Universidad Autónoma de Chile

Facultad Ciencias de la Salud

Carrera Kinesiología

Ayudantía
Bioquímica
José Hidalgo Ibáñez
Ayudante Bioquímica
Kinesiología – Obstetricia y puericultura
Metabolismo de
Proteinas
Objetivos
• Conocer el concepto de metabolismo y relacionarlo con procesos
fisiológicos.

• Aprender las generalidades de los aminoácidos.

• Reconocer las diferencias entre los diferentes grupos de aminoácidos.

• Recordar y enlazar el concepto de equilibrio iónico visto en la

asignatura de química general y orgánica.
 • El metabolismo del griego “metabole”, que
significa “cambio”, más el sufijo “ismo” que
¿Que es el significa “cualidad”, es decir la cualidad que
metabolismo? tienen los seres vivos de poder cambiar
químicamente la naturaleza de ciertas
sustancias.
Aminoácidos
La base de nuestro sistema biologico
• Un aminoácido (a veces abreviado
como AA), es una molécula orgánica
con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).
• Los aminoácidos son la base de las
proteínas; juegan un papel importante
en casi todos los procesos biológicos.
Enlace peptídico

• Dos aminoácidos se combinan en una

reacción de condensación entre el grupo
amino de uno y el carboxilo del otro,
liberándose una molécula de agua
(deshidratación) y formando un enlace
amida que se denomina enlace
peptídico.
• Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.

• Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa), a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos.

• Existen cientos de radicales pero solo 20 son los que conforman a las
proteínas
Isomería de un aminoácido

Enantiómeros
• Esta reacción tiene lugar de manera
natural dentro de las células, en los
ribosomas. ​

• En el código genético están codificados

los veinte distintos aminoácidos.
Codificación
de
aminoácidos
en el ADN
Clasificación
de los
aminoácidos
Un aminoácido esencial es
aquel que el organismo no es
capaz de sintetizar por sí mismo
y, por esto, debe tomarlo
necesariamente desde el
exterior a través de la dieta.
Además, son aminoácidos
necesarios para el correcto
desarrollo de algunas funciones
en el organismo.
Aminoácidos Apolares
• Son aminoácidos que contienen grupos R hidrocarbonados sin carga,
tienen un importante papel en el mantenimiento de la estructura de
la proteína.

• Alifáticos
• Contienen hidrocarburos no aromáticos.
• Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Prolina.

• Aromáticos
• Contiene un anillo aromático (anillo con dobles enlaces
intermitentes).
• Fenilalanina, Triptófano y Tirosina.
Aminoácidos Polares
• Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de
hidrógeno.

• Serina, Treonina, Tirosina, Asparagina y Glutamina

Aminoácidos Ácidos
• Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con
grupos carboxilo. Las cadenas laterales del ácido aspártico y
del glutámico tienen carga negativa a pH fisiológico, por lo
que suelen llamárseles aspartato y glutamato.

• Acido Glutámico y Acido Aspártico.

Aminoácidos Básicos
• Los aminoácidos básicos possen carga positiva a pH
fisiológico. Por lo tanto, pueden formar enlaces iónicos con
los aminoácidos ácidos. La lisina, que tiene un grupo amino
en la cadena lateral, acepta un protón del agua para formar
el ácido conjugado.

• Arginina, Histidina y Lisina.

Titulación de
aminoácidos
• Un aminoácido puede existir en varias formas
iónicas, dependiendo del pH del medio en
donde se encuentre disuelto. Esta propiedad
se describe mejor utilizando la ecuación de
Henderson – Hasselbach.
• Los aminoácidos tienen al menos dos grupos
disociables, el amino y el carboxilo; pueden
tener más si el grupo R tiene a su vez grupos
que se puedan ionizar. Para cada uno de estos
grupos existe un pK, el del carboxilo se le
llamará PKCOOH y PKNH2 al del amino.
Ecuación de Henderson –
Hasselbach
las formas iónicas en las que puede existir un aminoácido, están determinadas por el pH del
medio en el que se encuentra disuelto
 • El punto isoeléctrico es el pH al que un
polianfólito tiene carga neta cero. El
concepto es particularmente interesante en
los aminoácidos y también en las proteínas. A
este valor de pH, la solubilidad de la
Punto sustancia es casi nula.

isoeléctrico
• Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

• PI
Carácter anfótero
• El carácter anfótero en una molécula es la capacidad de actuar como
un acido y una base en una reacción química de solución acuosa, esta
característica principalmente la recordaremos de la molécula de agua;
la cual nos permite identificar esta característica.

