Brito, Valentín; Lien, Iara; Guardone,

Matias - 5QA

PROTEÍNAS

Escuela Industrial
Superior
 INTRODUCCIÓN
Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos, los cuales contienen Carbono,
Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno. Estas son esenciales
para la estructura, funcionamiento y regulación de los
organismos vivos, es decir, son necesarias para la vida.
Son las moléculas mas abundantes de las células y
cumplen el mayor número de funciones en ellas.
Tienen función metabólica y reguladora.
 ¿Qué son las Proteínas?
Las proteínas son macromoléculas poliméricas
formadas por aminoácidos. Son sintetizadas a
partir de los ribosomas de ARNm, utilizando
código genético.

El ensamblaje de los aminoácidos para formar

las proteínas se realiza mediante enlace
peptídico y puentes de disulfuro.
Según el número de aminoácidos:
• Oligopéptidos
• Polipéptidos
• Proteínas
 Antecedentes históricos
• 1838: se determina el termino “Proteína”.
• 1819-1904: descubrimiento de los aminoácidos mas comunes.
• 1864: se le da nombre a la hemoglobina.
• 1894: se propone la analogía “llave y cerradura” para
interacciones enzima-sustrato.
• 1897: se sentaron las bases de la enzimología.
• 1926: se demostró la actividad catalítica de enzimas y se
desarrolló la primer centrifugadora analítica.
• 1933: electroforesis para separar proteínas en solución.
• 1934: primeros patrones de proteínas por rayos X.
• 1942: se desarrolló la cromatografía.
 Antecedentes históricos
• 1951: se propone las estructuras helicoidal y laminar.
• 1955: primera determinación de la secuencia de aminoácidos de
una proteína.
• 1956: se produjo la primer huella proteica y se demostró la
diferencia entre la hemoglobina de la anemia y la hemoglobina
común.
• 1960: se descubre la primera estructura tridimensional de una
proteína.
• 1963: se reconoce muchas enzimas,.
• 1969: se propone la paradoja sobre el plegamiento, conocido como
Paradoja de Levinthal.
• 1972: premio Nobel de Química por trabajos de ribonucleasa.
• 1995: se determina el nombre Proteína a todas las proteínas de una
célula
 ¿Dónde se encuentran?
• Origen vegetal: se encuentran en frutos
secos, soja, legumbre, champiñones y
cereales.
• Origen animal: carnes, pescados, aves,
huevos y productos lácteos.

• Proporcionan 4cal/gr
• Pueden ser convertirse en carbohidratos
(glucogénesis)
• Su combustión es altamente tóxica en el
organismo (eliminación de amoníaco y
aminas)
 Conformación de las
Proteínas
• Proteínas fibrosas: se componen de cadenas
pelipeptídicas ordenadas en forma paralelo a lo
largo de un eje lineal, formando fibras o láminas
largas. Ej: queratina, elastina, etc.
• Proteínas globulares: se constituyen de una o varias
cadenas polipeptídicas plegadas, conformado formas
esféricas o globulares compactas. Ej: enzimas,
hormonas, etc.
 Clasificación de las
Proteínas
• Proteínas simples: son aquellas • Proteínas conjugadas: producen, por
que, por hidrolisis completa, se hidrolisis completa, compuestos
obtiene sólo aminoácidos, orgánicos o inorgánicos junto a un
uniéndose un grupo proteico. Se grupo prostético. Se dividen en:
dividen en: • Nucleoproteínas
• Albúminas • Fosfoproteínas
• Globulinas • Cromoproteínas
• Prolaminas • Lipoproteínas
• Glutelinas • Metaloproteínas
• Histonas
• Escleroproteínas
 Propiedades de las
Proteínas
• Amortiguador de pH: pueden comportarse como
ácidos o como bases.
• Capacidad electrolítica: determinada a partir de
la electroforesis, técnica analítica.
• Especificidad: cada proteína tiene una función
especifica.
• Estabilidad: la proteína debe ser estable en el
medio donde se encuentra.
• Solubilidad: es necesario solvatar la proteína.
 Estructura de las
Proteínas
Aminoácidos: son los principales componentes de las proteínas.
Estos son moléculas de bajo peso molecular formados por C, H,
O, N y S, pudiendo contener grupos sustituyentes que
determinen ciertas propiedades físico-químicas.
Existen 20 tipos de aminoácidos que se pueden combinar para
formar una proteína. De estos algunos pueden ser esenciales o
no esenciales.

