Primer Parcial Remedial de Bioquímica

Facultad de Medicina UANL

1. Aminoácidos
2. Estructura de las proteínas
3. Proteínas globulares
4. Proteínas fibrosas
5. Enzimas
6. Bioenergética y fosforilación oxidativa
7. Carbohidratos

Georgina Hernández Ramírez

Aminoácidos
1. ¿Cuál es la característica estructural común de las
proteínas?
2. ¿Cómo está constituido un aminoácido?
3. ¿Cuál aminoácido tiene un grupo amino
secundario?
4. A pH fisiológico (7.4) el grupo carboxilo está...
5. A pH fisiológico (7.4) el grupo amino está...
6. En las proteínas el grupo amino y el grupo carboxilo
están unidos comúnmente ¿por cuál tipo de enlace?
7. El enlace peptídico de las proteínas no está
disponible para reacción química pero sí para...
8. El papel que desempeña un aminoácido en una
proteína está dictado por...
9. Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las
propiedades de sus cadenas laterales, ¿cuál es la
clasificación?
10. ¿A qué hace referencia la propiedad 'polar'?
11. ¿A qué hace referencia la propiedad 'NO polar'?
12. Los aminoácidos de cadena lateral NO polar
promueven...
13. En las proteínas No polares que se encuentran en
disoluciones acuosas (ambiente polar)...
14. ¿Qué propiedad de la cadena lateral es la que le da
forma tridimensional a la proteína No polar?
15. Cuando la proteína es No polar y está en un
ambiente hidrófobo (como la membrana), ¿dónde se
encuentran los grupos R?
16. La drepanocitosis (anemia drepanocítica) es una
enfermedad de los eritrocitos que resulta de la
sustitución de...
17. La estructura fibrosa del colágeno se debe a...
18. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos NO polares
(hidrófobos)?
19. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos Polares sin
carga (hidrófilos)?
20. ¿Por qué es importante la cadena lateral de la
Cisteína?
21. Muchas proteínas extracelulares son estabilizadas
por enlaces disulfuro, ¿cuál es un ejemplo clásico?
Georgina Hernández Ramírez
Que son polímeros lineales de aminoácidos.
Un grupo carboxilo (-COO), un grupo amino (-NH3) y
un grupo R
La prolina
Negativamente cargado
Positivamente cargado
Por enlace peptídico
La formación de enlaces de hidrógeno
Las cadenas laterales (grupo R)
Polares y No polares
A que los aminoácidos laterales tienen una
distribución NO uniforme de los electrones; como los
ácidos y las bases.
A que los aminoácidos tienen una distribución
uniforme de los electrones.
Las interacciones hidrófobas
La cadena lateral de aminoácidos tiende a agruparse
en el INTERIOR de la proteína.
Su hidrofobicidad cuando está en una disolución
acuosa.
En la superficie exterior de la proteína.
Un aminoácido polar (glutamato) por un No polar
(Valina)
La geometría única de la prolina, gracias a que tiene
un grupo amino secundario.
Son 9: Glicina-Alanina-Valina-Leucina-Isoleucina-
Fenilalanina-Triptófano-Metionina-Prolina.
Son 6: Serina-Treonina-Tirosina-Asparragina-
Glutamina-Cisteína.
Porque contiene un grupo sulfhidrilo (-SH) que es un
componente del sitio activo de muchas enzimas.
La albúmina, proteína del plasma sanguíneo que
funciona como transportadora para una diversidad de
moléculas.
22. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales
ácidas (polar con carga negativa)?
23. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido
aspártico?
24. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido
glutámico?
25. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales
básicas (polar cargado positivamente)?
26. Los ácidos se definen como donantes de
protones...
27. Las bases se definen como aceptoras de protones
por lo que...
28. La concentración de protones en disoluciones
acuosas se expresa...
29. La relación cuantitativa entre el pH de la disolución
y la concentración de un ácido débil y su base
conjugada se describe como...
30. ¿Cómo se formula la ecuación de Henderson-
Hasselbalch?
31. ¿Cómo se le llama a la disolución que resiste el
cambio de pH después de una adición de un ácido o
una base?
