AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Un aminoácido es una molécula que tiene un grupo amino y otro acido. Está compuesto por un carbono
alfa y grupos prostéticos.

TIPOS DE AMINOÁCIDOS

1. POLARES
a. Sin carga: tienen polaridad pero no hay predominio de una carga.
b. Con carga: hay predominio de una carga.
2. ÁCIDOS: tienen un grupo carboxilo de más
3. BÁSICOS: poseen dos grupos aminos
4. APOLARES: no tiene carga y su solubilidad en agua es menor.

FUENTES DE AMINOÁCIDOS

 Síntesis propia
 Producto de hidrólisis

Ácidos esenciales: no se pueden sintetizar.

Ácidos NO esenciales: pueden generarse.

Aminoácidos que no forman parte de las proteínas: gabba, tirosina, betanina.

Derivados de aminoácidos: adrenalina, histamina, serotonina.

Aminoácidos esenciales: leucina, valina, metionina, triptófano, ioleucina, fenilalanina, tronina, histidina,
lisina, arginina.

IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Dependiendo del pH en el que se encuentren los aminoácidos tendrán o no carga (+ o -).

A pH fisiológico, los aminoácidos dipolares no tienencarga. La carga de los aminoácidos o básicos

depende del pKa de la cadena lateral.
 La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del numero de cargas positivas y
negativas que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado.

La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante

en el comportamiento de la proteína en su entorno fisiológico.

pKa: negative log of the acid dissociation.

PEPTIDOS Y PROTEINAS

 Peptido: hasta 50 aminoacidos.

 Oligopeptido: peptide pequeño (3-10).
 Oligomero: proteina formada por subunidades idénticas llamadas protomeros.
 Polipeptido: péptido grande (10-100).
 Proteínas sencillas y conjugadas poseen grupos prostéticos.

1. Vasopresina: Nonapeptido
a. Induce la reabsorción de agua en el riñón, también es llamada hormon antidiurética.
2. Oxitocina: Nonapeptido
a. Segregado por la hipófisis.
b. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria,
facilitando el parto y la alimentación del recién nacido.
3. Bradiquinina: Tiene actividad vasodilatadora
a. Agente hipotensor.
b. Nonapeptido que se origina mediante la hidrolisis de una proteína precursora que se
llama quininogeno.
4. Glutanon
a. Actua como antioxidante celular
b. Papeles biológicos
i. Defensa celular contra compuestos antioxidantes
ii. Mantenimiento de las proteínas en estado reducido.
5. Hormonas
 a. Oxcitocina
b. Venenos
c. Antibióticos
d. Edulcorante.

PROTEINAS

Principales polímeros estructurales y funcionales de los seres vivos.

Funciones

 Estructurales
 Reguladoras
 Contractiles
 De transporte
 Almacenamiento o reserva
 Defensa
 Catalizadora

Niveles de organización de las proteínas

1. Primario: aminoácidos
2. Secundario: hélice alfa
3. Terciario: cadena polipeptídica
4. Cuaternario: subunidades ensambladas.

Factores que determinan la conformación de la proteína

Además de la estructura primaria, las condiciones físico-quimicas afectan la conformación de

una proteína.
Desnaturalizacion: perdida de la conformación de una proteína. Una proteína desnaturalizada
pierde su actividad biológica.
Caracterización de proteínas

 Composición de aminoácidos
 Carga eléctrica
 Estructura primaria, secundaria, terciaria y, en las proteínas multimerics, su estructura
cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Se determina a partir de la secuencia del gen o secuenciando la proteína

Sirve para entender sus propiedades funcionales, identificar a la familia que pertenece y
describir los polimorfismos y las proteínas mutantes que causan enfermedades moleculares.

¿Qué información proporciona la secuencia de aacs?

1. Predicción de su estructura 3D, su función, evolución y ubicación.

2. Clasificación de las proteínas en familias.
3. Detección de motivos relacionados con funciones importantes.

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos:

 Cada proteína tiene un numero de residuos y secuencia característica.

 Las proteínas contienen regiones esenciales para su función.
 La estructura PRIMARIA de una proteína puede variar en diferentes especies y dentro de una
misma especie entre tejidos del mismo individuo y fase del desarrollo.
 Una mutación puntual puede producir un cambio en la secuencia de los aacs que resulta en una
proteína defectuosa, causando una patología.

PROTEINAS HOMOLOGAS

Derivan de una antecesor común

La homologia se manifiesta por una similitud significativa en la secuencia de nucleótidos y

aminoácidos, casi siempre proyectada en la estructura 3D y en la función.
Homólogos ORTOLOGOS: homólogos presentes en especies distintas con funciones idénticas o similares.

Homólogos PAROLOGOS: homólogos presentes en la misma especie pero con funciones diferentes.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Patrones repetitivos que se forman al plegarse los polipéptidos.