Imagen 1: Conformación de aminoácidos

 Aminoácidos
• Esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina
• No esenciales: alanina, arginina, ácido aspártico,
asparragina, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina,
prolina, serina y tirosina

• En niños, la arginina puede ser esencial ya que sus

requerimientos son mayores que su capacidad para
sintetizar este aminoácido.
• Cisteína (cistina) a partir de metionina y tirosina a
partir de fenilalanina
 Aminoácidos
Son moléculas anfóteras, es decir, e disolución acuosa pueden
comportarse como ácidos y como bases.
• pH Ácido: catión (protonado)
• pH Básico: anión (desprotonado)
• pH neutro o igual al punto isoeléctrico (pI): zwitterión. Es
compuesto que tiene una carga negativa en un átomo y una
carga positiva en un átomo no adyacente. Se forma el anión
carboxilo (-COO-) y el catión amonio (-NH3+)

Imagen 2: Comportamiento de los aminoácidos

 Clasificación de
Aminoácidos
• Neutro polares o hidrófilos: serina, treonina,
glutamina, etc.
• Neutros no polares o hidrófobos: alanina,
valina, leucina, etc.
• Ácidos: ácido aspártico y ácido glutámico.
• Básicos: lisina, arginina e histidina

Imagen 3: Estructura, nomenclatura y clasificación de los Aminoácidos.

 Aminoácidos
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen Cα asimétrico, es
decir, presenta sustituyentes diferentes en sus cuatro enlaces, por
lo tanto posee estereoisomería. Esto da lugar a las formas L o D de
los aminoácidos, según el grupo –NH2 quede a izquierda (L) o
derecha (D) del Cα, y el grupo –COOH en posición opuesta.

Imagen 4: Enantiómeros L y D-Serina

Los aminoácidos también tienen actividad

óptica, es decir, desvían el plano de la luz
polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o
izquierda (levógiros). Diferente a los
aminoácidos D o L
 Enlaces de Aminoácidos
• Enlace peptídico: se forman mediante reacción de síntesis (deshidratación)
entre el grupo carboxílico del primer aminoácido y el grupo amino del
segundo. La formación de un enlace peptídico es ejemplo de una reacción
de condensación. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque
siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

Imagen 5: formación de un tripéptido mediante enlaces peptídicos

 Enlaces de Aminoácidos
• Enlace peptídico: posee una organización planar rígida, por
lo que la conformación de un péptido está constituido por
una serie de planos sucesivos.

Imagen 6: Carácter planar del enlace peptídico entre dos aminoácidos.

Debido a los impedimentos estéricos en la molécula por los radicales

unidos al péptido, no todos los giros conformacionales son posibles.
Por esto se proponen los ángulos Φ (phi) el valor instantáneo del
ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y Ψ (psi) el del enlace C-C
 Enlaces de Aminoácidos
• Enlace peptídico: tiene aproximadamente 40% de carácter de enlace
doble por la deslocalización electrónica. El impedimento estérico en la
configuración cis hace que la configuración trans sea más estable con
respecto al enlace de amida y entonces los carbonos α de los aminoácidos
adyacentes son trans entre sí.

Imagen 7: estructuras resonantes de las proteínas

 Enlaces de Aminoácidos
• Puentes de disulfuro: Los puentes disulfuro son los únicos enlaces
covalentes que hay entre aminoácidos no adyacentes en péptidos y
proteínas. Contribuyen a la forma general de una proteína uniendo
residuos de cisteína que haya en distintas partes del esqueleto del
péptido. Forman enlaces entrecruzados en diferentes partes de un
péptido.

Imagen 9: ejemplo de puentes de disulfuro en la proteína insulina

Imagen 8: formación de puentes de disulfuro mediante reacción redox.
 Niveles de estructura de las
Proteínas
• Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos unidos
mediante enlaces peptídicos. A su vez, suelen estar unidos
por puentes de disulfuro, sin embargo estos son muy
inestables. Presentan polaridad debido al N-terminal y el C-
terminal.
 Niveles de estructura de las
Proteínas
• Estructura secundaria: es el plegamiento local de la cadena,
produciendo un giro sobre sí mismo de forma helicoidal.
• Alfa-hélice: mediante formación de puentes de
hidrógeno entre el grupo carboxilo de un residuo de
aminoácido (antes de la formación del enlace
peptídico), y el grupo imino (-NH-) del tercer residuo
del aminoácido siguiente en la estructura primaria.
Esta estructura es periódica y en ella cada enlace
peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno

Imagen 10: hélice alfa

 Niveles de estructura de las
Proteínas
Estructura secundaria:
• Hoja beta: en esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se
sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la
cadena polipeptídica. Pueden ser paralelas o antiparalelas.

