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Ácidos Nucleicos
• Con la excepción de la glicina, cada aa tiene dos enantiómeros, una forma D y una
forma L. Las proteínas sólo contienen isómeros de la serie L.
• Los aa que están disueltos en agua existen en solución como iones dipolares
denominados zwitterions, los cuales pueden actuar como ácidos (donadores de H+) o
como bases (aceptores de H+). Estas sustancias son llamadas anfotéricas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Enlace
Grupo Grupo peptídico
carboxilo amino
H H Reaccoión de H O
H H
O H O deshidratación H O
N C C + N C C N C C N C C
H OH H OH H OH
R R H R
R H2O
ESTRUCTURA PRIMARIA
PROTEÍNA FIBROSA
Las cadenas polipeptídicas se ordenan
paralelamente, formando fibras o láminas
extendidas. Son proteínas duras, químicamente
inertes, físicamente resistentes, y con funciones
principalmente de tipo estructural insolubles en
agua. Ej. Colágeno, elastina, queratina, miosina,
fibrina, etc..
PROTEÍNA GLOBULAR
La cadena polipeptídica se pliega sobre sí misma
de modo que adoptan forman esféricas o
globulares compactas. Son solubles en agua. En
general, desempeñan una función móvil o
dinámica en la célula. Ej. Enzimas, anticuerpos,
hormonas, hemoglobina, transferrina, etc.
CLASIFICACION DE ACUERDO CON SU FUNCION
Tipos y ejemplos Localización y función
Enzimas
Hexocinasa Fosforila a la glucosa
Lactato Deshidrogenasa Transforma piruvato en lactato y viceversa
Ribonucleasa Cataliza la hidrólisis del ác. ribonucleico
Tripsina Hidroliza algunos péptidos
Hormonas
Horm. adrenocorticotropa Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Proteínas reguladoras
Calmodulina Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C Fija calcio para contracción muscular Caseína
Proteínas de reserva
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
Tipos y ejemplos Localización y función
Proteínas transportadoras
Albúmina sérica Transporta ácidos grasos en la sangre
Beta-lipoproteína Transporte de lípidos en sangre
Hemoglobina Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina Transporte de O2 en músculo
Proteínas contráctiles
Actina Filamentos móviles de las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Miosina Filamentos estáticos de las miofibrillas
Proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos Forman complejos con las proteínas extrañas
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en coagulac. sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Proteínas estructurales
Colágeno Tej. conectivo fibroso.
Elastina Tej. conectivo elástico.
- Queratina Piel, plumas, uñas.
ENZIMAS
• Características.
• Cofactor.
• Clasificación.
• Especificidad.
• Sitio catalítico.
• Cinética enzimática.
• Factores que afectan la
actividad enzimática.
ENZIMAS
Barrera
Energía de Enzima
activación Barrera
energía de
activación
reducida por
Reactante Reactante enzima
Energía
Energía
Productos Productos
TIPOS
HOLOENZIMAS HOLOPROTEÍNAS
EL SITIO ACTIVO
DE LA ENZIMA
Es la capacidad de una
enzima de unirse solo a uno,
o a muy pocos sustratos,
catalizando solo una única
reacción.
Modelo de llave-cerradura
TEORÍAS DE LA ACCIÓN
ENZIMÁTICA
se mantiene constante la
concentración de la enzima y se varia
la concentración de sustrato se
obtiene una curva hiperbólica como la
de la figura.
Al principio un aumento de la
concentración de sustrato produce un
aumento rápido de la velocidad de
reacción, pero si se sigue aumentando
la concentración de sustrato, la
velocidad comienza a disminuir y a
muy altas concentraciones de sustrato
se observa que no cambia la velocidad
de reacción, se dice que los sitios
catalíticos de la enzima se encuentran
saturados. L
2. CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA
0 20 40 80 100
Temperatura (Cº)
Temperatura óptima para dos enzimas
4. EFECTO DEL PH
IRREVERSIBLES REVERSIBLES
Vmax diferente
KM igual
INHIBICIÓN REVERSIBLE: INHIBICION COMPETITIVA
El inhibidor puede combinarse con la enzima libre, de tal modo que compite con el sustrato
normal por unirse al sitio catalítico.
La estructura química de un inhibidor (I), por lo general es semejante a la del sustrato (S).
El inhibidor se combina de manera reversible, con la E para formar un complejo EI.
Una característica de este tipo de inhibición está dada por el hecho de que puede ser
revertida aumentando la concentración de sustrato.
INHIBICION IRREVERSIBLE