PROTEÍNAS

Tienen muy diversas funciones en los seres vivos, desde transporte de moléculas o
iones, estructurales o contráctiles, hasta funciones de receptores o reguladores de
la fluidez del citoplasma. Constituyen el 50% del peso seco de la materia viva
Son polímeros de aminoácidos. El “plan” para la síntesis de las proteínas se
encuentra en la información genética (ADN). Esta información indica el tipo y
ubicación de cada aminoácido en las distintas proteínas.

AMINOÁCIDOS: Están formados por:

Grupo carboxilo
Grupo amino

Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas
 Especificidad de las Proteínas

Las proteínas son específicas

Cada especie posee sus Dentro de una misma especie, los

propias proteínas, definidas
en su información genética
individuos pueden tener proteínas
diferentes. Por ej. En los glóbulos
rojos humanos puede haber
proteína A, o proteína B, pueden
coexistir ambas (AB) o no estar
ninguna (0)
 Globulares Fibrosas

PROTEÍNAS

Globulares

Globulares

Glogulares

Defensa
3
 El enlace
peptídico
La unión de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos permite formar cadenas
peptídicas o péptidos de longitud variable
•Hay Aminoácidos NO ESENCIALES, que son
aquellos que pueden ser fabricados por el
organismo, mientras haya una fuente de N
disponible.
Los Aminoácidos ESENCIALES que son los que
deben ser adquiridos en la dieta.

Cada proteína es una macromolécula

formada por una o varias cadenas
peptídicas
En cada célula existen miles de proteínas
distintas con funciones específicas
Cualquier alteración en la secuencia de
aminoácidos (aa), incluso la sustitución
de un solo aa por otro, produce
alteraciones de diferente importancia en
las proteínas

Se une
•El Grupo Carboxilo (COOH) se comporta como
el grupo carboxilo de un aa
ácido, cediendo protones. con el grupo amino del siguiente
•El Grupo Amino (NH2) se comporta como base,
Aceptando protones. Ambos son Ionizables
 Estructura primaria
 La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal de
aminoácidos (aa).
 Esta secuencia está determinada en el ADN.
 Todas las proteínas poseen estructura primaria. Luego, de acuerdo
a la composición de aa que posean pueden adquirir una estructura
secundaria, terciaria o cuaternaria.
 La función de las proteínas está asociada a su estructura. Si
pierde por alguna razón alguno de sus niveles estructurales, deja
de funcionar, es decir, pierde su actividad biológica.
 Estructura secundaria
 La cadena de aa adopta una en
forma en espiral o en hoja plegada
 Se produce por la formación de
puentes de hidrógeno y otras
fuerzas entre varios aa.
 Los pliegues en espiral determinan
la formación de una “alfa hélice”
 La otra forma posible es la “hoja
plegada” llamada también “beta
conformación”

Alfa hélice

•Se unen por puentes de •Se enrrolla en torno a

Hidrógeno laterales, grupos un cilindro imaginario
aminos con grupos carboxilos de porque se forman
la misma cadena, Son flexibles Puentes de Hidrógeno
pero no se pueden estirar entre los grupos amino
de algunos AA y los
Hoja plegada o Beta conformación
grupos carboxilos de
otros ubicados 4
 •La cadena polipeptídica se
Estructura terciaria pliega sobre sí misma adoptando
la configuración más estable.

 Es la conformación espacial que forma glóbulos.

 Se produce cuando entre los aminoácidos que contienen S (azufre) se forman
enlaces disulfuro.
 Existen sectores (dominios, son sectores con una funcuón específica. La mayoría
de las proteínas están formadas por 2 ó 3 dominios) hidrofóbicos e hidrofílicos.
 Muchas proteínas con función enzimática forman glóbulos, así como también
proteínas con función de transporte en membranas biológicas.

•Surge como consecuencia de que

los restos laterales polares van a
quedar en la superficie en contacto
con el agua y los hidrofóbicos
evitan el contacto.
•Según éste plegamiento se las
divide en:

•FIBROSAS: a partir de alfa hélice.