H2O + H2O OH- + H3O+

 Resoluci
ón guía
de
laboratori
o
Ejercicios
• Calcular el punto isoeléctrico
para los siguientes aminoácidos:

1. Alanina
2. Metionina
3. Tirosina
4. Serina
5. Cisteína
6. Acido aspártico
7. Histidina
Proteínas
Objetivos

• Conocer las generalidades y funciones de las proteínas.

• Conocer la clasificación de las proteínas según sus estructura.

• Aprender diferentes proteínas con importancia fisiológica.

 ESTRUCT
URAL

ENZIMAT
DEFENSA
ICA

RESERVA FUNCI HORMON

ENERGET
ICA ONES AL

DE LAS
PROTEI
NAS
TRANSPO MOVIMIE
RTE NTO

REGULA SEÑALIZ
CION ACION
 Nivel de
organización
de las
proteínas
 • La estructura primaria es la secuencia de
aminoácidos de una cadena polipeptídica​.

• Esta secuencia se escribe desde el grupo amino-

terminal hasta el carboxilo-terminal, de acuerdo
con el orden en que se sintetizan las proteínas
por el ribosoma.

Estructura primaria • Los aminoácidos están unidos de manera

covalente por medio de enlaces peptídicos.

• La cadena principal está formada por la sucesión

de enlaces peptídicos que forma una columna
vertebral de la cadena polipeptídica.
 • La estructura secundaria de las proteínas es el
plegamiento regular local entre residuos
aminoacídicos cercanos de la cadena
polipeptídica.

• Este tipo de estructura de las proteínas se adopta

gracias a la formación de enlaces de hidrógeno
Estructura entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-
NH-) de los carbonos involucrados en los
secundaria enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la
cadena.

• Estos también se los encuentra en forma de

espiral aplanada. Existen diferentes modelos de
estructuras secundarias, los más frecuentes son
la hélice alfa y la conformación o beta o lámina
plegada.
 • La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la
disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular.

• La cual se mantiene estable debido a la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminoácidos, aparecen
los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que
tienen azufre (cisteína) ;también las fuerzas hidrófobas son
Estructura terciaria fundamentales en esta estructura.

• Las dos posibles estructuras terciarias son la estructura

globular y la estructura fibrilar.

• La estructura globular tiene forma de "ovillo", es

soluble, y es típica de las hormonas o los enzimas.
• La estructura fibrosa se caracteriza por dar a la
proteína forma de filamento y ser insoluble.
 • La estructura cuaternaria de las proteínas se forma
mediante la unión de enlaces débiles de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para
formar un complejo proteico.

Estructura • A través de la organización proteica cuaternaria se

forman estructuras de gran importancia biológica

cuaternaria como los microtúbulos, microfilamentos,

capsómeros de virus y complejos enzimáticos.

• También las fibrillas colágenas encontradas en el

espacio extracelular del tejido conjuntivo están
constituidas por la agregación de cadenas
polipeptídicas de tropocolágeno.
 Proteínas

Holoproteinas Heteroproteinas

Cromoproteínas
Fibrosas Globulares Glucoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas

Colágeno Albumina Globulinas Histonas Enzimas Mucinas Vitelinas HDL Hemoglobinas

Queratina Ovoalbúmina Anticoagulante Caseína LDL Citocromo

Glucoproteínas
Elastina Seroalbúmina VLDL
AyB

Fibroína Lactoalbúmina
Relació
n
estructur
a–
función
La mioglobina consigue el 50% de
saturación con una concentración de
oxígeno de 1mmHg, mientras que la
hemoglobina necesita 26mmHg
 pH

Factores que
afectan la Temperatura
función
proteica
2,3 BPG
 Mioglobina

Hemoglobina

Colágeno

Proteínas de función e Elastina

importancia biológicas Actina

Miosina

Insulina

Glucagon
Mioglobin
a

Hemoglobi
na
Coláge
no
–
Elastin
a
Actina
–

Miosi
na
Insulin
a
–
Glucag
ón
La participación de diferentes estímulos
nerviosos, permitirá una reacción en cadena
para la liberación de hormonas y
neurotransmisoras en el organismo,
permitiendo una amplia actividad
fisiológica.
Enzimas
Objetivos
• Conocer algunas generalidades y propiedades de las enzimas.

