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El músculo genera Los aminoácidos de cadena ramificada, El riñón proporciona una fuente
más de la mitad particularmente la valina, son liberados importante de serina para la absorción
del conjunto por el músculo y son absorbidos con por los tejidos periféricos, incluidos el
predominio por el cerebro. hígado y el músculo
corporal total de
aminoácidos
libres, y el hígado
es el sitio
necesario de las
enzimas del ciclo
de la urea para
eliminar el exceso
de nitrógeno
El ciclo de glucosa-alanina permite la
conversión neta de carbonos que
forman parte de aminoácidos a glucosa
• La mayor parte del flujo de carbono que tiene
lugar entre los tejidos periféricos, como el músculo
esquelético, y el hígado está facilitado por la
liberación de alanina a la sangre por parte de los
tejidos periféricos.
• La alanina se convierte a piruvato en el hígado
(ciclo-glucosa-alanina) y el componente de
nitrógeno es incorporado a la urea. El piruvato
puede ser utilizado para gluconeogénesis con el
objeto de producir glucosa, que se libera a la sangre
para su transporte de vuelta a los tejidos periféricos.
• Este ciclo de glucosa-alanina permite la
conversión neta de carbonos que forman parte de
aminoácidos a glucosa, la eliminación del nitrógeno
de los aminoácidos como urea y el retorno de los
carbonos a los tejidos periféricos en forma de
glucosa.
Degradación de los aminoácidos
• Consite en:
• Eliminación o aprovechamiento del esqueleto carbonado
• Eliminación del grupo amino- termina formando NH3
tóxico
• Interfiere en intercambio iónico altera potencial de
membrana (daño cerebro neuronas dependientes del
potencial)
• Bloquea CK- porque con alfa-cetoglutarato produce
glutamato
• Para la separación del amino los aminoácidos sufren
una reacción de transaminación que forman un nuevo
aminoácido y un nuevo ceto-ácido.
• Finalmente todos los grupos amino se transfieren al
alfa-cetoglutarato formando glutamato que es la única
molécula que puede ser objeto de una desaminación
oxida?va rápida
• El glutamato mas amoniaco genera glutamina (menos
tóxico para el cerebro)
Transaminasas El aceptor final en la mayoría de las transamiciones de
los aminoácidos es el alfa-cetoglutarato por lo que
El principal mecanismo para la eliminación de los siempre se formará glutamato
grupos amino de los aminoácidos se hace mediante la
transaminación o la transferencia del grupo amino
desde el aminoácido hasta un alfa-cetoácido aceptor
apropiado, principalmente alfa-cetoglutarato o alfa-
oxaloacetato, formando glutamato y aspartato,
respectivamente.
Varias enzimas, denominadas aminotransferasas o
transaminasas, son capaces de eliminar el grupo amino
de la mayoría de los aminoácidos y producir el
correspondiente cetoácido.
Todos los aminoácidos excepto la lisina, la treonina, la
prolina y la hidroxiprolina participan en la
transaminación.
Las aminotransferasas utilizan fosfato de piridoxal, un
cofactor derivado de la vitamina B6 (piridoxina), como
componente fundamental de su mecanismo catalítico.
• Existen dos transaminasas de gran importancia la
TGO o AST y la TGP o ALT ambas sirven de
indicadores de daño hepático
Desaminación
• La mayoría de los aminoácidos son desaminados por
transaminación formándose siempre glutamato la pérdida del
grupo amino del glutamato así formado se produce gracias a la
acción de la glutamato deshidrogenasa enzima importante a
nivel hepático que lleva a cabo la reacción de desaminación
oxidativa.
• Cómo consecuencia se libera en forma de amonio el
nitrógeno de los grupos amino el amonio se genera
principalmente en el hígado y se elimina a través del ciclo de
la urea
• Serina y treonina llevan a cabo una desaminación no
oxidativa catalizada por serina-treonina deshidratasa
• La forma de eliminar el nitrógeno de los aminoácidos es en
forma de urea en la orina, de tal modo que el nitrógeno
Ciclo de la urea ureico representa el 80% del total del nitrógeno excretado la
urea se forma en el hígado por el ciclo de la urea ( las
reacciones bioquímicas se producen en mitocondria y en
citosol la orniBna es la molécula que ensambla todos los
compuestos para la posterior eliminación
• El N-acetilglutamato, una arginina indirectamente, es un regulador alostérico esencial del ciclo de la urea un
activador alostérico esencial de la CPS I.
• La arginina es un activador alostérico de la N-acetilglutamato sintasa y también es una fuente de ornitina (a
través de la arginasa) para el ciclo de la urea.
• Las concentraciones de las enzimas del ciclo de la urea también aumentan o disminuyen en respuesta a una
dieta con mucha o poca proteína.
• Además, en la acidosis, la síntesis y la excreción de urea disminuye y aumenta la excreción de NH4+ como
mecanismo para excretar protones en la orina.
• Durante el ayuno las proteínas se descomponen a aminoácidos libres que se utilizan para la gluconeogénesis. El
incremento en la degradación proteica durante el ayuno ocasiona un aumento en la síntesis y excreción de urea,
un mecanismo para deshacerse del nitrógeno liberado.
• La diabetes mal controlada también se caracterizan por un balance nitrogenado negativo, ya que las proteínas
corporales se degradan a aminoácidos y sus esqueletos carbonados se utilizan en la gluconeogénesis.
La urea es el principal producto de la excreción de nitrógeno en los seres
humanos