Universidad Nacional de Ingeniería de Industrias

Alimentarias
Aminoácidos y Enzimas
Materia: Bioquímica General.
Docente: M.Sc. Yuriko Sumiyo Murillo Domen
Ciclo: III, 2022 – I
Integrantes: 1. Bazan Guevara Leidy Yaceli
2. Bazan Guevara Luz Veide
3. Campos Facundo Greisy Judith
4. Cano Heredia Yoneli Lizbeth
5. Carranza Quintos Meyson
6. Castillo Velasco Ilanny Meliza
7. Cavero Sanchez Yuliana Nayeli
8. Colichon Balarezo Karla Belen 21 de abril,2022
 Un aminoácido es un molécula
orgánica compuesta por:

• Un carbono α

• Un grupo amino –NH2, básico

• Un grupo carboxilo –COOH, ácido

• Una cadena lateral o grupo R

• Un grupo hidroxilo
 Nota: ¿Qué quiere
decir que están en
forma de Zwitterión?
Si el grupo amino esta a la derecha es D- Es un compuesto
químico eléctricamente
aminoácido y si está a la izquierda es L- neutro que tiene cargas
aminoácido. positivas y negativas
sobre átomos diferentes.
Los aminoácidos tienen carácter Anfótero y se
comporta diferente dependiendo del pH debido a
que posee un ácido y una base.
 ¿Para que sirven los
aminoácidos? Los mas frecuentes y de
Para formar péptidos y proteínas mayor interés son los α–
en las células del organismo. aminoácidos, que
forman parte de las
AMINOÁCIDOS proteínas.

Todos los aminoácidos que componen

las proteínas son L-α-aminoácidos y
Existen mas de 150
son solo 20.
aminoácidos diferentes,
o Son porque el grupo amino(NH3+) y
pero que formen
se encuentra en la posición izquierda.
proteínas en el
o Son por que el grupo amino (NH3+)
organismo solo 20.
esta unido al mismo carbono que el
grupo carboxilo (COO).
 CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
Existen 28 aminoácidos. 80% son No
esenciales que pueden producir en el
hígado y 20% esenciales que se
pueden obtener a través de la dieta.
Existen muchas formas de clasificar
los aminoácidos.
❖Según las propiedades
de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente
según las propiedades de su cadena lateral:
▪ Neutros polares, polares o hidrófilos: Son los que en su composición química
contienen alto grado de hidrogeno, lo que los hace muy fácil de solubilizar en
líquidos, útiles en la fabricación de fármacos, por ser rápidos de absorber.
▪ Neutros no polares, apolares o hidrófobos: son los aminoácidos que no
presentan nitrógeno, haciéndolos impermeables, su uso suele ser extenso en las
compañías farmacéuticas por la utilidad de su encapsulamiento para el traslado
de demás compuestos químicos.
 También hay:
• Con carga negativa o ácidos

• Con carga positiva o básicos

❖ Según su obtención

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los

alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos
aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo.
Estos se dividen entre esenciales y no esenciales:
➢ Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son: Los
aminoácidos que el cuerpo humano no lo puede producir y
tienen que ser consumidos por medio de la dieta.
A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce
como no esenciales .

Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos,

según los autores.

❖ Según la ubicación del grupo amino

▪ Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es

decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo. La mayoría de las proteínas
están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces
amida.
 • Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son
aquellos que están codificados en el genoma; para la
mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina,
asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina,
glutamato, glutamina,.
• Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el
carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono
a continuación del grupo carboxilo.

• Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el

carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a
continuación del grupo carboxilo.
Propiedades físicas y químicas de los
aminoácidos
Propiedades físicas:

• Son compuestos solidos

• Son cristalinos
• Tiene un punto de fusión elevado
• Son solubles en agua
 Propiedades químicas

Tienen un comportamiento anfótero ( actúa como acido y como base)

El ácido aspártico y la fenilalanina se utilizan en la industria alimentaria,
por ejemplo, como ingredientes del edulcorante artificial aspartame, un
importante constituyente de las bebidas refrescantes dietéticas de otros
alimentos que se venden como carentes de azúcar.

Ácido aspártico Fenilalanina

 En la fabricación comercial de
aminoácidos existen tres procesos
1. Extracción de aminoácidos a partir de hidrolizados de proteína

Este método se utiliza para obtener L-cisteína, L-cistina, L-leucina, L-

asparragina y L-tirosina.
L-cisteína L-leucina L-tirosina.

L-cistina L-aspárragina
2 Síntesis química

La producción de glicocola, D,L-alanina, D,L-metionina y D,L-

triptófano siempre implica síntesis química.

D,L-alanina
D,L-triptófano
D,L-metionina
 3. Producción microbiológica

Dentro de esta existen tres enfoques:

A. Fermentación directa de aminoácidos utilizando diferentes fuentes

de carbono.

B. Conversión de productos intermediarios baratos, vía biosíntesis. Por

ejemplo, la glicocola, que es barata, puede ser convertida en L-serina.

C. Uso de enzimas o células inmovilizadas para la separación de

una mezcla racémica sintetizada químicamente.
¿Qué es una enzima ?
Son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, para realizar
reacciones a una velocidad muy alta y son muy específicas.

Reacciones metabólicas

La sustancia sobre la que está

actuando una enzima se le
conoce como sustratos.
El sustrato para unirse a la
enzima utiliza una región
en concreto que se llama
centroactivo.

Luego que se forma el o los

productos puede comenzar
nuevamente un ciclo de
reacción.
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de
actuar como catalizadores.
Factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un
enzima son:

❑pH : Los enzimas poseen grupos

químicos ionizables (carboxilos -
COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales
de sus aminoácidos.
 ❑Temperatura
❖Por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica.
❖El aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura
es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica causada
por la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse
❑Cofactores
❖A veces, un enzima requiere para su función la presencia de
sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis. Estos pueden
ser iones inorgánicos como Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
❖ Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima
3.2.2. Sitio activo
Se le conoce como sitio activo a la zona donde puede unirse al
sustrato, para que posteriormente pueda producir una reacción.

3.2.3. Velocidad de reacción

Es la cantidad de producto formado por una unidad de tiempo.

3.2.4. Energía de activación

Es la energía mínima que se necesita para iniciar una reacción de
tipo química.

3.2.5. Mecanismo de acción

 OXIDORREDUCTASAS Catalizan reacciones de
oxidorreducción

TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un

grupo químico de un sustrato a
otro.

CLASIFICACIÓN HIDROLASAS Catalizan las reacciones de

hidrólisis
DE
LAS ENZIMAS LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o
soldadura de sustratos

ISOMERASAS Catalizan la interconversión de

isómeros

Catalizan la unión de dos sustratos

LIGASAS con hidrólisis simultánea de un
nucleótido trifosfato