BIOQUÍMICA

Estructura, clasificación y propiedades

físico-químicas de los aminoácidos.

SEMANA 06
Cursos Básicos Ciencias SESIÓN 11
Dra. María del Pilar Navarro
mnavarron@científica.edu.pe
CONTENIDOS
1. Introducción
1. Asignación de abreviaturas Aminoácidos Estándar
2. Origen de la palabra y definiciones de las proteínas
2. Estructura química general de un aminoácido y
3. Características de las proteínas
Fórmula molecular de un aminoácido
4. Funciones de las proteínas
3. Enantiómeros, Configuración absoluta.
5. Propiedades de las proteínas para participar en
4. Clasificación de aminoácidos
una amplia y diversas funciones
5. Aminoácidos como ácidos y bases
6. ¿Qué es un aminoácido?
6. Péptidos y Proteínas
7. Estructura de los aminoácidos
7. Formación y características del enlace peptídico
8. Representación de las moléculas de aminoácidos
8. Integrando lo aprendido: Conclusiones
9. Aminoácidos estándar
10. Aminoácidos no estándar
RESULTADO DE APRENDIZAJE DE LA SESIÓN
REFLEXIÓN DESDE LA EXPERIENCIA
Participamos respondiendo a las preguntas
Introducción
“Cada forma de vida se define en gran parte por las
proteínas que produce”

Las proteínas intervienen en casi todos los

procesos que tienen lugar en la célula y
ejercen una cantidad inagotable de funciones

En la evaluación de los mecanismos

moleculares, es necesario estudiar una o más
https://acortar.link/BPZiAF proteínas
Generalidades

• La palabra proteína deriva del griego “proteios”:

PRIMORDIAL

• Son polímeros complejos construidos a partir de

aminoácidos que se producen en todas las células
vivas.

https://n9.cl/9kdc7

https://n9.cl/qc931

8
Generalidades
• Son las macromoléculas biológicas más
abundantes y están presentes en todas las
partes de la células.

• Son los productos finales más importantes

de las rutas de información

https://n9.cl/z35si

Son los instrumentos

moleculares mediante los que
se expresa la información
genética, para llevar a cabo
funciones biológicas.
https://n9.cl/26f9n
9
 Características de las proteínas

• Las proteínas contienen C, H, O, N, S.

• El nitrógeno (N) aproximadamente representa 16 % del peso de la
proteína o 1 g de N por cada 6,25 g de proteína (diferencia de
carbohidratos y de lípidos)

Enlace peptídico

10
 FUNCIONES DE PROTEÍNAS
Movimiento: la contracción muscular de dos filamentos proteicos;
la propulsión de la esperma por su flagelo.

Soporte mecánico: la elasticidad de la piel es debido a la presencia

de colágeno, una proteína fibrosa.

Protección inmunológica: todos los anticuerpos son proteínas.

https://acortar.link/oikEDr Ellos juegan un rol vital en distinguir lo que es del cuerpo y lo que no.

Catálisis enzimática: Todas las enzimas son proteínas.

Transporte: Hemoglobina, mioglobina, transferrina.

Almacenamiento: ferritina acumula el hierro en el hígado.

Generación y transmisión del impulso nervioso

https://acortar.link/easSZp
Control del crecimiento y diferenciación celular 11
Las Proteínas

Son polímeros complejos de aminoácidos unidos por enlaces

covalente que se producen en todas las células vivas.

Las proteínas están construidas a partir de

20 aminoácidos

¿Qué es un aminoácido?
Es cualquier molécula orgánica que posee por lo menos
un grupo carboxilo (un ácido orgánico) y un grupo
amino (una base orgánica).

https://acortar.link/UqKxJx
Estructura de los Aminoácidos
pH menor al pKa pH mayor al pKa
• Todos tienen un grupo carboxilo y un grupo
COOH = cero COO-= -1
amino unidos al mismo átomo de carbono
NH3+= 1 NH2=cero
(α).
OH= cero O-= -1
SH= cero S-=-1

+1 -1
NH3
0 Grupo R
+1
• Difiere entre cada aminoácido
• Varía en estructura, tamaño y
carga eléctrica
• Influye en la solubilidad de las
https://acortar.link/DYDJZR proteínas
13
Aminoácidos

Presentan nombres comunes o

triviales de la fuente que se
aislaron inicialmente (algunos
casos).
• Asparragina: Espárrago
• Ácido glutámico: Gluten
del trigo
• Tirosina: Queso (griego
“tyros”)
• Glicina: Sabor dulce
(griego “glykos”)

Último aminoácido descubierto (1938) Primer aminoácido descubierto (1806)

https://acortar.link/EEnmqg
Asignación de abreviaturas Aminoácidos Estándar

Código de tres letras

Consiste en las tres primeras letras del nombre del aminoácido.

