PROTEINAS

Asignatura: Química de los Alimentos

Docente: Mg. Harold Ore Quiroz
1. Introducción
› Las proteínas constituyen, junto con los ácidos nucleicos, las
moléculas de información en los seres vivos.
› Éstas fluyen siguiendo los principios establecidos por Watson y
Crick: se almacenan en unidades denominadas genes en el ADN y
se transcriben para formar diversos tipos de ácido ribonucleico, y
los ribosomas traducen el mensaje formando proteínas.
› El proceso se conserva en todos los sistemas vivos, por medio de
un código genético universal de 64 codones, que indica la manera
de traducir los 20 aminoácidos que forman parte de las proteína.
› Genes: Unidades de almacenamiento de información genética
(segmentos del ADN), tiene información de como debe funcionar la
célula.
1. Introducción
› Codones: secuencia de 3 nucleótidos de ADN – ARN que
corresponden a un aminoácido especifico.
› Nucleótidos: moléculas que componen el ADN. Formados por un
grupo fosfato, un azúcar y una base nitrogenada.
› Tipos de nucleótidos: Adenina, guanina, citosina, timina.
2. Aminoácidos
› La unidad mas simple de todas las proteínas son los aminoácidos.
› En el código genético están codificados los 20 distintos
aminoácidos.
› Aminoácidos péptidos proteínas.
› El grupo amino está unido al carbono , contiguo al carboxilo, de
donde proviene el nombre de -aminoácido. Al carbono a también
se unen un átomo de hidrógeno y la cadena lateral (R) de cuya
naturaleza química se desprenden sus propiedades: carga neta,
solubilidad, reactividad química y potencial para formar puentes de
hidrógeno.
2. Aminoácidos
2. Aminoácidos
2.1. Del gen a la proteína:
› El orden en que se encuentran los aminoácidos en cada proteína,
conocida como estructura primaria, está determinado por el gen
particular que codifica para dicha proteína.
› La secuencia de nucleótidos comprendidos en ese gen se
transcribe a una molécula de ARN que se llama mensajero (ARNm).
› Las proteínas se sintetizan sobre los ribosomas por la traducción a
polipéptidos de los ARNm.
› La proteína es un producto de la traducción ribosómica de una
secuencia de ARNm, que ha sufrido diversos procesos, siguiendo
las reglas establecidas en el código genético universal.
2. Aminoácidos
2.1. Del gen a la proteína:
2. Aminoácidos
2.1. Del gen a la proteína:
2. Aminoácidos
2.1. Del gen a la proteína:
Traducción:
› La termodinámica de la formación del enlace peptídico requiere
que los aminoácidos se activen antes de que puedan añadirse a
una cadena polipeptídica.
› Esta activación se logra acoplando cada aminoácido al extremo 3
de un ARN de transferencia (ARNt) adecuado para dar un
aminoacil-ARNt.
› Enzima ARN de transferencia (ARNt) sintetasa.
› La fuente de energía libre para la reacción es la hidrólisis de ATP a
AMP y pirofosfato.
2. Aminoácidos
2.1. Del gen a la proteína:
Traducción:
2. Aminoácidos
2.2. Estereoquímica de los Aminoácidos:
› Los enlaces alrededor del carbono son tetrahédricos y se
visualizan de forma más realista en las representaciones
tridimensionales de las figuras 3.6a y 3.6b.
2. Aminoácidos
2.3. Clasificación de los Aminoácidos:
2. Aminoácidos
2.4. Propiedades Acido-Base:
› Presentan características por su naturaleza iónica anfotérica
ácido-base.
› Su estructura iónica se confirma por sus puntos de fusión o de
descomposición que son relativamente elevados (200ºC).
› Su solubilidad en agua, que es mayor que en disolventes polares.
› Tienen constantes dieléctricas elevadas (capacidad de mantener
energia).
› Su carácter anfoterico le permite donar y recibir electrones y
alcanzar un punto isoeléctrico (pI) cuando la carga neta es cero.
2. Aminoácidos
2.4. Propiedades Acido-Base:
› Los aminoácidos pueden tener 03 estados que dependen del pH:
› A pH pI se encuentran en forma protonada o catiónica.
› A pI su carga es cero.
› A pH pI adquieren una carga negativa o aniónica.
› Es decir, no existe un pH en el cual estos anfolitos estén
completamente ausentes de cargas eléctricas.
3. Péptidos y enlace peptídico
› Los aminoácidos se unen covalentemente formando un enlace
amida entre los grupos α-amino y α-carboxilo.
› Este enlace suele denominarse enlace peptídico, y los productos
que se forman a partir de esta unión se llaman péptidos.
› Para la unión de dos aminoácidos, por ejemplo Gly (Glicina) más Ala
(Alanina), el producto es un dipéptido denominado glicil-alanina.
› La reacción puede considerarse una simple eliminación de una
molécula de agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del otro.
› En la unión anterior se deja aún un grupo –H3N+ disponible en un
extremo del dipéptido, y un grupo –COO- sin reaccionar en el otro
lado.
3. Péptidos y enlace peptídico
› Si se añade un aminoácido a la
cadena se elimina una molécula de
agua.
› La porción de cada aminoácido que
permanece en la cadena se
denomina residuo de aminoácido.
› Las cadenas que contienen pocos
residuos de aminoácidos se
denominan oligopéptidos y una
cadena más larga, se denomina
polipéptido.
3. Péptidos y enlace peptídico
› Ejemplos de péptidos en alimentos:
› La anserina y la carnosina se encuentran en alta concentración en
diferentes tejidos animales con funciones de amortiguador de pH.
› En el pescado es más abundante la anserina en tanto que la carnosina
abunda en el músculo de mamíferos.
› Otro péptido es el glutatión (ácido glutámico, cisteína y glicina) y se
encuentra en la espinaca, esparrago, frutos cítricos y uvas; permite la
desintoxicación de muchas sustancias a través de la enzima glutation-S-
transferasa. Y se adiciona a los derivados cárnicos que serán curados ya
que desempeña un papel muy importante en la transformación de los
nitritos en nitrosomioglobina característica del color de los embutidos
curados. Su degradación térmica produce compuestos que recuerdan el
aroma de la carne, por lo que además se ha empleado como saborizante en
aplicaciones cárnicas.
3. Péptidos y enlace peptídico
› Ejemplos de péptidos en alimentos:
4. Desnaturalización
› La palabra desnaturalización indica que la estructuración se aleja de
la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación
tridimensional.
› La desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace peptídico.
› Se afectan las interacciones no-covalentes, responsables de la
estabilización de la estructura, así como la relación de dicha
estructura con el solvente acuoso.
› Pueden ocurrir modificaciones conformacionales debidas a cambios
térmicos, por tratamientos con agentes que forman puentes de
hidrógeno (urea y el cloruro de guanidinio), cambios de pH, la
aplicación de detergentes, cambios en la fuerza iónica por adición
de sales, presencia de solventes orgánicos, o bien, la agitación.
4. Desnaturalización
› Es común relacionar la desnaturalización con daños a la proteína, ya
que pueden perderse funciones fisiológicas o actividad enzimática.
› La desnaturalización puede ser deseable cuando se habla de elevar
la digestibilidad de las proteínas por cocción o por la
desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes en las
leguminosas.
› Las interacciones hidrofóbicas se refuerzan conforme se eleva la
temperatura por arriba de los 60 y 70°C, las otras interacciones no-
covalentes se debilitan y la entropía conformacional va disminuyendo
al irse desordenando la cadena polipeptídica.
5. Propiedades funcionales de las proteínas
› La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad,
nutricional o no, que interviene en su utilización.
› Este comportamiento depende de las propiedades físicas y químicas
que se afectan durante el procesamiento, almacenamiento,
preparación y consumo del alimento.
› Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como
ingredientes en alimentos, aunque generalmente se incorporan en
mezclas complejas.
› Las características sensoriales resultan de más importancia para el
consumidor que el valor nutricional, el que frecuentemente se altera
para lograr buenas cualidades organolépticas, como textura, sabor,
color y apariencia.
5. Propiedades funcionales de las proteínas
› Los productos de panadería, donde la viscosidad y la capacidad de
formar pastas se relacionan justamente con las propiedades de las
proteínas del gluten de trigo.
› Las características de textura y suculencia de los productos cárnicos
son dependientes de las proteínas musculares (actina, miosina,
actinomiosina y proteínas de la carne solubles en agua).
› La textura y las propiedades de cuajado de los productos lácteos se
deben a la estructura coloidal de las micelas de caseína.
› La estructura de algunos pasteles y las propiedades espumantes de
algunos postres o productos de confitería dependen de las
propiedades de espumado y gelificación de las proteínas de la clara
de huevo.
6. Proteínas en algunos alimentos
› Las proteínas desempeñan varios papeles en los sistemas
alimenticios al formar parte de estructuras que se ingieren como
tales, o al usarse como ingredientes, aditivos (catalizadores,
conservadores, agentes ligantes, emulsificantes, para la formación
de películas), así como por sus propiedades funcionales.
› Las proteínas resultan útiles tanto en forma nativa como modificada
por tratamientos químicos o enzimáticos.
› En el mercado se busca constantemente la incorporación de nuevas
fuentes de proteína, y su introducción dependerá de aspectos de
inocuidad y el costo/beneficio de la explotación de las mismas.
› Los productos animales considerados como fuentes de proteínas
son el huevo, la leche y la carne de diversas especies.
6. Proteínas en algunos alimentos
6. Proteínas en algunos alimentos
› La gelatina es una proteína derivada de la hidrólisis selectiva del
colágeno, que es el componente orgánico más abundante en huesos
y piel de mamíferos, que tiene aplicaciones en alimentos, farmacia y
adhesivos, para lo que se requieren diferentes grados de calidad y
pureza. Se puede elaborar a partir de restos de pollo, o de ganado
bovino o porcino.
› El contenido de proteínas de los peces es muy variable; va de 12 a
23% (base húmeda) y están distribuidas como sigue: de 70 a 80%
son globulinas, de 10 a 20% son albúminas y de 2 a 4% son
queratinas y colágena.
› Las proteínas lácteas se agrupan en dos grandes conjuntos: las
caseínas (80%) y las proteínas del suero (20%).
6. Proteínas en algunos alimentos