CURSO

BIOQUÍMICA
III UNIDAD
METABOLISMO DE LÍPIDOS Y DE
COMPUESTOS NITROGENADOS Y ACIDOS
NUCLEICOS
Blgo. Carlos Alberto León Torres Dr.
 Es un lípido que tiene una estructura diferente a los fosfolípidos.
Es un esteroide formado por unión de cuatro anillos
hidrocarbonados, a un lado del esteroide cola hidrocarbonada y
al otro: grupo hidroxilo.
LOS 27 ÁTOMOS DE CARBONO DEL COLESTEROL PROCEDEN DEL ACETIL-COA
La 1° etapa en la síntesis del colesterol es la formación del
isopentilpirofosfato a partir de Acetil-CoA :
 La síntesis de mevalonato es la etapa limitante en la formación del
colesterol.
El 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA se reduce a mevalonato por el enzima 3-
hidroxi-3-metilglutaril-CoA reductasa o HMG-CoA reductasa (etapa
irreversible, punto clave de control).
El mevalonato se convierte en isopentilpirofosfato en 3 reacciones
consecutivas que requieren ATP y una de descarboxilación.
EL ESCUALENO (C30) SE SINTETIZA A PARTIR DE SEIS
MOLÉCULAS DE ISOPENTILPIROFOSFATO (C5)
EL ESCUALENO SE CICLA PARA FORMAR COLESTEROL
 La retrorregulación está mediada primariamente por cambios
en la cantidad y en la actividad de la 3-hidroxi-3-metilglutaril-
CoA reductasa:

1. La velocidad de la síntesis del mRNA de la reductasa está

controlada por la proteína que une el elemento regulador de
esteroles.
2. La velocidad de la traducción del mRNA de la reductasa se
inhibe por metabolitos no esteroles derivados del
mevalonato, así como por colesterol de la dieta.
3. La degradación de la reductasa está controlada de modo
riguroso. El enzima es bipartito: dominio citoplasmático
(catálisis) y de membrana (detecta señales que conducen a
su degradación).
4. La fosforilación disminuye la actividad de la reductasa (por
proteína quinasa activada por AMP).
LAS LIPOPROTEÍNAS TRANSPORTAN COLESTEROL Y TRIACILGLICEROLES POR
TODO EL ORGANISMO

Las partículas lipoproteicas se clasifican según su densidad creciente:

quilomicrones, remanentes de quilomicrones, VLDL, IDL, LDL, HDL.
Los TAG de los quilomicrones se liberan por hidrólisis mediante
lipoproteína lipasas (ubicadas en revest. de vasos sanguíneos del
músculo y otros tejidos que usan los AG como combustible o para la
síntesis de grasa).

El hígado: sitio principal de síntesis de TAG y colesterol (cuando están en

exceso, se exportan en sangre como VLDL). Principal transportador de
colesterol en la sangre: LDL.
 EL LDL DESEMPEÑA UN PAPEL CLAVE EN LA SÍNTESIS DEL COLESTEROL

El metabolismo del colesterol debe regularse para prevenir la

aterosclerosis. El modo de controlarlo en el hígado (principal centro de
síntesis del colesterol): El colesterol de la dieta reduce la actividad y
concentración de la 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA reductasa.

La células distintas de las hepáticas e intestinales obtienen el colesterol

del plasma, en vez de sintetizarlo de novo, por lo que su fuente principal
de colesterol es la lipoproteína de baja densidad (LDL).

LA CARENCIA DEL RECEPTOR DE LDL ORIGINA HIPERCOLESTEROLEMIA Y

ATEROSCLEROSIS
 ENTRE LOS DERIVADOS IMPORTANTES DEL COLESTEROL SE INCLUYEN
LAS SALES BILIARES Y LAS HORMONAS ESTEROIDEAS

Derivados polares del colesterol, son detergentes de gran efectividad ya

contienen regiones apolares y polares. Se sintetizan en el hígado, se almacenan
y concentran en la vesícula biliar y se liberan en el intestino delgado; solubilizan
los lípidos de la dieta (se expone una mayor área a la acción de las lipasas y los
lípidos se absorben en el intestino con mayor facilidad).
Son principales productos de la degradación del colesterol, pueden ser:
glicocolato (principal) y taurocolato.
 HORMONAS ESTEROIDEAS

