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 Aminoácidos

 Criterios para la clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se pueden clasificar de varias formas, pero las dos clasificaciones
más comunes se basan en sus características químicas y en su polaridad. Aquí tienes
más detalles sobre ambas:

1. **Clasificación según características químicas: **

- **Aminoácidos neutros: ** Tienen grupos laterales que no tienen carga eléctrica
en pH neutro. Ejemplos incluyen la glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina.
- **Aminoácidos ácidos: ** Tienen grupos laterales con carga negativa en pH
neutro, como el ácido aspártico y el ácido glutámico.
- **Aminoácidos básicos: ** Tienen grupos laterales con carga positiva en pH
neutro, como la lisina, arginina e histidina.
- **Aminoácidos polares no cargados: ** Tienen grupos laterales con polaridad
pero no tienen carga eléctrica neta en pH neutro. Ejemplos incluyen la serina,
treonina, cisteína, asparagina y glutamina.
- **Aminoácidos especiales: ** Estos pueden tener características únicas, como la
prolina, que tiene un grupo amino secundario formando un enlace covalente con su
propio grupo alfa-carbono, lo que crea un anillo.
 2. **Clasificación según polaridad: **
- **Aminoácidos no polares o hidrofóbicos: ** Tienen grupos laterales no polares
que no interactúan favorablemente con el agua. Ejemplos incluyen alanina, valina,
leucina, isoleucina, fenilalanina y triptófano.
- **Aminoácidos polares o hidrofílicos: ** Tienen grupos laterales polares que
interactúan favorablemente con el agua. Esto incluye aminoácidos con grupos
hidroxilo (-OH), grupos amino (-NH2), grupos carboxilo (-COOH) o grupos
sulfhidrilo (-SH), como la serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina, lisina,
arginina e histidina.
- **Aminoácidos con carga: ** Los aminoácidos polares pueden subdividirse en
aquellos con carga eléctrica. Por ejemplo, la arginina, la lisina y la histidina tienen
carga positiva a pH fisiológico, mientras que el ácido aspártico y el ácido glutámico
tienen carga negativa a pH fisiológico.

 Características de los aminoácidos

1. **Grupo amino (-NH2):** Todos los aminoácidos contienen un grupo amino,

que consiste en un átomo de nitrógeno unido a dos átomos de hidrógeno. Este grupo
es básico y puede aceptar protones para formar un ion amonio en solución acuosa.
2. **Grupo carboxilo (-COOH):** Cada aminoácido también tiene un grupo
carboxilo, que consiste en un átomo de carbono unido a un átomo de oxígeno
mediante un doble enlace y a un grupo hidroxilo (-OH). Este grupo es ácido y puede
donar un protón para formar un ion carboxilato en solución acuosa.
3. **Grupo lateral (cadena lateral o R):** Es la parte de la molécula de aminoácido
que varía entre diferentes aminoácidos. La naturaleza química de este grupo lateral
determina las propiedades únicas de cada aminoácido. Puede ser alifático,
aromático, ácido, básico, polar o no polar.
4. **Carbono alfa (α):** Es el carbono central en la estructura de los aminoácidos,
al cual están unidos el grupo amino, el grupo carboxilo, el grupo lateral y un
hidrógeno. Es en relación con este carbono que se clasifican los grupos laterales
como "alpha", "beta", etc.
5. **Quiralidad:** Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono
asimétrico (carbono alfa) y, por lo tanto, son quirales, lo que significa que existen
en dos formas enantioméricas (L y D), excepto en las proteínas, donde predominan
los aminoácidos de la serie L.

6. **Punto isoeléctrico (pI):** Es el pH en el cual el aminoácido no migra hacia el

cátodo ni hacia el ánodo en un campo eléctrico aplicado. En este punto, el
aminoácido tiene carga eléctrica neta igual a cero.
 Comportamiento de los aminoácidos según el medio donde se encuentren?
1. **Ionización:**
- Los aminoácidos contienen grupos funcionales ácido (-COOH) y básico (-NH2).
En solución acuosa, pueden ionizarse según el pH del medio.
- La ionización de los aminoácidos afecta su capacidad para formar enlaces
iónicos y puentes de hidrógeno, lo que a su vez influye en su estructura y función en
las proteínas.
 2. **Solubilidad:**
- La solubilidad de los aminoácidos en agua puede variar según su polaridad y
carga eléctrica.
- Los aminoácidos polares y cargados (hidrofílicos) son generalmente solubles en
agua debido a su capacidad para formar enlaces de hidrógeno con las moléculas de
agua.
- Los aminoácidos no polares (hidrofóbicos) tienden a ser menos solubles en agua
y pueden agruparse en el interior de las proteínas para evitar el contacto con el agua.
 Importancia biológica de los aminoácidos.
1. Constituyentes de las proteínas: Los aminoácidos son los bloques de
construcción básicos de las proteínas. Las proteínas son esenciales para
prácticamente todos los procesos biológicos en los organismos, incluyendo
la estructura celular, el transporte de moléculas, la catálisis de reacciones
químicas (enzimas), la comunicación celular, la respuesta inmunitaria y la
contracción muscular, entre otros.