32. ¿Qué es amortiguación?
33. ¿Cómo se le llama a la propiedad del pH a la cual
un aminoácido es eléctricamente neutro?
34. La carga de las proteínas es negativa, entonces en
un campo eléctrico las proteínas se desplazarán...
35. Variaciones en los patrones de movilidad de las
proteínas hacia el electrodo positivo...
36. ¿Qué es un anfótero?
37. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos esenciales?
38. Las cadenas No polares se encuentran en...
39. Las cadenas polares No cargadas y cargadas [+] y [-
] se encuentran en...
40. Cuando los aminoácidos se protonan pueden
liberar...
Georgina Hernández Ramírez
Ácido aspártico y ácido glutámico.
Aspartato
Glutamato
Histidina-Lisina-Arginina
Por lo que quedan cargados negativamente.
Se cargan positivamente.
Como pH
La ecuación de Henderson-Hasselbalch
pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+]
Tampón
La capacidad de tamponamiento.
Punto isoeléctrico= la suma de las cargas positivas es
igual a la suma de las cargas negativas.
Al electrodo positivo a una velocidad determinada por
su carga neta negativa.
Sugieren que hay ciertas enfermedades en el
organismo.
Una sustancia que puede actuar como un ácido o
como una base.
Son 10: Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-Metionina-
Triptófano-Valina-Treonina-Arginina-Histidina-Lisina
El interior de las proteínas que funcionan en un
ambiente acuoso y en la superficie de las proteínas
cuando interaccionan con lípidos.
El exterior de las proteínas que funcionan en un
ambiente acuoso y en el interior de las proteínas
asociadas a las membranas (lípidos)
H+ (protones) y actuar como ácidos débiles (bases)
Estructura de las proteínas
1. ¿Cuáles son los niveles de organización de las
moléculas proteicas?
2. La estructura primaria de las proteínas ¿cómo está
constituida?
3. ¿De qué sirve conocer la estructura primaria de las
proteínas?
4. ¿Cómo está organizada la hélice alfa?
5. ¿Cómo está organizada la lámina beta?
6. ¿Cómo se conforma un enlace peptídico?
7. ¿Qué es un polipéptido?
8. Los enlaces peptídicos no se rompen durante...
9. ¿Cómo se leen las secuencias de aminoácidos?
10. ¿Qué es la isomería Cis-Trans?
11. ¿Cuáles son las características del enlace
peptídico?
12. ¿Qué es un enlace Trans?
13. ¿Qué es un enlace Cis?
14. ¿Cuál es la polaridad del enlace peptídico?
15. El grupo amino y carboxilo de los enlaces
peptídicos ¿son polares?
16. ¿Qué tipo de análisis se utiliza para identificar y
cuantificar los aminoácidos de una estructura
primaria?
17. ¿Qué es la secuenciación?
18. ¿Qué reactivo se utiliza para la secuenciación de
aminoácidos?
19. ¿Cómo se les llama a las enzimas que hidrolizan
enlaces peptídicos?
20. ¿Qué enzimas cortan en fragmentos más
pequeños a los polipéptidos?
Georgina Hernández Ramírez
Primario, secundario, terciario y cuaternario.
Por una secuencia lineal de aminoácidos.
Para diagnosticar enfermedades que provocan
secuencias anómalas de aminoácidos provocando un
plegamiento inadecuado, pérdida o deterioro de la
función normal.
Es un motivo secundario. Los aminoácidos en una
hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal
dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta.
Es una estructura secundaria hidrófoba. Se forma por
el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína.
Uniones amida entre el grupo alfa-carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro.
La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces
peptídicos que forman una cadena no ramificada.
La desnaturalización de las proteínas
Desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-
terminal del péptido.
Es un tipo de estereoisomería de los alquenos y
cicloalcanos.
Carácter parcial de doble enlace, es rígido y planar.
Generalmente es un enlace trans.
Los grupos R están en el lado opuesto del doble enlace
del polipéptido.
Los grupos R están en el mismo lado del doble enlace
del polipéptido.