• Aprender el funcionamiento de la cinemática enzimática.

• Conocer la clasificación de las enzimas según su función.

• Aprender modelos de acción enzimática y su relación con la

inhibición enzimática.
Enzimas
• Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción.

• Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio

de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra
a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible​.

• En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas

denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos.
Cofactor
• Un cofactor es un componente no proteico necesario para la acción de una enzima.

• El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el

complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.

• Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima se

denominan grupos prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.

• Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas

orgánicas, denominadas coenzimas.
 Las coenzimas transportadoras de hidrógeno que participan en la respiración celular son
los dinucleótidos NAD+ y FAD.

 El NAD+ (nicotinamída-adenína dinucleótido) puede transportar un par de electrones y un H+, que

se incorporan a su estructura, más un H+ en unión iónica.
 El FAD (flavína-adenína dinucleótido) transporta dos átomos de H (2 H+ y 2 e-).
Modelos de acción enzimas
Llave – cerradura
Encaje inducido
Llave – Cerradura
Encaje Inducido
• Existe una gran variedad de enzimas que
se encargan de diferentes proceso en
nuestro cuerpo, dada la siguiente tabla;
podemos distinguir las diferentes
enzimas y sus reacciones.
 Participan en las reacciones
1. Oxido - reductasas oxido - reducción

Participan en la transferencia
2. Transferasas de grupos funcionales

Participan en reacción de

Clasificación 3. Hidrolasas hidrolisis

de enzimas 4. Liasas
Participan en la adición a los
doblen enlaces

Participan en reacciones de
5. Isomerasas isomerización

Participan en la formación de
6. Ligasas enlaces con escisión de ATP
Cinética Enzimática
Michaelis Menten – Lineweaver-Burk
Curva de Michaels
– Menten
• La cinética de Michaelis-
Menten describe la velocidad
de reacción de muchas
reacciones enzimáticas.
• Este modelo sólo es válido
cuando la concentración del
sustrato es mayor que la
concentración de la enzima, y
para condiciones de estado
estacionario, es decir, cuando
la concentración del complejo
enzima-sustrato es constante.
Diagrama de
Lineweaver –
Burk
• El diagrama de Lineweaver-
Burk se emplea como
herramienta gráfica para
calcular los parámetros
cinéticos de una enzima.

• Su utilidad consiste en que el

recíproco de la cinética de
Michaelis-Menten es
fácilmente representable y
que de él emanan mucha
información de interés.
Inhibidores enzimaticos reversible
Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo
Inhibidores enzimáticos
irreversibles
venenos
Son aquellos que se unen covalentemente con la enzima, o que destruyen un grupo funcional de la misma esencial para su
actividad enzimática
 Enzimas alostéricas
Funcionan mediante la unión reversible no covalente de compuestos regulatorios llamados moduladores.
• Los moduladores modifican la
afinidad de la enzima por el sustrato
y, por lo tanto, la velocidad de la
reacción
• Con enzimas alostérica se pueden
regular las velocidades de las
reacciones metabólicas de acuerdo a
las necesidades de las celulares
 Modo
prueba…
1.- Las proteínas que presentan conformación globular:

I. suelen ser solubles en agua o en disoluciones salinas

II. suelen tener diferentes fragmentos con hélice y hoja plegada
III. los puentes de hidrógenos son las principales fuerzas que estabilizan esta estructura
IV. son también llamadas proteínas conjugadas

a) solo I y II d) solo II, III y IV

b) solo I, II y III e) solo I y III
c) solo I y IV
1.- Las proteínas que presentan conformación globular:

I. suelen ser solubles en agua o en disoluciones salinas

II. suelen tener diferentes fragmentos con hélice y hoja plegada
III. los puentes de hidrógenos son las principales fuerzas que estabilizan esta estructura
IV. son también llamadas proteínas conjugadas

a) solo I y II d) solo II, III y IV

b) solo I, II y III e) solo I y III
c) solo I y IV
2.- De la estructura primaria de una proteína, se puede afirmar que:

