Proteínas Biocatalizadoras

Licda. Nerkys Lorena Doñe Natera

Proteínas
 Introducción
Las proteínas, son las principales macromoléculas de las
células. Están formadas por la unión de aminoácidos mediante
enlaces peptídicos. Participan en la 'mayoría de las funciones
vitales de la célula, por ejemplo; pueden ser catalizadoras,
defensoras, transportadoras, estructurales, contráctiles y
fuente de energía si el organismo lo necesita.
Proteínas
Son polímeros de aminoácidos.

Cada proteína esta formada solo por 20 aminoácidos

en diversas cantidades y secuencias.

Todas contienen CHON y S, donde el contenido de

nitrógeno alcanza aproximadamente el 16 %.
Todas están compuestas por L-Alfa aminoácidos
 Proteínas
Compuestas elementalmente por: C-H- O- N y S (azufre en algunas ocasiones).
Pueden estar unidas a otras biomoléculas (glúcidos) o elementos no biológicos
(metales). Sus precursores son los aminoácidos que se unen entre si por enlaces
covalentes de tipo peptídico. (los aminoácidos tienen un grupo amino NH3, grupo
carbonilo COOH, un carbono central, un hidrogeno y una cadena lateral (grupo
radical).

Las proteínas que se encuentran en el suero sanguíneo se llaman

Proteínas Séricas y están constituidas por: Albúmina y Globulinas.
Funciones
Estructural
Citoesqueleto, hasta queratina y colágeno que conforman pelo y piel del cuerpo. Ej. El
colágeno del tejido conjuntivo, fibroina de la seda, la elastina de los tejidos elásticos, vasos
sanguíneos y piel.

Transporte Carrean otras moléculas por diferentes partes del organismo y las distribuyen. Ej: albumina
enzimas (la mayor parte, no todas las enzimas son de origen proteico). Aceleran reacciones
Catalizadora químicas. La mayoría de las enzimas son proteínas y dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas. Ej: Alfa milasa salival.

Inmune Anticuerpos (inmunoglobulinas). Detectan antígenos para eliminarlo.

Reguladora Hormonas. Alteran funciones de células y también su origen proteico.

Hemostática Hemostasia. Fibrina o fibrinógeno.

Contráctil Miosina y actina. En células musculares o miocitos y permiten contracción.

Albumina
Mantenimiento de la
presión oncotica

Receptores la mayoría de los receptores celulares son proteínas

Ultima fuente de energía de nuestro cuerpo. Almacenamiento: Algunas proteínas actúan
como reserva de nutrientes esenciales. Ej. Ovoalbumina y la caseína
Energéticas
 Propiedades de las proteínas

• Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén

presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

• Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las

proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y
viceversa.

• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.

• Amortiguador de pH: (conocido como efecto tampón) Actúan como amortiguadores de

pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(aceptando electrones (e-)) o como bases (donando electrones).
Proteínas
 Clasificación
Se pueden clasificar atendiendo a diferentes parámetros:
• Forma
• Solubilidad
• Composición
• Función
• Migración electroforética
• Estructura (disposición espacial)
Forma
• Según la forma se clasifican en: globulares y fibrosas

• Las proteínas globulares son cadenas compactas muy plegadas y

enroscadas.
• Ej. Albúmina, hemoglobina, mioglobina

• Fibrosas son de tipo estructural, forman diferentes estructuras en los

organismos vivos, tienen forma filamentosa o alargada. Ej. Queratina,
fibroina, colágeno, elastina
Solubilidad
• Según su solubilidad se clasifican en: solubles e
insolubles

• Las proteínas fibrosas por lo regular son insolubles en

solución acuosas y las globulares por lo regular son
solubles en agua y soluciones salinas débiles.
 Composición
Pueden ser:
Simples y conjugadas
Simples: si están formadas únicamente por aminoácidos. Ej. Insulina y
colágeno
Conjugadas: cuando además de las cadenas de aminoácidos existen
moléculas de compuestos que no son aminoácidos. Ej. Lipoproteína,
glucoproteina, nucleoproteína
La porción de aminoácidos de la molécula de proteína se denomina
apoproteina y la porción que no es aminoácido es el grupo prostético
Ej. Proteína conjugada (quilomicron)
 Migración electroforetica
• Esto se debe a la migración de los aminoácidos en respuesta a un
campo eléctrico externo, ya que las proteínas retienen algunas
características de carga eléctrica de los aminoácidos. La mayoría de
las cargas se debe a los grupos R, ya que los extremos amino y
carboxilo participan en enlaces peptídicos que constituyen las
proteínas.
• La movilidad electroforetica de las proteínas depende de la carga y el
tamaño de la molécula, así como de otros factores

• Se clasifican en:
-Albúmina

-Alfa globulinas 1: Transcortina, glucoproteina acida, alfa 1

antitripsina.

-Alfa globulinas 2: Haptoglobulina, Macroglobulina,

ceruloplasmina

-Beta globulinas: Transferrina, hemopexina, lipoproteína

-Gammaglobulinas: IGG, IGM, IGD, IGA, IGE

 Albumina
Es la fracción más abundante del suero y la de más bajo Peso Molecular. Se
sintetiza en él hígado. Algunas hormonas como la Hormona del crecimiento
(GH) y la Testosterona aumentan su producción, así como en el embarazo.

Funciones: 1. Funciones reguladoras del Es el mayor contribuyente a la presión osmótica

volumen intravascular: coloidal intravascular.

2. Nutritiva: Es fuente de aminoácidos para los tejidos.

Aumenta: en deshidratación
(Hiperalbuminemia) Sirve como molécula transportadora de cationes y
aniones (Cu, Ni, Ca, Mn, Co, Cd, etc...) además
3. Transportador polivalente: transporta Bilirrubina, Ácidos Grasos, Colorantes
Orgánicos y Medicamentos (Cafeína, Salicilatos,
Disminuye: en enfermedades
ranales, hepática, infección Fenilbutazonas, algunos antibióticos, etc...).
crónica, neoplasias,
hemorragias, inanición y
desnutrición.
(hipoalbuminemia).
Globulinas Son de tres tipos según su movilidad electroforética:
Alfa, Beta y Gamma.

Las Globulinas Alfa y Beta son sintetizadas en el hígado y su función principal

es unirse a compuestos para facilitar su transporte en la sangre, como son,
Lípidos, Vitaminas Liposolubles, Iones, Hormonas, etc. Dentro de ellas tenemos a
las Glucoproteínas, Lipoproteínas, Proteínas, Proteínas fijadoras de metales, etc...

Las Globulinas Gamma o Inmunoglobulinas se sintetizan en las células

plasmáticas, sistema retículo-endotelial, Linfocitos B y sus derivados. Su función
es defender al organismo de agentes extraños, o sea, participan en el sistema
inmunológico del organismo constituyendo los anticuerpos circulantes, como son:
IgA, IgD, IgE, IgGI, IgM.
 Globulinas
Clasificación: Alfa 1 Globulinas
Neutraliza enzimas tripsinas de leucocitos, pulmón,
Antitrisipna: páncreas, y la plasmina.
Lipoproteína: Transporta colesterol y vitaminas liposolubles.
son polisacáridos y se encuentran en tejidos y secreciones
Glucoproteína: mucosas).

Alfa 2 Globulinas
Proteína fijadora del grupo hemo de la hemoglobina.
Haptoglobina: Complejo haptoglobina-hemoglobina conservan depósitos
de hierro del organismo para su reutilización.

Ceruloplasmina: Fija el cobre (libre es toxico)

Lipoproteína: Transporta lípidos.

 Globulinas
Clasificación: Beta Globulinas: función de transporte
Glicoproteínas que transporta hierro (sintetizada y
Transferrina: metabolizada en hepatocitos).
Beta Lipoproteínas: Transporta colesterol, fosfolípidos y hormonas.
Hemopexina: Transporta grupo hemo

