Universidad Nacional de Trujillo

Facultad de Farmacia y Bioquímica- Dpto. Bioquímica

Asignatura Bioquímica II

TEMA Nº 1: METABOLISMO DE PROTEINAS. DIGESTIÓN:

ENZIMAS PROTEOLÍTICAS. ABSORCIÓN INTESTINAL.
TRANSPORTE: CICLO DEL GAMMA-GLUTAMILO. DESTINO
DE LOS AMINOÁCIDOS EN LA CÉLULA. IMPORTANCIA.

Docente:
Dra. Anabel González Siccha

Trujillo, 19 de Agosto de 2019

 METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas de la dieta son la

principal fuente de nitrógeno que se
metaboliza en el organismo y
desempeñan un papel fundamental
para la vida.
Los aminoácidos producidos por la
digestión de las proteínas de la
dieta , se absorben a través de las
células epiteliales del intestino y
entran a la sangre.
Varias células toman estos
aminoácidos, que entran en las pozas
celulares.
Estos se utilizan para la síntesis de
proteínas y otros compuestos que
contienen nitrógeno o se oxidan para 2
obtener energía.
 PROTEÍNAS DE LA DIETA

 La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende

de su contenido en aminoácidos esenciales
ANIMAL VEGETAL
Son completas en : 70 a 80 %, pero deficiente en:
cantidad y calidad de
aminoácidos:
- trigo: glutén deficiente en lisina,
90% en las carnes - maíz deficiente en triptófano,
100% en leche y el huevo - Las leguminosas en metionina.
- soja: tofu.

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 ENZIMAS PROTEOLITICAS

Las enzimas proteolíticas: proteasas, son sintetizadas en forma inactiva:

ZIMÓGENOS y son convertidas en forma activa en el lumen intestinal.

Endopeptidasas Exopeptidasas
Carboxipeptidasas
Pepsina
A, B

Tripsina Aminopeptidasas

Quimotripsina Dipeptidasas

Elastasa Tripeptidasas
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Digestión de Proteínas
En la saliva, no existen
enzimas con acción
proteolítica. La hidrólisis
de proteínas se inicia en
el estómago y se
digieren activamente en
el lumen intestinal por
enzimas proteolíticas:
a) Gástrica
b) Pancreática
c) Intestinal

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 ACTIVACION DE ENZIMAS PROTEOLITICAS
ESTOMAGO Ion hidronio
Pepsinógeno Pepsina + Péptidos

INTESTINO
Enterocinasa
Sales biliares
Tripsinógeno Tripsina + Hexapéptido

Quimotripsinógeno Quimotripsina
Pro-elastasa Elastasa
Pro-carboxipeptidasa Carboxipeptidasa A
A Pro-carboxipeptidasa Carboxipeptidasa B
B
 DIGESTIÓN GÁSTRICA
Células
Parietales HCl
GASTRINA
Células Pepsinógeno
Principales

Pepsinógeno H Cl
Pepsina + resto de 42 Aa.
Proenzima pH 1,5-2,5 Enzima activa

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 DIGESTIÓN GÁSTRICA

Por acción de la Acetilcolina, Histamina y

gastrina, el estómago produce la secreción
gástrica: HCl y enzimas
Pro Enzima Activador Se activa Hidroliza
enzima cuando libera enlaces
un

HCl, Tir, Fen, Trp, Leu

Pepsinógeno Pepsina 42 AAs
autocatalítica

Caseína
Prorrenina Renina HCl, Glicopéptido
 DIGESTIÓN PANCREÁTICA

• Por acción de la secretina se produce el jugo

pancreático rico en Bicarbonato;
• La colestocinina favorece la secreción de
enzimas del páncreas en forma de zimógenos
(inactivas), que son:
• Tripsinógeno
• Quimotripsinógeno
• Procarboxipeptidasa (A-Zinc y B)
• Proelastasa
Proteasas pancreáticas

