Tema 4: Proteínas

Objetivos específicos:

1- Definir proteínas y clasificarlas de acuerdo a su función biológica

Son Macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos mediante enlaces

peptídicos o anhídrido, previamente se forman los péptidos y luego de un número
mayor a 100 aminoácidos se forman las proteínas.

A. Según su función biológica:

 Enzimáticas: Catalizadores.
 Almacenamiento: Fenitina.
 Reguladora: Hormonas peptídicas (PP) se unen al ADN.
 Estructurales: Colágeno.
 Protectoras: Inmunoglobulina.

Transporte: Hemoglobina

2- Clasificar las proteínas sobre la base de: a) Su forma y propiedades físicas

b) su producto de hidrolisis c) El grupo prostético que posee. Dar ejemplos
en cada caso

Según su formación:

 Proteínas fibrosas: Aquellas constituidas por cadenas polipeptidicas, no

pueden ser disueltas.son de forma alargada.
 Proteínas globulares: La cadena polipeptidica aparece enrollada sobre si
misma dando lugar a una estructura mas o menos esférica y compacta.
Son generalmente solubles.

Basada en su solubilidad:

Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y

la lactalbúmina
Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o
básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
Protaminas: proteínas básicas presentes en los seminales, solubles en agua y amoniaco
diluido.
Prolaminas: Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del
maíz.
Histonas son solubles en medios ácidos.
Según su composición (grupo prostético):

 Proteínas simples: Constituidas solo por aminoácidos.

  Proteínas conjugadas: Formada por aminoácidos y además una serie de
compues organicos e inorgánicos. Pueden ser:
- Nucleoproteinas.
- Metaloproteinas
- Fosfoproteinas
- Glucoproteinas.
3- Explicar la importancia de las uniones móviles (enlaces intraaminoácido) y
rígidas (enlaces peptídicos) en la conformación de las proteínas.
Las uniones móviles y rígidas son aquellos que unen aminoácidos para formar
proteínas. Estos enlaces unen, el grupo amino de un aminoácido con el grupo
carboxilo de otro amino.
Son imprescindibles y pues eso, su función es la de unir aminoácidos para formar
proteínas.
4- Enumerar los niveles de organización de la estructura proteica.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
5- Explicar: en que consiste la estructura primaria de la proteínas, resaltando
su importancia biológica
Estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué
aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte. 

6- Definir proteínas fibrosas tomando en cuenta: a) ubicación en el organismo b)

solubilidad c) tipos de aminoácidos que poseen frecuentemente d) número de
cadenas polipeptidicas e) enlaces que la estabilizan
Las proteínas fibrosas, o escleroproteínas, constituyen una de las dos clases
principales de proteínas, junto con las proteínas globulares.
Son escleroproteínas la queratina, el colágeno,la elastina, y la fibrina.1 El papel de
este tipo proteínas incluye la protección y el soporte,2 formando tejido
conectivo, tendones, matriz orgánica de huesos, y fibra muscular de los animales.
Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las escleroproteínas se forman como
agregados debido a la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las
moléculas.
En las proteínas fibrosas podemos encontrar: 
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos. Posee aminoácidos como la
glicina hidroxilisina prolina e hidroxiprolina
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, 
plumas, cuernos. 
 Elastinas: En tendones y vasos sanguineos 
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 
7- Caracterizar la estructura de la queratina, tomando en cuenta: a) unidad
estructural b) fuerzas que la estabilizan
La estructura de la proteína del pelo, la queratina, es una proteína fibrosa y está
unida principalmente por enlaces disulfuro y por puentes de hidrógeno. Tiene alto
contenido de Cisteína (por eso los enlaces disulfuro) y su contenido de Histidina,
Metionina y Triptófano es muy bajo. La cadena polipeptídica de esta proteína se
enrolla en una hélice a de giro a la derecha que se estabiliza por puentes de
hidrógeno entre los aminoácidos. La resistencia adicional proviene del
enrollamiento con giro a la izquierda de cuatro de las hélices anteriores para formar
una súper hélice denominada protofibrilla. Los factores estabilizadores de la
protofibrilla son los puentes de hidrógeno intermoleculares y los puentes disulfuro
intermoleculares formados por la oxidación de residuos de Cisteína yuxtapuestos.
Once de las protofibrillas se combinan y forman agregados denominados
microfibrillas; a su vez, cientos de estos se combinan para formar una matriz
proteica llamada macrofibrilla. Así, una fibra de cabello está constituida por el
apilamiento de células formadas por macrofibrillas.

