Universidad de Oriente

Núcleo Bolívar
Escuela de ciencias de la Salud
“Dr. Francisco Battistini Casalta”
Departamento de Ciencias fisiológicas
BIOQUÍMICA

PROTEÍNAS
Dra. Annie Rodríguez
Médico Cirujano-UDO Bolívar

Ciudad Bolívar, Mayo de 2023

 AMINOÁCIDOS

Son compuestos que presentan un grupo carboxilo (–COOH) y un grupo

amino (–NH2 ) unidos a un mismo átomo de carbono, que se conoce como
carbono alfa (a). Este carbono a se encuentra unido también a una cadena
lateral (–R) que los diferencia entre sí
Las cadenas laterales, o grupos R de los
aminoácidos difieren en su estructura,
tamaño y carga eléctrica, y determinan sus
propiedades fisicoquímicas, como su
solubilidad y su comportamiento en la
cadena polipeptídica
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
 PROPIEDADES DE LOS AA

• Acido/bases
-Todos los aminoácidos presentan al menos dos grupos ionizables (carboxilo y amino), y muchos de
ellos pueden estar en su forma de zwitterión
-El grupo carboxilo de los aminoácidos tiene un pKa o pK1 que se encuentra situado entre 1,8 y 2,5,
mientras que el grupo amino tiene un pKb o pK2 que se encuentra situado entre 9,0 y 9,8.
Zwitterión: compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas
y negativas sobre átomos diferentes

Punto isoeléctrico (pI): valor del pH en el cual el aminoácido presenta carga neta igual a 0, y por lo
tanto no se desplaza al someterlo a la acción de un campo eléctrico. Punto en el que el aminoácido
presenta menor solubilidad
 CLASIFICACIÓN DE AA

• Cadena lateral alifática: alanina, valina, leucina, isoleucina

• Iminoácido cíclico: prolina
• Cadena R grupo hidroxilo: serina y treonina
• Cadena R acida: ác aspártico, ác glutámico
• Cadena R Amida: asparagina, glutamina
• Cadena lateral básica: lisina, arginina, histidina
• Cadena lateral aromática: fenilalanina, tirosina, triptófano
• Aminoácidos sulfurados: metionina, cisteína
 PROTEÍNAS

Polímeros lineales de aminoácidos, compuestas por carbono (C), oxígeno (O), hidrógeno
(H), nitrógeno (N) y en menor proporción de azufre (S).

Funciones
1. Función catalizadora (enzimas)
2. Protección inmune (inmunoglobulinas)
3. Transporte y almacenamiento (albumina)
4. Transporte a través de membranas (difusión facilitada)
5. Hormonas (insulina)
6. Proteínas estructurales (soporte mecánico)
7. Movimiento coordinado. (contracción muscular y motilidad celular)
8. Generación y transmisión del impulso nervioso (receptores proteicos)
9. Control del crecimiento y la diferenciación (ADN)
10. Citoesqueleto (estructura celular).
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Primaria: secuencia de aminoácidos que

forman la proteína.
• Secundaria: disposición repetitiva y regular
del esqueleto polipeptídico
• Terciaria: estructura tridimensional de la
proteína globular.
• Cuaternaria: nivel de máxima complejidad y
resulta de la asociación de diferentes cadenas
polipeptídicas para formar. agregados
 CLASIFICACIÓN
• De acuerdo a su estructura:
• A) globulares (forma esférica) solubles, función móvil. Hemoglobina
• B) fibrosas (finas y alargadas) insolubles, función estructural. Queratina
• De acuerdo al numero de cadenas:
• A) Monoméricas
• B) Oligoméricas
• De acuerdo a su composición
• A) simples (sólo polímeros de aa) albumina
• B) conjugadas (otros compuestos además de aa) grupo prostético
B.1) De acuerdo a su naturaleza: glucoproteínas, lipoproeteínas, metaloproteínas,
fosfoproteínas, hemoproteínas.
 PROTEÍNAS FIBROSAS

Denominadas fibroproteínas
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares,
como hélices alfa y láminas plegadas.
Poseen funciones estructurales mas que dinámicas.
Ejemplo: queratina, colágeno, fibroína de seda.
 QUERATINA
• Polipéptido con hélice alfa.
• Presentes en el pelo, piel, uñas.
• Los polipéptidos de queratina se asocian para
formar un dímero de ovillo enrrollado.
• Protofilamento: dos hileras de dímeros ubicados
en forma antiparalela.
• Filamento: cuatro protofilamentos enrollados.
• Fibra: cientos de filamentos unidos.
• Posee enlaces de hidrogeno y puentes disulfuro
 COLÁGENO
• Proteína mas abundante de los vertebrados.
• Formado por tres hélices polipéptidicas enrolladas formando una triple hélice.
• 20 familia de moléculas de colágeno.
• Síntesis a través del tejido conjuntivo como procolageno.
• Proporcionan la función tensora de los tendones, trasparencia de la cornéa.
• 90% del colágeno en el ser humano es tipo I.