No están cargados y no acepta ni liberan protones a lo
largo del intervalo de pH 2 a 12.
Sí. Están involucrados en enlaces de Hidrógeno lo que
da estructura a las alfa-hélices y láminas Beta.
Espectrofotometría, midiendo la cantidad de luz
absorbida por el derivado de la ninhidrina.
Es un proceso gradual de identificación de
aminoácidos específicos en cada posición de la
cadena peptídica.
Reactivo de Edman. (Fenilisotiocianato)
Peptidasas (proteasas)
Las exopeptidasas y las endopeptidasas.
21. Las exopeptidasas cortan los extremos de las
enzimas y son de dos tipos, ¿cuáles son?
22. ¿Cuáles son las enzimas que cortan proteínas en
sus partes intermedias?
23. ¿Cómo se origina la estructura secundaria de una
proteína?
24. ¿Cuáles son los ejemplos de estructura secundaria
en las proteínas?
25. El colágeno es un ejemplo de...
26. La hélice alfa es componente principal de...
27. ¿Cuántos aminoácidos contiene cada vuelta de
hélice alfa?
28. ¿Cuáles aminoácidos alteran la hélice alfa?
29. ¿Qué hacen los giros Beta?
30. Generalmente los giros beta están compuestos por
¿cuántos aminoácidos?
31. ¿Mediante qué se estabilizan los giros Beta?
32. ¿Qué son los dominios en el polipéptido?
33. ¿Qué son los motivos en un polipéptido?
34. ¿A qué se refiere estructura terciaria en las
proteínas?
35. ¿Quién contiene un número limitado de motivos y
cuál es el más común?
36. ¿Cuál es el motivo más común en el ADN y cómo
se expresa?
37. ¿Cuál es la longitud del polipéptido que consta de
dos o más dominios?
38. ¿Qué interacciones cooperan para estabilizar las
estructuras terciarias de las proteínas globulares?
39. ¿Cómo contribuye el puente disulfuro en la
estabilidad tridimensional de la molécula proteica?
40. ¿Qué sucede si una proteína se desnaturaliza?
41. ¿Qué hacen los puentes de hidrógeno en la
estabilidad de las proteínas?
42. ¿Qué desnaturaliza a una proteína?
Georgina Hernández Ramírez
Aminopeptidasas y carboxipeptidasas.
Las endopeptidasas
Cuando el esqueleto peptídico forma ordenaciones
regulares de aminoácidos localizados cerca uno de
otro en la secuencia lineal.
Las hélices alfa, láminas Beta y giros Beta.
Cadena o hélice alfa.
ratinas: Pelo y piel; mioglobina (globina)
3,6 aminoácidos.
La prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina,
arginina, triptófano, valina e isoleucina.
Invierten la dirección de una cadena polipeptídica
llevándola a adoptar una forma globular compacta.
Por 4. Comúnmente Prolina o Glicina.
La formación de puentes de Hidrógeno y enlaces
iónicos.
Unidades funcionales y estructurales tridimensionales
fundamentales de éste.
Son estructuras supersecundarias combinadas (hélices
alfa-láminas Beta en secuencias no repetitivas)
Al plegamiento de los dominios y a su disposición final
en el polipéptido.
Las proteínas que se unen al ADN. El motivo hélice-
asa-hélice.
El motivo hélice-asa-hélice; funciona como factor de
transcripción.
De más de 200 aminoácidos.
1. Puentes disulfuro
2. Interacciones hidrófobas
3. Puentes de Hidrógeno
4. Interacciones iónicas.
Evitando que se desnaturalice en el ambiente
extracelular.
Provoca el desplegamiento y la desorganización de la
estructura secundaria y terciaria de dicha proteína.
Potencian su solubilidad en un ambiente acuoso.
El calor, los disolventes orgánicos, la mezcla mecánica,
los ácidos o las bases fuertes, los detergentes y los
iones de metales pesados como el plomo y el
mercurio.
43. ¿Qué sucede cuando una proteína se ha
desnaturalizado?
44. ¿Qué hacen las chaperoninas?