 Puede predecirse con bastante fiabilidad a artir de la secuencia.
 Tipos de estructuras secundarias mas frecuentes:
o Helices alfa
o Lamina plegada B
o Giros beta.
 El enlace peptídico el plano y rígido.
 Los seis átomos del grupo peptídico están en el mismo plano debido al carácter de doble enlce
parcial del enlace peptídico.
 La resonancia de electrones confiere el enlace peptídico característico del doble enlace parcial.
 Hay libre rotación alrededor de los enlaces.
 Un péptido puede tener varias conformaciones según los ángulos Phi y Psi (adopta la mas
favorable desde el punto de vista energético: menores impedimento esterico y repulsión
electrostática).
 HELICE ALFA: estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena
polipeptídica se retuerce en una conformación helocoidal a derechas.
o Dextrogira
o Un puente de H entre el CO de un aminoacido y el NH del cuarto por detrás.
o 3,6 aacs por la vuelta de la hélice.
o Las cadenas laterales sobresalen de manera perpendicular al eje de la hélice.
o Factores que afectan su estabilidad
 Repulsion o atracción electrostática entre residuos.
 Impedimento esterico entre residuos adyacentes y entre residuos separados por
3 o 4 aminoacidos.
 La prolina y la glicina tienen un efecto desestabilizador de la hélice alfa.
  LAMINA BETA: se forma cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas
polipeptídicas.
o Esqueleto: extendido en zigzag.
o Las cadenas polipeptídicas en zigzag se disponen de manera adyacente formando una
lamina estabilizada por puentes de H.
o Laminas beta paralelas orientadas en la misma dirección y antiparalelas orientadas en
direcciones opuestas.
 GIROS BETA: son los elementos de conexión entre hélices alfa y/o laminas beta.
o Determinan un cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas.
o Se forma un puente de hidrogeno entre un residuo y el situado tres aminoácidos
después.
o La prolina y la glicina abundan en los giros beta.

ESTRUCTURA TERCIARIA

 Cada proteína posee una única estructura en 3D.

 La estructura 3D de una proteína depende de la proetina de aminoácidos.
 La función de una proteína depende de su estructura en 3D.
 La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces disulfuro y fuerzas no covalentes.
 Dentro de la gran variedad de proteínas se reconocen algunos patrones estructurales comunes.

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria:

1. Puentes disulfuro
2. Atracción electrostática
3. Puentes de hidrogeno
4. Interacción hidrofóbica.

Las proteínas nativas son las que se encuentran en su conformación funcional plegada.

Las interacciones que estabilizan la conrformacion nativa de una proteína son los puentes disulfuro y las
interacciones no covalentes.
La conformación mas estable es la que permite la formación del máximo numero de puentes de
hidrogeno dentro de la proteína.

En general, los residuos hidrofóbicos quedan orientados hacia el interior de la proteína, lejos del
contacto con el entorno acuoso. Los residuos hidrofílicos quedan orientados hacia el exterior.

La secuencia de aminoácidos permite predecir con cierta aproximación la estructura tridimensional de

dominios muy grandes de proteínas.

PRINCIPALES PROTEINAS HUMANAS

1. Insulina
a. Hormona compuesta por 51 aminoacidos, sintetizada en el pancreas.
b. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células.
c. Su ausencia es causa de diabetes.
d. La insulina fue el primer péptido que se secuencio por métodos químicos.
e. Formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre si mediante 3 puentes disulfuro.
2. Mioglobina
a. Hemoproteina que esta presente en el corazón y en el musculo esquelético.
b. Funciones
i. Servir como reservorio y acarreador de O2
ii. Incrementa la velocidad de transporte de o2 en la célula muscular.
c. Contiene 8 segmentos con estructura secundaria de hélice, separados por segmentos
NO helicoidales.
d. Una cadena polipeptídica unida de 153 residuos aminoácidos.
e. Se pliega, dando lugar a una molécula prácticamente esférica muy compacta con un
hueco en su interior donde se sitúa el grupo prostético hemo, lugar de unión al o2.
f. El hemo se une de forma no covalente en la hendidura hidrofóbica o bolsillo hemo.
3. Hemoglobina
a. Proteína globular que esta presente en altas concentraciones en los glóbulos rojos y se
encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos hasta
los pulmones.
 b. Constituida por 4 cadenas polipeptídicas, dos alfa y dos beta.
c. Las cadenas polipeptídicas contienen un grupo prostético llamado hem, que les confiere
el color rojo a los hematíes.
d. Proteína + grupo prostético: holoproteina.
e. Proteína + sin grupo prostético: apoproteína
4. Citocromo
a. Hemoproteinas unidas a la membrana que contienen grupos hemo y son los principales
responsables de la generación de ATP por la via de transporte de electrones.
b. Se encuentran, ya sea, como proteínas monoméricas o como subunidades de grandes
complejos enzimáticos que catalizan reacciones redox.
c. Tipos
i. A: tiene una forma modificada de la protoporfina IX
ii. B: forma parte de la cadena respiratoria de eucariotas y procariotas aerobias
iii. C: proetina pequeña que funciona como transportados electrónico
mitocondrial.
5. Colageno
a. Representa entre el 25 y 30% de las proteínas corporales
b. En los vertebrados hay mas de 40 genes que sintetizan unas cadenas de aminoácidos
denominados cadenas alfa, las cuales se asocian de 3 en 3 para formar hasta 28 tipos de
moléculas diferentes.
c. Su principal misión es crear un armazón que hace de sostén a los tejidos y que resiste las
fuerzas de tensión mecánica.
d. Ubicación
i. Piel
ii. Huesos
iii. Cartílago
iv. Tendones
v. Ligamentos
vi. Vasos
vii. Fibras.
e. Las moléculas de colageno consisten de 3 cadenas polipeptidics, cada una de las cuales
contiene el aminoacido NO polar glicina cada 3 posiciones.
f. Esta estructura regular permite que las cadenas se enrollen entre si, generando una
larga triple hélice regular.
g. .