os ,

proteínas y
enzimas
Aminoácidos
o Son la base de las proteínas
o En el código genético están
codificados los veinte distintos
aminoácidos que constituyen
los eslabones que conforman
péptidos
 Enlace
peptídico

o Dos aminoácidos pueden unirse

covalentemente formando un enlace amida
• Según la orientación del grupo amino en relación con el Aminoácidos
carbono asimétrico, éstos se pueden denominar D o L.
• Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son
L-alfa-aminoácidos
 Si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor

Proteínas de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama

polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla
ya de proteína

La estructura primaria de una

proteína es determinante en la
función que cumplirá después

La unidad repetitiva básica

que aparece en la cadena
principal de una proteína es: (-
NH-C=-CO-)
 Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la
Estructura secundaria formación de puentes de hidrógeno
 Estructura secundaria

Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la

formación de puentes de hidrógeno

Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de

hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH
Hélice alfa

de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto

aminoácido que le sigue
 Estructura
secundaria Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la
formación de puentes de hidrógeno

Los residuos aminoácidos de una

hoja Beta forman un modelo en
Hoja Beta

zigzag en el cual los grupos R de

residuos adyacentes apuntan en
direcciones opuestas.
 a
Terciaria

1. Estructura tridimensional es por

aa.
2. Función depende de estructura.
ria
Hemoglobina es la proteína
cuaternaria mas representativa
(tetrámero o dimero de protomeros) .
Estructuras de las proteínas
Clasificación de las
proteínas Globulares: Cadenas plegadas. Ej.
Enzimas, proteinas de transporte,
proteinas motoras, reguladoras, Ig.
Fibrosas: Cadenas en hebras u hojas.
Ej. Queratina, colageno.
Proteínas
fibrosas:
Queratina
Proteínas
Globulares:
Proteina fijadora de O2.
Almacena y facilita el uso del O2 en
el M. en una contraccion rapida.

Mioglobina Grupo hemo o

ferroprotoporfirina.
Desnaturalizaci
ón y Desnaturalización se puede dar por:
• pH extremo.
• Disolventes orgánicos (alcohol o

plegamiento
acetona).
• Temperatura.

Algunas estructuras pueden

desnaturalizarse y renaturalizarse.
ENZIMAS
Enzimas
Ayudan a acelerar o controlar
procesos celulares.

Hay enfermedades por carencia o

ausencia de alguna tipo de enzima.
También por actividad excesiva de la
enzima.
Enzimas
 Clasificación La mayoría de las enzimas usan terminación “asa”.
Excepción: tripsina, lisozima, pepsina,

Enzimas

Deshidrogenasas Quinasas Mutasas Tioquinasas

Hidrolasas Fosfatasas Sintetasas Oxigenasas

ALTERACIÓN DE LA F(X) ENZIMATICA.

pH

Temperatura
Enzimas
inhibidores El sustrato puede ser desde una

reversibles
hormona hasta un
neurotransmisor.

Un fármaco antagonista
puede ser inhibidor competitivo o
no competitivo.
Receptores:
agonistas y A veces los antagonistas no
ocupan el mismo lugar que el
agonista.

antagonistas Agonista: Crea efecto fisiológico.

Antagonista: No hay efecto.
Agonista inverso: Produce efecto
contrario al agonista.
Agonista parcial: Produce leve
efecto.
Agonista completo o puro:
Produce máx.. Efecto.
 Referencias
Murray, R. K. (2013). Harper. Bioquímica
ilustrada (28 ed.). McGrawHill.