RESUMEN DE AMINOACIDOS, PROTEINAS Y ENZIMAS

Aminoácidos:

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono

central alfa unido a: un grupo carboxilo (–COOH), un grupo amino (–NH2), un
hidrógeno y la cadena lateral(R).

Clasificación

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena

lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos (tienen afinidad con el agua).

 Neutros no polares, apolares o hidrófobos (no tienen afinidad con el agua).
 Con carga negativa, o ácidos.
 Con carga positiva, o básicos.
 Aromáticos.

Comportamiento anfótero

Es la capacidad que posee cualquier aminoácido de comportarse como ácido y como

base dependiendo del PH del medio donde se encuentre.

Unión Peptídica

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un

aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido, esto implica la pérdida
de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH.

Proteínas:
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Clasificación
 Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas
son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La
mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares.
 Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias
no proteicas llamadas grupo prostético.

Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una
disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura, pH, etc.
Estructura primaria
Es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la
secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. El
orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
Esta estructura se encuentra estabilizada por los enlaces peptídicos.

Estructura secundaria
Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena
polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las
cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
Esta estructura puede ser:
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido.
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios
formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto
aminoácido que le sigue.
Hoja beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta. Esta se
encuentra estabilizada por uniones puente hidrogeno intercatenarios.

Estructura terciaria
Es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan
hacia el interior y los polares hacia el exterior.
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro,
interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre
cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando
su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la
estructura).

Estructura cuaternaria
Es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína
multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos
Desnaturalización
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la
concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la
solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su
precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular
se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. La desnaturalización
hace que la proteina pierda su función biologica debido a la ruptura de la structura
secundaria, terciaria y cuaternaria.
La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos (estructura primaria): al volver
a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la
conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Hidrólisis proteica
Es la ruptura de los enlaces peptídicos (estructura primaria).

Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas
constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:
 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos
vivientes;
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones
o agentes extraños;
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;
 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo
durante la contracción;
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Enzimas:

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas.
Los catalizadores son sustancias capaces de aceleran una reacción química.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de
activación (energia necesaria para que se produzca ) de una reacción, de forma que
se acelera sustancialmente la tasa de reacción.
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas
sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos.
Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas
tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicas.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores
enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad.
La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es
denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la
capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir
pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la
reacción catalizada. Estas uniones pueden incrementar o disminuir la actividad
enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los
pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la
estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de
la enzima y de la condición.

MODELO DE INTERACCION ENZIMA SUSTRATO

Modelo de la "llave-cerradura"
En este modelo la enzima y el sustrato, poseen complementariedad geométrica, es
decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra.

Modelo del encaje inducido

las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su
conformación estructural por la interacción con el sustrato.Como resultado de ello, la
cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas,
lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica.

Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total
actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas
denominadas cofactores para poder ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser
compuestos inorgánicos, como los iones metálicos.
Coenzimas
Son cofactores orgánicos que pueden ser a su vez grupos prostéticos, y se unen
fuertemente a la enzima.
Clasificación de enzimas:
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas
apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada
holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente.

Cinética enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas.
Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la
concentración de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan una proteína,
como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de sal, dificultan
o impiden la actividad enzimática, mientras que elevadas concentraciones de sustrato
tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la máxima velocidad de una
reacción enzimática, la concentración de sustrato se incrementa hasta que se obtiene
una tasa constante de formación de producto (véase la curva de saturación
representada en la figura de la derecha). La saturación ocurre porque, cuando la
concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima libre, que
se convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la máxima velocidad (Vmax) de la
enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de
complejos ES es igual a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es sólo una
de las constantes cinéticas de la enzima. La cantidad de sustrato necesario para
obtener una determinada velocidad de reacción también es importante.
Km viene a ser la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la
mitad de su velocidad máxima. Cada enzima tiene un valor de Km característico para
un determinado sustrato.
Inhibición
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su
actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las
irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la
modificación, siendo útiles en farmacología.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su
vez, según la forma en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas
y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla
también de inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la
ya mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus características se suele
presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo.
Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el cual también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el
acceso al sitio activo de la enzima. En la inhibición competitiva la velocidad máxima de
la reacción no varía, pero se necesitan concentraciones más elevadas de sustrato
para alcanzar una determinada velocidad, incrementándose así la Km aparente.
En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino
únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el
inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es poco común, pero
puede darse en enzimas multiméticas.
La inhibición no competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato.
Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de
inhibidor, independientemente de la concentración de sustrato, con lo que varía el
valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato aún puede unirse a la
enzima, el valor de Km no varía.
En la inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa.
Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato.