Universidad Católica de Salta

Facultad de Ciencias Veterinarias

Carrera: CIENCIAS Veterinarias

Cátedra: Bioquímica

Guía de Clases Teoricas

Tema:
Proteínas

DOCENTES:

Adjunto: Dra. En Cs. Veterinarias Daniela S. Martinis

Auxiliar: M.V. Marcelo Farias,
Microb. María Julia Vaira,
Brom. Maria del Pilar Cornejo

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Cátedra: Bioquímica Tema: Proteínas 2016

Proteínas. Definición:

Representan el 50% de peso seco de los tejidos. Desde el punto de vista funcional, su papel
es fundamental, no existe proceso biológico alguno que No dependa de la presencia y /ó actividad de
estas sustancias. Algunos ejemplos de su diversidad funcional, son proteínas todas las enzimas,
muchas de las hormonas, la hemoglobina, los anticuerpos, los receptores celulares, la actina y
miosina, el colágeno etc.
Todas contienen C, H, O, y N, y algunas también S, son macromoléculas, formadas por largas
cadenas de aminoácidos (polímero de aminoácidos), son obligadamente soluciones coloidales.

AMINOÁCIDOS

Son compuestos que en su molécula poseen un grupo ácido o carboxilo (-COOH) y un grupo
básico, amina (-NH2), unido al C α, por ende, son α aminoácidos y su fórmula general es la
siguiente:

R
│
H2N– C – H
│
COOH

donde, R es la cadena lateral, diferente para cada uno de los veinte aminoácidos (aa) que existen,
acá observamos también que el C α es un C asimétrico, por lo que poseen isomería óptica se
presentan así dos estereoisómeros D y L . Las células de los organismos disponen de mecanismos
que les permiten diferenciar entre los estereoisómeros, en el caso de los aa, sólo los de configuración
L pueden ser incorporados a proteínas y participar de las reacciones que acontecen en las células,
por ende únicamente nos referiremos a ellos en lo sucesivo.

Clasificación:

Alifáticos Con cadena no polar

Con cadena polar no ionizable
Neutros
De acuerdo a su cadena Aromáticos
Azufrados
Ácidos
Básicos
Iminoácidos

AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

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Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina

AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE

Serina Treonina

AMINOÁCIDOS NEUTROS AROMÁTICOS

Fenilalanina Tirosina Triptófano

AMINOÁCIDOS AZUFRADOS

Cisteína Metionina

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

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Ácido Aspártico Ácido Glutámico

La asparragina y glutamina son derivados de aa con una función amida en el C distal al C α.

Asparragina Glutamina

AMINOÁCIDOS BÁSICOS

Lisina Arginina Histidina

IMINOÁCIDOS

Prolina Hidroxiprolina

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Propiedades

Las cadenas de los aa permiten predecir su comportamiento: El grupo sulfhidrilo de la cisteína

es altamente reactivo y con facilidad se combina con otro similar para forma puentes di-sulfuro (-S-S-
), lo que a su vez forma el aminoácido cistina. El grupo ácido adicional de los aa ácidos además de
otorgarles carácter ácido, da a estos aa la propiedad de formar uniones de tipo salino. También
establecen uniones electrostáticas los aa di-aminados.
La existencia en una misma molécula de los grupos ácido y básico, donde el grupo carboxilo
es capaz de ceder protones (actúa como un ácido), mientras que la amina puede aceptarlos
(actuando como base). En soluciones acuosas, estos compuestos se encuentran disociados, creando
en una misma molécula dos polos, uno positivo y uno negativo. Por esto se denominan sustancias
bipolares, iones bipolares, anfólitos o anfóteros.

R
│
+ H3N -C – H

│
COO-
Ión dipolar

En soluciones ácidas fuertes, el ión dipolar capta un H a nivel de su carboxilo, mientras que
en solución alcalina, el protón extra del grupo amina reacciona con los grupos –OH para formar agua
y el aa queda cargado negativamente. Hay un valor de pH, característico para cada aa, en el cual la
disociación de cargas positivas y negativas se iguala y, por lo tanto la carga total del aa es cero. A
este calor de pH en el cual las cargas del aa es nula, se le denomina punto isoeléctrico (pI).
Los aa pueden participar en muchas reacciones químicas, algunas de ellas comprenden al
grupo carboxilo, otras al grupo amina, hay reacciones especificas de determinadas cadenas laterales
y sirven para identificar en una muestra la existencia de un aa particular. Una de las reacciones más
utilizadas es la reacción de la ninhidrina, donde el grupo α amina reacciona con esta sustancia dando
un compuesto de intenso color púrpura (salvo prolina que da un color amarillo).

Unión peptídica: es la unión que se produce entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo α amina
de otro. Esta unión se produce mediante pérdida de una molécula de agua y es de tipo amida.

El producto que se obtiene se denomina dipéptido, si seguimos agregando más unidades

aminoacídicas con el mismo tipo de unión formaremos tripéptidos, tetrapéptidos etc. Cuando poseen
más de diez aa, se llaman polipéptidos, y cuando la cadena alcanza más de 6000 Da (más de 50
unidades aminoacídicas) la molécula es considerada proteína. Por debajo de esta masa se

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denominan genéricamente péptidos. Toda cadena polipeptídica tiene un extremo en el cual queda un
aa con el grupo α amino libre, en el comienzo de la cadena, éste es el extremo amino terminal o N -
terminal, la otra punta, posee libre el grupo carboxilo, es el extremo final, carboxilo terminal o C –
terminal. Se nombran siguiendo el orden de los restos aa integrantes a partir del que posee el grupo α
amina libre, cada uno se indica por la raíz del nombre del aa seguida del sufijo “il”, por ejemplo un
péptido formado por Tirosina, lisina, alanina, ácido aspártico, cisteína y serina se llamará tirosil-lisil-
alanil-aspartil-cisteinil-serina, que se abrevia tyr-lys-ala-asp-cys-ser.

Propiedades generales:
• Propiedades ácido-base, como se vio anteriormente en péptidos, en una cadena polipeptídica,
los grupos carboxilo y α amina que participan en la unión peptídica no se disocian, únicamente lo
hacen los de los extremos, es decir el grupo α amina del extremo N-terminal y el grupo carboxilo
del extremo C-terminal, como es obvio, solo esos dos grupos funcionales en una macromolécula
no tendrían gran incidencia en la determinación de las propiedades ácido-base, entonces la
carga eléctrica que manifiesta una proteína depende de la ionización de los grupos libre
disociables existentes en las cadenas laterales de los restos de aa que los forman. De esta
manera, la presencia en la molécula de aa básicos le otorga carácter básico, en cambio si
predominan restos de ácido aspártico y glutámico en una proteína, ésta adquiere propiedades
ácidas. Al igual que los aa, las proteínas a determinado punto de pH tienen una carga nula,
punto conocido como punto isoeléctrico.

• Electroforesis, si se somete a una proteína a la acción de un campo eléctrico en un medio de

pH que sea ácido con respecto al pI de la proteína, su carga eléctrica positiva determinará que
se desplace hacia el cátodo (polo negativo), en cambio si el pH está por encima del pI, la carga
de la proteína será negativa, por ende se desplazará hacia el ánodo. Si el pH coincide con el pI,
la proteína no desplazará en el campo eléctrico. La migración de proteínas por acción de un
campo eléctrico se denomina electroforesis.