Gamma globulinas: moléculas que reaccionan y reconocen antígenos

específicos. Dan lugar a efectos resultantes de eliminación de antígenos
presentado
 Globulinas
IGG: (cadena pesada G). Mas frecuente. Representa
el 75% de inmunoglobulinas en adultos. Protege
espacios histicos. Cruza libremente la placenta. 2do
anticuerpo que se activa (respuesta secundaria)
IGA: (Cadena pesada A). Representa 7-15% de
inmunoglobulinas del plasma. Presente en secreciones.
Barrera antiséptica que protege superficies mucosas. Se
encuentra en forma dimerisada (secreciones de parotida,
bronquio e intestinos). Su principal componente es el
calostro (primera leche de glándulas mamarias después del
parto) (es la primera barrera contra invasión patógena de
membranas mucosas).
IGD: (cadena pesada D). Representa el 0.5% de
inmunoglobulinas plasmáticas. Funcion poco
conocida. Es un receptor antigénico de superficie
de los linfocitos B. Es la menos frecuente de las
inmunoglobulinas en un adulto.
IGE: (cadena pesada E-epsion). En cantidades
ínfimas. Fija antígenos u favorece la liberación de
aminas vasoactivas de los mastocitos. Presente en
procesos de alergia. Interfiere en inmunidad
antiparasitaria.

IGM (cadena pesada M). Representa del 5-10%. En espacio

intervascular. 1er anticuerpo que se sintetiza tras ataque
antigénico. Ayuda a eliminar antígenos circulantes y
microorganismos. Mediadora de la respuesta primaria.
Índice A/G (albumina/ globulina): relación existente entre cantidad de
albumina y cantidad de globulina. Valor de referencia:1.2-2.2g/dl (varia
dependiendo concentraciones de albumina o globulinas)
Electroforesis de proteínas
La determinación de Proteínas Totales

Método de análisis: Sirve para distinguir diversas patologías.

La Electroforesis: es el método usado actualmente para

separar y cuantificar cada una de las fracciones
proteicas.
Fatron electroforetico de protejnas sericas en:
 Niveles de organización estructural o disposición espacial
• Primaria

• Secundaria

• Terciaria

• Cuaternaria
Estructura primaria
• Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única y definida
que determina su estructura primaria, esta depende de los
aminoácidos que contenga la proteína, de su secuencia y del numero
de los mismos.
• Los enlaces que caracterizan esta estructura son enlaces covalentes.
 Estructura primaria
da el orden de los aminoácidos de tal forma que no es la misma proteína si varía
uno sólo de los aminoácidos.
Estructura primaria de la proteína
Estructura secundaria
• Es la forma de la cadena de aminoácidos a medida que estos interactúan con aminoácidos
adyacentes mediante puentes de hidrogeno

• Entre las estructuras secundarias regulares mas importantes de los polipéptidos están la Hélice
alfa y lamina Beta.

• Los enlaces característicos de estas estructuras es el enlace por puente de hidrogeno

• La mayoría de las proteínas fibrosas exhiben una estructura secundaria
Lamina Beta
Hélice alfa
Estructura Terciaria
• Es la estructura tridimensional que se forma cuando aminoácidos
interactúan con los miembros más distantes de la cadena, lo que hace
que la cadena se repliegue y adopte su forma característica.
• Indica como las hélices alfa, laminas beta, curvas, vueltas y asas se
ensamblan para formar dominios.
Enlaces de la estructura terciaria
• Enlaces por puentes de hidrogeno

• Interacciones hidrofobicas

• Atracciones electrostáticas (Puentes salinos)

• Puentes disulfuros

• Muchas de las proteínas globulares muestran una estructura terciaria.

Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
• Se forman cuando se unen dos o mas cadenas polipeptídicas, cada
una de las cuales presenta una estructura terciaria.

• Sus cadenas polipeptídicas individuales reciben el nombre de

protómeros, monómeros o subunidades.

• Las fuerzas que estabilizan esta estructura son: Puentes de hidrogeno,

fuerzas electrostáticas, enlaces disulfuro e interacciones hidrofobicas.
Estructura cuaternaria
Desnaturalización

• La interrupción de los enlaces que mantienen la configuración

secundaria, terciaria y cuaternaria se denomina
desnaturalización.

