IDENTIFICACION DE PROTEINAS Y ENZIMAS

Fundamentos de biología
Amelia Cristina Soto Falon

Paula Rodríguez Vega

María Ramos Sánchez
Darledys Reyes Camargo
Carolina Cogollo Guzmán
Daniel Ledesma

Universidad de Córdoba
Facultad en ciencias de la salud
Tecnología en regencia de farmacia
1 semestre
Montería – Córdoba
 INTRODUCCIÓN

Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas
polipeptídicas. Aceleran la velocidad de las reacciones químicas, participando
en su mecanismo, pero sin sufrir un cambio químico permanente. También
influyen sobre el rendimiento, ya que aseguran que todo el reactivo se
transforme en producto y que no aparezcan productos secundarios. Las
enzimas actúan sobre sustancias llamadas sustratos, que es la molécula que
se va a transformar, son altamente específicas, variando su actividad con la
modificación del pH, la temperatura, concentraciones de enzima y sustrato;
estas pueden ser inhibidas por sustancias llamadas venenos enzimáticos.
Durante la práctica se tratará de poner de manifiesto alguno de los factores que
afectan la actividad enzimática

OBJETIVOS

• Interpretar con claridad los mecanismos subyacentes de la acción

enzimática sobre sustratos específicos.
• Analizar los mecanismos subyacentes de la actividad de la catalasa en
tejido animal y vegetal
MATERIAL
 3 pinzas para sujetar tubos de ensayo
 Solución de almidón al 1%
 Saliva
 Lugol en frasco gotero
 1 docena de tubos de ensayo, resistentes al calor
 Pastillas de cuajo renina
 HCI al 10%
 30 CC. De leche
 1 huevo*(solución de clara al 5% y solución de yema al 5%)
 Gelatina sin sabor (solución de gelatina al 5%)
 Solución de CuSO4 al 1 %
 Solución de NaOH concentrado
 100ml de HCI al 50%
 4 pipetas de Pasteur
 4 pipetas de 5ml
 Guantes descartables
 4 cajas de Petri
 Papa, rábano, espinaca y zanahoria
 Agua oxigenada (peróxido de hidrogeno)
 Trozo de hígado, riñón, corazón y carne de res
 Semillas de papaya
 Jamón
 Hojas de afeitar (dos)
DETERMINACIÓN CUALITATIVA DE LA PRESENCIA DE PROTEÍNAS
PROCEDIMIENTO:

Procedimiento 1
Enumere 4 tubos de ensayo, adicione materiales como sigue:
1. Tubo No. 1: 3 ml de solución de yema de huevo.
2. Tubo No. 2: 3 ml de solución de clara de huevo
3. Tubo No. 3: 3 ml de solución de gelatina.
4. Tubo No. 4: 3 ml de leche

Agregue en cada tubo 1 ml de la solución de sulfato de cobre + 2 ml de

Hidróxido de sodio concentrado (Reactivo de Biuret) Agite los tubos hasta que
se produzca una coloración violeta o púrpura, color que indica que la prueba es
positiva. Observe, anote y explique los resultados

Se procede a agregar los reactivos en cada una de las muestras 1 ml de la

solución de sulfato de cobre + 2 ml de Hidróxido de sodio concentrado
(Reactivo de Biuret)
resultados obtenidos

solucion de yema

albumina
La grenetina o gelatina y la albumina: En si son proteínas por lo que son los
ejemplos de la coloración d
el reactivo

Solucion de yema: Es de este color amarillo debido a su yema pero es rico en

proteinas

La leche : Da este color el cual nos indica la presencia de proteinas

Procedimiento 2.