El colesterol es precursor de 5 clases principales: progestágenos,

glucocorticoides, mineralocorticoides, andrógenos y estrógenos.
Principales lugares de síntesis:
Cuerpo lúteo: Progestágenos (progesterona: implantación del óvulo y
embarazo);
Ovarios: estrógenos (Estrona: caracteres sexuales 2° femeninos);
Testículos: Andrógenos (testosterona: caracteres sexuales 2° masculinos);
Corteza suprarrenal: Glucocorticoides (cortisol: gluconeogénesis, glucogénesis,
aumentan lipólisis, proteólisis, inh. respuesta inflamatoria) y mineralcorticoides
(Aldosterona: aumenta el volumen y presión sanguín ).
VITAMINA D DERIVA DEL COLESTEROL POR LA ACCIÓN DE LA LUZ QUE
ROMPE UNO DE SUS ANILLOS
METABOLISMO DE PROTEINAS Y
ACIDOS NUCLEICOS

Blgo. Carlos Alberto León Torres Dr.

Los aminoácidos desempeñan muchas funciones importantes en los
seres vivos ya que participan en la biosíntesis de compuestos
nitrogenados tales como:
 nucleótidos (púricos y pirimidínicos)
 hormonas (tiroxina y adrenalina)
 coenzimas
 Porfirinas

Además los aminoácidos son las unidades estructurales de las

proteínas.

Estas moléculas extraordinarias cumplen diferentes funciones

dependiendo del tejido y de la ubicación celular, por ejemplo:

 estructurales (colágeno o elastina)

 funcionales (Miosina del músculo, hemoglobina)
 protectoras (queratina del pelo y uñas)
 catalíticas (enzimas)
 Defensa (anticuerpos)
El recambio de las proteínas puede ocurrir por varias
causas:
a) porque la proteína ha cumplido su ciclo vital,
b) porque ha sufrido un efecto deletéreo que provoca la
destrucción de la misma ó
c) en caso de ciertas enfermedades en las cuales la
célula debe utilizar proteínas para cumplir funciones
energéticas.

Toda proteína tiene una VIDA MEDIA determinada tras la

cual se destruye por diferentes tipos de mecanismos en
los cuales intervienen enzimas proteolíticas.

Por ejemplo las proteínas que forman parte de

membranas tiene una vida media de meses
Mientras que aquellas que cumplen funciones de
regulación ó señalización tienen una vida media corta, de
minutos u horas.
 Fuentes exógenas Fuentes endógenas
(aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)
Proteínas de la dieta Proteínas tisulares

Digestión y absorción Degradación

AMINOACIDOS

Transaminación y/ó Desaminación

Degradación Biosíntesis

Proteínas
Aminoácidos No esenciales
α - cetoácidos Amoníaco Constituyentes nitrogenados no
Proteicos: purinas, pirimidinas
porfirinas, ácidos biliares
 α - cetoácidos Amoníaco

Glucosa
Oxidación
Urea

Cuerpos
Acetil CoA
cetónicos Excreción
renal

Ciclo de Krebs En los organismos, el 90% de las

necesidades energéticas son
cubiertas por los hidratos de
carbono y las grasas.
CO2 + H2O – ATP
El 10% al 15% restante es
proporcionado por la oxidación de
los aminoácidos.
Digestión y
absorción de
proteínas

A diferencia de
los hidratos de
carbono y lípidos
una parte
significativa de la
digestión de
proteínas tiene
lugar en el
estómago.

TRANSPORTE
MEDIADO ACTIVO
 Digestión de Proteínas
I) En el estómago

Células
Parietales HCl
GASTRINA
Células Pepsinógeno
Principales

Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 42 Aa.

Proenzima pH 1,5-2,5 Enzima activa
-NH2 NH2 -NH2
 Digestión de Proteínas
II) En Duodeno
Tripsinógeno
Enteroquinasa

INACTIVOS Tripsina ACTIVOS

Quimotripsinógeno T
Quimotripsina
R
I
Procarboxipeptidasas A y P Carboxipeptidasas A y
B S
B
I
N
Proelastasa A Elastasa
 CLASIFICACIÓN de AMINOÁCIDOS

• Alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina.

