30 DE SEPTIEMBRE DE 2021

TALLER N.5
REACTIVIDAD DE AA & PROTEÍNAS

ANGIE FABIANA OROZCO GIRALDO

KEVIN SANTIAGO VARGAS LEAL
UNIVERSIDAD DEL TOLIMA
2021
 INTRODUCCIÓN

Las proteínas son esenciales en todos los diferentes organismos que existen, ya que las
células que conforman estos organismos necesitan de las proteínas para realizar sus
respectivas funciones. De cierta manera podemos decir que son multifuncionales al
servir en la estructura y otras funciones en los seres vivos, por ejemplo: En la
producción y utilización de energía celular (ATP), la conformación de los músculos,
como transporte, la regulación del metabolismo, velocidad de una reacción química,
en el sistema de defensa del organismo…entre otras. Nace la duda de cómo; ¿Las
proteínas pueden encontrarse tan asimilares y cumplir las diferentes funciones?, esto
se debe a su composición, ya que se encuentran conformadas por veinte (20)
aminoácidos diferentes. Conocemos de los aminoácidos, que son moléculas orgánicas
que contienen en su composición un grupo amino, este se encuentra en uno de los
extremos de la cadena y también un grupo carboxilo que se posiciona en el otro
extremo. Definiendo también que encontramos los péptidos y polipéptidos, donde se
diferencian por su peso molecular, donde los polipéptidos son los que están con valor
desde miles hasta millones de daltones y los péptidos son los que tienen menos de
cincuenta (50) aminoácidos.
Objetivo General

Con este taller queremos llegar a profundizar nuestros conocimientos, acerca de cómo
se encuentran las proteínas, su conformación, funciones y saber más de los procesos
donde estas se ven involucradas. Adicionando que es importante resaltar como se
buscara la estrecha relación con la catálisis, mediante la teoría alcanzaremos dichos
conocimientos al momento de extraer la información del material expuesto por el
docente y donde pondremos en práctica el conocimiento al momento de idealizar el
cuestionario.
Objetivos Específicos

-Entender sobre la estructura y funciones que cumplen las proteínas.

-Lograr identificar y entender acerca de los aminoácidos polares, no polares, ácidos y

básicos, que los diferencia y como estos conforman las proteínas.

-Comprender acerca de las diferentes reacciones de los aminoácidos y como se forman

los enlaces peptídicos.

-Dominar la obtención de los puntos isoeléctricos de los aminoácidos y sacar las

conclusiones de como este se comporta.

-Extraer la información de cómo se forman las bases de Schiff y estas que funciones
tienen en la estructura del ser vivo.
 UNIVERSIDAD DEL TOLIMA
Ingeniería Agroindustrial

Materia: Bioquímica Grupo: 02 Agroindustria

Docente: Guillermo Salamanca Fecha: 30/09/2021
Alumna: Angie Fabiana Orozco Giraldo Cod: 030100522020

1. Clasifíquense los aminoácidos estándar según sus estructuras como no polares,

polares, acidas o básicas. Justifique su respuesta.

a) Aminoácidos no polares
Son aquellos que incluyen un grupo R (hidrocarbonado), sin cargas. Se caracterizan por
interactuar poco con el agua, cabe resaltar que son muy importantes en el
mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas.

AMINOÁCIDO CÓDIGO TRES LETRAS CARÁCTER DE CADENA

LATERAL
Fenilalanina Phe Aromática
Triptófano Trp Heterociclo Aromática
Glicina Gly Alifática
Alanina Ala Alifática
Valina Val Alifática
Leucina Leu Alifática
Isoleucina Ile Alifática
Prolina Pro Alifática
Metionina Met Alifática
Cisteína Cys Alifática

b) Aminoácidos polares
Estos aminoácidos tienen la capacidad de formar enlaces con el hidrogeno, su
interacción con el agua es simple, también se les denomina hidrófilos o afines con el
agua.
AMINOÁCIDO CÓDIGO TRES LETRAS CARÁCTER DE CADENA
LATERAL
Serina Ser Alifática
Treonina Thr Alifática
Tirosina Tyr Aromática
Asparagina Asn Alifática
Glutamina Gln Alifática
c) Aminoácidos ácidos
Se caracterizan por poseer dos cadenas con grupo carboxilato. Estas cadenas poseen
carga negativa
AMINOÁCIDO CÓDIGO TRES LETRAS CARÁCTER DE CADENA
LATERAL
Aspártico Asp Alifática
Glutámico Glu Alifática

d) Aminoácidos básicos
Tiene una carga positiva y esto se debe a que se disocian del grupo amino en la cadena
lateral. Ellos pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos.
AMINOÁCIDO CÓDIGO TRES LETRAS CARÁCTER DE CADENA
LATERAL
Arginina Arg Alifática
Lisina Lys Alifática
Histidina Hys Heterociclo alifático

