Biología 08 y 54. Cátedra Márquez www.genomasur.

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7. PROTEÍNAS

María E. González Márquez mgmarquez@cbc.uba.ar

@meriegm
 PROTEÍNAS (ΠΡΩΤΕΙΟΣ,
͂ PROTEIOS, ‘PROMINENTE’, ‘DE
PRIMERA CALIDAD’)
• Polímeros lineales de L-aminoácidos unidos mediante enlace peptídico.
• Moléculas más abundantes y más diversas en estructura y función.
• A través de ellas se expresa la información génica.
• Altamente específicas.
 LAS MIL Y UN FUNCIONES
Función Ejemplos Funciones
• Catalítica Degrada los nutrientes en los alimentos
Enzima
Amilasa, lipasa, pepsina en trozos más pequeños que pueden
• Transporte digestiva
ser absorbidos fácilmente
Transporta sustancias por el cuerpo en
• Estructural Transporte Hemoglobina
la sangre o linfa
Forma diferentes estructuras, como el
• Hormonal Estructura Actina, tubulina, queratina
citoesqueleto
Señalización Coordina la actividad de diferentes
• Inmunológica hormonal
Insulina, glucagón
sistemas del cuerpo
Protege el cuerpo de patógenos
• Movimiento Defensa Anticuerpos
externos

• Homeostática Contracción Miosina Lleva a cabo la contracción muscular

Proteínas de
• Reserva Almacenamient almacenamiento en Proporciona alimento para el desarrollo
o verduras, clara de huevo temprano del embrión o la plántula
(albúmina)
 AMINOÁCIDOS. MONÓMEROS DE
LAS Π
• Estructura común: C unido a H, NH2, COOH y R.
• 20 aá con codones específicos en el código
genético.
• Propiedades: Depende del R.
• Glicina: R=H. C α aquiral.
 ISOMERÍA EN AMINOÁCIDOS
• Cα quiral (excepto en glicina).

• En proteínas son L-aminoácidos.

• L-aá = NH2 a la izquierda.
 AMINOÁCIDOS EN AGUA
• COOH yNH 2 son susceptibles de ionización dependiendo del pH.

pH<7 (ácido) pH=7 (neutro) pH>7 (base)

BASE NEUTRO ÁCIDO
 PI
↑ [H ]
+
↓ [H +]
COOH H+ COO- H+ COO-

H3 N+ C H H3 N+ C H H2 N C H
Captación Liberación
R R R
CATIÓ IÓN DIPOLAR ANIÓN
N como base
Se comporta Se comporta como Se comporta como ácido
ácido y base

Anfótero o anfolito: Actúa como ácido y como base.

Punto Isoeléctrico: pH al cual se forma el ion dipolar.
 RADICALE
S
• Apolares
• Polares con densidad
de carga
• Polares con carga neta
(+) Básicos
• Polares con carga neta
(-) Ácidos
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
• El organismo no puede sintetizarlos. Se incorporan en la dieta
(carnes, lácteos, huevos, legumbres, cereales):

o Valina
o Fenilalanina
o Lisina
o Isoleucina
o Treonina
o Leucina
o Triptófano
 OTROS AMINOÁCIDOS
• N-formilmetionina (fMet): Primer aá de las cadenas producidas por
bacterias.
• Pirrolisina: En proteínas de arqueas metanógenas (productoras de
metano).
• Selenocisteína: Cisteína con un
grupo –SeH en lugar del
grupo –SH. El Se es altamente
reactivo y se especifica en el
código genético.
 FORMACIÓN DE UNA
PROTEÍNA
• Unión de aminoácidos mediante enlace peptídico da origen a
péptidos (cadenas lineales no ramificadas) que interactúan entre
sí en el espacio dando lugar a una proteína.
 ENLACE PEPTÍDICO
• Reacción por condensación
del COOH de un aá con el
NH2 de otro Amida
• Enlace fuerte y plano
(carácter de doble enlace,
no permite el giro)
Enlace O=C−N en el mismo
plano.
• Los átomos de los C siguientes sí son capaces de rotar,
adoptando posiciones cis o trans.
• Su limitación está dada por el tamaño de sus R Estérica
 CIS Y TRANS
• Generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto
se debe en gran parte al impedimento estérico de los grupos R
cuando se encuentran en posición cis.
• Por convención, el extremo amino terminal (NH3 +, N-terminal), se
escribe a la izquierda de la secuencia y el grupo carboxilo (COOH, C-
terminal), se escribe a la derecha.
• El extremo que emerge primero del ribosoma, es el N-terminal.
 DE PÉPTIDOS A PROTEÍNAS
• Cadena con 2 o más aá Péptido (di, tri, tetrapéptido, etc).
• Cadena con 4 a 10 aá Oligopéptido
• Por encima de 10 aá Polipéptido.
• Proteína polipéptido de alto PM, pero el límite es arbitrario y varía
según los autores.
 ESTRUCTURA PROTEICA
• Estructura Primaria