• Hidroxiaminoácidos: serina y treonina.

• Dicarboxílicos y sus aminas: ácido aspártico y

asparagina, ácido glutámico y glutamina.

• Básicos : lisina, arginina, histidina.

• Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptófano

• Azufrados: cisteína, metionina.

• Iminoácidos: prolina, hidroxiprolina.

 SISTEMAS DE TRANSPORTE DE LOS
AMINOACIDOS

1- Aminoácidos neutros pequeños:

Alanina, serina
Aa. neutros y aromáticos grandes:
Transporte isoleucina, tirosina
Mediado Activo
2- Aminoácidos básicos: Arginina
CELULAS 3- Aminoácidos ácidos: Glutamato
(intestinales, 4- Iminoácidos: Prolina
renales,
hepáticas, etc.)
Difusión facilitada

Los aminoácidos absorbidos son transportados como aminoácidos libres por la

sangre principalmente hacia el hígado, que es el sitio primario del metabolismo de
los aminoácidos y a otros órganos o tejidos para su utilización
 Distribución de los aminoácidos en el período
postprandial

• Glutamina y Asparagina: Intestino y riñón

• Aminoácidos de cadena ramificada: Músculo y

cerebro

• La mayor parte de los aminoácidos: Hígado

 Degradación de proteínas endógenas
• Las proteínas endógenas cuando han cumplido su ciclo vital o
sufren alteraciones por compuestos tóxicos, como radicales
libres, metales pesados, etc., se degradan.
• El Ciclo vital depende de la vida media de la proteína; por
ejemplo existen proteínas de vida media corta (hormonas,
antígenos, etc.) y otras de vida media larga (proteínas
estructurales).
• Una vez degradadas, sus aminoácidos pasan a formar parte
de la reserva de aminoácidos del organismo.
FONDO COMUN DE AMINOACIDOS

• Digestión de Proteínas exógenas

• Degradación de Proteínas endógenas

• Aminoácidos sintetizados en la célula

 DEGRADACION DE PROTEINAS ENDOGENAS

Degradan proteínas extracelulares

• Proteasas lisosomales ó que ingresan por endocitosis.
CATEPSINAS Degradan proteínas de vida media
larga

Complejos multienzimáticos.
• Proteasomas
Degradan proteínas de vida media
corta.
• CALPAÍNAS
Proteasas citosólicas activadas por Ca++

• CASPASAS Proteasas que participar en el proceso

de muerte celular programada ó
apoptosis
 DESTINO DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CELULA

• Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no proteicos, etc.

• Gluconeogénesis
• Obtención de Energía

a
Los aminoácidos deben degradarse

1º) Pérdida del Grupo Amino

2º) Degradación de la cadena carbonada
 PERDIDA DEL GRUPO AMINO
Reacciones de Transaminación

Reacciones de Desaminación Oxidativa

Reacciones de Desaminación no Oxidativa

Son reacciones metabólicas acopladas

 Reacción de Transaminación: Esquema General

Transaminasas
Fosfato de piridoxal
(Vitamina B6)
a

L-Glutamato a- cetoácido a-cetoglutarato L- Aminoácido

Glutamato Aminotransferasa

• En las reacciones de transaminación ocurre la transferencia de un grupo amino desde un a-

aminoácido dador a un a-cetoácido aceptor.
• Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan AMINOTRANSFERASAS o
TRANSAMINASAS.
• Estas enzimas son de naturaleza ubicua, están presentes tanto en el citosol como en las
mitocondrias de las células de todos los seres vivos, animales y vegetales.
• Las reacciones de transaminación son fácilmente
reversibles y son muy importantes en el
metabolismo proteico.

• Todos los aminoácidos (excepto lisina y treonina)

participan en reacciones de transaminación con
los α-cetoácidos:
• piruvato alanina
oxalacetato aspartato
α-cetoglutarato glutamato
 GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa)
GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa)
 REGULACION DE LA GLUTAMATO
DESHIDROGENASA
 Regulación alostérica
( + ) ADP Y GDP
( - ) ATP Y GTP
 Cuando se acumula ATP y GTP en la mitocondria, como consecuencia
de una actividad elevada del ciclo de Krebs, se inhibe la desaminación
del glutamato para no incorporar más a-cetoglutarato al ciclo.
 Por el contrario, cuando aumentan los niveles de ADP y GDP se activa
la enzima y de esa forma se produce NADH que es utilizado para la
síntesis de ATP e ingresa el α-cetoglutarato al Ciclo de Krebs.

