PROTEÍNAS: ESTRUCTURA

Y FUNCIÓN
ÁREA DE BIOQUÍMICA
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
• José Alfredo Martínez – José Manuel Peña
• Paulina Hernández – José Antonio Guzmán
DE TODAS LAS BIOMOLÉCULAS QUE SE
ENCUENTRAN EN LOS SERES VIVOS,
LAS PROTEÍNAS SON LAS QUE TIENEN
FUNCIONES MÁS DIVERSAS.
Enlaces individuales

Rotación Libre

Múltiples
conformaciones
Péptidos
• Dos moléculas de
aminoácidos que unidos
covalentemente a través
de su enlace Peptídico.
• Eliminación del agua del
carboxilo y del grupo
amino.
Péptidos
• Polipéptidos: <10,000 residuos de aminoácidos
• Proteína: >10,000 residuos de aminoácidos
 Proteínas
Cada proteína tiene una Función química o estructural
específica  Estructura tridimensional única.
 Proteínas
• Estructura Tridimensional:
▫ Secuencia de aminoácidos
• Función:
▫ Depende de su estructura
• Estabilidad a la estructura
▫ Interacciones NO covalentes
• Arquitectura de las proteínas
▫ Patrones estructurales comunes
DEFINICIÓN PROTEÍNA
• La naturaleza modular de la síntesis y el
plegado de proteínas están incorporados en el
concepto de órdenes de la proteína:
Estructura primaria: la
secuencia de residuos de
aminoácidos en una cadena
polipeptídica
Estructura secundaria:
disposiciones estables de los
aminoácidos que dan lugar a
patrones
• Estructura terciaria: todos los aspectos del
plegamiento tridimensional de un polipéptido
• Estructura cuaternaria: una proteína posee dos
o mas subunidades poliptídicas.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• Secuencia de residuos de aminoácidos

• Cada proteína tiene un número y secuencia

distintivos de residuos de aminoácidos.

• La estructura primaria determina la forma en que

se pliega en una estructura tridimensional única y
esta determina la función de la proteína
Estructura Primaria
Estructura tridimensional de las
proteínas
• Se denomina Conformación a la disposición
espacial de los átomos de una proteína.

• incluyen cualquier estado estructural que pueda

lograrse sin romper enlaces covalentes

• Las conformaciones generalmente son las más

estables termodinámicamente y poseen menor
energía libre de Gibbs
Conformación de proteínas
• Las proteínas que se encuentra en
conformación funcional y plegadas se
denominan proteínas nativas
• El término estabilidad se define como la
tendencia a mantener la conformación nativa de
las proteínas
• La estabilidad se logra principalmente por las
interacciones débiles, no covalentes.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Patrones de plegamiento regulares.  Estables
Cualquier segmento de la cadena, describiendo la
• Son rotaciones
distribución ó giros
espacial local que se dan
de los en las
átomos uniones
de la cadena
covalentes de la cadena principal de un
polipéptido.

Hélice α Lámina β
Hélices α • Las cadenas Polipeptídicas se encuentran
enrollado alrededor de un eje longitudinal
imaginaro y los grupos R sobresalen hacia
fuera del esqueleto

• Se estabiliza mediante  la formación de

numerosos puentes de hidrógeno y otro tipo de
atracciones electrostáticas entre sus centros
polares.

• Es estable a temperaturas relativamente bajas.

• Dextrogiro
 Linus Pauling en 1951

Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 ángstrom.

Estabilidad :
Enlace hidrógeno entre el átomo hidrógeno unido al átomo de nitrógeno (-) de un
enlace peptídico y el átomo oxígeno carbonilo (-) del cuarto aminoácido del lado
amino.terminal del polipéptido
• Las cadenas polipeptídicas Lámina/ Hoja β
pueden también alinearse
formando filas de tiras
paralelas o antiparalelas

• “Laminas Plegadas”
cadena en forma de zigzag

• Se estabilizan entre sí por

enlaces de hidrógeno.

• Los grupos R de
aminoácidos sobresalen de
la estructura en direcciones
opuestas= Patrón alternate
Patrón Alternante
 Con la misma
orientación
Amino- carboxilo
Orientaciones
opuestas
Hélice α Lámina β
Giros B
• Son elemento de conexión que unen tramos
sucesivos de hélices a o conformaciones B
(principalmente los segmentos B antiparalelas)
• Forman un giro de 180° involucrados 4 residuos
de aminoácidos
▫ 1° su oxigeno formando un puente de hidrogeno
con el H del grupo amino del 4° residuo
▫ 2° y 3° (amenudo son Gly y Pro)
▫ 4° presta su H del grupo amino
 ESTRUCTURA TERCIARIA
FUNCIONAL
• Se refiere a los plegamientos
que tienen la cadena proteica,
por encima de la estructura
secundaria, que determinan la
forma tridimensional total de
la proteína.

• Corresponde a la estructura de
la mayoría de las proteínas
globulares.
Estos plegamientos se
originan por
interacciones
particulares entre los
grupos R de los
aminoácidos.
Puente disulfuro que
se origina por
interacción entre los
azufres de los grupos
R de la cisteína, o los
puentes de hidrógeno.
 Las proteínas
colocan sus
aminoácidos con
grupos hidrofóbicos
hacia el interior y los
aminoácidos con
grupos hidrofílicos
hacia el exterior
ESTRUCTURA TERCIARIA

• Un dominio es una sección de

estructura proteínica suficiente para
desempeñar una tarea química o física
particular.
• Interés Biológico, funcional o estructural.

• Un motivo es un elemento conservado

en la secuencia de aminoácido que
habitualmente se asocia con una
función concreta.
• Estructura Supersecudaria
Consta de dos hojas beta paralelas
unidas mediante una hélice alfa
Horquilla β β Grecas

Constan de hojas betas antiparalelas conectadas por giros beta.

hélice-bucle-hélice.
DEFENSA
ALMACENAMIENTO

CASEÍNA OVOALBÚMINA
ESTRUCTURA

COLÁGENO
ELASTINA
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

CATÁLISIS
MOVIMIENTO
TRANSPORTE
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Las proteínas que contienen dos

ó más cadenas de
polipéptidos unidos por fuerzas
no covalentes, principalmente
puentes de hidrógeno y uniones
electrostáticas.

• Algunas proteínas,
especialmente las enzimas,
están compuestas por varias
cadenas separadas  pero
entrelazadas en estructura
terciaria. 
Estructura cuaternaria:

• Estructura terciarias unidas

mediante enlaces débiles (no
covalentes), para formar un
complejo proteico.

• Cada cadena polipeptídica recibe

el nombre de PROTÓMERO.

• Estas suelen tener pesos

moleculares más elevados que las
proteínas típicas  de estructura
terciaria.
Estructura Cuaternaria
Niveles estructurales de los polipéptidos
IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS
 DESNATURALIZACION DE LAS
PROTEINAS
• La especificidad de las funciones de una proteína
está íntimamente relacionada con su estructura, y
la estabilidad de ésta depende de la temperatura y
el medio ambiente químico que rodea la
molécula.

• Los cambios extremos de temperatura o de pH 

pueden alterar el orden estructural que posee una
proteína. por lo general el aumento de temperatura
después de un valor umbral produce cambios
irreversibles en la estructura.
• Proteínas globulares  se  "desenrrollan"  formando
cadenas de estructura secundaria e inclusive, si la
temperatura es muy alta, pueden romperse los enlaces
covalentes.

• Las consecuencias inmediatas de este cambio son la

pérdida de la actividad o funcionalidad de la proteína
y la insolubilización de la misma en medio acuoso.

• Por esta razón  la desnaturalización de una proteína 

produce la formación de coágulos como en el caso de la
albúmina del huevo cuando se  hierve  en medio acuoso.
Desnaturalización de proteínas por calor y
agentes reductores (ej: beta-
mercaptoetanol)
Niveles Superiores de
estructura
Proteínas Fibrosas y Globulares
Niveles Superiores de estructura
Proteínas Fibrosas
• Cadenas Polipetídicas
dispuestas en largas hebras u
hojas
• Único tipio de Estructura
secundaria
• Estructura, soporte, forma y
protección externa de los
vertebrados
Proteínas Globulares
• Cadenas Polipetídicas
plegadas en formas esféricas
• Varios Tipos de estructuras
secundarias
• Enzimas y proteínas
reguladoras
PROTEÍNAS
FIBROSAS
CONCENTRAN GRANDES PROPORCIONES ELEVADAS DE
HELICES ALFA Y LÁMINAS PLEGADAS BETA
Repetición de un elemento simple de estructura secundaria.

FORMA DE VARILLA O LÁMINAS

Proteínas Fibrosas
• Son INSOLUBLES en agua
▫ Elevada concentración de residuos aminoácidos
hidrofóbicos dentro de la proteína

α Queratina, Colágeno y Fibroína de la seda ..

Estructura Proteica y Función biológica

αlfa - QUERATINA

Proteínas capaes de soportar

esfuerzos mecánicos

Proteínas de filamentos
intermedios.