• Estructura Secundaria

• Estructura Terciaria

• Estructura Cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• La secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica.
• Determinada por la secuencia de nucleótidos del ADN.
• Unión entre aá covalente.

Cadena A y B de insulina de vaca.

Cada cadena tiene su propio
conjunto de aá, ensamblados en
un orden determinado.
 ADN. MUTACIONES. PROTEÍNAS
• Un cambio en la secuencia de ADN
del gen puede modificar la
secuencia de aminoácidos de la
proteína, afectando su estructura y
función.
• Ej. Las personas con anemia
falciforme presentan una mutación
puntual en el gen de la globina β: la
sustitución de T por A.
• Reemplazo de glutamato por valina hemoglobina S (defectuosa).
• Hemoglobina S se ensambla en fibras largas que deforman los glóbulos
rojos. Estos glóbulos se atoran en los vasos sanguíneos.
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
• Estructuras plegadas
localmente, que se forman
dentro de un polipéptido
debido a las interacciones
entre los átomos del
esqueleto (la estructura
secundaria no implica a los
átomos de los grupos R).
• α-hélice
• β-plegamiento
• Al azar
 Α HÉLICE
• Hélice dextrógira.
• Los puentes se establecen cada 5 aá.
• Los radicales se orientan hacia el
exterior.

En rojo resto
carboxilo
 Β PLEGADA
• Dos cadenas o dos tramos de
cadena se ubican en paralelo.
• Se establecen puentes de hidrógeno
entre ambas cadenas o tramos.
• Se representa con una flecha.

En rojo resto
carboxilo
 MOTIVOS
ESTRUCTURALES
• Estructuras supersecundarias.
• Combinaciones de estructuras al
azar, α y β, con una disposición
característica, que se repiten en
distintos tipos de proteínas.
 ESTRUCTURA
TERCIARIA
• Generada por las interacciones entre los grupos R de los aá por
acercamiento de zonas de estructura secundaria.
• Las interacciones que contribuyen incluyen puentes de hidrógeno,
enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión
de London: enlaces no covalentes.
• Puente disulfuro: enlace covalente formado entre los azufres de las
cadenas laterales de las cisteínas. Estabiliza la estructura terciaria.
• Brinda forma globular.
ESTRUCTURA
TERCIARIA
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA
• En proteínas compuestas por varias cadenas
o subunidades.

ADNpol
POP2
Estructura Uniones Tipo Entre… Ruptura
Combinació Carboxilo y amino
Peptídicas Hidrólisis
Primaria n de aá de aá consecutivos
Disulfuro Restos de cisteínas
α Hélice Carboxilo y amino
Secundaria Puente de H
β Plegada de aá alejados
Puente
disulfuro
Restos en la misma Desnaturalizaci
Terciaria Puente de H Globular
cadena ón
Iónica
Hidrofóbica
Subunidade
Puentes de H
Cuaternari s iguales Restos de distintas
Iónica
a Subunidade cadenas
Hidrofóbica
s distintas
 DESNATURALIZACIÓ
N
• Pérdida de la estructura espacial por ruptura de uniones débiles y
puentes disulfuro.
• Pérdida de la función.
• Agentes desnaturalizantes: temperatura, radiaciones, pH.
 CLASIFICACIÓN
• Simples: Formadas por cadenas polipeptídicas. Fibrosas (colágeno,
queratina, elastina) o globulares (albúmina, globulina).
• Conjugadas: Formadas por cadenas polipeptídicas (apoproteína) y un
grupo no proteico (grupo prostético) (lipoproteínas, glucoproteínas,
hemoproteínas).