Código de una letra

-Propuesto por Margaret Oakley Dayhoff
(Fundadora de la Bioinformática)
-Procede del intento de reducir los archivos de
datos, utilizados para describir la secuencia
-La primera letra es única para 6 aminoácidos (CHIMSV)
-Para cinco aminoácidos no es única, se asigno por la frecuencia en la
proteína (AGLPT): L, Leucina.
-Para cuatro aminoácidos, fonética del inglés (RFYW)
-Otros aminoácidos se asignaron por letra contenida en su nombres o
sugeridas por ellos (DNEQ)
-La Lisina (K), por ser próxima a la L
https://acortar.link/NwZWYg
 Estructura de la
Representación de las moléculas de aminoácidos
Gly y Ala.
Modelo de esferas y
varillas.
Fórmulas
Estructura de la Gly y Ala.
esteroquímicas.
A Las proyecciones de (bolas)
A y varillas:
Modelo de esferas
Fischer. longitudes y
ángulos.

B
B Fórmulas estructurales
en perspectivas (cuñas).

C C
Las proyecciones de
Fischer.

http://www.herrerobooks.com/pdf/REVE/9788429176025.pdf
Aminoácidos Estándar (20)

17
https://acortar.link/iiew08
Aminoácidos Estándar (20)

18
 Aminoácidos No Estándar
“Son residuos de aminoácidos estándar con Derivado del catabolismo
modificación por adición de grupos funcionales en su proteicos:
Aumenta en hipercatabolismo.
estructura”. Disminuye desnutrición y
3-metilhistidina ancianos.
Parámetro de seguimiento
Ejemplos: nutricional, renutrición y
catabolismo muscular.
• 3-metilhistidina: presente en actina y miosina
• Hidroxiprolina, (derivado de la prolina) presente en la pared
celular de plantas y en el colágeno (proteína fibrosa).
• Hidroxilisina: (derivado de la lisina) presentes en colágeno.
• 6-N-metil-lisina: constituyente de la miosina
• ϒ-Carboxiglutamato: se encuentra en la protrombina y otras
proteínas que unen Ca+2.
• Desmosina: derivado de 04 residuos de Lys y está en la
elastina (proteína fibrosa)
• Selenocisteína (Sec, U): introducido en la síntesis de
proteínas, en vez de un proceso post sintético. Presenta
Selenio. Aminoácido 21.
• Ornitina y citrulina: intermediarios metabólicos de la Arg y
19
ciclo de la úrea.
APLIQUEMOS LO APRENDIDO

Estructura química general de un aminoácido

Fórmula molecular de un aminoácido

https://acortar.link/EPoLyU
Estructura general de un aminoácido
• Por el ordenamiento tetraédrico de
los orbitales de enlace alrededor de
átomo de carbono α, los cuatros
grupos diferentes pueden ocupar
dos ordenamientos diferentes en el
espacio.

• Carbono α es conocido como

CARBONO QUIRAL

• Los aminoácidos aparecen en

forma de dos esteroisómeros, al ser
imágenes especulares no
superponibles, ENANTIOMÉROS
Caracteriza a cada aminoácido en función de su
tamaño, polaridad y grado de hidrofilia.
Enantiómeros
• La mayoría de los compuestos biológicos con centro quiral se presentan
en la naturaleza como isómero L o isómero D.
• Estos isómeros son imágenes especulares
Esteroisómeros

• En las proteínas los residuos de

aminoácidos son exclusivamente L-
esteroisómeros.
• D-esteroisómeros se encuentran en
péptidos pequeños (pared celular de
bacterias y antibióticos peptídicos).
 Configuración absoluta
Moléculas con un centro quiral son Hay dos tipos:
ópticamente activos, giran el plano de la luz D: dextrarotatorio
polarizada. L: levorotatorio

Rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda,

respectivamente.