• Existen muchos agentes desnaturalizantes que alteran las

conformaciones estructurales de las proteínas ya que los
enlaces que mantienen unidas estas estructuras son débiles.
Agentes desnaturalizantes
• Cambios de pH

• Productos químicos (detergentes y disolventes)

• Fuerzas mecánicas

• Calor
 Catálisis Procedimientos que permiten que la
velocidad con la que trascurre una reacción se
incremente

Catalizador  Sustancia que acelera

una reacción química, hasta hacerla
instantánea o casi instantánea, al
Catalizador  Aumenta la
disminuir la energía de activación.
velocidad de las reacciones químicas
sin modificar su estructura o su
concentración al final de la reacción.
49
ENERGIA DE ACTIVACION

• Es la diferencia entre la energía que poseen los reactantes y la que deben

poseer para poder reaccionar

• Mientras mayor es ese valor menor será la velocidad de la reacción

• Es una barrera energética que los reactantes deben superar en el desarrollo

de la reacción en su camino hacia el producto
50
• Si la energía del reactante esta muy lejos de la que debe alcanzar
para reaccionar entonces la reacción será lenta

Los catalizadores disminuyen la energía de activación por lo que

aumentan la velocidad de la reacción

51
Diferente naturaleza química:

• Bióticos o biocatalizadores  Realizan su acción en los seres

vivos.
• Abióticos  Uso en laboratorios e industrias.

52
 COMPARACIÓN

‡ Abióticos Bióticos o
Biocatalizadores
Naturaleza Sustancias orgánicas: Fenol Proteínas 
Química Inorgánicas: Metales (Pt, Ácidos: H2SO4, Enzimas
Bases: NaOH) RNA  Ribozimas

Especificidad Cierto grado. Doble.

No selectividad de reactante. Por el sustrato y por la reacción.

Eficiencia Menos eficientes Más eficientes

53
o Las enzimas son proteínas.

o Las ribozimas son RNA.

o Ejemplo:
La Peptidíl Transferasa es una actividad del RNAr 23S localizado en la
subunidad 50S del ribosoma.

54
REACCIÓN ENZIMÁTICA

E + S  ES  E + P

• S = Sustrato (Sustancia sobre la que actúa la

enzima)
• ES = Complejo enzima-sustrato
• P = Producto (Sustancia que resulta de la
acción de la enzima sobre el sustrato)

55
 E + S  ES  E + P
(1) (2)

Etapa 1 = Etapa de Unión

Etapa 2 = Etapa de Transformación
ES = Complejo enzima-sustrato
P = Productos

56
LAS ENZIMAS

Proteínas Simples y Globulares: Difieren entre sí por la

secuencia de aminoácidos: ureasa, pepsina y tripsina. Solo
tienen aas.

Proteínas Conjugadas: Unidas a una porción no proteica

(Grupo Prostético).
El grupo prostético  Coenzima
La proteína  Apoenzima
Combinados  Holoenzima

57
TEORÍA DEL CENTRO ACTIVO
CENTRO ACTIVO

Es la región de la enzima que se une al sustrato y contiene los

residuos que participan directamente en la producción y ruptura de
enlaces.

 POSEE 2 REGIONES (ADYACENTES O JUNTAS):

1- Sitio de reconocimiento  reconoce y liga al sustrato

2- Sitio Catalítico  cataliza la reacción

59
ESTRUCTURA GENERAL DEL
CENTRO ACTIVO

Sus Componentes:
• Eje Peptídico
• Grupos de Fijación del Sustrato o Grupos
de Unión
• Grupos Catalíticos

60
 CARACTERÍSTICAS DEL CENTRO
ACTIVO

 Representa una porción pequeña del volumen total de la enzima.

 Tiene grupos químicos ordenados de forma precisa.

 Los aminoácidos de las 2 regiones del centro activo no son

adyacentes.

 Está situado superficialmente en la enzima.

 Sus grupos químicos realizan diferentes funciones.

61
 FUERZAS DE UNIÓN ENTRE LA ENZIMA
Y EL SUSTRATO

Los sustratos se unen a la enzima por numerosas fuerzas

débiles.

Las interacciones reversibles entre biomoléculas se realizan

mediante: enlaces electrostáticos, enlaces de hidrógenos ,
interacciones hidrofóbicas y las fuerzas de Van Der Waals.

62
SITIO ALOSTÉRICO

Sitio en la enzima diferente al sitio activo o catalítico.

Sitio de regulación.

Une moduladores o efectores que aumentan o

disminuyen la actividad de la enzima.

Enzimas reguladoras o alostéricas.

