Clase 5

Función de Proteínas y propiedades

Jenny Blamey
Niveles de organización de las estructuras
proteicas
 Estructura terciaria

Es la ubicación espacial de las diferentes

estructuras secundarias
Estructura terciaria
 Estabilización de la estructura
terciaria
No covalentes
• Interaciones electrostáticas
• Enlaces de hidrógeno
• Interacciones hidrofóbicas

Covalentes
• Puentes disúlfuro
 Puentes disúlfuro

Puentes disúlfuro se
forman por oxidación de
los grupos tiol de dos
residuos de cisteína
 Estructura cuaternaria

Asociación de dos o más cadenas polipeptídicas para formar

una unidad completa.

Estructura cuaternaria de la hemoglobina

 Estructura cuaternaria
Moléculas de agua en la hemoglobina
 Dominios

Una región de la estructura tridimensional de

una proteína con una función concreta, que
incluye regiones no necesariamente contiguas
en la secuencia de aminoácidos.

Cada dominio forma una estructura

Proteína kinasa: 3 diferentes dominios
tridimensional y generalmente puede ser
independientemente enrollada.
 Motivos

sabana /helice/sabana
Alfa/Alfa 3-4: Carboxipeptidasa A

Un motivo es un elemento
conservado en la secuencia de
aminoácidos o nucleótidos, que
habitualmente se asocia con una
función concreta.

Alfa/alfa 4-5: Carboxipeptidasa A

 Motivos

4 helix bundle: Ej:hermeritrina

Estructura de Rossman:
Ej: Lactato deshidrogenasa

Los motivos se generan a

partir de alineamientos
múltiples de secuencias con
elementos funcionales o
Beta-beta ortogonal: Ej:superoxido dismutasa estructurales conocidos.
 Motivos

Porina de Salmonella typhimorium

Llave griega

Estructura de barril:Ej: triosa fosfato isomerasa

Son útiles para predecir la existencia de esos mismos elementos en otras proteínas de función y
estructura desconocida.

http://www.guatequimica.com/tutoriales/proteinas/Dominios_y_Motivos.htm
 Subunidad
• Cadena polipeptídica que esta contenida en una estructura
macromolecular compuesta por mas de una cadena polipeptídica
denominada complejo proteico.

• Pueden conformar proteínas oligoméricas cuando todas las subunidades

son identicas u heteroméricas cuando las subunidades que los conforman
son diferentes.
Heteromérica

Proteina G: heterotrimerica
Holigomérica
 Subunidades catalíticas F1-F0-ATPasa

La componen las
F1 subunidades
catalíticas α y β, las
cuales forman un
hetero hexámero
presente en el
dominio F1 de la
enzima. El tallo
central, compuesto
F0 por las sub-
unidades 𝛾 y ε,
interactúan con el
anillo de
subunidades c
presentes en el
Dominio versus subunidad dominio F0.
Ciclo de vida de una proteina dentro de una célula
 Funciones de las Proteínas
• Solubilidad: Pueden ser insolubles en agua o hidrosolubles
porque los radicales de los aa polares generan puentes de
H con las moléculas de agua que quedan por el exterior.

• Desnaturalización/Renaturalización: se produce cuando

se rompen los enlaces que mantienen la configuración
espacial de la proteína, se pierde las estructura secundaria
y terciaria (principalmente) y finalmente cuaternaria.

• Especificidad: esta determinada por la estructura primaria.

• Capacidad amortiguadora: Las proteínas, como los

aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento
anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH.
¿Qué importancia tiene la conformación de una
proteína?

Las diez enzimas de la glicólisis

Enfermedades producidas por mal
plegamiento
 Priones
Un prion​​es un agente infeccioso formado por una proteína denominada
priónica, capaz de formar agregados moleculares aberrantes.
Produce enfermedad de Creutzfeld-Jakob (CJD), la enfermedad de
Gerstmann-Straussler-Scheinker (GSS), el Insomnio Familiar Fatal (FFI).