Es una enzima mitocondrial (hígado y riñón)

 TRANSDESAMINACION
Es el mecanismo general de desaminación de los aminoácidos, resultante del
acoplamiento de las dos enzimas: transaminasa y glutámico deshidrogenasa

TRANSAMINACION DESAMINACION
OXIDATIVA

Aminoácido a-cetoglutarato NADH + H+ NH4+

+
GDH
NAD+
a-cetoácido Glutamato

ELIMACION DEL GRUPO AMINO

 AMINOOXIDASAS
Flavoproteínas que producen desaminación oxidativa de los isómeros
D- de los aminoácidos

Catalasa

Los D-Aminoácidos utilizan enzimas cuya coenzima es el FAD

Estas flavoproteínas se encuentran en los peroxisomas junto con las catalasas

 REACCIONES DE DESAMINACION NO
OXIDATIVA
 Serina deshidratasa
Fosfato de
L-Serina Piridoxal Piruvato + NH4+

 Treonina deshidratasa
Fosfato de Piridoxal

L-Treonina a- cetobutirato + NH4+

 ORIGEN DEL AMONIACO

• Reacciones de desaminación: oxidativa y no

oxidativas

• Bacterias intestinales y posterior absorción.

EL AMONIACO Ó ION AMONIO ES TOXICO

DEBE SER ELIMINADO
 TOXICIDAD DEL AMONIACO
• A NIVEL CEREBRAL

[NH4+] : revierte la reacción de la glutamato

deshidrogenasa

[a-cetoglutarato]

[ATP]

Valores normales: 5-10 mM de NH3 en sangre

 Transporte de los grupos aminos de los
aminoácidos

• El amoníaco producido permanentemente en los

tejidos, es transportado hacia el hígado bajo la forma
de un compuesto, no tóxico, la GLUTAMINA, que
puede atravesar con facilidad las membranas
celulares por ser una molécula neutra.

• La reacción es catalizada por una enzima

mitocondrial, muy abundante en tejido renal,
denominada GLUTAMINA SINTETASA la cual
requiere energía en forma de ATP.
 TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO
La mayoría de los tejidos Hígado Músculo

Glutamato Glutamato Aminoácidos

Glutamina Glutaminasa Glutamato

sintetasa deshidrogenasa

Glutamina Glutamina

Piruvato Alanina Alanina Piruvato

Ciclo de la Glucosa
Alanina
Glucosa Glucosa
REACCION DE LA GLUTAMINA SINTETASA

ATP ADP + Pi

+ NH4+
Glutamina sintetasa

Glutamato Glutamina
 REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
GLUTAMINA SINTETASA

(+) a-cetoglutarato, ATP

• Regulación alostérica (-) Carbamilfosfato,
Glutamina, Pi

• Regulación Covalente
(+) Desadenilación GS

ACTIVA

(-) Adenilación GS AMP

INACTIVA
 REACCION DE LA GLUTAMINASA

+ H2O + NH4+
Glutaminasa
Glutamina
Glutamato

Enzima Mitocondrial
Muy activa en hígado y riñón
 ELIMINACION DEL AMONIACO

• AMONIOTELICOS: Especies acuáticas NH3

como peces óseos.

• URICOTELICOS: Aves y reptiles Acido úrico

• UREOTELICOS: Animales terrestres Urea

En el hombre:
Urea compuesto no tóxico y muy soluble.
A nivel renal parte del amoníaco se excreta como ión amonio siendo muy importante
este mecanismo para el mantenimiento del equilibrio ácido-base.
• Además del amoníaco formado en los tejidos, una cantidad
considerable es producida por las bacterias intestinales a partir
de las proteínas de la dieta .

• Este amoníaco se absorbe y pasa a la sangre portal.

• Normalmente el hígado elimina el amoníaco de la sangre portal,

de tal manera que la sangre periférica está exenta del mismo.

• Esto es esencial ya que cantidades muy pequeñas de amoníaco

son tóxicas para el SNC, produciendo temblor, visión borrosa y
en los casos mas graves, coma y muerte.