63
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

 Habilidad que tiene una enzima para discriminar entre dos

sustratos competentes.
 DOBLE ESPECIFICIDAD:
1) DE SUSTRATO
2) DE LA REACCIÓN

 ESPECIFICIDAD ABSOLUTA
 ESPECIFICIDAD RELATIVA

64
MODELO LLAVE - CERRADURA

  el centro activo de la enzima y

el sustrato deben parecerse
estructuralmente.
Igual que la llave entra en su
cerradura.

 ESPECIFICIDAD ABSOLUTA

65
MODELO DE ADAPTACIÓN INDUCIDA

 Koshland  los centros activos de las

enzimas tienen formas que
son complementarias a las
del sustrato solo después
que el sustrato se ha unido.
Igual que el guante calza en
la mano.
 ESPECIFICIDAD RELATIVA

66
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

 1867 - Kühne en zymc  “en fermento”

 Nombre Trivial o Antiguo

 Sustrato + asa
 Procedencia o Sitio de Acción
 Nombre Sistemático
 Número Clave
 Nombre Recomendado
 Sustrato + Acción + asa

68
NOMBRE TRIVIAL O ANTIGUO

• Sustrato + asa
 Amilasa Almidón
 Lipasa  Lípidos
 Ureasa  Urea
• Procedencia o Sitio de Acción
 Ptialina (Ptyalos = Saliva)
 Tripsina (Triptus = Páncreas)
 Pepsina (Pepsus = Estómago)
 Renina (Riñón)

69
NOMBRE RECOMENDADO

• Sustrato + Acción + asa

 Succinato Deshidrogenasa
 Piruvato Carboxilasa
 Citrato Sintasa
 Triosa P Isomerasa
 Fumarato Hidratasa
 Glucosa 6 Fosfatasa
 Glucosa Oxidasa

70
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

 Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases

principales, cada una con subclases y sub-subclases.

 CLASES DE ENZIMAS:

1. OXIDORREDUCTASAS
2. TRANSFERASAS
3. HIDROLASAS
4. LIASAS
5. ISOMERASAS
6. LIGASAS

72
 Grupo Acción ejemplos

Reacciones de Deshidrogenasas
1- ÓXIDO- Oxido reducción de todo tipo. Amino oxidasas
REDUCTASAS Desaminasas
Catalasas

Transfieren grupos activos que no

son H2 (obtenidos de la ruptura de Transaldolasas
ciertas moléculas) a otras
2- TRANSFERA-
sustancias receptoras. Transcetolasas
SAS Suelen actuar en procesos de inter -
conversión de azúcares, de Transaminasas
aminoácidos, etc.

73
 Grupo Acción ejemplos

Rompimiento hidrolítico de Glucosidasas

enlaces con la consiguiente Lipasas
3- HIDROLASAS obtención de monómeros a Peptidasas
partir de polímeros. Esterasas
Fosfatasas

Degradación de los enlaces C-

C, C-O, C-N, sin ir acoplados a
sustancias de alto valor Aldolasas
4- LIASAS
energético. Se incluyen la Descarboxilasas
eliminación de H2O dejando un Hidratasas
doble enlace.

74
 Grupo Acción ejemplos
Actúan sobre determinadas
moléculas obteniendo de ellas sus Isomerasas
isómeros de función, de posición, etc..
Ej: Cis Trans Epimerasas
5- ISOMERASAS L D
Aldehído Cetona
Mutasas

Realizan la síntesis de los enlaces

fuertes mediante el acoplamiento a Carboxilasas
sustancias ricas en energía como
los nucleósidos del ATP. Péptidosintetasas
6- LIGASAS

75
NOMBRE SISTEMÁTICO

 Número Clave:

 E.C. + 4 dígitos

 E.C. 2.7.1.1

• El primer dígito  clase de enzima.

• El segundo dígito  subclase de enzima.
• El tercer dígito  sub-subclase.
• El cuarto dígito  el número progresivo de
orden para la enzima específica.

77
E. C. 2 .7.1.1

2  denota la clase (una transferasa)

7  subclase (transferencia de fosfato)
1  sub-subclase (una función alcohol como
 aceptor de fosfato)
1  enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-
fosfotransferasa

 Enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo

hidroxilo del carbono 6 de la glucosa.