En un Beaker agrega la clara de huevo, añade 10 ml de ácido clorhídrico

diluido y observa la coagulación de las proteínas encontradas en la clara de
huevo (se forma un sólido blanco).
Procedimiento 2.
En un Beaker agrega la clara de huevo, añade 10 ml de ácido clorhídrico
diluido y observa la coagulación de las proteínas encontradas en la clara de
huevo (se forma un sólido blanco)

Preguntas de discusión
1. Indique las principales características estructurales y funcionales de las
proteínas

Estructura primaria de la proteína: Las proteínas se componen de una

cadena larga de aminoácidos. Incluso con un número limitado de
monómeros del aminoácido - hay solamente 20 aminoácidos común -
vistos en el cuerpo humano - pueden ser arregladas en un gran número
de maneras de alterar la estructura y la función tridimensionales de la
proteína. La secuencia simple de la proteína se conoce como su
estructura primaria.

Estructura secundaria de la proteína: La estructura secundaria de la

proteína depende de las acciones recíprocas locales entre las partes de
una cadena de la proteína, que puede afectar al plegamiento y a la
forma tridimensional de la proteína. Hay dos elementos principales que
pueden alterar la estructura secundaria:

• α-hélice: Los grupos del N-H en la espina dorsal forman una

ligazón de hidrógeno con el grupo de C=O del aminoácido 4 residuos
anterior en la hélice.
• hoja β-plisada: Grupos del N-H en la espina dorsal de las
ligazones de un del cabo hidrógeno de la forma con los grupos de C=O
en la espina dorsal de un cabo completo extendido al lado de él.

Estructura terciaria: La estructura terciaria de proteínas refiere a la forma

tridimensional total, después de las acciones recíprocas secundarias.
 Éstos incluyen la influencia de los grupos polares, no polares, ácidos, y
básicos de R que existen en la proteína.

Proteína cuaternaria: La estructura cuaternaria de la proteína refiere a la

orientación y a la ordenación de subunidades en proteínas con las multi-
subunidades. Esto es solamente relevante para las proteínas con las
cadenas múltiples del polipéptido.

Funciones de la proteína
Las proteínas desempeñan un papel importante en muchos procesos
biológicos y funciones cruciales. Son muy versátiles y tienen muchas
diversas funciones en la carrocería, según lo enlistado abajo:

• Actúe como catalizadores

• Transporte otras moléculas
• Salve otras moléculas
• Proporcione el apoyo mecánico
• Ofrezca la protección inmune
• Genere el movimiento
• Transmita los impulsos de nervio
• Controle el incremento y la diferenciación de la célula
•
El fragmento al cual la estructura de proteínas tiene un impacto en su
función es mostrado por el efecto de cambios en la estructura de una
proteína. Cualquier cambio a una proteína en cualquier nivel estructural,
incluyendo cambios ligeros en el plegamiento y la forma de la proteína,
puede hacerla no funcional.

2. Señale la importancia de la estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria, en la determinación de las propiedades funcionales de las
proteínas.
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia
de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante
un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos
por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la
coplanarias de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de
niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia
de la información del material genético: Cuando se produce la traducción
del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína.
Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más
que el orden de aminoácidos que la conforman.
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace covalente,
sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura
secundaria: - Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran
los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros
beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria
desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada
beta).
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice alfa están dispuestos en una estructura
helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido
supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos alfa de dos
aminoácidos contiguos están separados por 1.5 Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de
la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas
hacia el exterior de la hélice.6
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno
con el grupo carboxilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido
(n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el
enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de
hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Está dentro de los
niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una
de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la
opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una
ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las
cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano
de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear
un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina. 7
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir,
cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la
disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van
dar Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos
de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
la estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades
distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian
entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una
proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un dar, si
los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Ángulos de rotación y representaciones de Ramachandran[editar]

Ángulos de rotación en la cadena peptídica. La convención de la dirección de
rotación positiva se muestra por el sentido de la flecha.
En una cadena polipeptídica, se definen dos enlaces del armazón capaces de
rotar: uno es el enlace entre el nitrógeno y el C α, y el otro el enlace entre el Cα y
el carbono del grupo carbonilo. Ambos definen dos ángulos de rotación:

