METABOLISMO DE

PROTEINAS

M. Sc. Olinda del Pilar Bustamante Canelo

 PROTEÍNAS
-Son indispensanbles para la síntesis de esructuras celulares o de
compuestos con actividad fisiológica y no son compuestos de
almacenamiento.

- El exceso pueden ser utilizadas para la producción de energía.

- Sus niveles en la célula se regulan por el equilibrio entre

biosíntesis y degradación: Balance Nitrogenado

-B.N. Positivo: el exceso retenido se utiliza en

la síntesis de nuevos constituyentes tisulares.
Balance Nitrogenado
- B.N. Negativo: cuando se excreta más
nitrógeno que el que se ingiere.Ejm:
desnutrición, procesos febriles severos,
biabetes no controlada, ciertas neoplásicas,
etc
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS
 Estómago

Digestión de
proteínas Intestino (yeyuno)

Absorción Enterocitos
Intestinal
Autofágica: si procesa proteínas de
membrana, receptores hormonales o
Proteólisis de ribosomas
Lisosómica
Heterofágica: si actúa sobre
proteínas extracelulares capturadas
Recambio Proteico
por endocitosis, ejm, las procedentes
o Digestión celular
de las LP: HDL

Proteólisis no lisosómica Proteosomas

o citoplásmica
Resumen del Metabolismo de los aminoácidos
 CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Vías Metabólicas para el grupo amina

Alfa aminoácido Alfa cetoácido

TRANSAMINACIÓN

Alfa cetoglutarato L glutamato

DESAMINACIÓN
OXIDATIVA

NH3 CO2

CICLO DE LA
UREA UREA
Transaminación:
Comprende la transferencia del grupo alfa amina de un aminoácido a un alfa
cetoácido. El aminoácido se conviert en un cetoácido y el cetácido aceptor
del grupo amina, en el aminoácido correspondiente

Transaminasa
Aminoácido + alfa cetoácido alfa cetoácido + aminoácido
Aminotransferasa

Coenzima: piridoxalfosfato

Aspartato +α-Cetoglutarato ↔Glutamato+ Oxalacetato

Alanina + α-Cetoglutarato ↔Glutamato + Piruvato

Transaminación:
Transaminación:
Transaminación:
DESAMINACIÓN DEL GLUTAMATO

Aminoácido + NAD(P)+ + H2O cetoácido+ NAD(P)H + H+ + NH4+

Mitocondria
 FORMACION DE LA GLUTAMINA

• Los tejidos lo transforman en glutamina gracias a la glutamina sintetasa.

• En el hígado y en el riñón, la glutamina libera el amonio.
• A su vez, el amonio, en el hígado, forma urea.
• El riñón puede excretar directamente el amonio.
• La glutamina es muy abundante en la circulación, pues sirve como una
forma de transporte inocua del amoníaco, que es tóxico, hacia el hígado y
el riñón.
El hígado y el ríñón tienen glutaminasa, enzima mitocondrial que libera el
amonio.
Glutaminasa
Glutamina+ H2O glutamato+ NH3

Destinos del amonio proveniente de la glutamina

• En el hígado, el amonio liberado de la glutamina por la glutaminasase

utiliza para sintetizar urea.

• En el riñón, la formación de amonio estárelacionada con la eliminación

de ácido (H+), puesto que el amoníaco (NH3) liberado por la
glutaminasase protonaa amonio (NH4+)
Catabolismo de
glutamina y
glutamato

La glutaminay
el glutamato se
convierten en alfa-
cetoglutarato
Catabolismo
de arginina

La arginina
rinde alfa-
cetoglutarato
... y la histidina también rinde alfa-cetoglutarato...

...en una ...vía en la cual a participa

el folato...
Catabolismo de
asparagina y
aspartato

De la asparagina
y el aspartato se
obtiene
oxalacetato.
 Destino de los esqueletos carbonados
• Todos los tejidos tienen cierta capacidad para síntesis y remodelación de
aminoácidos.

• El hígado es el sitio principal de metabolismo de los aminoácidos.

• En tiempos de buena suplementación dietaria, el nitrógeno es eliminado vía

transaminación, desaminacióny síntesis de urea. Los esqueletos carbonados
pueden conservarse como carbohidratos o como ácidos grasos.

• Los aminoácidos pueden ser glucogénicos, cetogénicos o ambos.

• Los glucogénicos son los que generan piruvato o intermediarios del ciclo de
Krebs como α-cetoglutaratoo oxaloacetato.

• Los cetogénicos(Lys y Leu) generan sólo acetil-CoAo acetoacetil-CoA.

• En períodos de ayuno, los esqueletos carbonados se utilizan como fuente

de energía, rindiendo CO2yH2O
 Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos

Aminoácidos Glucosa

Es decir se pueden sintetizar sus esqueletos carbonados a partir de

intermediarios metabólicos procedentes de la glucosa.

 Aminoácidos glucogénicos: alanina, arginina, aspartato, cisteína,

glutamato, histidina, hidroxiprolina, prolina, metionina, serina,
treonina y valina

 Aminoácidos cetogénicos: leucina y lisina

 Aminoácids glucogénicos y cetogénicos: fenilalanina, isoleucina,

tirosina y triptófano
Destino del esqueleto carbonado de los aminoácidos

En azul : los cetogénicos

En rosa : los gluconeogéncos
FORMACIÓN DE LA UREA: CICLO DE LA UREA O CICLO DE
KREBS Y HENSELEIT

1.- Síntesis de carbamil fosfato

2.- Síntesis de citrulina
3.- Síntesis de arginino succinato
4.- Escisión de la arginino succinato
5.- Hidrólisis de la arginina
 Balance del ciclo de la Urea
CO2 + NH4+ + 3 ATP + ASPARTATO + 2H2O

UREA + 2 ADP+ 2Pi + AMP + PPi + FUMARATO

ANABOLISMO DE
PROTEINAS
 SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

 El nivel de cada proteína en las células resulta del balance entre las
actividades de síntesis y degradación.
 La macromoléculas proteicas son ensambladas en las células por unión de
aminoácidos mediante enlaces peptídicos en el orden indicado en los genes.

 La vida media de diferentes proteínas varía entre horas y muchos meses.

 Aspartato también puede derivarse de asparragina a través de la
acción de asparaginasa. La importancia de aspartato como
precursor de ornitina para el ciclo de la urea .
Papel precursor de los aminoácidos
 CICLO DE LA GLUCOSA-ALANINA
El piruvato que se genera en el músculo y otros tejidos periféricos, puede ser trans-aminado a
alanina que es llevada al hígado para la gluconeogénesis. La reacción de trans-aminación
requiere de un a-aminoácido como donador del grupo amino, generándose un α-ceto acido en
el proceso.
Aunque la mayoría de aminoácidos se degradan en el hígado algunos son desaminados en el
músculo. El ciclo de la glucosa-alanina es, por tanto, un mecanismo indirecto del músculo
para eliminar nitrógeno y a la vez para llenar su reserva de energía. Sin embargo, la función
mas importante del ciclo glucosa-alanina es permitir a los tejidos no-hepáticos entregar la
porción amino de los amino aminoácidos metabolizados al hígado para que sea excretada
como urea. En el hígado la alanina se vuelve a convertir en piruvato que es utilizado como
sustrato de la gluconeogénesis (si ese es el requerimiento hepático) o es oxidado en ciclo de
Krebs. El nitrógeno amino es convertido a urea en el ciclo de la urea que es excretada por los
riñones.