I. se refiere al número de aminoácidos presentes y el orden en que están

enlazados
II. se puede predecir conociendo la secuencia nucleotídica del ARN ribosómico
III. se estabiliza por la acción de los enlaces peptídicos
IV. es suficiente para que una proteína sea funcional

a) solo I y II d) solo II y III

b) solo I y III e) solo I, II y III
c) solo I, III y IV
2.- De la estructura primaria de una proteína, se puede afirmar que:

I. se refiere al número de aminoácidos presentes y el orden en que están

enlazados
II. se puede predecir conociendo la secuencia nucleotídica del ARN ribosómico
III. se estabiliza por la acción de los enlaces peptídicos
IV. es suficiente para que una proteína sea funcional

a) solo I y II d) solo II y III

b) solo I y III e) solo I, II y III
c) solo I, III y IV
3.- La ovoalbúmina es una proteína globular presente en la clara del huevo. En su
composición está varias veces representado el aminoácido cisteína. ¿Qué uniones
químicas encontraría en esta proteína?

I.- enlaces peptídicos II.- puentes de hidrógeno

III.- puentes disulfuro

a) solo I c) solo I y III

b) solo I y II d) solo II y III
e) I, II y III
3.- La ovoalbúmina es una proteína globular presente en la clara del huevo. En su
composición está varias veces representado el aminoácido cisteína. ¿Qué uniones
químicas encontraría en esta proteína?

I.- enlaces peptídicos II.- puentes de hidrógeno

III.- puentes disulfuro

a) solo I c) solo I y III

b) solo I y II d) solo II y III
e) I, II y III
4.- El enlace peptídico se caracteriza por:

I. ser del tipo N-C

II. ser un enlace fuerte y resistente
III. estabilizar la estructura primaria de las proteínas
IV. permanece en una proteína desnaturalizada

a) solo I y III d) solo II, III y IV

b) solo I, II y III e) I, II, III y IV
c) solo I, II y IV
4.- El enlace peptídico se caracteriza por:

I. ser del tipo N-C

II. ser un enlace fuerte y resistente
III. estabilizar la estructura primaria de las proteínas
IV. permanece en una proteína desnaturalizada

a) solo I y III d) solo II, III y IV

b) solo I, II y III e) I, II, III y IV
c) solo I, II y IV
5.- Si el pH del medio es menor que el pK1:

a) habrá más aminoácidos en forma de zwitterion que en forma protonada

b) habrá la misma cantidad en forma zwitterion que en forma desprotonada

c) habrá más aminoácidos en forma protonada que en la forma zwitterion

d) todas las moléculas de aminoácidos están en forma zwitterion

e) todas las moléculas de aminoácidos están en forma desprotonadas

5.- Si el pH del medio es menor que el pK1:

a) habrá más aminoácidos en forma de zwitterion que en forma protonada

b) habrá la misma cantidad en forma zwitterion que en forma desprotonada

c) habrá más aminoácidos en forma protonada que en la forma zwitterion

d) todas las moléculas de aminoácidos están en forma zwitterion

e) todas las moléculas de aminoácidos están en forma desprotonadas

6.- De los aminoácidos, se puede decir que:

I. cuando el grupo amino se dispone a la izquierda del carbono α se habla de L-aminoácido

II. a pH ácido actúan como bases
III. a pH superior a pK2 abunda la forma desprotonada
IV. presentan al menos dos grupos químicos ionizables

a) sólo I y IV d) sólo I, II y IV
b) sólo I, III y IV e) I, II, III, IV
c) sólo II, III y IV
6.- De los aminoácidos, se puede decir que:

I. cuando el grupo amino se dispone a la izquierda del carbono α se habla de L-aminoácido

II. a pH ácido actúan como bases
III. a pH superior a pK2 abunda la forma desprotonada
IV. presentan al menos dos grupos químicos ionizables

a) sólo I y IV d) sólo I, II y IV
b) sólo I, III y IV e) I, II, III, IV
c) sólo II, III y IV
7.- Las benzodiacepinas como el diazepán provocan:

a) Liberación de histaminas d) activación de la serotonina

b) Liberación de GABA e) inhibición de la acción GABA
c) Liberación de dopamina
7.- Las benzodiacepinas como el diazepán provocan:

a) Liberación de histaminas d) activación de la serotonina

b) Liberación de GABA e) inhibición de la acción GABA
c) Liberación de dopamina
8.- La vasopresina humana:

I.- Se genera en la hipófisis

II.- es un oligopéptido
III.- contiene un enlace disúlfuro interno entre dos cisteínas
IV.- su función está relacionada con la retención de agua en los riñones

a) Sólo I y II
b) Sólo I, II y III
c) Sólo I, II y IV
d) Sólo II, III y IV
e) I, II, III, IV
8.- La vasopresina humana:

I.- Se genera en la hipófisis

II.- es un oligopéptido
III.- contiene un enlace disúlfuro interno entre dos cisteínas
IV.- su función está relacionada con la retención de agua en los riñones

a) Sólo I y II
b) Sólo I, II y III
c) Sólo I, II y IV
d) Sólo II, III y IV
e) I, II, III, IV
9.- El punto isoeléctrico es:

a) el porcentaje de la forma dipolar de un aminoácido a un pH determinado

b) aquel pH en que el aminoácido tiene una carga neta negativa
c) el pH para el cual el 100% del aminoácido está en la forma dipolar
d) aquel pH donde el aminoácido presenta su máxima solubilidad
e) aquel pH en que el aminoácido tiene una carga neta positiva
9.- El punto isoeléctrico es:

a) el porcentaje de la forma dipolar de un aminoácido a un pH determinado

b) aquel pH en que el aminoácido tiene una carga neta negativa
c) el pH para el cual el 100% del aminoácido está en la forma dipolar
d) aquel pH donde el aminoácido presenta su máxima solubilidad
e) aquel pH en que el aminoácido tiene una carga neta positiva
10.- La mioglobina es una:

I.- hemoproteína a) sólo I y II d) sólo I y III

II.- proteína conjugada b) sólo I, II y III e) sólo I, III y IV
III.- proteína oligomérica c) sólo I, II y IV
IV.- proteína estructural
10.- La mioglobina es una:

I.- hemoproteína a) sólo I y II d) sólo I y III

II.- proteína conjugada b) sólo I, II y III e) sólo I, III y IV
III.- proteína oligomérica c) sólo I, II y IV
IV.- proteína estructural
11.- En una proteína oligomérica, las cadenas polipeptídicas individuales se
mantienen unidas con las otras por enlaces tales como, EXCEPTO:
a) puentes de hidrogeno d) enlaces peptídicos
b) interacciones electroestáticas e) puentes disúlfuros
c) interacciones hidrofóbicas
11.- En una proteína oligomérica, las cadenas polipeptídicas individuales se
mantienen unidas con las otras por enlaces tales como, EXCEPTO:
a) puentes de hidrogeno d) enlaces peptídicos
b) interacciones electroestáticas e) puentes disúlfuros
c) interacciones hidrofóbicas
12.- En la forma zwitteriónica de un aminoácido:
a) El grupo amino se presenta como NH2 y el carboxilo como COOH
b) El grupo amino se presenta como NH2 y el carboxilo como COO-
c) El grupo amino se presenta como NH3 y el carboxilo como COOH
d) El grupo amino se presenta como NH3 y el carboxilo como COO-
e) El grupo amino se presenta como NH4 y el carboxilo como COO-
12.- En la forma zwitteriónica de un aminoácido:
a) El grupo amino se presenta como NH2 y el carboxilo como COOH
b) El grupo amino se presenta como NH2 y el carboxilo como COO-
c) El grupo amino se presenta como NH3 y el carboxilo como COOH
d) El grupo amino se presenta como NH3 y el carboxilo como COO-
e) El grupo amino se presenta como NH4 y el carboxilo como COO-
13.- De la dopamina, podemos afirmar que:
I.- deriva del aminoácido tirosina
II.- las neuronas que la producen se encuentran en el cerebelo
III.- en equilibrio con el neurotransmisor acetilcolina controla el movimiento
IV.- estimula la producción de prolactina
a) Sólo I y II d) sólo I, III y IV
b) Sólo I y III e) sólo I, II y III
c) Sólo I, II y IV
13.- De la dopamina, podemos afirmar que:
I.- deriva del aminoácido tirosina
II.- las neuronas que la producen se encuentran en el cerebelo
III.- en equilibrio con el neurotransmisor acetilcolina controla el movimiento
IV.- estimula la producción de prolactina
a) Sólo I y II d) sólo I, III y IV
b) Sólo I y III e) sólo I, II y III
c) Sólo I, II y IV
14.- Son aminoácidos que en su cadena lateral poseen un anillo
aromático que absorbe la luz en el espectro UV:
a) Alanina y valina d) serina y treonina
b) Prolina y leucina e) lisina y arginina
c) Fenilalanina y triptófano
14.- Son aminoácidos que en su cadena lateral poseen un anillo
aromático que absorbe la luz en el espectro UV:
a) Alanina y valina d) serina y treonina
b) Prolina y leucina e) lisina y arginina
c) Fenilalanina y triptófano
15.- La hemoglobina:
I.- es una proteína conjugada
II.- es producto de la expresión de varios genes
III.- es su composición encontramos C, H, O, N, S y Fe
a) sólo I c) sólo I y III d) sólo II y III
b) sólo I y II e) I, II y III
15.- La hemoglobina:
I.- es una proteína conjugada
II.- es producto de la expresión de varios genes
III.- es su composición encontramos C, H, O, N, S y Fe
a) sólo I c) sólo I y III d) sólo II y III
b) sólo I y II e) I, II y III
16.- El pK1 y pK2 del aminoácido metionina es 2.28 y 9.21, respectivamente.
¿A que pH este aminoácido presentara carga eléctrica neta igual a cero?
a) 5.74 d) 4.60
b) 11.49 e) 14.00
c) 7.00
16.- El pK1 y pK2 del aminoácido metionina es 2.28 y 9.21, respectivamente.
¿A que pH este aminoácido presentara carga eléctrica neta igual a cero?
a) 5.74 d) 4.60
b) 11.49 e) 14.00
c) 7.00
17.- Un tipo de modificación química que experimentan algunos
aminoácidos es la glicosilación, ¿que estructuras celulares
participan en esta modificación?
a) Citosol y RER d) RER y Golgi
b) REL y RER e) REL y Golgi
c) Citosol y REL
17.- Un tipo de modificación química que experimentan algunos
aminoácidos es la glicosilación, ¿que estructuras celulares
participan en esta modificación?
a) Citosol y RER d) RER y Golgi
b) REL y RER e) REL y Golgi
c) Citosol y REL
18.- La valoración de valina con hidróxido sódico, conduce a la obtención de
dos pKs. La reacción de valoración que se produce al pK2 de 9,62 es:
a) –COOH + OH- --> -COO- + H2O
b) –COOH + -NH2 --> -COO- + -NH3+
c) –COO- + -NH3+ --> -COOH + -NH2
d) –NH3+ + OH- --> -NH2 + H2O
e) –NH2 + OH- --> -NH- + H2O
18.- La valoración de valina con hidróxido sódico, conduce a la obtención de
dos pKs. La reacción de valoración que se produce al pK2 de 9,62 es:
a) –COOH + OH- --> -COO- + H2O
b) –COOH + -NH2 --> -COO- + -NH3+
c) –COO- + -NH3+ --> -COOH + -NH2
d) –NH3+ + OH- --> -NH2 + H2O
e) –NH2 + OH- --> -NH- + H2O
19.- Para los aminoácidos con grupos R neutros, a un pH inferior al pI del
aminoácido, las moléculas de los aminoácidos en solución:
a) No tendrán grupos cargados
b) Tendrán una carga neta nula
c) Tendrán una carga neta positiva
d) Tendrán iguales concentraciones de cargas positivas y negativas
e) Tendrán una carga neta negativa
19.- Para los aminoácidos con grupos R neutros, a un pH inferior al pI del
aminoácido, las moléculas de los aminoácidos en solución:
a) No tendrán grupos cargados
b) Tendrán una carga neta nula
c) Tendrán una carga neta positiva
d) Tendrán iguales concentraciones de cargas positivas y negativas
e) Tendrán una carga neta negativa
20.- El oligopéptido Gly-Ala-Thr-Ser-Ile presenta:
a) Un puente disúlfuro
b) Cinco enlaces peptídicos
c) Un grupo carboxilo libre
d) Dos grupos amino libres
e) Un grupo SH libre
20.- El oligopéptido Gly-Ala-Thr-Ser-Ile presenta:
a) Un puente disúlfuro
b) Cinco enlaces peptídicos
c) Un grupo carboxilo libre
d) Dos grupos amino libres
e) Un grupo SH libre
21.- Los fibroblastos son células que están presentes inmediatamente bajo la superficie de
la piel, en la dermis papilar. Estás células vierten al exterior la glicoproteína llamada
colágeno en forma de fibras. ¿Qué característica estructural presentaría este tipo celular?
I.- gran desarrollo de nucléolo
II.- abundancia de mitocondrias
III.- gran desarrollo de retículo endoplásmico rugoso
IV.- gran desarrollo de retículo endoplásmico liso
a) sólo I y II
b) sólo I y III
c) sólo I, II y III
d) sólo II y III
e) sólo III y IV
 