•GLOBULARES: a pertir de alfa
hélice y hoja plegada beta.
 Estructura cuaternaria

 Es la estructura más
compleja, en la cual se unen 2
o más polipéptidos. Cada una
se denomina subunidades.
 Ejemplo: hemoglobina, que
contiene 4 polipéptidos, y
tiene como función el
transporte de gases en los
glóbulos rojos.
Secuencia de estructuras
de una proteína
Desnaturalización

 Cuando una proteína se desnaturaliza pierde sus niveles

estructurales (secundaria, terciaria o cuaternaria), perdiendo al
mismo tiempo su función. La desnaturalización no afecta el enlace
peptídico, es decir, la proteína no pierde su estructura primaria.
 Los factores que las desnaturalizan son: T°, cambios en el pH,
radiaciones, agitación o contacto con ciertas sustancias químicas.

La desnaturalización puede
•Ej.: Se coagula, se aglomera en una masa ser reversible o
sólida. irreversible. En la primera
la proteína puede
recuperar su actividad
biológica. En la
desnaturalización
irreversible se pueden
perder grupos funcionales
que impiden que la proteína
pueda renaturalizarse.
Hidrólisis

Las uniones entre los monómeros pueden romperse y liberar las moléculas, mediante
el mecanismo llamado hidrólisis.

Hidrólisis significa “ruptura por el agua”, puesto que en el

proceso de separación de monómeros requiere la intervención
de una molécula de agua. El producto que se obtiene de la
hidrólisis total de una proteína es un conjunto de aminoácidos.
Colágeno

La Estructura Primaria del colágeno consiste en cadenas formadas por repetición de

los aminoácidos: glicina, prolina, hidroxiprolina y, a veces, hidroxilisina.
La Estructura Secundaria se alcanza cuando se unen 3 cadenas en una triple hélice,
formando el Tropocolágeno.
Las moléculas de tropocolágeno se disponen escalonadamente. Cada una está
desplazada de la adyacente en un cuarto de su longitud. Esto permite formar una
estructura fibrosa de alta resistencia, presente en piel, huesos, etc.
 Hemoglobina y Mioglobina

La Hemoglobina y la Mioglobina son

proteínas de transporte. La
Hemoglobina está formada por
cuatro cadenas de aminoácidos y
posee cuatro grupos “hemo”, con un
átomo de hierro, al que se une el O 2.
Posee estructura cuaternaria.
Transporta O2 desde los órganos
respiratorios hasta los tejidos y
CO2 desde los tejidos hasta los
pulmones, donde se elimina.
ElO2
El O2seseune
uneaalos
los
La Mioglobina está constituida por
gruposHemo
grupos Hemode delala
una cadena polipeptídica y por un
Hben
Hb enlos
losglóbulos
glóbulos
grupo hemo que contiene un átomo
rojosyyalalgrupo
rojos grupo
de hierro. Posee estructura
Hemode
Hemo delalaMb
Mbenen
terciaria. La función de la mioglobina
losmúsculos
los músculos
es almacenar oxígeno en los
esqueléticos.
esqueléticos. músculos .
Hemoglobina y
Mioglobina
 Contribuyen a solucionar el problema del requerimiento de oxígeno
en los organismos pluricelulares.
 El Oxígeno es poco soluble en H2O.
 Para tener suministro de Oxígeno en todos los tegidos, evolucionan
2 mecanismos: - El Sitema Circulatorio que asegura el traslado de
Oxígeno.
- La Hemoglobina que soluciona la baja solubilidad

del Oxígeno.
 El CO2, también es poco soluble, va de los tejidos a los pulmones.
Difunde a los eritrocitos y de allí, parte va: -Por Hemoglobina a los
pulmones.
y otra parte: -Se transporta como
anhídrido.
Anhidrasa
 Hemoglobina y
Mioglobina

 FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA:
Transporte de Oxígeno de los pulmones a los tejidos.
Transporte de CO2 de los tejodos a los pulmones.
Regulación de pH de la sangre.
 FUNCIONES DE LA MIOGLOBINA: Está en el músculo
Reserva de Oxígeno intramuscular.
Facilita la difusión del O2 hacia la mitocondria.
Una molécula que transporta O2 ó lo almacena, tiene que:
-Ser capaz de unirse al O2 Las proteínas por sí solas
no pueden
-No permitir que el O2 se reduzca.
 Son proteínas Globulares conjugadas que se unen al O2 por el grupo prostético
HEMO
•Se ubica en el
 Hemoproteinas bolsillo
hidrofóbico de
la GLOBINA
 Grupo especializado
de proteínas que •Se pliega de
contienen el grupo manera que
prostético hemo.
hemo forma el bolsillo
que rodea al
grupo Hemo.
 Funciones Constituído casi
exclusivamente
fisiológicas por AAs No
diferentes. polares, salvo por
la Histidina
•Loa AAs No polares (Hidrofóbicos) son: proximal, que es
Alanina – Valina . Fenilalanina – Prolina – una base
Triptofano – Metionina – Leucina - (Carga +).
 Consta de un anillo de porfirina
formado por 4 anillos pirrol
unidos mediante puentes de
metileno alfa con hierro en estado
ferroso en el centro.
 El Ion ferroso tiene 6 electrones
en la orbita externa que están
disponibles para el enlace
electrovalente.
 El átomo de hierro esta unido a
los 4 nitrógenos de los 4 pirroles
en el centro del anillo de porfirina
(tetra pirrol planar).
 Hay otros 2 enlaces coordinados
disponibles uno en cada lado del
hemo.
El 5to enlace de coordinación es para
el átomo de N de un residuo de
HISTIDINA .
El 6to enlace covalente se encuentra
libre y es el que se une al O2 en
Hemoglobina Hb + Fe2+
Hb + Fe3+
Oxihemoglobina
Metahemoglobina

El Fe2+ en estado ferroso, en contacto con el H2O se oxida a Fe3+

(férrico), que no se puede unir al O2 Por esto el
bolsillo hidrofóbico, al excluir el agua, evita que el Fe2+ se
oxide y pierda la capacidad de unirse al O2 y transportarlo (el
Fe2+ con el transporte de O2 se oxigena, NO se oxida)

Si bien el Fe2+ del grupo hemo transporta el O2, es la

estructura de la proteína la que lo hace posible,

La función biológica de las hemoproteínas depende tanto del

grupo prostético HEMO como de la porción proteica
GLOBINA.
 Molécula esférica en los eritrocitos
 Transporta O2 desde los pulmones a los
tejidos del cuerpo.
 Cuatro moléculas de hem y una
molécula de globina forman una
molécula.
 La globina contiene 4 sub unidades
denominadas alfa y beta (4 cadenas
polipeptídicas). Cada cadena forma 1
nicho para el hemo. Los grupos hemos
quedan bien separados entre sí. Las 4
cadenas se unen por interacciones
hidrofóbicas y puentes de Hidrógeno.
 Cada sub unidad contiene un grupo
hem que se une reversiblemente con el
O2.
 Una molécula se combina de modo
reversible con 4 moléculas de O2
 Concentración elevada en el
músculo esquelético y cardiaco
(color rojizo)
 El O2 almacenado se libera
durante la falta de O2, útil en
mitocondrias (síntesis
aeróbicas de ATP).
 Componente proteico globina:
Cadena única polipeptídica.
8 secciones de hélice alfa (A-
H).
Forma hendidura que cierra
casi completo al grupo hem.
Su papel fisiológico principal es el de facilitar la
difusión de oxígeno en el músculo (el tejido de mayor
respiración en condiciones de gran esfuerzo)

La mioglobina aumenta la solubilidad efectiva del

oxígeno en las células musculares y actúa como un
reservorio molecular para aumentar la velocidad de
difusión del oxígeno.

Función de almacenamiento de oxígeno.

 •La relación entre la Presión Parcial de O2 y la proporción de Oxihemoglobina
formada se describe en las Curvas de desociación.