• Por un mecanismo cíclico, el AMONÍACO resultante de la

desaminación oxidativa del glutamato (proceso que ocurre en
casi todos los tejidos), se convierte en el hígado en UREA que
luego por vía sanguínea llega a los riñones y se excreta por
orina.
 El grupo amino
proveniente de la
desaminación
oxidativa del
glutamato en la
mitocondria, y el
CO3H- de las
oxidaciones
biológicas, forman un
compuesto inestable,
Translocasas el Carbamil fosfato

El carbamilfosfato es
utilizado en la síntesis
de las bases
pirimidínicas que
intervienen en la
formación de los
nucleótidos
pirimidínicos
 REGULACION DEL CICLO DE LA UREA

Carbamil fosfato (+) N-Acetil

Regulación a corto plazo sintetasa I glutamato

Biosíntesis de las (+) Aumento proteínas de

Regulación a largo plazo enzimas del ciclo la dieta
Aumento degradación
proteínas endógenas
(Inanición )
 GASTO ENERGETICO DEL CICLO DE LA UREA

 Formación de Carbamil fosfato: 2 ATP

 Ingreso de Aspartato: 1 ATP AMP + PPi 2 Pi

EN TOTAL: 3 ATP
 PROPIEDADES DE LA UREA

• Molécula pequeña, sin carga.

• Difusible
• Soluble
• Atóxica
• El 50% de su peso es nitrógeno.
• Permite la eliminación de 2 productos de desecho: CO2 y
NH3
• Valores Normales: 25-30 gr de urea diarios
• Existen defectos genéticos en diferentes enzimas del ciclo de
la Urea que lleva a una incapacidad para convertir amoníaco
en urea
• Los que tienen esta patología no pueden tolerar dietas ricas
en proteínas.
• En estos casos para suplementar los aminoácidos esenciales
se incluyen en la dieta los a-cetoácidos análogos que
constituye la parte esencial de estos aminoácidos.
AMINOACIDOS
aminoácidos

ALANINA

TRIPTOFANO
POLIPEPTIDO COMPOSICION BASICA

PROTEINA
 Sus funciones:

Expansión y la
Producción de anti
Regulación de la contracción de los
cuerpos
contracción muscular vasos sanguíneos
 Aminoácidos Clasificación
Aminoácidos alifáticos

Glicina Valina

Alanina

Leucina Isoleucina
 Aminoácidos aromáticos

Prolina Fenilalanina Tirosina Triptófano

Aminoácidos azufrados

Cisteina Metionina
Aminoácidos hidroxilados

Serina Treonina
 Aminoácidos básicos

Lisina Arginina Histidina

Aminoácidos ácidos y sus amidas

Ácido aspártico Asparragina Ácido glutámico Glutamina

Nomenclatura
 Aminoácidos esenciales
• Phenylalanine (Phe F)
• Valine (Val V)
• Theronine (Thr T)
• Tryptophan (Trp W)
• Leucine (Leu L)
• Isoleucin (Ile I)
• Methionine (Met M)
• Histidine (His H)
• Lysine (Lys K)
Diferencias estructurales
 SINTESIS DE ANIMOACIDOS
SE DIVIDEN EN FAMILIAS:

GLUTAMATO

SERINA
HISTIDINA

AMINOACIDOS

AROMATICO
ASPARTATO

PIRUVATO
Familia del glutamato

α-cetoglutarato

Glutamato

Glutamina Prolina Arginina

 Familia de la serina

Glicina
Glicerato- Serina
3-fosfato
Cisteína
Familia del aspartato

Oxalacetato

Asparto

Asparagina Lisina

Metionina Treonina
 Valina

Alanina
Piruvato
Leucina

Isoleucina
Familia aromática

Eritrosa-4-
fosfato

Fenilalanina Triptofano

Tirosina
Familia de histidina
Imidazol
glicerol
fosfato

Histidina
 CATABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS
El catabolismo de los aminoácidos comienza con la
eliminación del grupo amino. Los grupos aminos pueden
luego eliminarse en la síntesis de urea. Los esqueletos
carbonados que se producen a partir de los aminoácidos
se degradan posteriormente para formas 7 productos
metabólicos:

