Digestin y absorcin de protenas.

Muchas de las enzimas proteolticas se secretan en estado de

preenzimas o zimogenos inactivos. Para que logren adquirir actividad,
necesitan sufrir una protelisis limitada. La perdida de la fraccin
peptidica, pone al descubierto su centro activo.Esto solo se inicia con
la ingesta de los alimentos.
Proteasas digestivas
Se dividen en endopeptidasas y exopeptidasas.
Endopeptidasas: Hidrolizan enlaces peptidicos situados en el interior
de la protena atacada.
Exopeptidasas: Hidrolizan ordenadamente los enlaces peptidicos a
partir del grupo amino terminal (aminopeptidasas) o del grupo
carboxilo terminal (carboxipeptidasas)
Endopeptidasas
Pepsina: Acta sobre enlaces de aminocidos aromticos o
neutros (Leucina)
Tripsina: Acta especficamente sobre los enlaces en los que
participan aminocidos bsicos (lisina y arginina)
Quimotripsina: Acta sobre aminocidos aromticos
Elastasa: Acta sobre aminocidos Alifticos neutros.
Digestin
La digestin proteica comienza en el estomago por accin de la
pepsina. La cual se genera a partir de pepsingeno inactivo por accin
del HCl y por medio de autocatalizis continua la protelisis parcial
sobre el pepsingeno. Los aminocidos resultantes de este proceso
estimulan la secrecin acida por medio de la secrecin de gastrina.
La digestin de protenas en el estomago del adulto es poco
importante, solo se vuelve relevante en casos de insuficiencia
pancrtica.
En los lactantes la pepsina y el pepsinogeno se denominan fermento
LAB y Pro fermento LAB, y la casena es su sustrato preferente.
Digestin proteica en el intestino (duodeno y yeyuno), se inicia de
manera intraluminal gracias a las enzimas pancreticas y continuas a
nivel de las cls. De la mucosa. En este punto todas las protenas tanto
exgenas como endgenas, otras sustancias estomacales y el
producto de la descamacin de las cls. De la mucosa.
Secrecin pancretica:
Contiene endopeptidasas (tripsina, quimotripsina, colagenasa y
elastasa) y exopeptidasas (carboxipeptidasas A y B), todas estas van
a generar la protelisis parcial de sus precursores inactivos.
Este proceso inicia con la hidrlisis parcial del tripsinogeno por la
enteroquinasa intestinal.Tambin est presente la secrecin de
elastasa que ataca a sus respectivas cadenas de elastina.
Por lo tanto la accin de las enzimas proteolticas conducir a la
formacin de oligopeptidos (2 y 6 aminocidos) y aminocidos libres.
Las clulas de la mucosa intestinal solo dejan pasar ciertos productos
de la digestin, en caso de las protenas, no es suficiente la accin de
las proteasas intraluminales para degradar las protenas a
aminocidos y pequeos oligopeptidos.
Para lograr esto existen una serie de pptidasas localizadas en el
enterocito (del borde de cepillo) que degradan oligopeptidos de gran
tamao a aminocidos, dipptidos y tripptidos.
Pptidasas localizadas en el borde de cepillo:
Aminopptidasa
Dipptidasas y tripptidasas
Los productos que entran al enterocito son:
Aminocidos
Tripptidos, dipptidos, tetrapptidos
Estos son degradados por pptidasas citoplasmticas hasta
aminocidos, que son producto de la degradacin proteica y se
manifiestan en la sangre portal.
Absorcin
La absorcin intestinal de aminocidos se realizara por diversos
mecanismos de transporte.
Existen 2 tipos de sistema de transporte, uno es dependiente de Na y
por lo tanto el otro independiente
Estos sistemas son especficos de grupos de aminocidos que
contienen ciertas caractersticas qumicas.
En todos los casos se trata de un transporte activo con gasto de
energa metablica
Los aminocidos de cada grupo se inhiben de manera competitiva
entre s al compartir el mismo transporte
En la membrana basolateral del enterocito hay otros mecanismo de
transporte distintos a los del borde en cepillo, los cuales permitirn el
paso de los aminocidos a hacia la sangre de los capilares mucosales.
La difusin simple es la va ms importante de absorcin de la mayora
de los aminocidos tanto en B.C como en M.B.
Por lo tanto..
Cuanto mayor es el gradiente de concentracin y mas hidrfobo
es el aminocido ms importante es la difusin
Borde de cepillo
Existe un transporte que tiene afinidad por los dipptidos y tripptidos,
haciendo que estos se incorporen de manera mas eficaz y a mayor
velocidad que los aminocidos en el enterocito.
Se trata de un transporte activo secundario al establecimiento de un
gradiente de potencial electroquimico de Na.
Es un sistema esteroespecifico unindose a dipptidos y tripptidos
formados por la forma de L- de los aminocidos (Forma natural).
La absorcin de estos pequeos pptidos hace posible contrarrestar
los efectos de la falta del transportador para algunos aminocidos que
pueden estar unidos a otros.
La absorcin de protenas intactas no es nutricionalmente relevante en
el hombre.
Pueden absorberse en cantidades suficientes para generar una
respuesta inmune.
Esto ocurre despus del nacimiento y puede explicar las reacciones
inmunolgicas frente a las protenas de la dieta. (Albumina, ferritina,
Factor intrnseco y inmunoglobulinas G)
La eficacia de la digestin y absorcin de protenas es muy alta (94%)
perdindose muy pocos gramos de protena al da en las heces (6%).
La digestibilidad de las protenas depender de:
Su origen
Presencia de azucares
Contenido en prolina
Fosfopeptidos (casena y glutanina)
Procesos tcnicos de tratamiento.
Metabolismo
Metabolismo de los aminocidos en el enterocito
Pueden seguir varias vas metablicas entre las que destacan:
Utilizacin para la sntesis de protenas mucosales
Intercambio entre ellos
Consumo energtico
Liberacin en sangre portal
El enterocito utiliza hasta 10% de los aminocidos absorbidos en
sintetizar:
protenas de secrecin (apoprotenas)
Protenas celulares de recambio
Protenas destinadas al reemplazamiento de clulas perdidas por
descamacin.
Los aminocidos luminales son imprescindibles para los enterocitos; al
momento de cesar el aporte de estos, se puede generar atrofia de
estas clulas.

Las clulas de la mucosa tambin transforman algunos aminocidos
absorbidos especialmente:
La trasaminacin del aspartato y del glutamato
Por consecuente la sangre portal no presenta niveles de estos
aminocidos, si no presenta su producto metablico oxigenado que es
la Alanina Tambin la glutamina es metabolizada en estas
clulas.Aprovechando as su nitrgeno amidico fundamentalmente en
la sntesis de purinas.Esta via es muy activa en este tejido, ya que
tiene la capacidad de compensar la prdida por descamacinNo solo
obtiene la glutamina de la absorcin sino tambin la extrae del plasma
(hasta un 25%) El metabolismo proteico del enterocito al contrario que
el del hgado o del musculo no esta sujeto al control hormonal.
Metabolismo de los aminocidos en el hgado
Presenta un papel fundamental en el metabolismo nitrogenado, los
aminocidos provenientes de la vena porta siguen las siguientes vas:
Pasar a la circulacin sistmica por la vena supraheptica sin
metabolizacin para Originar pptidos, protenas y otros derivados
nitrogenados (purinas, pirimidinas, porfirinas, etc.) Catabolizarse para
producir energa.
Degradacin de los aminocidos (Ciclo de la urea)
La catabolizacion de los aminocidos se regula por la Km de las
enzimas que catalizan las primeras etapas de las vas degradativas.
Por lo tanto solo se presentara catabolismo cuando la ingesta proteica
es alta.
En caso contrario, los aminocidos se utilizan en la sntesis de
protenas y otros compuestos nitrogenados, dado que las vas
anablicas operan con Km ms bajas.
La degradacin de aminocidos origina amoniaco, sustancia muy
toxica que debe ser convertida en urea.
La utilizacin energtica directa se produce en condiciones normales
de alimentacin, mientras que la gluconeognesis se pone en marcha
en una dieta carente de carbohidratos.
Por lo tanto; la utilizacin gluconeognica predomina sobre su
utilizacin energtica en condiciones de ayuno.
El amoniaco se origina en los aminocidos en dos etapas:
Con una trasaminacin con formacin de glutamato
Posteriormente se realiza la desaminacin del glutamato con
formacin de amoniaco.
La desintoxicacin del amoniaco se consigue mediante un ciclo
metablico que transcurre en los hepatocitos situados en la vecindad
de los espacios porta denominado urognesis o ciclo de la urea.
El amoniaco proviene tanto del catabolismo de los aminocidos
hepticos como del que se origina por los microorganismos en el
intestino y llega a la vena porta. Tambin se origina de la glutamina,
transportado a partir de otros tejidos.