21.- Los fibroblastos son células que están presentes inmediatamente bajo la superficie de
la piel, en la dermis papilar. Estás células vierten al exterior la glicoproteína llamada
colágeno en forma de fibras. ¿Qué característica estructural presentaría este tipo celular?
I.- gran desarrollo de nucléolo
II.- abundancia de mitocondrias
III.- gran desarrollo de retículo endoplásmico rugoso
IV.- gran desarrollo de retículo endoplásmico liso
a) sólo I y II
b) sólo I y III
c) sólo I, II y III
d) sólo II y III
e) sólo III y IV
 
22.- Los aminoácidos con cadenas laterales
ácidas, a un pH superior al pI del aminoácido:
a) No tendrán grupos cargados
b) Su carga neta será nula
c) Tendrán una carga neta positiva
d) Las cargas positivas y negativas estarán en
igual concentración
e) Tendrán una carga neta negativa
22.- Los aminoácidos con cadenas laterales
ácidas, a un pH superior al pI del aminoácido:
a) No tendrán grupos cargados
b) Su carga neta será nula
c) Tendrán una carga neta positiva
d) Las cargas positivas y negativas estarán en
igual concentración
e) Tendrán una carga neta negativa
23.- Si tuviera que realizar un estudio de algún (os) vaso (s) sanguíneo (s) que
posea (n) la mayor concentración de sangre oxigenada, recurriría a:
a) arteria pulmonar d) vena cava
b) vena porta hepática e) ninguna de las anteriores
c) venas pulmonares
23.- Si tuviera que realizar un estudio de algún (os) vaso (s) sanguíneo (s) que
posea (n) la mayor concentración de sangre oxigenada, recurriría a:
a) arteria pulmonar d) vena cava
b) vena porta hepática e) ninguna de las anteriores
c) venas pulmonares
24.- Respecto al comportamiento anfótero de los aminoácidos:
I.- determina las propiedades electrolíticas de las proteínas
II.- la carga eléctrica de la proteína juega un rol importante en su interacción con otras
moléculas (ligando)
III.- a pH bajo, la mayor parte de los grupos químicos ionizables estarán protonados
IV.- a pH bajo, la mayor parte de los grupos químicos ionizables estarán desprotonados
a) Sólo I y III c) sólo I, II y III e) sólo I, II y IV
b) Sólo II y III d) sólo II y IV
 
24.- Respecto al comportamiento anfótero de los aminoácidos:
I.- determina las propiedades electrolíticas de las proteínas
II.- la carga eléctrica de la proteína juega un rol importante en su interacción con otras
moléculas (ligando)
III.- a pH bajo, la mayor parte de los grupos químicos ionizables estarán protonados
IV.- a pH bajo, la mayor parte de los grupos químicos ionizables estarán desprotonados
a) Sólo I y III c) sólo I, II y III e) sólo I, II y IV
b) Sólo II y III d) sólo II y IV
 
25.- El control del ciclo celular esta bajo la acción de dos famílias de proteínas: proteínas
kinasas dependientes de ciclinas y las proteínas ciclinas. ¿Qué tipo de modificación (es)
deben experimentar las kinasas dependientes de ciclinas para que el complejo kinasa –
ciclina sea completamente funcional?
a) Hidroxilaciones y fosforilaciones d) fosforilaciones
b) Metilaciones y fosforilaciones e) glicosilación y fosforilación
c) Acetilaciones y metilaciones
 
25.- El control del ciclo celular esta bajo la acción de dos famílias de proteínas: proteínas
kinasas dependientes de ciclinas y las proteínas ciclinas. ¿Qué tipo de modificación (es)
deben experimentar las kinasas dependientes de ciclinas para que el complejo kinasa –
ciclina sea completamente funcional?
a) Hidroxilaciones y fosforilaciones d) fosforilaciones
b) Metilaciones y fosforilaciones e) glicosilación y fosforilación
c) Acetilaciones y metilaciones