Aminoácidos y Proteínas

Aminoácidos
• Son las unidades estructurales
(monómeros) que conforman las
proteínas.
• Todos a excepción de la Prolina, tienen
similar estructura química.
 Función de los aminoácidos
Fuente de energía
(Gluconeogénesis)
 Aminoácidos- estructura química
Grupo ácido carboxílico

Grupo amino

Darán la identidad a los 20 -aminoácidos

 Aminoácidos- propiedades
químicas
• Estereoisomería

• Comportamiento anfotérico

• Punto isoeléctrico

• Propiedades ácido-base
Clasificación de los aminoácidos
Esenciales No esenciales
Valina Alanina
Leucina Tirosina
Isoleucina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Triptofano Ácido aspártico
Metionina Ácido glutámico
Treonina Serina
Lisina Prolina
Histidina (infancia) Asparragina
Cisteína
Arginina
Regla mnemotécnica: Trivaleutre me iso felis
Firma la Histidina
Enlace peptídico (grupo funcional amida)

Unión amida

Agua
Dipéptido
 Enlace peptídico
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del
grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Es importante observar que los seis átomos (C,
C=O, NH y C) son co-planares.

2. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo

de la cadena reciben el nombre de N-terminal (N‘) y C-terminal
(C‘) respectivamente. Por convenio, las proteínas se numeran
desde el N‘.

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 Enlace peptídico
3. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un
enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza
en un plano los átomos que lo forman. Se genera además un
momento dipolar que estabiliza la molécula y deja al O del
carbonilo y al H unido al N en posición trans.Igual que a los 2 Cα

4. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le

impide girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son
los Cα-C y los Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.

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 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales (o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

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Niveles de organización de las proteínas
 Estructura primaria
• Viene dada fundamentalmente por la secuencia (orden)
de los aminoácidos que componen la proteína. Se
caracteriza porque se estabiliza por uniones covalentes
tipo amida.
• Por convención, se escribe la secuencia de izquierda a
derecha desde el extremo N‘ al C‘.
 Estructura secundaria
• Las estructuras secundarias puede ser:
– Hélice ɑ
– Lamina β (Hoja plegada)
– Existen sectores de los polipéptidos cuya
estructura no está bien definida: son las
secuencias al azar o loops.
• Las interacciones entre las cadenas laterales de los
residuos (aminoácidos) ayudan a adquirir una
determinada estructura secundaria.
• Esta conformación se estabiliza por Puentes de
hidrógeno intracatenarios (helices alfa) o
intra/intercatenarios (Laminas beta). Ante la presencia
del residuo Cisteina también pueden estabilizarse por
uniones covalentes de tipo Puente Disulfuro (-S-S-).
Hélice de colágeno

• El colágeno posee una

disposición en hélice especial,
mas alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de
prolina e hidroxiprolina.

• Estos residuos poseen una

estructura que dificulta la
formación de puentes de
hidrógeno, por lo que se forma
una hélice más extendida, con
sólo tres aminoácidos por 17
vuelta.
 Estructura terciaria
• Está dada por el plegamiento de la cadena polipeptídica en el
espacio, adquiriendo una forma tridimensional.
• Es en general muy diversa, pero se distinguen dos formas
principales:
– Globulares: Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y
soluciones salinas y son estabilizadas por hidratación y la presencia
de iones. Pertenecen a este grupo todas las enzimas, proteínas de
membrana (receptores, anticuerpos), proteínas de transporte, etc.
Por ej: Anticuerpo.
– Fibrosas o filamentosas: En general estructurales (β-queratina,
colágeno, elastina); poco solubles en agua. Por ej: Colágeno.

Anticuerpo colágeno
 - hélice 3( - hélice)
 Estructura terciaria
• Este plegamiento está estabilizado por interacciones
electrostáticas (no covalentes) de diverso tipo:

– Fuerzas de Van der Waals: de naturaleza débil,

sólo se ponen de manifiesto entre grupos muy
próximos.
– Uniones iónicas: entre los grupos COO- y NH3+,
así como entre éstos grupos e iones presentes en
el medio (Na+,K+,Cl-, Ca 2+, Mg 2+, etc.)
– Puentes de hidrógeno: por ejemplo entre COO- y
–OH; NH3+ y -OH, etc.
– Interacciones hidrofóbicas: entre residuos no
polares (leucina, isoleucina, valina, fenilalanina,
triptófano, metionina, etc.)
 Estructura terciaria
• Además, pueden estabilizarse mediante uniones
covalentes, como el puente disulfuro (S-S), que se
establece entre dos cisteínas:
Estabilización de estructura
terciaria
 Estructura cuaternaria
• Cuando dos o más cadenas polipeptídicas se unen
entre sí para dar la estructura final de la proteína
nativa, se dice que esta posee estructura cuaternaria.