 El ángulo de rotación φ, definido por los átomos CO-NH-Cα-CO; el

primer y el último carbono de la secuencia pertenecen a dos aminoácidos
consecutivos.
 El ángulo de rotación ψ, definido por los átomos NH-Cα-CO-NH; los dos
nitrógenos en esta secuencia pertenecen a dos aminoácidos consecutivos.
La orientación del eje de giro considerada positiva por convención se muestra
en la imagen; corresponde a la propia de las agujas del reloj. 3
Existen dos excepciones en los aminoácidos que se representan en estos
diagramas: la glicina, carente de un sustituyente, y la prolina, cíclica debido a la
tenencia de una estructura tipo pirrol, no cumplen los requisitos requeridos para
una representación convencional8

Diagrama de Ramachandran de una proteína. Las zonas energéticamente

favorables son representadas mediante contornos coloreados. Cada
aminoácido está representado mediante un punto rojo. Se marcan con cruces
las glicinas, carentes de cadena lateral.
Se puede describir, por tanto, la conformación del armazón de cualquier
residuo concreto de una proteína especificando estos dos ángulos.3 Con estos
dos parámetros podemos describir la conformación de dicho residuo en un
mapa mediante un punto, con coordenadas φ y ψ. Para determinados tipos de
estructura secundaria, como la hélice alfa, todos los residuos comparten dichos
ángulos, por lo que un punto en el mapa en determinada posición puede
describir una estructura secundaria. Estos mapas,
denominados representaciones de Ramachandran, por el bioquímico G. N.
Ramachandran9 que los usó por ampliamente en [1963], permiten deducir
dichas conformaciones.3

3. ¿Cuál es el fundamento de la reacción de Biuret?

El Reactivo de Biuret indica la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros

compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición
desconocida. ... El reactivo cambia a violeta en presencia de proteínas, y vira a
rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta.

4. ¿Cuáles son las patologías relacionadas con el aumento o disminución de

proteínas a nivel plasmático?

ACTIVIDAD DE LA AMILASA

Calentar x 3 minutos
¿Por qué razón calienta la saliva del tubo B?

Para inactivar la acción enzimática.

¿Por qué se hace necesario esperar cinco minutos para observar los
resultados?

Se debe esperar 5 minutos para que el reactivo surja efecto en la reacción

 INTRODUCCIÓN

Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas
polipeptídicas. Aceleran la velocidad de las reacciones químicas, participando
en su mecanismo, pero sin sufrir un cambio químico permanente. También
influyen sobre el rendimiento, ya que aseguran que todo el reactivo se
transforme en producto y que no aparezcan productos secundarios. Las
enzimas actúan sobre sustancias llamadas sustratos, que es la molécula que
se va a transformar, son altamente específicas, variando su actividad con la
modificación del pH, la temperatura, concentraciones de enzima y sustrato;
estas pueden ser inhibidas por sustancias llamadas venenos enzimáticos.
Durante la práctica se tratará de poner de manifiesto alguno de los factores que
afectan la actividad enzimática

OBJETIVOS

• Interpretar con claridad los mecanismos subyacentes de la acción

enzimática sobre sustratos específicos.
• Analizar los mecanismos subyacentes de la actividad de la catalasa en
tejido animal y vegetal

ACCION DE LA RENINA EN LA CASEINA DE LA LECHE

Acción de la renina sobre la leche

1.se disuelve ¼ de pastilla de cuajo (renina) en 25 ml de agua destilada.

2.Numere 3 tubos de ensayo (1,2,3)

3. En el tubo # 1 coloque 5 ml de leche.

 4. En el tubo # 2 coloque 5 ml de leche más 2 gotas de HCl al 10%

5. Agregue 10 gotas de solución de renina a cada tubo numerado.

6. En el tubo # 3 coloque 5 ml de leche y agregue 1ml de renina previamente
calentada.
Leche + renina

Leche + renina calentada

 Numero de tubos Descripción de observaciones
1)leche + renina Después de haber dejado unas horas el experimento la
leche se cortó levemente, y que su consistencia nos es
el todo sólido y observando el recipiente en el fondo
queda la mínima capa de leche cuajada
2)leche + renina Al agregarle HCL y renina se observa que la actividad de
+HCI) la enzima se acelera, haciendo que la leche se corte en
un periodo de tiempo más corto con respecto al tubo 1

3)leche + renina Leche + renina calentada

calentada
En el recipiente podemos observar que la leche se cortó,
pero no cuajo ya que no se dividió el agua de la leche,
se pueden leves grumitos y en el fondo una consistencia
espesa.

