sin embargo los preparados de heparina no solo
variaban entre distintos fabricantes, sino incluso entre diferentes lotes de un mismo
laboratorio. Ello generó la necesidad de una normalización, para lo cual se desarrolló un
estándar internacional.

Los mucílagos en la terapéutica tienen su importancia como protectores de las vías

digestivas y las mucosas ante agentes irritantes, son además emolientes, laxantes suaves,
tienen efecto antiinflamatorio beneficioso en las afecciones inflamatorias del aparato
digestivo, para mitigar el dolor en las contusiones y los procesos del aparato respiratorio.
La capacidad para hidratarse y aumentar de volumen produce sensación de saciedad
importante en los tratamientos contra la obesidad. Algunas plantas medicinales con alto
contenido en mucílagos son: lino, llantén, malvavisco, pensamiento, salicaria y arándano.

Desde el aspecto terapéutico el almidón es emoliente y produce un efecto suavizante y

antiinflamatorio sobre la piel y las mucosas.
La celulosa no puede ser asimilada por el organismo humano, sí por los rumiantes, pero
desarrolla funciones mecánicas muy importantes porque cuando es ingerida como fibra
vegetal, facilita la progresión intestinal de las heces, evitando así el estreñimiento.
La pectina tiene importancia terapéutica como emoliente y lubricante del aparato digestivo
facilitando el movimiento peristáltico en los intestinos para el progreso de las heces evitando
de esta forma el estreñimiento. Son de alto contenido en pectina el arándano, cereza,
guayaba, pepino, manzana y zanahoria.
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Además, la inulina en medicina es una sustancia muy útil en las afecciones hepáticas, ya
que favorece las funciones del hígado.

Otra importante molécula en la que los azúcares son fundamentales es la eritropoyetina.

Tras la obtención de la proteína por ingeniería genética, ésta debía conjugarse, esto es,
unirse químicamente a moléculas de azúcares (glucosilación), para ser clínicamente eficaz.
Al comienzo, hasta el 80% de todo el producto final debía desecharse porque el proceso de
glucosilación era incorrecto, y la glucoproteína obtenida era distinta de la eritropoyetina
fisiológica. Este problema retrasó notablemente la comercialización de la primera
eritropoyetina (epoetina–α).

Dentro del área de la terapéutica antiinfecciosa existen estupendos paradigmas de

fármacos glucídicos de gran relevancia. Un primer ejemplo es la vacuna contra
Haemophilus influenzae, microorganismo responsable de muchas meningitis bacterianas,
infección asociada a una significativa mortalidad.

Todas las preparaciones farmacéuticas comercializadas a partir de 1980 contienen un

azúcar bacteriana unido (conjugado) con una proteína. Esta glicoproteína actúa como
cebador, haciendo factible la lisis bacteriana por el sistema inmunitario.

Numerosos microorganismos se sirven de azúcares para reconocer e interactuar con las

células diana de los tejidos que infectan. Determinados fármacos contienen azúcares que
compiten con los gérmenes limitando la extensión de la infección.

Este es el planteamiento actual del tratamiento de los procesos gripales. Los virus gripales
interactúan con el ácido siálico (un azúcar) de las glucoproteínas que sobresalen de la
bicapa lipídica que constituye la estructura básica de las membranas celulares.

La interacción del virus con los residuos de ácido siálico hace posible que el virus penetre
al interior celular, requerimiento imprescindible para su replicación. Los nuevos viriones
formados quedan atrapados uniéndose al ácido siálico, pero gracias a la enzima
neuraminidasa, la unión entre los viriones y el ácido siálico se escinde y los nuevos viriones
pueden infectar otras células, propagándose la infección.

Dos medicamentos antigripales

(Oseltamivir y Zanamivir) se unen al centro activo de la enzima neuraminidasa, impidiendo

la escisión de las uniones entre los nuevos viriones y las moléculas de ácido siálico; se
impide la liberación de nuevas partículas de virus; bloqueándose la extensión de la
infección, comprendiéndose así que la eficacia antigripal de estos medicamentos es mayor
en las fases tempranas de la infección.

Se sigue un planteamiento similar en la búsqueda de remedios para las infecciones por

Helicobacter pylori, bacteria causante de, o asociada con, las úlceras gástricas y otros
procesos inflamatorios. Se sabe que H. pylori se une a restos de azúcares que tapizan las
células del endotelio gástrico.
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Los fármacos basados en hidratos de carbono pueden jugar un importante papel en las
enfermedades no infecciosas.

Un ejemplo son los procesos inflamatorios: cuando se produce una herida las células del
endotelio que tapizan los vasos sanguíneos despliegan sobre su superficie un conjunto de
proteínas denominadas genéricamente selectinas. Éstas establecen uniones débiles con los
“sialil Lewis x”, un conjunto de hidratos de carbono que se expresan sobre la superficie de
los leucocitos.
Esta interacción facilita la acumulación de leucocitos alrededor de la lesión. Varias
sustancias en diversos estadios de investigación preclínica, potencialmente
antiinflamatorias, se dirigen a impedir la interacción entre las selectinas y los residuos de
“sialil Lewis x” de los leucocitos.

Otras líneas de investigación relacionadas con los hidratos de carbono exploran el

tratamiento del cáncer: las células tumorales expresan sobre su superficie celular glúcidos
estructuralmente defectuosos. Se está estudiando la posibilidad de preparar vacunas contra
diferentes tipos de cáncer que porten moléculas capaces de rastrear estos hidratos de
carbono defectuosos para detectar y destruir las células malignas que los contengan.
Además, la elevada mortalidad de algunos tipos de cáncer está estrechamente relacionada
con las metástasis. Una de las moléculas implicadas en la aparición de metástasis es una
glucoproteína,
la galectina-3. Esta glucoproteína se halla involucrada en el desarrollo de metástasis,
angiogénesis y resistencia de las células cancerosas a la apoptosis (muerte celular). La
empresa de biotecnología Glyco-Genesys (inicialmente BioSpace) está llevando a cabo
estudios con un derivado de la pectina del cedro que se une a la galectina-3. Si se
consiguiera bloquear o inactivar dicha glucoproteína se podría (¿?) bloquear o retrasar la
aparición de metástasis.
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