 La curva de equilibrio mide la

afinidad por el O2
 Forma sigmoidea para la
hemoglobina.
 La unión del primer O2 a la
hemoglobina, potencia la unión
de otro O2 a la misma molécula
(unión cooperativa).
 La curva de disociación de la
mioglobina es hiperbólica.
 (almacenamiento de O2), la
mioglobina no tiene efecto
cooperativo.
Compara la afinidad por el O2 entre la
Hemoglobina y la Mioglobina.
 •La curva de la mioglobina es
Hiperbólica: tiene mayor afinidad por
el O2 a menor PpO2, por eso asciende
muy rápido a PpO2 reducida.
•La Cuerva de la Hemoglobina es
Sigmoide: Tiene menor afinidad por el
O2 a baja PpO2 facilita la
liberación de O2 en los tejidos.
Por arriba de los 10 Torrs la curva se
eleva bruscamente y a partir de ahí con
pequeños aumentos de PpO2 se
producen grandes aumentos de la
OxiHb. A 60 Torrs se alcanza cerca del
90% de saturación, la curva tiende a la
Horizontal, a los 90 Torrs está el 100%
saturada. En los tejidos, los capilares
tienen
En la Hb, en su forma desoxigenada las 4 cadenas 30 estrechamente
están Torrs. ligadas
Este cambio
TENSA Lleva el Fe2+ a Entra 1 O2 y accede al
Facilita el su posición 1er bolsillo ocupado
ingreso de O2 central en el por el grupo hemo y se Dificulta el acceso del O2
anillo del Hemo une al Fe2+ en su 6t a la cavidad del Hemo. El
enlace. Fe2+ está desplazado.
 •La Curva Sigmoide, también nos
Hemoglobina muestra que hay un EFECTO
COOPERATIVO en la formación de
oxiHb.
CONFORMACIÓN TENSA Y
RELAJADA
EFECTO COOPERATIVO: Cambios conformacionales

• El aumento en la ppO2 favorece la oxigenación del primer grupo Hemo

• La unión del O2 al primer Hemo, favorece la conformación RELAJADA
aumentando la afinidad por O2.
• La Hb oxigenada es la forma Relajada de la configuración.
 Aumenta la
afinidad de la
Hb por el O2.

Disminuye la
afinidad de la
Hb por el O2.

•BPG: en los GR favorece la forma

Tensa de Hb, el O2 se libera en
 •Es la acción del pH y CO2 sobre la
unión del O2 y la Hb.
La OxiHb libera su O2 con más
facilidad a nivel de los tejidos
donde la PpCO2 es elevada y el pH
más bajo
 En los tejidos la
desoxihemoglobina
enlaza un protón por
cada 2 moléculas de O2
liberados.

 En el pulmón la unión
del O2 con la
hemoglobina impulsa la
exhalación de CO2.
 ÁCIDOS NUCLEICOS

En el núcleo
celular
formando ADN
parte de los
cromosomas
ARN

Químicamente son polímeros que resultan de la

unión de otros monómeros: los nucleótidos
UNCIÓN DE LOS NUCLEÓTIDOS: - Precursores monoméricos de Ácidos Nucleicos, A
ARN.
- Transportadores de energía metabólicamente útil.
Nucleótidos

Los nucleótidos son monómeros

formados por:
 Una base nitrogenada. Estructuras
cíclicas de C y N que derivan de las
purinas o pirimidinas.
 Uno, dos o tres grupos fosfato.
 Un azúcar: ribosa (en ARN) o
desoxirribosa (en ADN)
Aldopentosa 28
 Aldopentosa + Base
Nucleótidos Nitrogenada
NUCLEÓSIDO + Ácido
Fosfórico
NUCLEÓTID
O
Nucleótidos

AZUCAR •Las Aldopentosas se

unen al N9 de las bases
Púricas ó al N1 de las
bases Pirimidínicas por
el OH del C anomérico
en posición Beta(hacia
BASES NITROGENADAS arriba)

•Se llaman
Bases
Nitrogenadas
por contener un
N capaz de
aceptar H+.
Nucleótidos
anhidro éster