 Acetil CoA
 Acetoacetil CoA
 Piruvato
 Alfa-cetoglutarato
 Succinil CoA
 Fumarato
 Oxalacetato
 Dependiendo de los requerimientos del ser
humano estas moléculas se pueden utilizar para
sintetizar Ácidos Grasos o Glucosa o generar
energía.
Los aminoácidos que se degradan para formar
acetil-CoA o acetatoacetil-CoA se le llaman
cetogénicos ya que se pueden convertir a ácidos
graso o cuerpos cetónicos.
Los aminoácidos que de degradan a partir de
piruvato o a un intermedio del ciclo de krebs y
que luego se pueden usar en la gluconeogénesis
se llaman glucogénicos.
Transaminación
Aminoácidos que forman oxalacetato

De la asparagina y el
aspartato se
obtiene el
oxalacetato.
El grupo amino se
pierde por
transaminación.
AA que forman cetoglutarato
Prolina
Arginina
Histidina
AA que forma Piruvato
Serina
Importancia
BIOSINTESIS DE
NUCLEOTIDOS
.
 Los nucleótidos son moléculas nitrogenadas complejas que
desempeñan importantes funciones en todas las células vivas,
animales y vegetales entre las que se pueden enumerar:

-Precursores de los ácidos nucleicos, ADN y ARN.

-Componentes de cofactores enzimáticos, NAD, FAD.
-Intervienen en la biosíntesis de Coenzima A y de transportadores
activados como UDP-glucosa, ADP-glucosa y CDP- diacilglicerol.
-Forman parte de moléculas portadoras de energía como el ATP y el
GTP, y moléculas que actúan como segundos mensajeros (AMPc y
GMPc).
 NUCLEÓTIDOS

• MOLECULAS NITROGENADAS COMPLEJAS

• UNIDAD ESTRUCTURAL DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

• FUNCIONES ENERGÉTICAS

• REGULAN VÍAS METABÓLICAS

• ACTÚAN COMO SEGUNDOS MENSAJEROS

• CRECIMIENTO CELULAR

• DIFERENCIACIÓN CELULAR
BASES NITROGENADAS
NUCLEÓTIDO
Distribución de nucleótidos en ADN y ARN

Nucleótidos Nucleótidos
pirimidinicos púricos
ADN CTP ATP
TTP GTP
ARN CTP ATP
UTP GTP
 Biosíntesis de bases púricas

Hay dos tipos de vías metabólicas que conducen a la formación

de los nucleótidos:

 las VÍAS DE NOVO y las VÍAS DE RECUPERACIÓN.

 La síntesis de novo comienza a partir de sus precursores

metabólicos: ribosa y aminoácidos.

 Las vías de recuperación reciclan las bases libres y los

nucleósidos liberados por el recambio de estas biomoléculas

 O los que provienen de la absorción intestinal

 Ambas vías son importantes en el metabolismo celular.

 Biosíntesis del fosforribosil pirofosfato

 La síntesis de novo de bases púricas y pirimidínicas

como así también las vías de recuperación utilizan
un precursor común:

 El FOSFORRIBOSIL PIROFOSFATO (PRPP) el cual se

sintetiza a partir de ribosa-5-fosfato y ATP

 por acción de la enzima pirofosfoquinasa o

FOSFORRIBOSIL PIROFOSFATO SINTETASA.
1
1- glutamina fosforribosil-pirofosfato amido-transferasa
 El IMP representa
un punto de
ramificación para
la biosíntesis de
purinas, porque
puede ser
convertido en
AMP o GMP a
través de dos
distintas vías de
reacción.

 La vía que
conduce a AMP
requiere energía
en forma de GTP

 La que lleva a
GMP requiere
energía en forma
de ATP.
 Síntesis de novo de purinas
Mediante el uso de marcadores isotópicos, se pudo determinar el
origen de los átomos de carbono y nitrógeno que forman el anillo de
purinas
 El gasto energético total de la síntesis de novo de
purinas a partir de ribosa-5-fosfato  8 y 9 ATP
para la síntesis de cada uno de los nucleótidos
monofosfato púricos debiendo gastarse otras 2
moléculas de ATP para la biosíntesis de los
Trifosfatos.

 Esto da una pauta de la importancia de las vías de

recuperación o salvamento que posee la célula a
fin de economizar energía celular.