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 DIGESTIÓN INTESTINAL

 Las glándulas intestinales producen: jugo alcalino con moco,

fosfatasa alcalina y la enteropeptidasa
 Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del
intestino penetran en el interior de las células del enterocito
como oligopéptidos donde son atacados por enzimas
peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en dipéptidos y
aminoácidos libres.
 ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS

Se absorben como aminoácidos libres, di y/o

tripéptidos, luego pasan a sangre portal.
Los L-Alfa-aminoácidos se absorben desde el lumen
intestinal a través de:
a) Transporte activo secundario dependiente de Na+:
contra la gradiente de concentración, y para su
absorción requieren proteína, ATP, Na+ y vitamina
B6.
b) Difusión facilitada

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ABSORCIÓN Y TRANSPORTE DE
AAS
 ABSORCION DE PROTEINAS
INTACTAS
En rumiantes y roedores, aunque no en el
ser humano adulto, el intestino neonatal
(feto y recién nacido) posee una gran
capacidad de absorción por pinocitosis de
las proteínas inmunoglobulinas presentes en
el calostro, este proceso absortivo es vital
para el desarrollo de la inmuno-competencia
normal en rumiantes y roedores.
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 TRANSPORTE DE LOS AMINOÁCIDOS A
LAS CÉLULAS
Ciclo del - Glutamilo
Es la translocación de
grupos de AAs a través
de la membrana
plasmática de las
células hepáticas.
La captación continua
de AAs requiere la re
síntesis constante de
glutatión (glutamato-
cisteína-glicina),ATP,B 6
y Na + .
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 DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
ENDÓGENAS

• Las proteínas endógenas cuando han cumplido su ciclo

vital o sufren alteraciones por compuestos tóxicos, como
radicales libres, metales pesados, etc., se degradan.
• El ciclo vital depende de la vida media de la proteína; por
ejemplo existen proteínas de vida media corta
(hormonas, antígenos, etc.) y otras de vida media larga
(proteínas estructurales).
• Una vez degradadas, sus aminoácidos pasan a formar
parte de la reserva de aminoácidos del organismo. 16
 DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
ENDÓGENAS

 Proteasas lisosomales -Degradan proteínas extracelulares que

ingresan por endocitosis.
ó CATEPSINAS
-Degradan proteínas de vida media larga

-Complejos multienzimáticos.
 Proteasomas
-Degradan proteínas de vida media
corta.

 CALPAÍNAS Proteasas citosólicas activadas por Ca++

 CASPASAS -Proteasas que participan en el proceso

de muerte celular programada ó
apoptosis.
 Principal vía de proteólisis selectiva:
las moléculas a degradar son «marcadas» por inserción de  Ubiquitina (Ub)

Ligasa

Proteasoma
 DESTINO DE LOS AMINOACIDOS

Una vez absorbidos, los AAS tienen diferentes alternativas

metabólicas:
a)Utilización (sin modificación) en síntesis de nuevas
proteínas especificas.
b)Transformación en compuestos no proteicos de importancia
fisiológica.
c)Degradación para liberar energía (cetoácido) y el grupo
amino se elimina en forma de urea y amoniaco.
Todos los AAs, cualquiera sea su procedencia, pasan a la
sangre y se distribuyen a los tejidos, sin distinción de su
origen.
• Este conjunto de AA libres constituye un “fondo común” o “pool”, al cual se
recurre para la síntesis de nuevas proteínas o compuestos derivados.
• Equilibrio metabólico del organismo mediante reacciones de
transaminación, desaminación y trandesaminación
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FUNCIONES BIOLÓGICAS: PROTEINAS
 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

MARKS A., LIEBEMAN M., PEET A. (2013): MARKS:

Bioquímica Médica Básica: Un Enfoque Clínico. 4 t a ed.
Editorial Lippicott Williams $ Wilkins. España.
Capítulo siete. Pp 693-706
FLORIAN H., LINDENMEIR G., GRILLHÖSL C., Y COL.
(2008). Biochimie Humaine. Médecine-Sciencies
Flamarion, Paris, Francia. Capitule Acides aminés et
protéines. Pp 44-58.