8- Caracterizar la estructura de la fibroina de la seda como ejemplo de queratina,

tomando en cuenta: a) aminoácidos más frecuentes b) dirección de las cadenas
polipeptidicas c) fuerzas que la estabilizan d) aminoácidos que interfieren en la
formación de su estructura

La fibroína es un tipo de proteína con carácter fibroso producida por

algunos artrópodos, como el gusano de seda (un insecto) o las arañas (un orden
de arácnidos) durante la segregación del hilo.
El hilo se compone de dos proteínas principales: la sericina y la fibroína. La fibroína es
el centro estructural de la seda; y la sericina, el material pegajoso que la rodea.
La proteína fibroína consta de capas de láminas beta antiparalelas. Su estructura
primaria se compone principalmente de la secuencia de ácido amino recurrente (Gly-
Ser-Gly-Ala-Gly-Ala). La proporción grande de glicina y alanina hacen posible el
embalaje hermético de las hojas, lo que contribuye a la estructura rígida de seda, que no
se puede estirar (resistencia a la tracción). La combinación de rigidez y resistencia
hacen que el material sea aplicable en varias áreas, incluyendo la biomedicina y la
fabricación textil.
La fibroína se dispone en tres estructuras, llamadas seda I, II y III.

La seda I es la forma natural de la fibroína, tal como es emitida desde las glándulas de
seda de Bombyx mori.
La seda II es la disposición de las moléculas fibroína de seda hilada.-

Seda de araña
9- Caracterizar la estructura secundaria del colágeno precisando las siguientes
características: a) unidad estructural b) aminoacidos mas abundantesque
intervienen en su composición c) arregio espacial de las cadenas
polipeptidicas
La hélice de colágeno es un tipo de estructura secundaria de las proteínas que
solamente la presenta el colágeno, que está formado por unas unidades
denominadas tropocolágeno, y son estas las que presentan la hélice colágena.
Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de
forma levógira. Esta hélice es lo que constituye la hélice triple de colágeno.
No están tan enrolladas como las hélices alfa.
Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que
sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e Y son
cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la prolina,hidroxiprolina y
menos por la lisina. La glicina es el aminoácido más pequeño y el único capaz de
colocarse dentro de la hélice, los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los
más pequeños.
10- Citar los aminoácidos que impiden la formación de la hélice a y la
conformación b de las proteínas y explicar por qué interfieren en dichas
conformaciones
La prolina no permite la formación de esta estructura secundaria porque su grupo
amino no es geométricamente compatible con la espiral derecha de la hélice-alfa;
por el contrario produce un cambio en la estructura que interrumpe la estructura
helicoidal. Una gran número de aminoácidos cargados como glutamato, aspartato,
histidina, lisina o arginina, pueden también interrumpir la estructura helicoidal al
formar enlaces ionicos o al repelerse electrostáticamente. Finalmente, los
aminoácidos con cadenas laterales voluminosas como el triptofano o aquellos que
las tienen ramificadas en el carbono beta, es decir, el primer carbono del grupo R,
como la valina o isoleucina pueden, dependiendo del número presente, interferir con
la formación de la estructura secundaria.
 
11- Definir proteínas globulares y citar 3 ejemplos:
Las proteínas globulares, o esferoproteínas se pliegan en forma esférica y forman
una estructura más compleja, diferenciándose fundamentalmente de las proteínas
fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman
suspensiones coloidales).
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro
de la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son
las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y
las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes
en el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas implicadas en
la transducción de señales en la célula.
12- Describir las características de la estructura terciaria de las proteínas
Es la Disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína,
concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas, la proteína
con estructura terciaria es de tipo globular y su forma es esférica. La estructura
terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con
estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de la estructura de las
proteínas, en la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que
puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de
membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la
bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es la que le da a las proteínas sus
particularidades físicoquímicas como ser la polaridad o apolaridad de la molécula.