Aminoácidos y proteínas

Funciones
1. Transporte
2. Estructura
3. Catálisis
4. Movimiento
5. Regulación y señalización
Composición

Todos tienen grupos OH

La cisteína puede formar puentes disulfuro con otras
cisteínas

La cadena lateral es la que permite diferenciar los

aminoácidos y clasificarlos

G es el aminoácido más pequeño y a excepción de G

(que su cadena lateral es H) todos producen
isómeros
M y C contiene azufre

Clasificaciones

Los esenciales no pueden ser sintetizados por el

cuerpo
Aminoácidos modificados: Se dan después de las
síntesis proteicas, provienen de los aminoácidos
básicos pero se agregan grupos que dan funciones
específicas

Cadenas laterales son cadenas de C

 pI: punto isoeléctrico

pI=zwitterion

Son considerados anfóteros NH3 es la parte básica y

COOH la ácida
Cuando la carga neta es 0, son zwitteriones

Depende del si el grupo amino va a la derecha (D) o a

la izquierda (L). En la naturaleza es más común hallar
los L
 Al interior de la hélice
queda lo apolar y por fuera
la parte polar
Ejem de proteínas con α -
hélices: miosina,
hemoglobina, betalamina

Láminas β: Estabilizadas con puentes de H, si las

cadenas van en la misma dirección son paralelas y en
sentido opuesto son antiparalelas
Péptidos: polímeros de aminoácidos

Enlace peptídico: Enlace covalente

Oligo: 10, péptidos:100, pretinas: >100

Estructura
Primaria: Secuencia de los aminoácidos, número de
AA y el orden en el que se enlazan. Ejem: Hepatitis B =
149 AA, VIH = 151AA
Mutaciones: Conservadas: Se cambia un
aminoácido por uno químicamente similar, no
afecta mucho
Patología molecular: se cambian aminoácidos
invariables que son esenciales para la función
Secundaria:

α – hélices: Sus giros se estabilizan por puentes de Muchos giros beta se producen por la presencia de una
H, y hay 3.6 residuos por cada giro. Al interior de la prolina que puede romper un enlace
hélice queda lo apolar y por fuera la parte polar
Terciaria: Forma tridimensional general de las
proteínas. Se dan por diferentes interacciones
moleculares
Estructural: Histonas
Defensa: trombina, fibrinógenos
Propiedades de las proteínas
Especificidad: Arboles filogénicos por similitud entre
secuencias de AA de diferentes especies
Desnaturalización: Por cambios de pH o T. Algunas se
pueden renaturalizar

Cuaternaria: Asociación proteína- proteínas. Ejem: la

hemoglobina es un tetrámero. Pueden ser dímeros,
trímeros o tetrámeros. Tienen un peso molecular de
>50000 Daltons
Clasificación de las proteínas
Por estructura
Simples: Conformada sólo por aminoácidos
Conjugas (grupo prostético): Incluye gluco, lipo,
nucluo o metaloproteínas

La absorción de aminoácidos se da por transporte

activo, los péptidos más pequeños se absorben por
pinocitosis

Ejemplos
Transporte: Hemoglobina