¿Cuál es la función del HCl en la reacción?

Es muy corrosivo y ácido. Se emplea comúnmente como reactivo químico y se
trata de un ácido fuerte que se disocia completamente en disolución acuosa.
Una disolución concentrada de ácido clorhídrico tiene un pH de menos de 1;
una disolución de HCl 1 M da un pH de0.
El clorhídrico se utiliza sobre todo como ácido barato fuerte y volátil. El uso más
conocido es el de desincrustante para eliminar residuos de caliza (carbonato
cálcico: CaCO3). En esta aplicación se transforma el carbonato cálcico en
cloruro cálcico más soluble y se liberan dióxido de carbono (CO2) y agua.
PROCEDIMIENTO:
Para poder estimar la velocidad de reacción considere una escala entre 0 y 5
(O = no hay reacción, 1 = muy lento, 5 = muy rápido). Registre los datos en una
tabla.

A. Actividad de la Catalasa de Tejido Vegetal sobre Agua Oxigenada.

1. Haga un corte fino de rábano, uno de papa, uno de zanahoria, una porción
de espinaca cuyas dimensiones sean iguales, colóquelos cada uno en diferente
vidrio de reloj. Agregue tres gotas de H2O2.

Porcion de espinaca

¿Qué se observa?

No hubo actividad de la enzima

catalasa en el tejido vegetal de la
espinaca
 Porción de zanahoria
Se le agregan las 3 gotas de H2O2

¿Qué se observa?
Aquí se presenta actividad de
catalasa en este tejido ya que
muestra la reacción que ocurre
liberando oxigeno lo cual lo indica
las burbujas que allí se
encuentran

Porción de papa
Se procede a agregar 3 gotas de
H2O2

¿Qué se observa?
Observamos la enzima catalasa lo cual
cataliza la reacción de descomposición del
H2O2 en hidrogeno y oxígeno.
2.Haga un corte fino de rábano, uno de papa, uno de zanahoria, una porción de
espinaca macerada, cuyas dimensiones sean iguales, colóquelos cada uno en
diferente vidrio de reloj. Colóquelos en el calentador hasta cocinarlos espere 1
minuto y 3 de H2O2. ¿Qué ocurre en la actividad de la enzima?

Se cocino la papa y la zanahoria posterior a

ello se espera 1 minuto

Se le
agregan las 3
gotas de
H2O2
¿Qué
sucedió?
No hubo reacción ¿Por qué? Ya no hace
reacción porque se desnaturalizo
el tejido vegetal

B. Actividad de la Catalasa de tejidos animales sobre Agua Oxigenada.

1. Hacer un corte fino de tejido hepático, renal, cardiaco y muscular cuyas

dimensiones sean iguales, colóquelos sobre diferentes vidrios de reloj, agregue
tres gotas de agua oxigenada.

¿Qué deduce?

Tejido renal
Sin las gotas de H2O2
 ¿Qué deduce?
Aquí se procede a agregar las gotas del
H2O2, y la reacción ocurrió de forma
muy rápida porque hay una mayor
concentración de esta enzima en el
tejido renal, por lo cual al agregar el
peróxido ella empezó a descomponerlo
en hidrogeno de agua y oxígeno.