78
ORGANIZACIÓN INTRACELULAR DE
LAS ENZIMAS
Complejo Multienzimático
Enzima multifuncional
Sistemas Solubles
ORGANIZACIÓN INTRACELULAR DE
LAS ENZIMAS
Complejo Multienzimático
 Complejos Multienzimáticos
• Agrupaciones de enzimas que catalizan varias reacciones de una
vía metabólica.
• Presentan una estructura compleja compuesta de varias
subunidades (Proteína Oligomérica).
• Al disociarse el complejo, ninguno de los componentes por
separado presentan actividad catalítica.
• Las diferentes enzimas que forman el complejo se encuentran
unidas por fuerzas no covalentes.

81
PIRUVATO DHASA (PDH)

• Es un complejo mitocondrial.
• Formado por 3 enzimas (E1, E2, E3) en una relación
estequiométrica
• E1:E2:E3 de 30: 60: 6.

82
ORGANIZACIÓN INTRACELULAR DE LAS ENZIMAS

• Enzima Multifuncional

83
Enzima Multifuncional

• Son enzimas de gran tamaño formadas por una cadena

polipeptídica que, al plegarse para tomar la estructura terciaria,
forma varios centros activos, por los plegamientos de sectores
continuos de la cadena polipeptídica, produciendo estructuras
globulares autónomas o dominios, cada una con una actividad
específica, diferente.

84
 Enzima Multifuncional
• Estas enzimas no permiten la fuga de los metabolitos intermediarios
aumentando la eficiencia del sistema y al estar formadas por una cadena
polipeptídica única la síntesis de todas las actividades enzimáticas puede
ser regulada de manera coordinada.

85
En la síntesis de los ácidos grasos intervienen 3 enzimas
multifuncionales

Citrato liasa
Acetil-CoA carboxilasa
Sintetasa de ácidos grasos o
Acido graso Sintetasa

86
ACETIL COA CARBOXILASA
• Es un polímero con un peso de 4,000 a 8,000 kd
que puede ser disociada en protómeros inactivos de
400 kd cada uno.
• Cada protómero es una enzima multifuncional con
funciones de:

 Biotina carboxilasa
 Proteína portadora de
carboxibiotina
 Transcarboxilasa y
 Zona de regulación alostérica.

Acetil-CoA + Co2  Malonil-CoA

87
 ORGANIZACIÓN
INTRACELULAR DE LAS
ENZIMAS

Sistemas Solubles
 Sistemas Solubles
• Las enzimas que actúan separadas y catalizando un mismo proceso
metabólico.
• Ej.: Las enzimas de la Glucólisis, localizadas en el citosol.
• Glucosa P isomerasa
• 6P Fructosa quinasa
• Fructosa 1,6 di P aldolasa o Aldolasa A
• Triosa P isomerasa
• Glido 3P deshidrogenasa
• Fosfogliceroquinasa
• Fosfogliceromutasa
• Enolasa
• Piruvato quinasa

89
 Fuentes de proteínas
• Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, granos, legumbres y productos lácteos
tales como leche , queso y soja.

• Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos. Las fuentes vegetales son deficientes
en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas.

• Por ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el
aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos
incluyendo el aminoácido esencial lisina.

• Sin embargo, para aquellas personas que tienen una dieta vegetariana, existe la opción de
complementar la ingesta de proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de aminoácidos
para contrarrestar la falta de algún aminoácido componente.
 Los valores de proteínas totales en suero pueden variar en
ciertos estados patológicos:
Hipoproteínemia (Valores Disminuidos):
Hiperproteínemia (Valores Aumentados):
•Aumento de la degradación de las proteínas:-
No es muy frecuente, habitualmente se produce a
Diabetes grave, Tirotoxicosis severa.
expensas del aumento de las Globulinas y se
•Disminución de la síntesis proteica: Afecciones
acompaña con disminución de la Albúmina:
hepáticas graves como la cirrosis hepática, donde la
1. Diarrea y vómitos asociados a pérdida de
albúmina está baja y las globulinas y B aumentadas.
sales.
•Aumento de las necesidades proteicas: Embarazo y
2. Mieloma múltiple.
lactancia.
3. Plasmacitoma
•Aumento en la perdida de proteínas: Nefrosis, donde
las proteínas estan disminuidas, por disminución de la
albumina y las globulinas alfa y beta están aumentadas.