• Esto genera complejos macromoleculares complejos

de elevado peso molecular.

• En la estructura cuaternaria, cada cadena polipeptídica

recibe el nombre de subunidad.

• Las fuerzas que estabilizan éstas proteínas son las

mismas que las que hemos visto hasta ahora, por
suerte…
Estructura cuaternaria
Estructura cuaternaria - Hemoglobina
La estructura y función de una proteína depende de su secuencia
de aminoácidos (estructura primaria) y de la forma que ésta
adopte. El cambio de un solo residuo en la secuencia de la
proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio
del residuo ácido glutámico por valina (en la posición 6) en la
hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
 Proteínas
• Constituyen las moléculas orgánicas más abundantes
de las células (50% del peso seco).
• Son macromoléculas, formadas por aminoácidos
(monómeros) unidos mediante uniones peptídicas.
• Fundamentales para estructura-función de sistemas
biológicos.
• Formadas por unidades estructurales, los -
aminoácidos.
• Existen 20 aminoácidos que sirven para la construcción
de las proteínas.
• También existen otros aminoácidos no proteicos (por ej:
ornitina, citrulina, etc).
 Proteínas- Funciones

Defensa
 Clasificación de las proteínas
• Hemos visto que de acuerdo a su forma, las proteínas pueden
ser globulares (hidrosoluble) o fibrosas (insoluble).

• De acuerdo a su composición, además pueden ser:

– Las compuestas únicamente por aminoácidos, denominadas

proteínas simples.

– Las que se encuentran asociadas a otras moléculas (DNA, RNA,

lípidos, azúcares, moléculas orgánicas, metales, etc.) denominadas
proteínas conjugadas.

Holoproteína = Apoproteína + Grupo Prostético.

Clasificación de las proteínas
SIMPLES Albuminas Solubles en agua.
Prolaminas Vegetales. Ricas en Prolina.
Protaminas Alto contenido de Arg.
Glutelinas Cereales, forma el glúten.
Escleroproteínas Colágenos, queratinas. Predominan Gly, Pro e
hidroxi-Pro. Insolubles en agua.
Globulinas Insolubles en agua. En clara de huevo, leche,

Histonas Predominan lisina, arginina e histidina. Se

encuentran asociadas a ADN.
CONJUGADAS Nucleoproteínas Telomerasa, etc.
Lipoproteínas Portan lípidos de variada índole
(generalmente ácidos grasos, etc.)
Glucoproteínas Están unidas a azúcares en Ser, Thr
(Anticuerpos, receptores).
Cromoproteínas El grupo prostético les confiere color
(hemoproteínas).
Proteoglicanos Matriz del Tejido Conjuntivo, modificadas con
GAGs.
Fosfoproteínas Grupos fosfato en Serina, Treonina, Tirosina.

Metaloproteínas Conjugadas con elementos metálicos (como

Zn, Fe, Cu, Mg, Mn) esenciales para su
función.
 Propiedades de las proteínas

Desnaturalizaci Capacidad
Solubilida Especificid
ón y amortiguado
d renaturalización ad ra

De De
función especie
 Solubilidad

 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R

que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las
moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una
capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a
otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.

 La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentración
iónica...

Capa de moléculas de agua

Desnaturalización y renaturalización
Desnaturalización: Consiste en la pérdida de todas las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando solo la estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación.

- Pérdida de todas sus funciones biológicas.

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas.

Renaturalización:
En algunas situaciones, cuando se retira el agente que
provocó la desnaturalización, se puede volver a la Proteína
Nativa. Este proceso se denomina Renaturalización
Conformación nativa- desnaturalizada
 Especificidad

Cada proteína realiza sólo una determinada función. La exactitud

de su secuencia, asegura la función.
El centro activo se relaciona con un solo o unos pocos sustratos.
Capacidad amortiguadora

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse
como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar
protones (H+) del medio.
La carga depende de los grupos R de los aminoácidos.
Según sea esa carga tienen la capacidad de ceder o aceptar
protones, cumpliendo así función de Buffer.