El ciclo de la urea tiene una gran capacidad metablica y est
regulado por:
Efectos alostericos.
Induccin enzimtica.
Regulacin Alosterica:
Forma carbomil fosfato, que necesita de un efector alosterico
positivo acetil glutamato.
Acetil glutamato es activado por la arginina
Por lo tanto es un ciclo de retroalimentacin positiva con fines
desintoxicantes.
Induccin Enzimtica:
Las enzimas del C.U se inducen en gral. Por la riqueza proteica de la
dieta as como por el ayuno donde se utilizan los aminocidos para la
gluconeognesis. El amoniaco puede escapar del C.U, pero al final
de su recorrido se topa con las sinusoides hepticas. Estos presentan
la sntesis de glutamina que es otro desintoxicarte. De esta forma el
amoniaco no puede pasar a la circulacin sistmica.
METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS EN EL MUSCULO
La captacin de aminocidos y su utilizacin en la sntesis de
protenas es estimulada por la insulina. Los glucocorticoides generan
un efecto opuesto.
Durante la ingesta de alimentos, predominara la captacion y utilizacion
de aminoacidos para la proteosintesis.En periodos interdigestivos o en
ayuno predomina su liberacion con fines gluconeognicos




Alanina:
Principal aminocido gluconeognico, Forma parte de las protenas
musculares Se puede formar a partir del piruvato mediante la
transferencia del grupo amino a otro aminocido. Precursor de la
glucosa a travs de la gluconeognesis heptica, generando ciclo
intertisular Glucosa-Alanina
Glutamina.
Una parte como ya se menciono, se metaboliza por va heptica. Otra
parte se metaboliza por la corteza renal, en este tejido el esqueleto
carbonatado se transforma en glucosa, mientras que los grupos
nitrogenados se excretan como sales amoniacas contribuyendo en el
equilibrio Acido-Base (Gluconeognesis renal) Esta condicin ocurre
en ayuno o diabetes.
El musculo contiene gran cantidad de leucina, isoleucina y valina, que
son liberados al producirse proteolisis, debido a la ausencia de
insulina. estos aminoacidos, ceden a la cls. Muscular su grupo amino
al a-cetoglutarato (a-KG) procedente del ciclo de krebs. Esto origina
glutamato, el cual cede su grupo amino al piruvato (generando
alanina) volviendose glutamina liberando as glutamina y alanina
Glutamina puede ir tanto al intestino como al rin. En el intestino
origina alanina, cediendo su grupo amino al piruvato, mientras el resto
pasa a amoniaco. Glutamina en el tracto digestivo es una importante
fuente de energa. el amoniaco heptico se vuelve urea, mientras que
el resto hidrocarbonato de la alanina forma glucosa (G.H) En el rin
forma glutamato y luego a-glutarato, que se transforma en amonio y
neutraliza los H+ de los cetoacidos formados en la cetoacidosis
heptica del ayuno prolongado y el resto del a-cetoglutarato se
convierte mediante gluconeognesis a nivel renal en glucosa.


Recambio Proteico (Turnover)
Da referencia a la existencia conjunta de mecanismos de sntesis y
degradacin proteica Este recambio es ms rpido en protenas de la
mucosa intestinal, hgado, pncreas y eritrocitos y presenta menor
velocidad en otros tejidos. Alcanza hasta un 2% de las protenas
totales y se les denomina protena total lbil.