El POLARÍMETRO es un instrumento mediante que determina

el valor de la desviación de la luz polarizada por un
https://www.youtube.com/watch?v=gjppQd67pqw
estereoisómero ópticamente activo (enantiómero)
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Por la cadena lateral Por su polaridad

• No polares
• Alifáticos (sólo tienen C e
La cadena latera R • Polares y neutros
Caracteriza a cada H) y pueden ser
aminoácido en ramificados. • Ácidos
función de su • Hidróxilados (tienen • Básicos
tamaño, polaridad grupos OH)
y grado de
hidrofilia. • Azufrados (tienen S)
• Ácidos (tienen otro grupo Por sus requerimientos
carboxílico)
• Básicos (tienen otro grupo • Esenciales
amino)
• No esenciales
• Heterocíclico (con anillos
con C y N integrados a la
estructura cíclica)

27
https://acortar.link/TO8tjY
28
Clasificación de aminoácidos según su grupo R

Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad del grupo R

Interacción
Polaridad con el agua a
pH biológico
Hidrofóbico o apolar (insolubles en agua) Hidrofílico o Polar (soluble en agua)

Los grupos hidrofóbicos

tienden a colocarse en el
centro de las proteínas
globulares, mientras que los
hidrofílicos se disponen en la
periferia en contacto con el
medio acuoso.
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN SU GRUPO R

Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad

del grupo R

GRUPOS R APOLARES, ALIFÁTICOS NEUTROS APOLARES

GRUPOS R AROMÁTICOS NEUTROS AROMÁTICOS
GRUPOS R POLARES SIN CARGA NEUTROS POLARES
GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE BÁSICOS
GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE ÁCIDOS
 GRUPOS R APOLARES, alifáticos
Características:
• Son apolares e hidrofóbicos
• Alanina, valina, leucina, isoleucina: estabilizan a
la proteína (interacciones hidrofóbicas)
agrupándose entre sí.
Gly, G Ala, A Val, V • La Isoleucina tiene un segundo centro quiral
• Glicina: es el aminoácido más sencillo, No tiene
carbono quiral, esta en giros de estructuras
secundarias.
• Metionina: presenta un grupo S, tiene un grupo
tioéter en el grupo R.
• Prolina: tiene un grupo imino (grupo amino
secundario), reduce la flexibilidad de la
estructura proteica por su conformación rígida
Pro, P Leu, L Met, M Ile, I
https://acortar.link/YxPVnJ

• Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de la glicina (G)

• Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al
efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
• Reactividad química muy escasa
31
Grupos R aromáticos
Características:
• Presenta grupo R aromáticos (apolares
e hidrofóbicos)
• Fenilalanina: Presenta un anillo
fenólico
• Tirosina: Grupo OH puede formar
puentes de H+ (grupo funcional
importantes en algunas enzimas).
• Triptófano: Presenta un anillo indol (dos
Phe, F Tyr, Y Trp, W anillos fundidos con un grupo NH).
https://acortar.link/YxPVnJ • Tyr (grupo OH)>Trp (grupo NH)>Phe
grado de hidrofobicidad.
• Absorben la luz UV (caracterizar
proteínas, 280 nm)

32
Grupos R polares sin carga
Características:
• Son más solubles en agua
(hidrofílicos) que aminoácidos
apolares, por formar puentes de H+.
Ser, S Thr, T Cys, C
• La Treonina tiene adicionalmente
otro centro asimétrico (carbono
quiral).

• Asparragina y Glutamina son

Asn, N
https://acortar.link/YxPVnJ
derivados sin carga de ácido
aspartato y glutamato.
Gln, Q
• La polaridad de la Treonina y Serina
proviene de –OH. Asparragina y

Glutamina de amida.

33
Grupos R cargados positivamente (básicos)

Características:
• Son más hidrofílicos y dibásicos.

• Aminoácidos con carga positiva

neta a pH 7,0, son Lys (2do grupo
amino), Arg (grupo guanidinio), His
(grupo imidazol aromático).

• His, se encuentre en los centros

Lys, K Arg, A His, H activos de las enzimas, ya que el
https://acortar.link/YxPVnJ
anillo imidazol puede unir y liberar
protones (pKa 6, grupo imidazol)

34
Grupos R cargados negativamente (ácidos)

Características:
• Son más hidrofílicos

• Cadena laterales acídicas: ácido

aspártico y ácido glutámico.

Asp, D Glu, E • Presentan dos grupos carboxílicos.

https://acortar.link/YxPVnJ
• Nombre común: aspartato y glutamato.

• Aminoácidos con carga negativa neta a

pH 7,0.

