UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL

FACULTAD DE MEDICINA “HIPÓLITO UNANUE”

DAPARTAMENTO DE CIENCIAS FISIOLOGICAS
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA
CURSO: BIOQUÍMICA APLICADA A LA MEDICINA

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

DRA. MIRTHA YARLEQUÉ CHOCAS

 Competencias
• Conoce las características de los aminoácidos .
• Identifica los principales enlaces en los péptidos y proteínas.
• Reconoce las estructuras de las proteínas.
 Anfótero
• En medios intracelular, el grupo amino
(- NH2) acepta un protón hasta
convertirse en -NH3 + y el grupo
carboxilo dona un protón convirtiéndose
en -COO- disociado. Los aminoácidos
puestos en una solución de pH neutro se
comportan como iones dipolares.
• Sirve de amortiguador y resiste
cambios en el pH cuando se agrega un
ácido o una base.
 Aminoácidos
¿Qué es el punto isoeléctrico?
Es el valor de pH del medio al cual el
aminoácido se halla con carga eléctrica
global 0. Es decir, es el pH al cual
hallamos el aminoácido en forma
zwiteriónica. En los aminoácidos neutros
que presentan únicamente como grupos
ionizables el -NH2 y el -COOH, para
calcularlo basta hacer la media aritmética
de los dos valores de pKa, es decir:
 pI de aminoácidos
R: neutro R: carga negativa R: carga positiva
Clasificación de los aminoácidos
 Los 20 L-aminoácidos
Los aminoácidos se
agrupan, según las
propiedades de sus
cadenas R.
 Isomería de los Aminoácidos
• El carbono alfa de un aminoácido es
un carbono asimétrico.
• Cada aminoácido puede
presentarse en dos enantiómeros
distintos: L-isómero y D-isómero.
• En el laboratorio se produce una
mezcla de isómeros L y D.
• Los de los seres vivos son casi
exclusivamente L-isómeros. Una
excepción serían los pocos
aminoácidos D presentes en los
antibióticos producidos por los
hongos.
 Formación de Enlace Peptídico
• El enlace covalente que une
dos aminoácidos se
denomina enlace peptídico.
Cuando dos aminoácidos se
combinan, se forma un
dipéptido; una cadena más
larga recibe el nombre
polipéptido.
 Nomenclatura de los oligopéptidos
• Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es de 2 a 9.
• Dipéptidos, Tripéptidos, Tetrapéptidos.
En los oligopéptido se considera como AA principal al que conserva
el grupo carboxilo. El resto de los AA se nombran como
sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el extremo amino.
Ejemplo

Un tripéptido Pro-Tyr-Lys se denominará prolil-tirosil-lisina.

 Polipéptidos
• Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es de 10 máximo hasta 49.
• Cada péptido se suele escribir, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee
un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
La insulina contiene 51 unidades de aminoácidos unidos en dos cadenas enlazadas.
Proteínas:
Estructura Primaria
Las proteínas poseen mayor de 50 aa
pudiendo alcanzar altos pesos como 1000
Daltons.
La secuencia de aminoácidos en una
cadena de polipéptidos determina su
estructura primaria.

Hb. Alterada anemia falciforme.

(ácido Glu→Val) Hb S
Estructura Secundaria: hélice alfa
La estructura helicoidal se mantiene mediante
puentes de hidrógeno entre los aminoácidos en los
giros sucesivos de la espiral.
• Giro a la derecha de los carbonos alfa
• R se encuentran hacia el exterior de la hélice
• 3,6 aa por vuelta
• La distancia entre dos espiras consecutivas es
constante
• Es estable por los puentes de H entre CO con NH
• Los R no establecen la estructura
• Los aa con carga o con R muy grandes no
brindan estabilidad, aparece secuencia irregular
para continuar la estructura alfa
La hélice alfa es la unidad estructural básica de las
proteínas fibrosas como la lana, cabello, piel y uñas.
 Estructura Secundaria: Beta o lámina plegada
• Se pliega de tal manera que los C alfa se encuentran ángulos donde se produce los plegamientos.
• Los R están dispuestos hacia arriba y hacia debajo de la lámina.
• La cadena se pliega sobre sí misma para estabilizarse
• Enlaces de H entre CO y NH de los enlaces peptídicos
 Estructura Secundaria: Beta plegada
Las cadenas de una lámina β pueden ser paralelas en la
misma dirección o antiparalelas en direcciones opuestas
Los aminoácidos como el triptófano, la tirosina y la
fenilalanina, que tienen grandes grupos R, se encuentran a
menudo en las láminas β, quizá porque la estructura de estas
proporciona suficiente espacio para las cadenas laterales.
La fibroína, la proteína de la seda, está caracterizada
por una estructura de lámina plegada beta; el núcleo de
muchas proteínas globulares también está formado por
láminas beta.
Estructura secundaria: Beta plegada
Estructuras supersecundarias
Las Estructuras Supersecundarias pueden definirse como
combinaciones de alfa-hélices y estructuras Beta conectadas a
través de asas o lazos o motivos, que forman patrones que están
presentes en muchas proteínas diferentes. Estos plegamientos se
estabilizan a través de la misma clase de enlaces que mantiene a
la estructura terciaria. La prolina se encuentra normalmente en las
asas, regiones no estructuradas en las estructuras secundarias.
 La Estructura Terciaria
• La estructura terciaria es la estructura
tridimensional relacionada con su función.
• Cuatro factores que se deben a interacciones entre
los grupos R:
1. Puentes de hidrógeno entre los grupos R de las
subunidades de aminoácidos
2. Atracción iónica o electrostáticas entre los grupos
R con cargas positivas y con cargas negativas.
3. Interacciones hidrófobas derivadas de la tendencia
de los grupos R no polares para asociarse hacia el
centro de la estructura globular, lejos del líquido que
los rodea.
4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-),
unen los átomos de azufre de dos subunidades de
cisteína. Estos enlaces pueden unir dos porciones de
una misma cadena o dos cadenas distintas
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Está representada por el acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras
terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por
enlaces débiles. Esta estructura no la poseen, tampoco,
todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la
hemoglobina y los enzimas alostéricos.
Dominios de las proteínas
Plegamientos en proteínas
Motivos estructurales
Estructura cuaternaria de la Hb
Estructuras de las proteínas
 Conclusiones

• 1.
• 2.
• 3.
Gracias