2. Diversidad estructural y funcional: La gran variedad de aminoácidos y sus

diferentes combinaciones permiten una inmensa diversidad de estructuras y
funciones proteicas. Esto es crucial para la adaptabilidad y la complejidad de
los organismos vivos.

3. Regulación del metabolismo: Algunos aminoácidos actúan como

precursores de compuestos bioquímicos importantes. Por ejemplo, la tirosina
es precursora de hormonas como la adrenalina y la dopamina, mientras que
el triptófano es precursor del neurotransmisor serotonina y de la hormona
melatonina.

4. Transporte de nutrientes: Algunos aminoácidos, como la glutamina, son

importantes para el transporte de nitrógeno y la síntesis de nucleótidos, lo
que es esencial para la replicación del ADN y la síntesis de ARN.

5. Energía: En situaciones de ayuno prolongado o ejercicio intenso, los

aminoácidos pueden ser degradados para proporcionar energía al organismo.
Los grupos amino de los aminoácidos se convierten en compuestos que
pueden ser utilizados en el ciclo de Krebs para generar ATP, la principal
fuente de energía celular.

Para poder desarrollar adecuadamente este taller usted debe leer cuidadosamente el tema
sobre aminoácidos en libros de Bioquímica (Bioquímica de Horton; o de Bohinski; o de
Salisbury & Ross, entre otros.

Concepto: Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas poseen ciertas
características comunes.
2) Mencione las características generales de los aminoácidos PROTÉICOS y sus
propiedades biológicas y químicas.
Los aminoácidos proteicos son aquellos que se encuentran en las proteínas y están
implicados en la síntesis de las mismas. Hay 20 aminoácidos proteicos estándar que
 son comunes en la naturaleza. Aquí tienes una lista de los 5 principales aminoácidos
proteicos, junto con algunas de sus características químicas y biológicas:

1. Glicina (Gly, G):

Es el aminoácido más simple y pequeño.

Tiene un grupo R (grupo lateral) constituido solo por un átomo de hidrógeno.
No es quirálico, lo que significa que su átomo de carbono alfa no está unido a cuatro
sustituyentes diferentes.
Funciona como un inhibidor neurotransmisor en el sistema nervioso central.
2. Alanina (Ala, A):

Es un aminoácido no polar.
Su grupo R es un metilo (-CH3).
Es importante en la producción de energía a través del ciclo de Krebs.
3. Valina (Val, V):

Es un aminoácido hidrofóbico.
Tiene un grupo R alifático ramificado.
Es importante en la síntesis de proteínas musculares y en la regulación del equilibrio
nitrógeno en el cuerpo.
4. Leucina (Leu, L):

Es un aminoácido hidrofóbico.
Tiene un grupo R alifático ramificado.
Es esencial para la síntesis de proteínas y el crecimiento muscular.
5. Isoleucina (Ile, I):

Es un aminoácido hidrofóbico.
Tiene un grupo R alifático ramificado.
Es importante para la síntesis de hemoglobina y la regulación del azúcar en la
sangre.

3) Observe en su texto la estructura química de los aminoácidos proteicos, describa las

semejanzas que hay entre ellos.
Aunque cada uno tiene su propia estructura química única, comparten la característica
básica de tener un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un carbono
central (alfa-carbono), junto con un grupo R que varía entre ellos y que determina sus
propiedades químicas y biológicas específicas.

4) Concepto: Los aminoácidos se clasifican de acuerdo con la polaridad del radical. Qué
quiere decir que la molécula sea polar?

Una molécula polar es aquella en la que hay una separación de cargas eléctricas, lo que
resulta en la formación de un dipolo eléctrico. Esta polaridad puede deberse a la diferencia
de electronegatividad entre los átomos que forman enlaces covalentes en la molécula.