Uniones fosfodiéster
 Nucleótidos
ATP – GTP: NUCLEÓTIDOS TRIFOSFATO
 Transportadores de energía
 Enlaces fosfato: enlaces de “alta energía”

•Los Trifosfatos se forman en

condiciones de disponibilidad de
Energía, y su función es
transportar la Energía proveniente
de la oxidación de los alimentos a
ATP
otras regiones en dónde se la
necesite.
•Los enlaces entre el 1er y 2do
Fosfato,y entre el 2do y 3re Fosfato
son enlaces de Alta Energía que
cuando se Hidrolizan liberan
GTP
 El ADN y ARN son polímeros lineales
Polinucleótidos de nucleótidos unidos por enlaces
FOSFODIÉSTER.
 Los nucleótidos se pueden unir formando largas cadenas o polinucleótidos.
 El enlace se llama fosfodiéster y se establece entre el oxidrilo del carbono 3
´ de un nucleótido, un grupo fosfato y el oxidrilo del carbono 5´ del siguiente.

Las pentosas quedan unidas entre sí por fosfatos

•ADN: Adenina
Guanina Esqueleto Covalente
Citocina
Timina

•ARN: Adenina
Guanina
Citocina
Uracilo

Los polinucleótidos
constituyen los Ácidos La parte variable es la secuencia
nucleicos: ARN y ADN. de Bases Nitrogenadas.
ADN
Está formado por dos cadenas de nucleótidos complementarias y
antiparalelas enrolladas en una doble hélice, unidas por las bases.
Las uniones entre las bases nitrogenadas no son al azar: siempre se une una
adenina con una timina mediante dos enlaces puente hidrógeno; y una
citosina con una guanina mediante tres enlaces. A y T son
“complementarias” así como también C y G entonces la cantidad de
G es = a la de C y la de A es = a la de T
 El modelo de la Doble
Hélice

La
Lamolécula
moléculade deADN
ADN
es bicatenaria,
es bicatenaria,
complementaria,
complementaria,
siempre
siemprese seunen
unenuna
una
base
basepúrica
púricacon
conuna
una
pirimidínica y
pirimidínica y
antiparalela.
antiparalela.
Las
Lascadenas
cadenassonson
antiparalelas porque
antiparalelas porque
una
unavavaen
ensentido
sentido55
´
´3´y3´ylalaotra
otraenenelel
sentido
sentidocontrario,
contrario,
3´
3´5´. 5´.
ARN •Las células tienen 3 tipos de
ARN:
El ARN mensajero es un polinucleótido que tiene como función llevar la información de la
estructura primaria de la proteína desde el ADN hasta los ribosomas, que constituyen el sitio
donde se sintetizan las proteínas. Es el más heterogéneo de todos, depende del ADN.

El ARN ribosomal constituye cadenas

El ARN de transferencia es una cadena
(polinucleótido) plegado que se une de
manera específica a los aminoácidos que
transporta. Los lleva desde el citoplasma
hasta los ribonomas. Es el más pequeño de
todos
que se unen a proteínas para formar las
dos subunidades del ribosona (mayor y
menor). Ambas subunidades se unen en el
citoplasma en el momento de sintetizar
una proteína. Es el de mayor tamaño.
36
Diferencias entre ADN y ARN
ADN ARN
Doble cadena helicoidal Un sola cadena, no
helicoidal
Glúcido de 5 C (pentosa): Glúcido de 5 C (pentosa):
desoxi-ribosa ribosa
Bases. A, T, G, C Bases. A, U, G, C
Se encuentra en el núcleo Se sintetiza en el núcleo y
en eucariontes y en el tiene actividad biológica en
citoplasma de procariontes el citoplasma de la célula
Un solo tipo Hay 3 tipos: ARNm, ARNt,
ARNr
No abandona el núcleo Participa en la síntesis de
proteínas, saliendo del
núcleo hacia el citoplasma
en células eucariontes
En eucariontes está Solo el ARNr está asociado
asociado a proteínas a proteínas
llamadas histonas