Respuesta:
Al realizar la clasificación de los aminoácidos y hacer los conceptos de cada uno, se
puede notar que de la capacidad de interacción con el agua de estos aminoácidos,
depende que sean no polares, polares, acidas o básicas

2) Considérese el aminoácido ácido glutámico y sus valores de pKa: (pKal=2.19, pKa2=9.67,

pKaR=4.25), en cada caso:

a) Dibujar la estructura del aminoácido al cambiar el pH de la disolución de muy acido a

muy básico O O
-
OH
HO C CH2 CH2 CH C OH HO C CH2 CH2 CH C O-

O +
NH3 O +
NH3
Respuesta
Los hidrógenos que son ionizables se van perdiendo en el orden de la acidez, ionizándose de
primeros los más ácidos

b) ¿Qué forma del aminoácido se observa en el punto isoeléctrico?

Esta forma presente en el punto isoeléctrico es la eléctricamente neutral

c) Calcule el punto isoeléctrico

𝑝𝐾𝑎𝑖+𝑝𝐾𝑅
pI=
2

2,19+4.25
pI=
2

pI=3.22

Respuesta
3.22 es el punto isoeléctrico, siendo el promedio de los dos pKa, abarcando la
isoeléctrica

d) Represéntese la curva de titulación del aminoácido

Respuesta
Surgen mesetas a los pKa y se centran alrededor de (2.5-1.5-2.5) equivalentes
de base. Existe un incremento a 1,2 y 3 equivalentes. El punto isoeléctrico se
encuentra en el punto medio del incremento brusco entre pKai y pkaR

e) En qué dirección se mueve el aminoácido cuando se coloca en un campo electri-

co a los valores de pH de:1,3,5,7,9 y 12.
Respuesta
 Aquellos valores de pH que están por debajo de pI,el aminoácido tiene una
carga positiva y se desplaza hasta el electrodo negativo.
  Los valores de pH que están por encima del pI,el aminoácido tiene una
carga negativa y se desplaza hacia el electrodo positivo.

 En el punto isoeléctrico el aminoácido no tiene una carga neta y no se

traslada en el campo eléctrico

3) Los polipéptidos son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. El orden de los aminoácidos en el polipéptido se denomina secuencia
de aminoácidos. Los puentes disulfuro formados por la oxidación de residuos de
cisteína, son un elemento estructural importante en los polipéptido y en las
proteínas. Las bases de Schiff son aminas que se forman cuando grupos amino
reaccionan de manera reversible con grupos carbonilo. Proyecte la estructura del
tripeptido glutatión a partir de Acido glutámico, cisteína y la glicina. Proponga un
nombre para este arreglo en virtud a la composición de aminoácidos

y-Glutamate Cysteine Glycine

Respuesta
Y-Glutamil-L-cisteinilglicina es el nombre para la composición de este aminoácido

4) Considérese el siguiente péptido: Gly-Ile-Glu-Trp-Thr-Pro-Tyr-Gln-Phe- Arg-

Lys ¿Qué aminoácidos y qué péptidos se producen cuando el péptido anterior
se trata con cada uno de los reactivos siguientes?

Tener en cuenta que la quimiotripsina rompe los enlaces peptídicos

de aminoácidos aromáticos y la carboxipeptidasas en extremos de
grupos carboxilo. Justifique su respuesta y acompañe la explicación con
reacciones moleculares.
a) Carboxipeptidasas
A causa que la carboxipeptidasa rompe en el extremo carboxilo de los péptidos,
obtenemos este resultado

Gly Ile Glu Trp Thr Pro Tyr Gln Phe Arg Lys

b) Quimiotripsina
La Quimiotripsina rompe los enlaces peptídicos y los aminoácidos aromáticos
Phe-Tyr - Trp aportan un grupo carboxilo, lo que se obtiene es:

Gly Ile Glu Trp, Thr Pro Tyr, Gln Phe y Arg
Lys

c) Tripsina
Esta lo que hace es romper el extremo carboxilo de la lisina y agenina, se
obtiene:

Gly Ile Glu Trp Thr Pro Tyr Gln Phe Arg Lys

5) Las proteínas se clasifican en grupos principales según su

morfología. Como su nombre sugiere son fibrosas y son insolubles en
agua de una parte y de otra las proteínas globulares, de ejemplos de
este grupo.
Según su morfología

a) Proteínas fibrosas
Son moléculas largas, teniendo una forma de varilla o lamina, lo que implica que
muchas proteínas fibrosas cumplen funciones estructurales, y no dinámicas.
Se caracteriza por ser insoluble en agua y físicamente correosas, son encargadas
de funciones proporcionando soporte mecánico a las células y organismos
 Ejemplos
Las queratinas de la piel, pelo, y de las uñas, ya que estas poseen funciones
estructurales y protectoras, otro ejemplo seria el colágeno.

b) Proteínas globulares
Debido a su empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptídica tienen una
forma esférica y son compactas, estas cumplen funciones dinámicas.
Se caracterizan por ser en general hidrosolubles
Ejemplo
Las inmunoglobinas y las proteínas de transporte hemoglobina y albumina.