• Giros beta: las secuencias cortas de la cadena polipeptídica con una

conformación característica, imponen un brusco giro de 180° a la cadena
principal de un polipéptido. Se estabilizan mediante puentes de hidrógeno
 Niveles de estructura de las
Proteínas
Estructura secundaria
• Hoja de colágeno: es una variedad particular de la estructura secundaria,
característica del colágeno.
• Láminas beta o plegadas: son regiones de proteínas que adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante
enlaces de hidrógeno intercatenarios. Esta conformación tiene una
estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

Imagen 11: láminas beta o láminas plegadas

 Niveles de estructura de las
Proteínas
• Estructura terciaria: la proteína adopta una forma globular o fibrosa, donde
los radicales hidrofílicos quedan hacia afuera, y los radicales hidrófobos hacia
adentro. La estructura terciaria de una proteína está determinada por su
estructura primaria, y siempre forma la estructura termodinámica más
estable.
• Estructura cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas de
estructura terciaria. Cada estructura proteica que integra una estructura
cuaternaria constituye una sub-unidad.
 Funciones Proteicas
Nivel biológico
• Enzimáticas: catalizan reacciones químicas.
• Estructurales: contribuyen a la forma y resistencia de los tejidos:
• Colágeno
• Elastina
• Queratina
• Ciertas glucoproteínas
• Histonas
• Transportadoras:
• Mueven moléculas y transportan nutrientes.
• La mioglobina transporta oxigeno.
• Las lipoproteínas transportan lípidos.
• Los citocromos transportan electrones.
Funciones Proteicas
• Hormonas: insulina, glucagón, entre otras.
• Defensa:
• Inmunoglobulinas.
• Trombina y fibrinógeno.
• Mucinas.
• Algunas toxinas bacterianas.
• Función contráctil:
• Actina y miosina
• Dineina
• Reserva:
• Ovoalbúmina.
• Gliadina.
• Hordeina.
• Lactobúmina
• Homeostática: mantener el equilibrio osmótico.
Funciones Proteicas
Nivel industrial: mediante enzimas
biológicas.
• Industrial alimenticia
• Ablandamiento de carnes
• Productos detergentes
• Industria cervecera
• Industria farmacéutica
• Industria textil
• Industria del cuero
• Industria papelera
 Síntesis de Proteínas
• Transcripción y Traducción: las proteínas se ensamblan a
partir de sus aminoácidos utilizando información codificada
en los genes. La información genética en el ADN se transcribe
a ARN mensajero, que luego se traduce en la secuencia de
aminoácidos de una proteína.
• Reacciones de proteínas:
• Asociación entre proteínas y
azucares
• Asociación entre proteínas y lidios
• Asociación entre proteínas y ácidos
nucleicos
 Síntesis de Proteínas

Imagen 14: mecanismo de traducción

Imagen 13: mecanismo de transcripción
 Desnaturalización y
Renaturalización
• Desnaturalización: es la perdida de estructura nativa,
adoptando una configuración diferente y, por lo tanto,
perdiendo su función biológica. En este proceso se alteran los
enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciarias
y cuaternarias. La desnaturalización puede ser reversible
irreversible.
• Renaturalización: es la recuperación de la estructura y
función originales después de la desnaturalización en
condiciones favorables.
 Desnaturalización y
Renaturalización
• Agentes de desnaturalización: variaciones de presión y
temperatura, determinadas radiaciones electromagnéticas,
variaciones de pH, cambios en la concentración salina, entre
otras.
• Agentes físicos:
• Color
• Frio
• Tratamientos mecánicos
• Presión hidrostática
• Irradiación
 Desnaturalización y
Renaturalización

• Agentes químicos:
• Ácidos y bases
• Metales
• Disolventes orgánicos
• Soluciones acuosas en
compuestos orgánicos
 CONCLUSIÓN
Para concluir se puede decir que las proteínas juegan un gran
rol en la vida ya que son componentes fundamentales en las
células de los organismos vivos. Así como también poseen gran
importancia en la alimentación y en distintas industrias.
Por otro lado se caracterizan por una complejidad elevada y,
por lo tanto, requieren equipos e instrumentación
especializados para su análisis.
 BIBLIOGRAFÍA
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• Wikipedia contributors. (n.d.). Proteína. Wikipedia, The Free Encyclopedia.
https://es.m.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna