UNIVERSIDAD ESTATAL PENÍNSULA DE SANTA ELENA

CARRERA DE ENFERMERÍA

MATERIA: BIOQUÍMICA

RESULTADO DE APRENDIZAJE: Describir las

TEMA: ESTUDIO DE LAS PROTEÍNAS principales proteínas y enzimas séricas
SÉRICAS identificando sus funciones y significado
clínico de su análisis que ayuda a mejorar el
cuidado de enfermería.
 ¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son
biomoléculas complejas
presentan nitrógeno en su
estructura (CHON).
A diferencia de los
carbohidratos y lípidos
ambos constituidos por
carbono, hidrógeno y
oxígeno (CHO)
Proteínas plasmáticas

En el laboratorio de bioquímica se
miden en forma rutinaria las
concentraciones de Proteínas Totales y
de Albúmina en suero, la diferencia
entre ambas constituye las Globulinas.
La síntesis

• Proteínas totales
• Unidades convencionales: 6,7-8,6 g/dl
• Unidades SI: 67 a 86 g/l
• Albúmina
• Unidades convencionales: 4.0-5.0 g/dl
• Unidades SI: 40 a 50 g/dl
 Alteraciones de la concentración total de proteínas plasmáticas

Hipoproteinemia Hiperproteinemia

Estados de desnutrición o malabsorción Es poco común, se

intestinal. debe a alteración
Descenso de la función renal. en la síntesis o
Quemaduras extensas. hemoconcentración
Aumento del volumen sanguíneo.
En la inmunodeficiencia grave
Funciones de las proteínas
 Las proteínas realizan las más diversas funciones, pero sin duda alguna la más importante, es la
función relacionada con los procesos anabólicos, es decir, la relacionada con la síntesis de materia
viva o de construcción

Mantenimiento de la presión oncótica de la

sangre, principalmente la albúmina.
Transporte de sustancias insolubles en agua,
como ácidos grasos u hormonas esteroideas.
Trabajo mecánico de la musculatura (actina
y miosina)
Proceso de circulación de la
sangre para garantizar la
hemostasia (fibrinógeno)
Reserva circulante de aminoácidos para las
células, sobre todo la albúmina.

Defensa de nuestro organismo contra Hemostasia, ya que en el plasma se encuentran

virus y bacterias (los anticuerpos) numerosos factores relacionados con la coagulación y
la fibrinólisis.

Mantenimiento del equilibrio ácido-base.

Inhibidores de proteasas, como la alfa1,-antitripsina o
Transmisión de la herencia con la alfa 2-macroglobulina.
la participación de nucleótidos
 Metabolismo de las proteínas
El principal producto del metabolismo de las proteínas es NH3 que luego se
convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a través de la orina.

Primordialmente:
• Transformación
catabólica del nitrógeno
de los aminoácidos en
urea y
• Los esqueletos de
carbono en
intermediarios
anfibólicos del ciclo del
ácido cítrico.
 Procesos de la biosíntesis

Transaminación Desaminación oxidativa

La transaminación catalizada La conversión oxidativa de

por las enzimas llamadas
transaminasas o
aminotransferasas, implica la
interconversión de un par de
aminoácidos y un par de
cetoácidos.
muchos aminoácidos en sus
correspondientes cetoácidos
ocurre en homogeneizados
de tejidos hepáticos y renal
de mamíferos.

Transporte de amoniaco
Aunque el amoniaco puede
ser excretado como sales de
amonio, particularmente en
estado de acidosis
metabólica; mayoría es
excretada como úrea
(principal componente
nitrogenado de la orina).
Regulación del ciclo de la urea
(síntesis de la urea)
La principal ruta para la
excreción de nitrógeno en el
hombre es la úrea
sintetizada en el hígado,
vertida a la sangre y
eliminada por el riñón. En el
hombre que se alimenta con
una dieta occidental, la urea
constituye el 80 – 90 % del
nitrógeno excretado.
ESTUDIO DE LAS PRINCIPALES PROTEÍNAS PLASMÁTICA
Casi todas las proteínas plasmáticas se sintetizan en el hígado y son glucoproteínas

PREALBÚMINA ALBÚMINA

 Es una proteína no glucosilada que se  Responsable del mantenimiento de la

sintetiza en el hígado. presión oncótica.
 Pequeño tamaño.  La albumina se sintetiza en el hígado

 Su principal función es el transporte de  Se metaboliza en muchos tejidos

las hormonas tiroideas T y T4.  Transporta diversa hormona como T4,
T3, cortisol o aldosterona.
 Se une a la proteína fijadora de retinol
con la vitamina A.
 TRANSFERRINA