6) Según la composición las proteínas se clasifican en simples o conjugadas. Una

molécula proteínica combinada con su grupo prostético se denomina
holoprotei ́na. Los grupos prostéticos desempeñan una tarea importante, a veces
crucial, en el funcionamiento de las proteínas. Además existen las glucoprotei ́nas,
lipoproteínas, metaloprotei ́nas, fosfoproteínas y hemoprotei ́nas. Elabore un
cuadro de clasificación de tipos de proteínas con ejemplos.

TIPOS EJEMPLOS LOCALIZACIÓN O

FUNCIÓN

Contráctiles Miosina Constituyente de las

fibras musculares

Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,

pelos

Hormonas Insulina Regula el metabolismo

de la glucosa

Protectoras en la sangre Anticuerpos Bloque a sustancias

extrañas

Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno

en la sangre

Reserva Ovoalbumina Clara de huevo

Enzimas Ácido graso -sintetosa Cataliza la síntesis de

ácidos grasos
 7) La desnaturalización es la pérdida de la función de una proteína por un
cambio estructural o por una reacción química. ¿En qué nivel de
la estructura proteínica o mediante qué reacción química actúan cada uno
de los siguientes agentes desnaturalizantes?

a. Calor
El calor desnaturaliza a las proteínas, generando rompimiento de las
interacciones más débiles, como lo son los enlaces de hidrogeno, pocas proteínas
pueden estar activas a más de 50C
Ejemplo: Al cocinar un alimento, el calor desnaturaliza las proteínas, las
proteínas no cambian, pero se vuelven digeribles
Cabe aclarar que algunas proteínas presentan resistencia a la desnaturalización
por calor, entonces es utilizado en procesos de purificación

b. Acido fuerte
Cuando un ácido es agregado a una proteína, genera un cambio en el pH
rompiendo los enlaces por puente de hidrogeno, y logrando una alteración en
los enlaces iónicos.
Ejemplo
En la preparación de yogurt y queso lo que hacen es agregar bacterias que
generan ácido láctico para desnaturalizar la proteína de la leche y producir
caseína solida

c. Solución salina saturada

Lo que provoca es un aumento en la fuerza iónica del medio, disminuyendo la
hidratación de los grupos iónicos superficiales de las proteínas, logrando una
precipitación. La causa de esto es que el soluto compite por las moléculas de
agua, rompiendo puentes de hidrogeno o interacciones electrostáticas
Ejemplo
Por medio de la diálisis un grupo de proteínas pueden recuperar su estructura y
función
Otro grupo de proteínas pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua
destilada, y logran la renaturalizacion al restaurar la fuerza iónica inicial

d. Solventes orgánicos(Alcohol o el cloroformo)

Estos logran una interacción con el interior hidrofobico de las proteínas y
desorganizan su estructura, ocasionando desnaturalización y precipitación
8) Indíquese el nivel o los niveles de la estructura protei ́nica en los que contribuyen cada
uno de los siguientes conceptos:
a) Secuencia de aminoácidos
b) Lamina plegada
c) Enlace de hidrogeno
d). enlace disulfuro.

Estructura primaria de las

proteínas, secuencia en una
cadena de aminoácidos

Estructura secundaria de las

proteínas los puentes de
hidrogeno en el esqueleto
de péptidos pliegan los
aminoácidos en patrones
repetitivos

Estructura terciaria de las

proteínas, plegamiento
tridimensional de una proteína
debido a las interacciones entre
sus cadenas laterales

Estructura cuaternaria de
las proteínas, se da en
proteínas compuestas por
más de una cadena de
aminoácidos
 CONCLUSIÓN

De acuerdo a lo resuelto y trasmitido por el taller, podemos llegar a determinar que las
proteínas juegan un papel sumamente crucial en la vida de los seres vivos, también
como es que se clasifican de manera variada y cumplen las diferentes funciones en los
organismos. A raíz de los aminoácidos, pudimos profundizarnos en sus estructuras e
identificar los diferentes tipos de aminoácidos, también saber estos que proteínas
forman y estas que funciones cumplen. Se fue claro al momento de atender el
conocimiento de cómo la estructura de la proteína cambia y también al padecer de
ciertos cambios, como por ejemplo la actuación de los puentes de hidrogeno en la
estructura secundaria. Sin dejar atrás como se obtienen los enlaces peptídicos, los de
disulfuro que son cruciales en el plegamiento de proteínas.

REFERENCIAS
- Sanz Berzosa, I. (2008). Aminoácidos y proteínas: identificación cualitativa.

- García Torres, I. (2019). Identificación de aminoácidos que representan interacciones a

largo plazo en dos trifosfatos isomerasas de tripanosomas patógenos.

- 1 de abril de 2013-(Buenas tareas).

https://www.buenastareas.com/ensayos/Desnaturalizacion/24304314.html

- (Artículo de la revista American Scientist).

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot41.htm