35
APLIQUEMOS LO APRENDIDO
¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos?

Por la cadena lateral Por su polaridad

• Alifáticos (sólo tienen C • No polares
e H) y pueden ser • Polares y neutros
ramificados. • Ácidos
• Hidróxilados (tienen • Básicos
grupos OH)
• Azufrados (tienen S)
• Ácidos (tienen otro
grupo carboxílico) Por sus requerimientos
• Básicos (tienen otro
grupo amino) • Esenciales
• Heterocíclico (con • No esenciales
anillos con C y N
integrados a la
estructura cíclica)
36
Clasificación de aminoácidos según sus
requerimientos

No Sintetizados por el organismo en el hígado

Esenciales

No pueden ser sintetizados

Esenciales son aportados por los alimentos, por la dieta,
condicionando su esencialidad.

37
Aminoácidos según sus requerimientos

38
https://acortar.link/S4Mct4
Aminoácidos según sus requerimientos

39
AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS REQUERIMIENTOS
Aminoácidos no esenciales que se forman a partir de otros esenciales:
cisteína (y cistina) a partir de metionina y tirosina a partir de fenilalanina.

https://acortar.link/1yeXuo https://acortar.link/crj4Ji

https://acortar.link/VxEHoo

Si la dieta no aporta suficiente cantidad de fenilalanina o si el organismo no puede transformar la

fenilalanina en tirosina por algún motivo ‐fenilcetonuria‐. Entonces, la tirosina se convierte
en esencial.
40
Aminoácidos según sus requerimientos

Esenciales a lo
largo de la vida

41
 Aminoácidos como ácidos y bases
• El grupo carboxilo, amino, R pueden actuar como ácido
y base débil (donar o aceptar protones del medio)
• Los aminoácido son anfotéricos (dos o más sitios
ionizables)

H+ H+
Cada aminoácido tiene un
pH donde no experimenta
carga neta.
Punto o pH Isoeléctrico
Esta en función del
Cargados pH=7,0 Cargado grupo R
positivamente Ion dipolar negativamente
(zwitterión o
Catión anfolito) Anión
Se desplaza al polo Ambos sitios
Se desplaza al polo
NEGATIVO (cátodo) están ionizados
POSITIVO (ánodo)42
 Valores de pKa

PI= Σ pKa grupo carboxilo y

grupo amino/n pka

NO TOME EN
CUENTA
El pKa de la
cadena
lateral

¿Calcule el PI de la Tirosina?
https://acortar.link/JRPIS3
 3

Debemos conocer
2 • El pKa (grupo
carboxilo, amino)
1 • Obtenemos el PI

44
 pH

FORMAS IÓNICAS
CATIÓN (+)
ANIÓN (-)
ZWITTERION (ION DIPOLAR) (Cero, 0)
APLIQUEMOS LO APRENDIDO
pH menor al pKa pH mayor al pKa
COOH = cero COO-= -1
NH3+= 1 NH2=cero
OH= cero O-= -1
SH= cero S-=-1
APLIQUEMOS LO APRENDIDO
Determinar forma iónica y carga del residuo de aminoácido que se muestra a pH= 2, pH= 4.25, pH= 7

Ácido glutámico
Glu, E
Los aminoácidos se pueden polimerizar para formar
péptidos o polipéptidos (proteínas)

48
Péptidos o polipéptidos (proteínas)

49
APLIQUEMOS LO APRENDIDO
En la secuencia de aminoácido describa el nombre, el aminoácido NH3-terminal, el
aminoácido C-terminal, número de enlaces peptídicos y moléculas de aguas que se forman.

50
APLIQUEMOS LO APRENDIDO

Determinar forma iónica y carga del dipéptido que se muestra a pH= 2, pH= 4.25, pH= 7
 ¿Cómo se unen los aminoácidos para formar
péptidos o proteínas?

AMINOÁCIDO 1 AMINOÁCIDO 2
• Se une de forma covalente por un
enlace amida, conocido como
ENLACE PEPTÍDICO
• Reacción de condensación y
exergónica
ENLACE
PEPTIDICO

AGUA
DIPÉPTIDO
52
Características del enlace peptídico
• Es plano y rígido
• En un dipéptido hay 6 átomos en un mismo
plano.
• Cα-C; C-N; N- Cα.
• 3 enlaces covalentes Cα-C-N-Cα.
• La longitud de C-N es menor que Cα-C; N-
Cα.
• En el enlace amida no puede girar
libremente, sin embargo, Cα-C; N- Cα la
rotación es posible.
• La conformación de la proteína la define los
ángulos de torsión (diedros) (φ, ψ,ω)
describen la rotación en los 3 enlaces.

https://n9.cl/lsk2y 53
 • La planaridad del enlace peptídico es de 180º
• La cadena polipeptídica los enlaces N-Cα y Cα-C
tienen libre rotación

54
http://www.herrerobooks.com/pdf/REVE/9788429176025.pdf
55
Los aminoácidos se pueden polimerizar para formar
péptidos o polipéptidos (proteínas)

Péptidos son cadenas de hasta 50

aminoácidos.

Proteína: Molécula con más de 50

aminoácidos y varias cadenas
polipeptídicas pueden ser idénticas o
diferentes.

https://acortar.link/ds4TG6
56
Secuencia de un péptido

El pentapéptido serilgliciltirosilalanilleucina

Los péptidos se nombra comenzando del extremo amino

terminal (situado a la izquierda)

57
Proteína: Molécula con más de 50 aminoácidos y varias cadenas polipeptídicas
pueden ser idénticas o diferentes.

Oligoméricas: Tiene como Protoméro: Tiene una o

mínimo dos cadena más cadenas polipetídicas
polipetídicas idénticas. idénticas.

Oligómero formada por 4

protómeros
Tiene 4 subunidades
(2α idénticas y 2β
idénticas)
Protómero αβ
58
 • Constituidos por dos cadenas
lineales de aminoácidos.
• Unida covalentemente por enlaces
disúlfuros.

https://acortar.link/rwAi4e

59
• La composición de aminoácidos de una proteína es muy
variables
• En las proteínas casi nunca se encuentran los 20
aminoácidos estándar en igual número y difieren en la
cantidad de cada tipo de aminoácido.

60
INTEGRAMOS LO APRENDIDO
Participemos en las siguientes Conclusiones
• AMINOÁCIDOS
Las proteínas están conformadas por ____________________(20) en cantidades y tipos
diferente, unidos por enlaces peptídicos.

• La clasificación de los aminoácidos puede ser

Glucogénicos y/o cetogénicos Aminoácidos estándar Cadena lateral (polaridad)
según:_______________________________________________________,____________
Sus requerimientos
Aminoácidos No estándar _______________y_________________________
__________________________,

• péptidos
Los _____________________, son estructuras formadas por 50 aminoácidos y las
proteínas
______________, son compuestos constituidas por más de 50 aminoácidos.

• Las proteínas puedes clasificarse de acuerdo a su estructura en

___________________________________________,
Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria su
Globulares y fibrosas
conformación_______________________ y su composición química.

• El tipo de aminoácido, estructura, conformación que adquiere las proteínas la conllevan

61 a
presentar una variedad de funciones vitales para los seres vivos.
ACTIVIDADES DE TRABAJO AUTÓNOMO COMPLEMENTARIA

Actividad de Aula Virtual

• Cuestionario 2

• Video
Proteínas https://youtu.be/AUMJwjLXh1M

• Lectura
Aminoácidos
http://www.ehu.eus/biomoleculas/aa/aa3.html

62
Ejercicio propuesto

• Desarrollar en forma individual

1. Después de una secuenciación se obtuvo la estructura lineal de aminoácidos de un fragmento de una

proteínas, la cual se presenta a continuación: A-W-P-T

A partir de esta secuencia lineal, se realizan diferentes preguntas que se deben analizar y responder:
a.- ¿Cuál sería el nombre completo de esta secuencia?

b.¿Cuáles son los aminoácidos que forman parte de la misma, sus abreviaciones de tres letras y las
características que presentan los mismos?

c.-¿Cuántos enlaces peptídicos lo conforman y cuáles son los componentes de aminoácido que favorecen
esta unión?
d.- Describa la forma iónica y la carga que presenta este compuesto a pH=10

63
Referencias
OBLIGATORIAS

Bittencourt, J. (2018). The Power of Carbohydrates, Proteins, and Lipids. Disponible en: https://www.researchgate.net/publication/322473648

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Sornoza, J. W., Espinoza Macías, M. J., Ubillús Saltos, S. P., Arteaga Espinoza, S. X., Torres Macías, O. E., Pigüave Reyes, J. M., Pigüave Reyes, Chavarría
Cedeño, D. I., & Intriago Sánchez, K. J. (2018). Introducción al estudio de la bioquímica. https://doi.org/10.17993/CcyLl.2018.28

Nelson, D. L., y Cox, M. M. (2017). Lehninger Pinciples of Biochemistry (7.a Edición). W.H Freeman Macmillan Learning.

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DE CONSULTA

Cuadros Trillos, G. (2019). Mapas conceptuales en bioquímica. http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/128368

Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. https://elibro.net/es/ereader/ucsur/127790

Müller-Esterl, W. (2020). Bioquímica: fundamentos para medicina y ciencias de la vida. http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/129564

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64