• Solubilidad, la mayor parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas, esta
solubilidad varía con el pH, la temperatura y la presencia de sales en el medio o solventes
polares. El pH es un factor importante en la solubilidad, ya que de él depende la carga eléctrica
de una proteína, efecto de las sales, a bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad
de muchas proteínas, sin embargo a medida que se aumenta la concentración la solubilidad
decrece, y cuando la concentración alcanza cierto valor haciendo que la proteína precipite.
Efecto de solventes poco polares, el agregado de solventes poco polares como etanol, acetona,
etc., a soluciones de proteínas disminuye su solubilidad y produce precipitación cuando la
concentración del solventes alcanza ciertos valores, variables según la proteína de que se trate.
La precipitación se acompaña de alteración de la proteína (desnaturalización) a menos que se
trabaje a temperaturas muy bajas.

• Diálisis, en un sistema biológico con soluciones complejas que contienen macromoléculas con
solutos de bajo peso molecular, es posible separar el soluto de bajo peso mediante un proceso
llamado diálisis, usando para ello una membrana porosa (membrana semipermeable), que
permite el paso del agua y moléculas pequeñas y retiene las macromoléculas.

Forma molecular
Cada proteína tiene en estado natural, una forma característica. De acuerdo a eso, puede
clasificarse en dos categorías: globulares y fibrosas.
• Globulares: son aquellas en las cuales la cadena de aa se pliega sobre sí misma para formar
un conjunto compacto que asemeja un esferoide, en general, son proteínas de gran actividad
funcional, como las enzimas, anticuerpos, hemoglobina, etc., son solubles en medios
acuosos.

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• Fibrilares: en estas las cadenas de aa se ordenan paralelamente, formando fibras o láminas

extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina notoriamente sobre los transversales,
en general son insolubles o poco solubles en agua y participan en la formación de las
estructuras de sostén, como las fibras de tejido conectivo y formaciones titulares de gran
resistencia física.

Estructura molecular
La estructura de las proteínas es muy compleja, razón por la cual para su descripción
conviene describirla considerando distintos niveles de organización:

• Estructura primaria: se refiere al número, identidad y secuencia de los aa que componen las
proteínas en cadena lineal, ya que la unión peptídica no admite ramificaciones. Esta
secuencia de aminoácidos es el principal determinante de su conformación, propiedades y
funciones.

• Estructura secundaria: es la disposición espacial, regular que puede adoptar la estructura

primaria, mantenida por puentes de H. Estudios de difracción de rayos X confirmaron dos
modelos teóricos propuestos por Pauling y Corey, la hélice α y la hoja plegada o lámina β (las
letras α y β solo indican el orden en el cual ambas estructuras fueron propuestas por estos
investigadores).

Hélice α: la disposición de la cadena determina su enrollamiento sobre un eje central, como

si estuviese envolviendo un cilindro, el giro se hace en el sentido de las agujas del reloj (hélice
dextrógira). Este tipo de unión se mantiene por puentes de H.

Lámina β: la cadena polipeptídica se encuentra más extendida que en la hélice α, cuando

dos o más cadenas se aparean, se establecen entre ellas puentes H que mantienen unidas las
cadenas entre sí originando una estructura laminar con plegamiento en zigzag, muchas veces la
cadena hace un giro sobre sí misma, formando una horquilla.

Al azar: esto no significa que la cadena siga cualquier orientación imprevisible, ya que
tiende a adoptar al disposición termodinámica más favorable, es que la cadena proteica no posee una
estructura regular (no es hélice α ni lamina β ).
Pueden encontrarse los diferentes tipos de estructuras secundarias en la misma molécula de
proteína, muchas proteínas (las globulares por ejemplo) poseen un segmento en hélice, al azar y en
lámina plegada, mientras que las proteínas fibrosas presentan exclusivamente estructuras en hélice o
en lámina β.

• Estructura terciaria: la arquitectura total de una molécula proteica determina una

conformación tridimensional característica para cada una de ellas, conformación que no es
fortuita, se mantiene gracias a uniones e interacciones que se establecen entre las cadenas
laterales de los residuos aminoacídicos existentes en el polipéptido. Las fuerzas que
contribuyen a mantener la estructura terciaria son fuerzas de atracción o repulsión
electrostáticas (entre grupos con carga eléctrica como el –NH3+ de lisina y arginina, que se
enfrenta con grupos del signo opuesto como los –COO- de ácidos aspártico y glutámico,
formando enlaces iónicos. Si los grupos tienen igual signo, el efecto será de repulsión y
alejamiento); enlaces de H (el O del carbonilo de un carboxilo libre de ácidos aspártico y
glutámico, o el N del núcleo imidazólico de histidina, pueden atraer el H de los grupos –OH de
serina, Treonina o Tirosina, estableciéndose puentes de H); presencia de cadenas
hidrofóbicas o hidrofílicas (las cadenas laterales apolares tienden a alejarse del contacto con
el agua, provocando plegamientos que terminan agrupando los restos hidrófobos en el interior
de la molécula, por otro lado, las cadenas laterales con grupos hidrófilos (-COO-, -NH3, -OH)
tienden a disponerse hacia el exterior de la molécula en contacto con el solvente polar);
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puentes disulfuro (el enfrentamiento de los grupos sulfhidrilo de dos cisteínas puede
determinar, por oxidación, el establecimiento de una unión covalente (-S-S-) o puente
disulfuro.

• Estructura cuaternaria: hasta aquí tratamos estructuras proteicas formadas por una sola
cadena polipeptídica, la estructura cuaternaria se refiere a las proteínas llamadas
oligoméricas (formadas por más de una cadena), y a la disposición espacial que las
subunidades polipeptídicas adoptan para formar moléculas compuestas. Las fuerzas que
mantienen en posición a las diferentes subunidades son puentes H, atracciones
electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, etc.

Desnaturalización
El cumplimiento de su función, por parte de una proteína depende del mantenimiento de una
conformación adecuada, lo cual exige que las estructuras (primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria) no sufran alteraciones. Cuando las proteínas son sometidas a la acción de agentes
físicos (calor, radiaciones, congelamiento repetido, grandes presiones, etc.) o químicos (ácidos o
álcalis concentrados, solventes orgánicos, soluciones concentradas de urea, etc.) pueden sufrir
alteraciones en su conformación al afectar las fuerzas que las mantienen. La desorganización en la
estructura molecular lleva a la pérdida de las propiedades y funciones naturales de la proteína, por
eso se llama a este proceso desnaturalización. Involucra la ruptura de las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Los agentes desnaturalizantes no atacan las uniones peptídicas, por lo que se conserva la
estructura primaria (que se afecta por el proceso denominado hidrólisis).
Es un proceso irreversible.

Clasificación
Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos
• Proteínas simples
• Proteínas conjugadas

Proteínas simples: son aquellas que por hidrólisis solo dan origen a aa. Pueden estar formadas por
más de una cadena polipeptídica, por ejemplo albúminas, globulinas, histonas, glutelinas,
escleroproteínas como queratina, colágeno, elastinas.

Proteínas conjugadas: formadas por asociación de una proteína simple y una porción no proteica
integrando una unidad molecular. Corrientemente se llama apoproteína a la porción proteica, mientras
que la otra porción se denomina grupo prostético.

Cromoproteínas, formadas por una proteína simple unida a un grupo prostético coloreado, por
ejemplo citocromos, hemoglobina, etc.
Glicoproteínas, unidas a carbohidratos, muy frecuentemente heteropolisacáridos, como
algunas globulinas plasmáticas.
Fosfoproteínas, proteínas conjugadas con restos de ácido fosfórico, como la caseína de la
leche y vitelina de yema de huevo.
Lipoproteínas, el grupo prostético está representado por lípidos de diverso origen (HDL, LDL)
Metaloproteínas, numerosas proteínas usan de grupo prostético a elementos metálicos (Fe,
Cu, Zn, Mg, Mn) esenciales para la estructura y función de esas moléculas.

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