Tejido cardiaco
Se procede a agregar las 3 gotas de
H2O2

como logramos observar anteriormente en el

proceso, las burbujas de oxígeno aparecieron de
forma inmediata lo cual nos indica la
concentración de la catalasa en este tejido
cardiaco y la enzima hace el proceso de
catalizacion

Tejido hepático
Se procede a agregar las 3 gotas de H2O2
 lo que aquí ocurrió fue un poco mas lento por
lo que deduzco que la catalasa no esta tan
concentrada como en los tejidos anteriores,
pero logra hacer el proceso de catalizacion y
´procede a hidrogenar en agua y oxigeno

2.Hacer un corte fino de tejido hepático, renal,

cardiaco y muscular, cuyas dimensiones sean
iguales, colóquelos sobre diferentes vidrios de
reloj, Colóquelos en el calentador hasta
cocinarlos espere 1 minuto y 3 de H2O2.
¿Qué ocurre en la actividad de la enzima?

se cocino el tejido renal y se esperó

1 minuto

Se procedió a agregarle las 3 gotas de H2O2 y cómo podemos ver no hubo

reacción de parte de la catalasa ya que este tejido se ha desnaturalizado
VI. PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS
1. ¿Qué cambios pueden sufrir, en relación a la estructura química y el
número inicial de moléculas, el sustrato y la enzima en una reacción
enzimática?
El sustrato tiende a disminuir su concentración ya que es modificado por la
enzima, esta suele permanecer constante ya que solo actúa como catalizador.
El número de enzimas permanece igual, lo que hace que la enzima es acelerar
la velocidad en la que el sustrato se vuelve producto, así que el sustrato
disminuye hasta llegar a un equilibrio.

2. Si usted hace reaccionar la amilasa con el almidón y espera hasta que

termine la reacción. ¿Cómo comprobaría que la enzima no ha sufrido
alteración catalítica?

3. Cite cinco ejemplos de enzimas con sus sustratos respectivos

1. Maltasa hidroliza la maltosa (sustrato)en dos unidades de glucosa (producto)
Hidrolizar: romper enlaces con participación del agua, por lo tanto, la Maltasa
es una hidrolasa, se encuentra en el intestino delgado.

2. Amilasa (hidrolasa): la alfa amilasa actúa sobre los enlaces de las unidades
de glucosa que componen el almidón, sustrato el almidón -------> unidades
libres de glucosa.

3. Catalasa es una oxidasa, descompone el peróxido de hidrógeno en agua y

oxígeno2
H2O2 ----------> 2H2O + O2 Se encuentra en los glóbulos rojos.

4. Fosforilasas enzimas que agregan grupos fosfato a una molécula ADP + Pi +

energía -------> ATP

5. Lipasas rompen enlaces ésteres grasas --------> ácidos grasos + glicerol

4. Explique ¿Qué factores influyen sobre la catálisis enzimática y cómo lo
hacen?
La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como
temperatura, pH y concentración.

• Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una

reacción, y bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo,
temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima
pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.
• pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de
este rango hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH
extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima.
• Concentración de la enzima: aumentar la concentración de la enzima
acelerará la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual
unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de
acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales se
puedan unir.
• Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato
también aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una
vez que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de
sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las
enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima
capacidad.

5. ¿En qué consiste el complejo enzima sustrato?

Fedra o enzima-trato es la estructura que se forma de la unión de
una enzima con un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima).
Algunas proteína o minerales tienen la capacidad de modificarlos ligandos a los
cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su
función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio
químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una
eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta
aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de
la energía de activación de la reacción.
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen
lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para
nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y
reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el
lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de
este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto
decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo
gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la
enzima de manera tal que este no cambia su forma. (El sustrato seria la llave y
la enzima o centro activo la cerradura en este símil).
Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de
la enzima, pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando
un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se
une a este para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la
misma especificidad como en el enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la
enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.

6. ¿Qué son enzimas alexitéricas y cuál es su papel en la homeostasis

celular? ¿Qué gas se libera por acción de la catalasa?

Una enzima alostérica tiene dos sitios de unión: uno para su(s) sustrato(s) —el
centro activo— y otro para otra molécula o "efector" —el sitio alostérico—.

En ausencia de la molécula efectora, la enzima cataliza la conversión del

sustrato en producto(s). Pero cuando a la enzima se le une el efector, altera su
conformación de forma que se modifica su actividad catalítica, y la
transformación del sustrato se hace menos eficaz (es así en este ejemplo de
"efector negativo"; en otros casos, el efector aumenta la eficacia de la enzima
para catalizar la conversión del sustrato: "efectores positivos").

