Recopilación de preguntas del primer
une el sustrato
parcial
1-Principal amortiguador en sangre
Bicarbonato (H2CO3) extracelular.
2- Identificar un par tampón
Acido Acetico y Acetato (CH3-COOH) y (CH3-
COO-)
3-Ejemplos de estructuras secundarias.
Helices Alfa, Laminas Bet y Giros Beta.
5- Que tipo de enlaces potencian la solubilidad de
las proteínas
Los Enlaces de Hidrogeno
16- Que es un sitio activo, identificar el complejo E-
S.
Es la bolsa o hendidura especial donde el sustrato
se una a la enzima, y que participa en la catálisis
43- Paciente con trastorno obstructivo respiratorio
qe debemos elevar en el eritrocito para qe de
manera compensatoria pueda reducir la afinidad de
la hemoglobina por el Oxigeno?
2,3 bifosfoglicerato
44- Paciente con disnea y color azul en la piel. Su
sangre es color chocolate qe tendra ?
Metahemoglobinemia
45 - Causa de las talasemias?
Desequilibrio de síntesis en las cadenas de
globina
46- Carencia nutricional de ácido ascórbico se
caracteriza por sangrados de encía
Hidroxilacion de lisina y prolina
49- Mujer no respira nego el uso de CIGARROS
(adriana) . Qe carece ?
A1- antitripsina
50- Funcion escencial de las enzimas
Son especificas por las reacciones qe catalizan (
aceleran una reacción)
51- Como se llama el sitio de la enzima donde se
Sitio activo
53- Paciente llevado al hospital tras llevar horas
prensado a su automovil
Incremento de creatin cinasas ck2. Cual delos
siguientes organos ?
CORAZON
57- Cual de los siguientes conceptos hace qe
corresponda correctamente con el peptido
mostrado abajo
Dis- cys- cys- glu- gla
El peptido es capaz de formar un enlace disulfuro
interno
58- Hombre con afectacion de capacitaciones
intelectuales.Perdida de memoria. Diagnostico de
Alzheimer .Causa?
Esta asociado con el acumulo de amilode
neurotoxico en el cerebro
63. Monóxido de carbono es un potente veneno
mitocondrial. Como afecta esto?
Bloquea a nivel del citocromo oxidasa PAG 73-76
Primer Parcial
1. ¿En donde esperarías encontrar las
cadenas laterales no polares de un
aminoácido en una concentración no polar?
En la parte externa de la proteína, en
interacción con la concentración.
2. ¿Cual es la diferencia entre la prolina y el
resto de los aminoácidos?
En que su cadena lateral y el N a-amino
forman una estructura anular rígida de cinco
miembros, tiene un grupo amino secundario
(antes que uno primario), es decir, un grupo
imino
3. ¿El enlace disulfuro caracteriza a que
aminoácido?
 Cistina (Enlace disulfuro entre dos
moléculas de cisteína)
4. Los aminoácidos con cadenas laterales
ácidas se caracterizan por donar protones a
un Ph fisiológico, mientras que los
aminoácidos con cadenas laterales polares
básicas se caracterizan por aceptar
protones a un Ph fisiológico.
5. ¿Por qué la glicina es ópticamente inactivo?
Porque su carbono a tiene dos sustitutos
hidrogeno.
6. ¿Cuál es la configuración de todos los
aminoácidos en las proteínas?
Su configuración es L-a-aminoácidos
7. ¿Cuál es la fórmula de Henderson-
Hasselbalch?
pH= pKa + log [A-]/ [HA]
8. ¿Qué encontramos con esta formula?
La relación cuantitativa entre el pH de la
disolución y la concentración de un acido
débil (HA) y su base conjugada (A-).
9. ¿Que es un tampón?
Una disolución que resiste el cambio de pH
después de la adición de un acido o una
base. Esta formado por una base o una sal
débil y el acido de esa base.
10. ¿A que le llamamos punto isoeléctrico?
Es el pH al cual un aminoácido es
eléctricamente neutro, es decir, en el que la
suma de las cargas positivas es igual a la
suma de las cargas negativas.
11. ¿La aspirina un ÁCIDO DÉBIL NO
CARGADO puede o no puede atravesar las
membranas? Y ¿porque?
Si, por que al llegar al estomago no lo altera
y se hidroliza la llegar al intestino delgado
12. ¿Por qué la morfina también puede
penetrar las membranas?
13. ¿Qué es un enlace peptídico? ¿Qué grupos
une?
Uniones amida entre el grupo a-carboxilo
de un aminoácido y el grupo a-amino de
otro.
14. Diferencias entre las estructuras de las
proteínas (primaria, secundaria , terciaria y
cuaternaria)
Primaria- secuencia de aminoácidos lineal.,
secundaria- distribución regular de los
aminoácidos cercanos entre si en la
estructura primaria., terciaria- la forma
tridimensional de la cadena plegada.,
cuaternaria- distribución de múltiples
subunidades polipeptídicas en la proteína
15. ¿Qué es una hélice a?
Es una estructura espiral que consiste en
un esqueleto peptídico enrollado, en el cual
las cadenas laterales de los aminoácidos
componentes se extienden hacia afuera del
eje central para evitar interferir
estéricamente entre si.
16. ¿Qué tipo de enlace estabiliza a la hélice a?
Puentes de hidrogeno establecidos entre
los oxígenos carbonilo y los hidrógenos
amida.
17. ¿Qué aminoácido es capaz de retorcer una
hélice a?
Prolina
18. ¿Cuál es la diferencia entre una hélice a y
una lámina b?
A diferencia de las hélice a las laminas B
están compuestas por dos o mas cadenas
peptidicas que están casi completamente
extendidas
19. ¿Qué es un dominio?
Son las unidades funcionales y
estructurales tridimensionales
fundamentales en los polipéptidos.
20. Tipo de estructura proteica que se
caracteriza por presentar dominios?
Cadenas polipeptidicas.
21. Nombra algunos agentes desnaturalizantes
de las proteínas.
El calor, los disolventes orgánicos, la
mezcla mecánica, los ácidos o las bases
fuertes, los detergentes y los iones de
metales pesados como el plomo y el
mercurio.
22. ¿Nombre de las proteínas que ayudan a
mantener o a crear el plegamiento proteico?
Chaperonas
23. ¿Tipo de estructura que presenta la
hemoglobina?
Cuatro cadenas polipeptidicas (dos
cadenas a y dos cadenas B) que se
 mantienen juntas mediante enlaces no
covalentes.
24. ¿Qué es la amiloidosis?
El plegamiento anómalo de las proteínas
puede producirse de manera espontanea o
estar causado por una mutación en un gen
concreto que produce luego una proteína
alterada
25. ¿Qué es la prionosis?
Proteína prionica implicada como agente
causal de las encefalopatías espongiformes
transmisibles
26. ¿Que es lo que le confiere resistencia al
prion para no ser degradado?
La sustitución de hélices a por laminas B
27. Señala los dos componentes de la
hemoglobina
Agua y proteínas
28. ¿Cuántas cadenas polipeptídicas se
encuentran en la hemoglobina?
4(dos cadenas a y dos cadenas b)
29. Función de la Hemoglobina
Transportar oxigeno desde los pulmones a
los capilares de los tejidos.
30. La hemoglobina al unir las primeras
moléculas de O2, se vuelve más afin por el
O2 o no?
Si cada molécula de O2 que absorbe le da
la capacidad de aumentar su afinidad por
esta.
31. Cual es el punto del efecto Bohr en la
liberación del oxígeno de la hemoglobina.
El que la hemoglobina sea sometida a una
mayor presión parcial de CO2 o que el pH
se reduzca
32. ¿En los tejidos se encuentra un PH más
ácido o alcalino?
El pH no se encuentra ni muy acido ni muy
alcalino sus valores van de (ph. 6.5-7.7 )
33. ¿En los pulmones se encuentra un Ph más
ácido o alcalino?
Mas Alcalino (Ph 7.35-7.45)
34. ¿De donde proviene la 2,3 bifosfoglicerato?
Producto de la glucolisis del Eritrocito
35. ¿El 2,3 bifosfoglicerato disminuye o
aumenta la afinidad de la hemoglobina por
el O2?
Disminuye
36. ¿En caso de una hipoxia o anemia el 2,3
bifosfoglicerato, aumenta, reduce o se
queda igual?
Aumenta
37. ¿Causa de la anemia drepanocítica o
drepanocitosis?
Alteración de un solo nucleótido en el gen
de la globina B
38. Problema en las metahemoglobinemias?
La oxidación del componente hemo de la
hemoglobina al estado Férrico (Fe3+) forma
la metahemoglobina, que no puede unir
oxigeno
39. ¿Que son las talasemias?
Enfermedades hemolíticas hereditarias en
las cuales se produce un desequilibrio en la
síntesis de las cadenas de globina.
40. Señala las diferencias de las Talasemias a
yb
Tal a tiene reducida o ausente síntesis de
globina a, acumulación globina y
Tal b reducida o ausente síntesis de globina
b, acumulación de a2y2 y y4
41. ¿En las talasemias de tipo a la afinidad por
el O2 es alta o baja?
Alta
42. ¿Es importante en la estructura del
colágeno (helicoidal triple), ya que aumenta
al máximo la formación de enlaces
hidrógeno intercatenarios?
Si, pero la que aumenta la formación de
enlaces hidrogeno intercatenarios es la
Hidroxi prolina que estabiliza la estructura
del colágeno
43. Se destaca en el Síndrome de Ehers –
Danlos mutaciones en los genes para el
colágeno de que tipo?
Colágeno Fibrilar
44. ¿Tipo de osteoogénesis en la cual los
paciente mueren de hipoplasia pulmonar en
el útero, forma más grave de la
osteoogénesis?
Osteoogénesis imperfecta tipo II
(osteoogénesis imperfecta congénita)
45. ¿Diferencias entre la elastina y colágeno,
que elemento esta ausente totalmente y
que elemento esta presente en menor
medida?
 En la colágena contiene hidroxi prolina e
hidroxi lisina, y la elastina contiene hidroxi
prolina pero no hidroxi lisina.
46. ¿Quién segrega elastasa?
Neutrofilos activos y en degeneración
47. ¿Papel de la a1 antitripsina con relación a
la elastasa y elastina?
Inhibir a la elastasa producida por los
neutrófilos para que no sea degradada la
elastina de las paredes alveolares así como
otras proteínas en diferentes tejidos.
48. ¿Cual sería el resultado de un defecto
genético de la a1 antitripsina?
(Podría inducir enfisema) (Podría inducir
cirrosis) (O ambas)
49. ¿Qué es una enzima?
Proteínas catalizadoras que aumentan la
velocidad de las reacciones sin
experimentar cambios en el proceso.
50. ¿Cual es la función de una enzima?
Canalizan selectivamente los reactantes
(sustratos) en vías útiles, aumentar la
rapidez de las reacciones químicas en el
cuerpo.
51. ¿Que es una holoenzima?
Enzima activa con su componente no
proteico.
52. ¿Que es el sitio activo de una enzima?
Bolsa o hendidura especial para crear el
complejo de unión enzima-sustrato.
53. Señala los 3 factores que afectan la
velocidad de reacción de una enzima.
Cambios en la concentración del sustrato,
temperatura y pH
54. Que es una inhibición competitiva de una
enzima
Cuando el inhibidor se une de una manera
reversible al mismo sitio activo que
ocuparía normalmente el sustrato, por
consiguiente se compite con el sustrato por
el sitio.
55. Señale los cambios en el km, V. máx. y la
representación de lineweaver burk como
seria?
Se invierte aumentando la S, aumenta la
Km aparente para un sustrato determinado
y lineweaver burk la Vmax no se afecta
pero la Km aparentemente aumenta en
presencia del inhibidor competitivo por que
se acerca a cero desde un valor negativo.
56. ¿Que es una inhibición no competitiva de
una enzima?
Cuando el inhibidor y el sustrato se unen a
sitios diferentes de la enzima
57. Señala sus efectos sobre la V máx., Km y
cual seria su representación en el tipo de
lineweaver burk?
No puede evitarse aumentando la
concentración del sustrato, disminuyen la
Vmax aparente de la reacción, no
interfieren en la unión del sustrato ala
enzima, la enzima muestra la misma Km en
presencia o en ausencia del inhibidor no
competitivo y aparentemente la Vmax
disminuye en presencia de un inhibidor no
competitivo mientas que la Km no se
modifica
58. ¿Que enzima se busca en el plasma para
detectar un infarto al miocardio?
Creatina cinasa
59. ¿Cuales son los marcadores más recientes
del infarto al miocardio?
El incremento de la creatina cinasa, la
troponina T y la troponina I
60. ¿Cuantos Kcal/mol se liberan de la escisión
de un enlace fosfato?
-7.3 Kcal/mol
61. ¿Donde ocurre la cadena de transporte de
electrones
En la Membrana Mitocondrial
62. Nombra todos los componentes de la
reacción de la cadena de electrones
NADH, NADH deshidrogenasas, Coenzima
Q, citocromo b, citocromo a + a3 e
inhibidores específicos de sitio.
63. Cual es forma de transporte de ATP-ADP
Mediante transportadores especializados
para transportar el ADP+Pi desde el citosol,
donde el ATP se utiliza y se convierte en
ADP en muchas reacciones que requieren
energía, hacia el interior de la mitocondria,
donde el ATP puede volver a sintetizarse.
64. Forma de transporte de NADH?
Mecanismos de Lanzaderas
65. ¿Las mutaciones de ADNmit provocan la
neuropatía óptica de Leber?
Si se presenta perdida bilateral de la visión central
como resultado de una degeneración
neurorretiniana, que abarca la lesión del nervio
óptico.
PARCIAL 1 PREGUNTAS CON UNA BREVE
DESCRIPCION 
1. Conjunto de todas las reacciones de
bioquímicas que ocurren en un ser vivo.
Metabolismo
2. Biomoleculas en las cuales las células
guardan información genética.
ADN
3. Paciente con problemas sanguíneos. Tiene
cantidad de hemoglobina y presenta eritrocitos
más grandes de lo normal. (ANEMIA
MEGALOBLASTICA)
Acido Fólico y B12
4. ¿Cuál de los derivados de la vitamina A se
junta en el nucleo para el sustento de los
tejidos epiteliales? (RETINAL=VISION)
Acido Retinoico
5. El agua es capaz de solubilizar muchas
sustancias ya sean ionicas o polares.
¿Porque?
Porque el agua puede formar puentes de
hidrogeno entre ellas.
6. Una solución salina tiene una constitución
de cloruro de sodio… ¿? ¿?
Acumula agua y se lisan (SOLUCION
ISOTONICA= IGUAL DENTRO Y FUERA DE
LA CELULA, HIPOTONICA=MAS CANTIDAD
ADENTRO QUE AFUERA DE LA CELULA: SE
HINCHAN Y SE LISAN, SOLUCION
HIPERTONICA= MAS CANTIDAD
DESOLUTO AFUERA QUE ADENTRO DE LA
CELULA.)
7. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos tienen
una cadena lateral básica?
Histidina y Lisina. (TAMBIEN ARGININA)
8. Cadena lateral da rigidez. (RECUERDE
ESTRUCTURA ANULAR ES LA QUE DA
RIGIDEZ, GRUPO AMINO
SECUNDARIO<GRUPO IMINO>)
Prolina.
9. Aplicación de Henderson-Hasselback
Útil para predecir ph plasmático
NOTA: (SABER QUE ES UN TAMPON
<AMORTIGUADOR> Y PUNTO
ISOELECTRICO <ES EL PH AL CUAL UN
AMINOACIDO ES ELECTRICAMENTE
NEUTRO>)
10. Estructura primaria de la proteína.
Secuencia lineal de amino acidos juntos
medante enlaces pepetidicos.
NOTA: (EN ENLACE PEPTIDICO TIENE UN
CARÁCTER DE DOBLE ENLACE, ES DECIR,
ES MAS CORTO QUE UN ENLACE
SENCILLO ES RIGIDO Y PLANAR, NO
CARGADO PERO POLAR, CONFIGURACION
TRANS.)
NOTA: (IDENTIFICAR HELICES
ALFA<CADENA PEPTIDICA CUYAS
CADENAS LATERALES SE ENCUENTRAN
EXTENDIDAS HACIA AFUERA DEL EJE
CENTRAL>, LAMINAS BETA <A DIFERENCIA
DE LAS HELICES ALFA ESTAS ESTAN
COMPUESTAS POR 2 O MAS CADENAS
PEPTIDICAS>)
NOTA: (¿QUE ES UNA ESTRUCTURA
SUPERSECUNDARIA O MOTIVO? <SE
PRODUCEN NORMALMENTE POR
AMONTONAMIENTO DE LAS CADENAS
LATERALES DE ELEMENTOS
ESTRUCTURALES SECUNDARIOS
ADYACENTES>-LAMINAS BETA, HELICES
ALFA, ETC.)
NOTA: (¿QUE ES UN DOMINIO? <ES LA
UNIDAD FUNCIONAL Y ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL FUNDAMENTAL DE UN
POLIPEPTIDO>)
11. Numero considero de proteínas globulares
asociadas por enlaces covalentes. (NO
ENTENDI LA PREGUNTA :S)
Cuaternaria.
12. Desnaturalizacion de proteínas
Perdida de su función biológica.
(RECUERDEN QUE SU ESTRUCTURA
TERCIARIA Y SECUNDARIA SE
DESPLIEGAN Y SE DESORGANIZAN)
13. Plegamiento correcto de proteinas.
Chaperonas o Chaperoninas.
NOTA: (LAS HEMOPROTEINAS <SON UN
GRUPO DE PROTEINAS ESPECIALIZADAS
QUE CONTIENEN UN GRUPO HEMO COMO
GRUPO PROSTETICO ESTRECHAMENTE
UNIDOS>)
14. Aspecto fundamental de mioglobina.
(FUNCIONA COMO DEPÓSITO Y COMO
TRANSPORTADOR DE OXÍGENO)
Solo puede transportar un solo oxigeno a la
vez (A DIFERENCIAN DE LA HEMOGLOBINA
QUE PUEDE TRANSPORTAR 4 A LA VEZ
<MIOGLOBINA-SOLO UN GRUPO
HEMO><HEMOGLOBINA-4 GRUPOS
HEMO>)
NOTA: (Forma T: Forma desoxi o tensa.
Ambos dímeros entran en interacción por
enlaces iónicos y de hidrógeno. Es la forma
con baja afinidad por el oxígeno. Forma R:
Forma relajada. Se produce rotura de los
enlaces iónicos y de hidrógeno entre los
dímeros. Es la forma con afinidad alta por el
oxígeno.)
15. Interviene favoreciendo la disociación
(separan) del oxigeno de la hemoglobina.
Reducción de ph, aumento parcial de co2
(EFECTO BOHR)
NOTA: (LA CURVA DE DISOCIACION DEL
OXIGENO PARA LA MIOGLOBINA TIENE
UNA FORMA HIPERBOLICA, MIENTRAS
QUE LA CURVA DE LA HEMOGLOBINA ES
SIGMOIDEA)
NOTA: (LA FORMA DESOXI DE LA
HEMOGLOBINA TIENE UNA MAYOR
AFINIDAD POR LOS PROTONES QUE LA
FORMA OXI)
16. Tipo de hemoglobina con glucosa.
HB A1c
17. Paciente con trastorno obstructivo
respiratorio que debemos elevar en el eritrocito
para que de manera compensatoria pueda
reducir la afinidad de la hemoglobina por el
oxigeno.
2-3 bifosfoglicerato (DISMINUYE LA
AFINIDAD DE LA HEMOGLOBINA POR EL
OXIGENO)
NOTA: (LA DREPANOCITOSIS
<TRASTORNO CAUSADO POR LA
ALTERACION DE UN SOLO NUCLEOTIDO
EN EL GEN DE LA GLOBINA BETA><SE
CARACTERIZA POR EPISODIOS DE
DOLOR, ANEMIA HEMOLÍTICA CRÓNICA Y
SENSIBILIDAD A INFECCIONES><SE
CAMBIA GLUTAMATO POR VALINA> )
18. Paciente con disnea y color azul en la piel.
Su sangre es color chocolate. Diagnóstico.
Metahemoglobinemia
19. Causa de las Talasemias.
Desequilibrio de síntesis en las cadenas de
globina ALFA ó BETA.
NOTA: (COLAGENO<PROTEINA MÁS
ABUNDANTE EN EL ORGANISMO
HUMANO><3 CADENAS POLIPEPTIDICAS
ALFA><RICO EN PROLIA Y GLICINA><ES
UNA PROTEINA QUE FUNCIONA FUERA DE
LAS CELULAS>)
20. Carencia nutricional de acido ascórbico se
caracteriza por sangrados de encías.
Hidroxilación de lisina y Prolina.
NOTA: (SINDROME DE EHLERS-
DANLOS<COLAGENO TIPO III>)
21. Remiten al médico a un niño que piensan
que sufre maltrato físico. En las radiografías se
ven huesos blandos. Diagnóstico.
Osteogenesis Imperfecta (TIPO II<ES LA
MAS GRAVE><COLAGENO TIPO I>)
22. ¿Esta enfermedad esta remetida a que tipo
de colágeno?
Uno
NOTA: (LA ELASTINA NO CONTIENE
HIDROXILISINA A DIFERENCIA DEL
COLAGENO)
NOTA: (MUTACIONES EN LA PROTEINA
FIBRILINA-1 SON RESPONSABLES DEL
SINDROME DE MARFAN)
23. Mujer no respira negó el uso de cigarrillo.
¿Carencia de?
A1- antitripsina. (Inhibidor de la elastasa de los
neutrofilos)
24. Función esencial de las enzimas.
Son específicas por las reacciones que
catalizan
25. Como se llama el sitio de la enzima donde
se une el sustrato.
Sitio activo
NOTA: (HOLOENZIMA<LA ENZIMA ACTIVA
CON SU COMPONENTE NO PROTEICO>
APOENZIMA<LA ENZIMA INACTIVA SIN SU
COMPONENTE NO PROTEICO>)
NOTA: (ENERGIA LIBRE DE ACTIVACION
<ES LA DIFERENCIA ENTRE LA ENERGIA
ENTRE LA ENERGIA DE LOS
REACCIONANTES Y UN INTERMEDIARIO
DE ENERGIA ELEVADA QUE APARECE
DURANTE LA FORMACION DEL
PRODUCTO>)
26. Las enzimas encienden las reacciones que
catalizan debido a que…
disminuye la energía libre de activación que
ocupan las moléculas para superar el estado
de transición.
27. Característica de la ecuación de Michaelis-
Menden.
Refleja la afinidad de enzima por el sustrato
(LAS ENZIMAS QUE SIGUEN LA CINETICA
DE MICHAELIS-MENDEN MUESTRAN UNA
CURVA HIPERBOLICA, LAS ENZIMAS
ALOSTÉRICAS MUESTRAN UNA CURVA
SIGMOIDEA)
28. Importancia del Sitio alostérico?
Provee un sitio de regulación para la actividad
enzimática.
NOTA: (𝑘𝑚 = Afinidad de una enzima por el
sustrato
A 𝑘𝑚 pequeña, afinidad elevada por el
sustrato, porque se necesita una
concentración de sustrato para saturar la
mitad de la enzima
A 𝑘𝑚 elevada, afinidad baja por el sustrato,
porque se necesita una concentración
elevada de sustrato.)
NOTA: (INHIBICION COMPETITIVA: SE
PUEDE EVITAR AUMENTANDO EL
SUSTRATO, INTERFIEREN EN LA UNION
DEL SUTRATO A LA ENZIMA (=Vmax, +Km);
INHIBICION NO COMPETITIVA: NO SE
PUEDE EVITAR AUMENTANDO EL
SUSTRATO, NO INTERFIEREN EN LA
UNION DEL SUSTRATO A LA ENZIMA (-
Vmax, =Km).)
NOTA: (LAS ENZIMAS ALOSTERICAS
ESTAN REGULADAS POR EFECTORES,
QUE PUEDEN ALTERAR LA AFINIDAD DE
LA ENZIMA POR SUSTRATO O MODIFICAR
LA ACTIVIDAD CATALITICA DE LA ENZIMA,
EXISTEN EFECTORES HOMOTROPOS Y
HETEROTROPOS.)
29. ¿Cuál de los siguientes mecanismos
permite regular la actividad enzimática como
resultado en la cantidad presente de enzima
de una rx dada?
Inducción y represión. (EL AUMENTO
(inducción) O LA DISMINUCION (represión)
DE LA SINTESIS DE ENZIMAS induce una
alteración en la población total de sitios
activos.)
30. Paciente llevado al hospital tras llevar
horas prensado a su automóvil.
Incremento de creatin cinasas ck2. Cual de los
siguientes órganos?
Corazón
NOTA: (LA BIOENERGETICA DESCRIBE LA
TRANSFERENCIA Y LA UTILIZACION DE
ENERGIA EN LOS SISTEMAS BIOLOGICOS)
NOTA: (La entalpía (medida del cambio en el
contenido de calor de los reactantes y los
productos) y la entropía (una medida del
cambio de aleatoriedad o desorden de los
reactantes o productos) no pueden determinar
por sí solos si una reacción química tendrá
lugar, pero pueden usarse para definir una
tercer variable, la energía libre (G) que predice
la dirección en la que tendrá lugar
espontáneamente una reacción.)
31. Reacciones químicas con un delta G
negativo…
Ocurren de manera espontanea. (Hay una
pérdida de energía, exergónica)(Delta G
positivo ganancia de energía, endergónica)
32. Compuesto cuya hidrolisis que ocurre con
un delta G negativo y hace posible que… ¿?
¿?
ATP
NOTA: (LA HIDRÓLISIS DEL FOSTATO ES
DE APROX -7.3 Kcal/mol)
33. ¿Donde se encuentra la cadena de
trasporte de electrones?
Membrana Mitocondrial Interna (M.M.I.)
34. Monóxido de carbono es un potente
veneno mitocondrial. ¿Cómo afecta esto?
Bloquea a nivel del citocromo oxidasa.
NOTA: (HAY 5 COMPLEJOS EN LA M.M.I.
CADA UNO DEL 1 AL 4 CONTIENEN PARTE
DE LA CADENA DE TRANSPORTE DE
ELECTRONES, EL COMPLEJO 5 (ATP
SINTASA) CATALIZA LA SINTESIS DE ATP).
NOTA: (TODA OXIDACION VA
ACOMPAÑADA DE UNA REDUCCION)
NOTA: (CITOCROMO A+A3<ESTE
COMPLEJO DE CITOCROMOS ES EL ÚNICO
TRANSPORTADOR DE ELECTRONES EN EL
QUE EL HIERRO HEMO TIENE UN SITIO DE
COORDINACION DISPONIBLE QUE PUEDE
REACCIONAR DIRECTAMENTE CON EL
OXÍGENO MOLECULAR, Y POR ELLO SE
DENOMINA, CITOCROMO OXIDASA.)
35. Compuestos principales de electrones para
la cadena de transporte de electrones.
NADH + H y FADH
36. Cadena de transporte de electrones
Atraves de ella fluyen hasta el oxigeno los
electrones obtenidos de diferentes
combustibles metabólicos.
37. Efecto que tiene el gradiente de protones
generados…
Síntesis de ATP durante la cadena de
transporte.
NOTA: (LA OLIGOMICINA EVITA LA
FOSFORILACION DEL ADP A ATP.)
38. Cuál de los siguientes conceptos hace que
corresponda correctamente con el péptido
mostrado abajo… (CYSTEINA CONTIENE UN
ENLACE SULFHIDRILO EN SU CADENA
LATERAL)
Dis- cys- cys- glu-gla
El péptido es capaz de generar un enlace
disulfuro interno
39. Hombre con afectación de capacitaciones
intelectuales. Perdida de memoria. Diagnostico
con Alzheimer. ¿Causa?
Esta asociado con el acumulo de amiloide
neurotóxico en el cerebro.
NOTA: (Amiloidosis: Acumulación de proteínas
que consiste en láminas β (amiloides). Se ven
implicadas en enfermedades degenerativas
(Alzheimer, amiloidosis). Los amiloides son
neurotóxicos. Son escisiones proteolíticas de
la proteína precursora del amiloide (proteína
transmembranal que se expresa en la
superficie del cerebro y otros tejidos).Prionosis:
Prión, proteína infecciosa resistente a la
degradación proteolítica, tiende a formar
agregados insolubles de fibrillas. La clave para
volverse infecciosa radica en cambios de la
conformación tridimensional (se sustituyen
hélices α láminas β). Causan encefalopatías
espongiformes transmisibles (EET),
enfermedad de Creutzfeld –Jakob (en
humanos), tembladera de las ovejas y
encefalopatía espongiforme bovina del ganado
(enfermedad de las vacas locas).
40. Inhibidor competitivo…
Puede ser revertido e incrementado la
actividad del sustrato.
Preguntas de emi examen parcial (mtz_as)
 5- Que tipo de enlaces potencian la
solubilidad de las proteínas
Los Enlaces de Hidrogeno
 43- Paciente con trastorno obstructivo
respiratorio qe debemos elevar en el
eritrocito para qe de manera compensatoria
pueda reducir la afinidad de la hemoglobina
por el Oxigeno? 2,3 bifosfoglicerato
 A1- antitripsina.- Función y estructura.
Inhibe la elactasa.
 Un agente reductor es aquel que cede
electrones a un agente oxidante.
 Cadenas laterales no polares de un
aminoácido están hacia afuera.
 Chaperoninas ayudan al plegamiento.
 Al desnaturalizarse la proteína pierde su
función biológica.
 Ecuación Michaelis-Mendel.- Refleja la
afinidad de enzima por el sustrato.
 Donde se encuentra la cadena de
transporte de electrones.- Membrana de la
mitocondria interna.
 Proteínas globulares por enlaces no
covalentes.- Terciaria.
 Sorbitol.-ceguera.
 Mioglobina.- deposito para el oxigeno y
transportador de oxigeno que aumenta la
velocidad de transporte del oxígeno dentro
de la célula. Tiene mayor afinidad por el
oxigeno.
 Hemoglobina.- transporta 4 moléculas de
oxigeno. Es difícil la primera unión con
oxigeno pero sucesivamente es mas fácil.
PARCIAL 1.
 1. Conjunto de reacciones catalizadas por enzimas:
Metabolismo
 2. Biomoleculas que degradan mater

ial genético: ADN
 3. Aminoacidos que debido a su cadena R lateral pueden
donar protones: Aspartato y Glutamato
 4. Debido a su composición el agua tiene la capacidad
de disolver: Enlaces ionicos y covalentes
 5. Ecuacion de Henderson – Hassebalch: Disolucion de
acido débil y base conjugada en solución amortiguadora
 6. Vitamina que funciona como antioxidante: Vitamina E
 7. Reduccion de Lactato y Piruvato: Oxidoreductasa
 8. Una reacción se reduce cuando: Gana Electrones y
Hidrogeno
 9. Aspirina a ph del estomago puede absorverse mas
fácil: Sin carga
 10. Cual de los siguientes aminoácidos puede formar
puentes disulfuro de sus residuos: Cisteina
 11. Causa de las talasemias: Desequilibrio en la síntesis
de globina
 12. Como se estabilizan las cadenas hélice a: Puentes
de Hidrogeno
 13. Infarto al miocardio: Creatinina Cinasa CK2
 14. Forma activa de la vitamina A que funciona en el
nucleo de las células epiteliales “ojo”: Acido retinoico
 15. Eritrocitos en una solución salina: Se quedan igual
 16. Donde se encuentra el transporte de electrones:
Membrana mitocondrial interna
 17. Hemoglobina mas glucosa, diabetes: Hb A1c
 18. Cual es la causa de escorbuto: Mala hidroxilacion de
prolina y lisina
 19. Cuando hay una anemia, que sucede con el 2,3BFG:
Aumenta el 2,3 BFG, disminuye la afinidad del oxigeno
 20. Que hacen la a,1 antripsina en los pulmones: Inhibe
la elactasa
 21. Moleculas que actúan en la cadena de transporte de
electrones: NADH Y FMNH2
 22. Inhibidor que bloquea el complejo 4 “citocromo
oxidasa”: CO2
 23. Gradiente positivo, reacción no espontanea, necesita
energía. Cual de estas moléculas produce energía: ATP
 24. Caracteristica de la mioglobina: Tiene un solo
oxigeno y tiene mayor afinidad
 25. Estructura de la hélice a: Estructura secundaria
 26. Factor de una enzima: Baja la energía libre para
llegar a su estado de transición
 27. Cuando se desnaturaliza una proteína pierde: Su
función biológica
 28. Ayuda al plegamiento de las proteínas:
Chaperoninas
 29. Efecto Bohr: Disminuye el pH y aumenta el CO2
 30. Holoenzima: proteína activada con su grupo no
proteico
 31. Entalpia: Se libera la energía en forma de calor
 32. Km: Afinidad de una enzima por el sustrato
 33. Se suministra un medicamento y como actua: Actua
competitivamente uniéndose al sitio activoBIEN FACIL!!

 PARCIAL 1
 1. Conjunto de todas las reacciones de
bioquímicas que ocurren en un ser vivo?
Metabolismo
2. Biomoleculas en las cuales las
células guardan información genética?
ADN
3. Paciente con problemas sanguíneos.
Tiene cantidad de hemoglobina de 11 y
presenta eritrocitos mas grandes de lo
normal.
Acido Folico y B12
4. Cual de los derivados de la vitamina
A se junta en el nucleo para el sustento
de los tejidos epiteliales?
Acido Retinoico
5. El agua es capaz de solubilizar
muchas sustancias ya sean ionicas o
polares. Porque?
Porque el agua puede formar puentes
de hidrogeno entre ellas.
6. Una solución salina tiene una
constitución de .3 cloruro de sodio…
Acumula agua y se lisan
7. Cual de los siguientes aminoácidos
tienen una cadena lateral?
Histidina y Lisinas.
8. Cadena lateral da rigidez.
Prolina.
9. Aplicación de Henderson-Hasselback
Útil para predecir ph plasmático
10. Estructura primaria de aminoácidos
Secuencia lineal de amino acidos juntos
medante enlaces pepetidicos.
11. Numero considero de proteínas
globulares asociadas por enlaces
covalentes.
Cuaternaria.
12. Desnaturalizacion de proteínas
Perdida de su función biológicas
13. Plegamiento correcto de proteinas.
Chaperonas
14. Aspecto fundamental de mioglobina.
Un solo oxigeno
15. Interviene favoreciendo la
disociación de oxigeno a la
hemoglobina.
Reducción de ph aumento parcial de
co2
16. Tipo de hemoglobina con glucosa?
A1c
17. Paciente con trastorno obstructivo
respiratorio que debemos elevar en el
eritrocito para que de manera
compensatoria pueda reducir la afinidad
de la hemoglobina por el oxigeno?
2-3 bifosfoglicerato.
18. Paciente con disnea y color azul en
la piel. Sus sangre es color chocolate
que tendrá?
Metahemoglobinemia
19. Causa de las Talasemias?
Desequilibrio de síntesis en las cadenas
de globina
20. Carencia nutricional de acido
ascórbico se caracteriza por sangrados
de encina.
Hidroxilacion de lisina y Prolina.
21. Remiten al medico a un niño que
piensan que sufre maltrato físico. En las
radiografías se ven huesos blandos.
Ostegenesis Imperfecta
22. Esta enfermedad esta remetida a
que tipo de colágeno?
Uno
23. Mujer no respira negó el uso de
cigarrillo. Que carece?
A1- antitripsina.
24. Función esencial de las enzimas.
Son específicas por las reacciones que
catalizan
25. Como se llama el sitio de la enzima
donde se une el sustrato.
Sitio activo
26. Las enzimas encienden las
reacciones que catalizan debido a
que…
disminuye la energía libre de activación
que ocupan las moléculas para superar
el estado de transición.
27. Característica de la ecuación de
Michaelis-Mendel.
Refleja la afinidad de enzima por el
sustrato
28. Importancia del Sitio alosterico?
Provee un sitio de regulación para la
actividad enzimática.
36. Cadena de transporte de electrones
Atraves de ella fluyen hasta el oxigeno
los electrones obtenidos de diferentes
combustibles metabólicos.
37. Efecto que tiene el gradiente de
protones generados…
Síntesis de ATP durante la cadena de
transportes.
38. Cual de los siguientes conceptos
hace que corresponda correctamente
con el péptido mostrado abajo…
Dis- cys- cys- glu-gla
El péptido es capaz de generar un
enlace disulfuro interno

29. Cual de los siguientes mecanismos 39. Hombre con afectación de

permite regular la actividad enzimática
como resultado en la cantidad presente
de enzima de una rx dada?
Inducción y represión.
30. Paciente llevado al hospital tras
llevar horas prensado a su automóvil.
Incremento de creatin cinasas ck2. Cual
de los siguientes órganos?
Corazón
capacitaciones intelectuales. Perdida de
memoria. Diagnosticdo con Alzheimer.
Causa?
Esta asociado con el acumulo de
amiloide neurotóxico en el cerebro
40. Inhibidor competitivo …
Puede ser revertido e incrementado la
actividad del sustrato

31. Reacciones químicas con un delta G

negativo…
Ocurren de manera espontanea.

32. compuesto cuya hidrolisis que

ocurre con un delta G negativo y hace
posible que
ATP y ADP

33. Donde se encuentra la cadena de

trasporte de electrones?
Membrana Mitocondrial Interna

34. Monóxido de carbono es un potente

veneno mitocondrial. Como afecta esto?
Bloquea a nivel del citocromo oxidasa

35. Compuesto principales de

electrones para la cadena de transporte
de electrones.
NADH + H y FADH