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Objetivos: Explicar las relaciones entre estructuras y funciones de proteínas en procesos como

la actividad enzimática, flujo de iones a través de membranas y cambios conformacionales en


Mabel
procesosS.C.
de-motilidad
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celular y contracción muscular. 1
Amilasa salival
ptialina

Pepsina
Renina
Lipasa G
Tripsina
Quimiotripsina
Enteroquinasa Ribonucleasa
Peptidasa Desoxirribonucleasa
Sacarasa Lipasa P.
Maltasa
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Lactasa 1:39 2
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Las proteínas de membrana, realizan funciones
especificas y se clasifican en: Proteínas integrales: o
proteínas transmembrana, atraviesan la bicapa lipídica y
actúan como poros de mb, por los cuales pasan sustancias
que entran o salen de la célula. También se llaman canales.
Proteínas periféricas: Se localizan a ambos lado de la
bicapa lipídica y están unidas por puentes de hidrógeno a
las cabezas polares de los lípidos o proteínas integrales,
formando el glicocalix. que reconocen determinadas
moléculas a las que se unen o fijan.

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•Transportadoras
•Fijación
•Receptores
•Enzimas
•Transducción de señales

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Son polímeros o largas cadenas de
átomos de CHON (S - P), macromoléculas
orgánicas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos, secuencia determinada
por los nucleótidos de su gen
correspondiente. En un ser vivo es el
50% o más del peso seco

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En el interior de la celula, las proteínas se forman por un proceso anabólico, son la expresión del ADN

El dogma central de la Biología


Molecular (Crick) indica que la
información fluye del ADN al ARN por
la transcripción, y luego se forman las
proteína por la traducción.
La transcripción es el proceso de
síntesis de Ácido RiboNucleico usando
el ADN como molde. Hay 3 tipos:
El ARNm o mensajero, es el molde
para la construcción de la proteína
El ARNr o ribosómico se encuentra en
el sitio donde se construye la
proteína: el ribosoma.
El ARNt o de transferencia es el
transportador que lleva el aminoácido
apropiado en el sitio correspondiente.
La Traducción es la construcción de
una secuencia de aminoácidos o
polipéptido con la información del
ARN y posterior proteína, en lso
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ribosomas. 7
Defectos genéticos en seres humanos se expresa mutaciones en el fenotipo
Una alteración en un gen, altera una enzima

Alcaptonuria Albinismo Herencia


Interrumpen vías metabólicas Autosómica Recesiva C11.
de la tirosina y Fenilalanina
Anomalía en la
Garrod enzima tirosinasa
analiza genealogías
de familias afectadas Cataliza formación de la
melanina en melanocitos
orina de color negro-
marrón oscuro al aire Ausencia del pigmento
melanina en la piel, el
Errores Innatos del pelo y los ojos.
Metabolismo.

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Las proteínas son polímeros
formadas por unidades básicas
o monómeros llamados
aminoácidos, estos presentan
un grupo carboxilo (COOH), un
grupo amino(NH2), un grupo
radical R y un H unido al
carbono. Su estructura química
general es la siguiente:

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El proceso de unión de monómeros de
aminoácidos se realiza por síntesis por
deshidratación, donde se libera una molécula
de agua formando un en lace covalente
llamado peptídico
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Nuestro organismo
no los produce y
hay que
consumirlos, se
encuentran en
legumbres, carnes
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Las propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia
y correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.

Estabilidad, indica que las proteínas deben ser estables en el


medio en el que estén o en el que desarrollan su función, de
manera que su vida media sea lo más larga posible y no
genere contratiempos en el organismo. Para ello, la mayoría
de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico
empaquetado

Solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una T° y un


pH que se deben mantener para su estabilidad.
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular. La solubilidad se debe a los R
polares libres de los aminoácidos están en la superficie
de la proteína y que al ionizarse, establecen puentes de
hidrógeno con las moléculas de agua, solvatándose.

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Especificidad, cada proteína tiene una función específica,
determinada por la estructura primaria, un cambio en esta y
se pierde la función. Las proteínas son especificas a cada
individuo y se manifiesta en el rechazo de órganos
trasplantados. La semejanza entre proteínas es un grado de
parentesco entre individuos, y sirve para la construcción de
"árboles filogenéticos"

Amortiguación de pH o efecto tampón Actúan así por su carácter


anfótero, es decir, se comportan como ácidos, donando
electrones o como bases, aceptando electrones y hacen que el
pH de un tejido del organismo se mantenga en niveles adecuados.
La capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos
positivos a los negativos y viceversa. Se determina
por electroforesis.

Estas propiedades son el resultado de tres actividades principales que presentan distintas proteínas:
1.se unen a otras biomoléculas, incluyendo otras proteínas
2.catalizan reacciones químicas
Mabel S.C. - para
3.se pliegan 01-07-2020 1:39 o un poro.
formar un canal 14
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras 2ia, 3ia y 4ia,, por cambios de pH, t° o
desnaturalizantes (alcohol, detergentes, acetona), que conduce a la pérdida de la solubilidad
por estructura muy abierta, la proteína precipita y pierde su función. Las uniones que se
rompen son los puentes de hidrógeno. El proceso mediante el cual la proteína
desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización, es reversible

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Ocurre cuando la desnaturalización es reversible, una proteína desnaturalizada tiene la
estructura primaria y esta cuenta con la información necesaria para adoptar niveles superiores
de estructuración. Esta propiedad de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y
purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un
cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización
conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de
agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso
sea irreversible.

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¿Qué son?Son polímeros de aminoácidos
¿Cómo se forman?  Por transcripción con ARNm-ARNt-ARNr y traducción o
lectura de codones
•Primaria: Cadena lineal de Aa.
•Secundaria: Cadena de Aa unidas por ptes de H.
Estructura •Terciaria: Disposición tridimensional por ptes de H,
Disulfuro, eléctricos e interacciones hidrófobas.
•Cuaternaria:Unión de cadenas polipeptídicas, por
puentes de H, S-S, atracciones electrostáticas e
interacciones hidrofóbicas.
PROTEÍNAS

Estructura
de un
aminoácido

Aminoácidos que Phe-Ile-leu-Lys-Met-Thr-Trp-Val-Arg-His


se deben consumir
Animal90% de absorción-Albúmina
Clasificación (origen) Vegetal&0 de absorción-Zeina
Función De reserva-transporte-enzimática-homeostática-estructural-
inmunológica-hormonal y de movimiento
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Clasificación:1:39
Holoproteinas y heteroproteinas 17

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