La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos

fundamentales, entre los que se incluyen la señalización celular y la regulación
del metabolismo. ... Esto permite que las enzimas más alostéricas varíen
mucho su actividad catalítica en respuesta a pequeños cambios en la
concentración del efector.
La acción de la catalasa libera un gas llamada (oxígeno).

7. ¿Cuál es la diferencia en la intensidad de burbujeo entre los trozos de

muestra cortada en cuadritos y la muestra triturada? ¿Por qué?

Los trozos de muestras más grandes son precipitados en centrifugaciones de

poca fuerza (tiene un burbujeo lento).

Los trozos de muestra más pequeños permanecen en el líquido sobrenadante y

requieren más fuerza (su burbujeo es acelerado)
8. ¿Qué efecto tiene hervir el agua con las muestras?

Los efectos que se obtienen al hervir el agua con la muestra, es el cambio de

color del agua y calcinación de las muestras.

9. ¿Qué ocurre cuando se añade catalasa al sobrenadante? ¿Por qué?

La enzima actúa convirtiendo el agua oxigenada o peróxido de hidrógeno, de

esta forma liberando oxigeno o burbujas, pero como en este caso se somete el
hígado que posee la catalasa a ebullición, la temperatura desnaturaliza la
enzima cambiando su estructura e inactivándola, por eso cuando se le añade
agua oxigena, simplemente no pasa nada.

10. De acuerdo a los experimentos realizados, ¿en qué condiciones

trabaja en forma óptima la catalasa?

Su función consiste en neutralizar la producción de especies reactivas de

oxígeno. Dentro de los peroxisomas aportan potencial para la Beta oxidación
de lípidos. Esta enzima también también se encuentra en el citoplasma de
células con acción fagocitada, para proteger sus estructuras de los productos
del estallido respiratorio.

11. Investigue sobre la acatalasemia: ¿Qué tipo de deficiencia es?, ¿en

qué poblaciones se presenta?, causas, consecuencias.

Es un trastorno congénito poco frecuente resultante de una deficiencia en la

catalasa eritrocitaria, enzima que cataliza la descomposición del peróxido de
hidrógeno.

La acatalasemia representa un desorden genético muy raro con una frecuencia

estimada de 1 en 31.250 de individuos en la población en general. Según
diversos estudios epidemiológicos, la incidencia de este desorden es 1 en
12.500 personas en Japón, 1 en 25.000 personas en Suiza, y 1 en 20.000
personas en Hungría.

Está causada por una mutación en la parte reguladora del gen CAT, lo que
ocasiona una disminución o una menor actividad de la síntesis de la enzima
catalasa, enzima que tiene como función, entre otras, la reducción del agua
oxigenada producida en el organismo como defensa contra una invasión
microbiana.

Una de las consecuencias de la enfermedad de Takahara son infecciones de la

boca (encías y amígdalas) con ulceraciones y gangrena que pueden ser graves
y recurrentes ocasionando desde una enfermedad periodontal prematura hasta,
en casos severos, la destrucción gangrenosa de los procesos alveolares con
pérdida masiva de dientes e inclusive afectar los maxilares y las partes blandas
que los cubre.
CONCLUSIÓN
Del análisis de los resultados de laboratorio se pudo determinar que la
temperatura es un factor determinante en las reacciones enzimáticas, porque
acelera o retarda la acción de las enzimas, lo que se evidencia con la
producción de burbujas. Por otra parte, la catalasa funciona correctamente,
debe tener un PH neutro y a temperatura ambiente, sin embargo, al disminuir la
temperatura, los choques entre las moléculas disminuyen también.

BIBLIOGRAFÍA

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Edición. Ediciones Omega. Principios de Bioquímica (2001) Albert L.

Lehninger, David L. Nelson; Michael Moix. (1997) (2ª y 3ª edición). Moix

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