 BETA 2 MICROGLOBULINA

 GAMMA GLOBULINAS

1. IgG

2. IgA

3. IgM

4. IgD

5. lgE
 B GLOBULINAS

Es una glucoproteína se Es una proteína con el

GLUCOPROTEINA ÁCIDA
ANTITRIPSINA
sintetiza en el hígado y 45 % de hidratos de
en los macrófagos carbonos.
alveolares, con una Entre sus funciones
importante función destaca la inhibición
inhibidora de serína- linfocítica.
proteasa que inactiva
enzimas similares a la
tripsina. La inhibición de
mayor interés clínico es
la colagenasa y elastasa.
La elastasa es liberada
por los neutrófilos en la
zona de inflamación.
 A2 GLOBULINAS

Se localiza casi Se sintetiza Es una glucoproteína

MACROGLOBULINAS

FERROXIDASA

HAPTOGLOBINA
exclusivamente en principalmente en el que se sintetiza en el
espacio extravascular. hígado, transporta cobre. hígado
Tiene una función Previene la peroxidación Es útil para monitorizar a
inhibidora de numerosas de lípidos y la paciente con continua
proteasas, con plasmina. producción de radicales hemolisis
En su forma libre tiene libres.
una vida media de 10 Se encuentre disminuida
min. en plasma en casos de
Su concentración malnutrición,
aumenta en el síndrome malabsorción,
nefrótico (no puede ser enfermedad hepática
eliminado por el riñón grave, etc.
lesionado, en diabetes,
efisema pulmonar.
 B GLOBULINAS

Es una glucoproteína de la Es una proteína pequeña,

MICROGLOBULINAA
TRANSFERRINA
cual existen variantes. debido a su tamaño, se
Su síntesis hepática está filtra en el glomérulo renal
muy afectada por los y se reabsorbe
suministros de aminoácidos completamente en los
y, puesto que su vida media túbulos.
es de 8 a 10 puede
utilizarse para valorar la
respuesta al aporte
nutricional de un paciente.
Su principal función es
transportar cationes al
plasma, siendo
especialmente para el
hierro
 Proteinograma
 PREALBÚMINA

 ALBÚMINA

 ALFA 1 GLOBULINAS (ANTITRIPSINA)

 ALFA 1 GLUCOPROTEÍNA ÁCIDA(función

inhibición linfocitaria
 PROTEÍNA TRANSPORTADORA DE RETINOL

 ALFA 2 GLOBULINAS (MACROGLOBULINA)

 FERROXIDASA (CERULOPLASMINA)

 HAPTOGLOBINA

 BETA GLOBULINAS (HEMOPEXINA)

 Gamma- formada principalmente
por inmunoglobulinas
GLOBULINAS

Su cadena pesada es la alfa,

Responsable de la respuesta primera línea de defensa
inmunitaria secundaria, frente a los agentes
causando lisis de la célula infecciosos externos.
extraña
IgA
Participa en la defensa inmune
del feto y del neonato
IgG

. Constituye menos del 1%. Su

Es la menos especializada de todas las
inmunoglubulin, Es y la única que
sintetiza el neonato. Es responsable de
la respuesta inmunitaria primaria
IgM
cadena pesada es la delta, receptor
de membrana para los antígenos en
los linfocitos B
IgD

Su cadena pesada es épsilon,

interviene en las reacciones de
hipersensibilidad tipo 1 inmediata
y en la respuesta a parásitos
IgE
HIPOGAMMAGLOBULINEMIA HIPERGAMMAGLOBULINEMIA
Las inmunodeficiencias pueden ser
El incremento policlonal de
por causa genética o adquirida, y se
inmunoglobulinas es la respuesta
asocian con un riesgo a padecer
normal a la infección, en la cual se
infecciones recurrentes.
elevan todas ellas.
Las infecciones bacterianas
crónicas provocan una elevación
en sangre de todas las
inmunoglobulinas.

Bibliografía:
 Simes, L. E. Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Córdoba: Jorge Sarmiento Editor -
Universitas, 2020. p.
 González Hernández, A. (2014). Bioquímica Clínica y Patología Molecular. (2ª ed.) Barcelona, España: Editorial
Metabolito Valores de referencia

Bibliografía:
 Simes, L. E. Introducción a la
bioquímica: interpretación de análisis
clínicos. Córdoba: Jorge Sarmiento
Editor - Universitas, 2020. p.
 González Hernández, A. (2014).
Bioquímica Clínica y Patología
Molecular. (2ª ed.) Barcelona, España:
Editorial Elsevier.