Comparación de la estructura En las patologías de priones

tridimensional de una proteina
prion normal (A) con el modelo de
una forma patológica (B).
PrPC se transforma post-
traduccionalmente en una isoforma
generalmente denominada
PrPSc (Prusiner 1991, 1997)
Proteínas fibrosas
vs globulares

Globulares Fibrosas
1. Estructura compacta Estructura extendida

2. Solubles en agua o lípidos Insoluble en agua o lípidos

3. Estructura secundaria compleja Estructura secundaria simple

mezcla de α-hélice, β-plegadas un sólo tipo

4. Estructura cuaternaria estabilizada Estructura cuaternaria estabilizada

por interacciones no covalentes enlaces covalentes
Proteínas fibrosas

α-Keratina Ejemplo de estructura cuaternaria

permanentes

left-handed
supertwisted
coiled coil

Disulfide (-S-S-) bonds stabilize

the quarternary structure
 Colágeno
Alto contenido en gly y aminoácidos
modificados (Gly-X-Y)
- hidroxiprolina
- hidroxilisina
Proteínas de diferentes tamaños
 Proteínas conjugadas: Poseen grupos prostéticos

Grupo prostético: estructura no proteica unida a la proteína

 Función de las proteínas

 Las proteínas pueden cumplir diferentes y

variadas funciones.

 Estas funciones variadas permiten el buen

funcionamiento metabólico y fisiológico de
los organismos.
 Una célula puede contener hasta 2500
proteínas.
Función de las proteínas
 Enzimática
 Hormonal
 Regularora
 Estructural
 Homeostática
 Defensa
 Receptora
 Transporte
 Contráctil
 De reserva
 Función de las proteínas

 Función enzimática
Lipasa
• Las proteínas con función enzimática son las más
numerosas y especializadas.

• Actúan como biocatalizadores de las reacciones

químicas del metabolismo celular.

• Ej:Tripsina, amilasa, lipasa en el pancreas,

maltasa, lactasa, sacarasa, en el intestino.
 Función de las proteínas
 Función hormonal
Insulina

Hormonas que son de naturaleza proteica:

a) Hormona del crecimiento
b) Hormona adrenocorticotrópica, regula la síntesis
de corticosteroides.
c) Calcitonina regula el metabolismo del calcio.
d) insulina y el glucagón: regulan los niveles
de glucosa en sangre.
 Función de las proteínas

 Función reguladora DNA Polimerasa

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos

genes y otras regulan la división celular.
• DNA polimerasa replicación del ADN
• RNA polimerasa transcripción, sintesis ARN.
• Ciclina regulación del ciclo celular.
 Función de las proteínas

 Función estructural
Tubulina
• Dan resistencia y elasticidad a tejidos
• Dan soporte a otras estructuras
• Colágeno en tendones y ligamentos.
• Tubulina en el citoesqueleto.
• Elastina parte del tejido conjuntivo.
 Función de las proteínas

 Función homeostática
Vasopresina
• Mantienen el equilibrio osmótico y actúan
junto con otros sistemas.
• También funcionan como amortiguadores
para mantener constante el pH del medio
interno.
• Vasopresina estimula H2O absorción de agua
en los túbulos distales del riñón.
• Neurotransmisores y hormonas.
 Función de las proteínas
 Función receptora
Acetilcolina

• Proteínas que se encuentran en la

membrana celular y llevan a cabo la función
de recibir señales.
• Acetilcolina que recibe señales

para producir una contracción.

• Proteínas y enzimas presentes en los
canales iónicos.
• Proteína G: transducción de señales, activa
cascadas de señalización celular.
 Función de las proteínas

 Función de defensa Trombina

• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a

posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de
coagulos sanguineos para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
mucosas.
• Queratina:encargada de proteger la piel.
• Toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteínas fabricadas con funciones
defensivas.
 Función de las proteínas

 Función de transporte Hemoglobina

• Hemoglobina: transporta oxigeno en la sangre

de los vertebrados.
• Hemocianina: transporta oxigeno en la sangre de
los invertebrados.
• Mioglobina: transporta oxigeno en los músculos.
• Lipoproteínas: transportan lípidos por la sangre.
• Citocromos: transportan electrones.
 Función de las proteínas
 Función contráctil

• Actina y miosina: constituyen Miosina

las miofibrillas responsables de la contracción

muscular.
• Actina: movilidad y contracción de la célula
durante la división celular

• Titina: Actúa como un resorte dentro del

sarcómero, unidad funcional del músculo.

• Dineina esta relacionada con el movimiento

de cilios y flagelos.
 Función de las proteínas

 Función de reserva
Albumina

Constituyen la reserva de aminoácidos para el

desarrollo del embrión.

• La ovoalbumina de la clara de huevo

• La gliadina del grano de trigo
• La hordeina de la cebada

• La lactoalbumina de la leche
Muchas Gracias.

Jenny M. Blamey
jenny.blamey@usach.cl