Estabilizan gracias a enlaces

disulfuro
DOMINIO DE CABEZA NH2

VARILLA
DOMINIO CENTRAL
HELICE - ALFA

DOMINIO DE COLA
COOH
 OVILLO ENROLLADO

+ = DE HELICES ALFA

DÍMERO
 PAR DE OVILLOS
ENROLLADOS

+ =
PROTOFILAMENTOS

ENLACES DE HIDROGENO Y
DISULFURO
FILAMENTOS
 + = + =

Hélices α queratina Dímeros

Protofilamentos

+ =
Filamentos
CARACTERÍSTICAS
• CARECE DE PROLINA, ANBUNDANTE ALANINA Y
LEUCINA

• SON MUY POCOS HIDROSOLUBLES

• MIENTRAS MÁS PUENTES DE DISULFURO MÁS

FUERTE LA QUERATINA, MÁS RESISTENTE AL
ESTIRAMIENTO.

• USO DE LOS PUENTES DISULFURO PARA LA

FORMA DE CABELLO DESEADA.
COLÁGENO
20 TIPOS DIFERENTES DE COLAGENA
Colágeno
• Estructura superenrrollada pero con estructuras
cuaternarias y terciarias distintas (cadenas alfa)

Hélice del colágeno

(cadena alfa) es levógira
con 3 residuos aa por
vuelta

Enrrollamiento (Estrecho)
Superhelicoidal es
dextrógiro
 COMPOSICIÓN

300 nm

GLICINA = 35%

ALANINA = 21%

PROLINA Y 4 – HIDROXIPROLINA
21%

3 – HIDROXIPROLINA Y 5 -
HIDROXILISINA 1.5 nm
 COMPOSICIÒN DE UN GRAN
NUMERO DE TRIPLETES
CUYA SECUENCIA ES LA
SIGUIENTE:

GLY – X - Y
X = PROLINA O HIDROXIPROLINA

Y = HIDROXILISINA, PROLINA E
HIDROXIPROLINA

REQUIERE LA PRESENCIA DE HIDRATOS

DE CARBONO, PARA LA FIBRILOGÈNESIS
 PRESENCIA DE GLICINA EN GRAN
CANTIDAD, DEBIDO A GRUPO R, PEQUEÑO
FIBRAS DE COLÀGENO ESTABILIZAN CON
PUENTES DE HIDRÓGENO
CIENTOS DE FILAMENTOS DE COLAGENO
FORMAN UNA MICROFIBRILLA
FIBROÍNA DE LA SEDA

β
COMPOSICIÓN
ELEVADO CONTENIDO DE AMINOÁCIDOS CON
GRUPOS R PEQUEÑOS (GLICINA, ALANINA O LA
SERINA)  Laminas Beta con disposición entrelazada

• TEJIDO FUERTE CON CADENAS TOTALMENTE

DISTENDIDAS.

• El MAYOR ESTIRAMIENTO REQUIERE ROTURA DE

ENLACES COVALENTES EN EL ESQUELETO
POLIPEPTÌDICO

• ADHERIDAS DE FORMA MUY LAXA (FUERZAS DE

VAN DER WAALS DÉBILES) PROVOCA FLEXIBILIDAD.
 PROTEÍNAS
GLOBULARES
 Enzimas
Proteínas de transporte
Proteínas motoras
Proteínas Reguladoras
Imnunoglobilinas

Diferentes segmentos de una o múltiples cadenas

polipeptídicas plegadas una sobre otra.
Diversidad estructural  amplia variedad de
funciones biológicas .
MIOGLOBINA
Proteína fijadora de oxígeno
de las células musculares

Almacenar y facilitar la
difusión de oxígeno
Cadena polipeptídica de 153
residuos aminoácidos
+
Grupo ferroprotoporfina
HEMO

Esqueleto Polipeptídico:

8 segmentos rectos de
hélice alfa
Conectados por giros beta

- Máxima = 23 residuos
- -Mínima = 7 residuos

- Dextrógiras
 Grupo Hemo o
prostético se une a
la mioglobina por
enlaces de Van del
Waals

Contiene un atomo
de hierro Fe ²+ Fe ³+
HEMOGLOBINA
Proteína Globular que
se encuentra en los
glóbulos rojos

Aporte de oxígeno a los

tejidos periféricos

Transporte de co2 y H+
de los tejidos hacia los
pulmones

M: 12 a 16 g/dl H: 13 a 18 g/dl
 Proteína de estructura
cuaternaria
Cuatro cadenas polipeptídicas
2 α (141 aa)
2 β (146 aa)
+
Grupo Hemo

2, 3 - DIFOSFOGLICERATO
 TIPOS DE HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA A ALFA 1 BETA 1 ALFA 2 BETA 2

GAMMA 1 GAMMA 2
ALFA 1 ALFA 2
HEMOGLOBINA F ZETA 1
EPSILON
ZETA 2
EPSILON
1 2

HEMOGLOBINA S ALFA 1 δ1 ALFA 2 δ2

DELTA DELTA
ALFA 1 ALFA 2
HEMOGLOBINA A2 1 2
HEMOGLOBINA S
MUCHAS GRACIAS