45. ¿A qué se refiere la estructura cuaternaria de las
proteínas?
46. ¿Cómo se denomina a las proteínas que consisten
en una sola cadena polipeptídica?
47. ¿Qué son las isoformas peptídicas?
48. Si una isoforma peptídica funciona como enzima
se le llama...
49. ¿A qué tipo de proceso se debe el plegamiento de
una proteína?
50. Cuando se acumulan proteínas mal plegadas en el
espacio intra o extracelular se generan...
51. El plegamiento anómalo puede deberse ¿a qué
factores?
52. Las amiloides son proteínas insolubles y pueden
generar enfermedades, cita un ejemplo.
53. ¿Qué es Prionosis?
54. ¿Qué es un prión?
55. La PrP (proteína priónica) es un agente causal de
encefalopatías, ¿cuáles?
56. La proteína infecciosa PrP es resistente a la
degradación proteolítica, cuando es infecciosa ¿qué
hace?
57. ¿Cuál es el resultado actual (2013) de las
encefalopatías espongiformes transmisibles?
58. ¿Qué es CONFORMACIÓN NATIVA?
59. ¿Qué determina la estructura tridimensional única
de la conformación nativa?
60. ¿Qué estabiliza a la estructura cuaternaria de las
proteínas?
61. La conformación nativa puede ser...
62. ¿Cuáles pueden ser las funciones biológicas de las
proteínas?
Georgina Hernández Ramírez
Idealmente vuelve a su estado normal al retirarse el
desnaturalizante. Pero la mayoría permanece
desordenada permanentemente.
Es un grupo especializado de proteínas que aseguran
el plegamiento correcto de los polipéptidos.
A la agrupación de dos o más cadenas de polipéptidos
que pueden ser idénticas o no tener ninguna relación.
Proteínas monómeros.
Proteínas que realizan la misma función pero con
estructura primaria diferente.
Isoenzima
Proceso complejo de ensayo y error.
Enfermedades como la Amiloidosis y Prionosis.
Mutación de un gen concreto o puede ocurrir
espontáneamente.
Enfermedad de Alzheimer: causada por un amiloide
Beta de 40 a 42 residuos de aminoácidos y también
por ovillos neurofibrilares (proteína tau) en el cerebro.
Se refiere a enfermedades producidas por priones.
Una proteína patógena (PrP) que tiene alterada su
estructura terciaria y como agente infeccioso sólo está
compuesta por aminoácidos.
1. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
2. La tembladera de las ovejas
3. La encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas)
Forma agregados insolubles de fibrillas similares al
amiloide.
Son mortales y no se dispone de tratamiento para
cambiar este pronóstico.
Es la estructura proteica completamente plegada y
funcional.
Su estructura primaria (secuencia de aminoácidos)
1. Interacciones hidrófobas
2. Puentes de Hidrógeno
3. Interacciones electrostáticas.
Fibrosa o Globular
1. Catálisis
2. Protección
3. Regulación
4. Transducción de señal
5. Almacenamiento
6. Estructural
7. Transporte
Proteínas globulares
1. ¿Qué son las hemoproteínas?
2. ¿Qué es un grupo prostético?
3. ¿Qué son las heteroproteínas (proteínas
conjugadas)?
4. Menciona los tipos de heteroproteínas que pueden
encontrarse en el organismo.
5. ¿Cómo está constituida una fosfoproteína? Cita un
ejemplo
6. ¿Cómo está constituida una glucoproteína? Cita un
ejemplo
7. ¿Cómo está constituida una lipoproteína? Cita un
ejemplo
8. ¿Cómo está constituida una nucleoproteína? Cita
un ejemplo
9. ¿Cómo está constituida una cromoproteína? Cita un Se caracterizan porque la fracción no proteica
ejemplo
10. ¿Cómo está constituido el grupo hemo?
11. El grupo prostético hemo se encuentra
principalmente en...
12. ¿Cuáles son las características del grupo hemo? Tiene propiedades apolares, aunque también tiene
13. ¿Cuáles son las heteroproteínas más abundantes
en el ser humano?
Georgina Hernández Ramírez
Son proteínas especializadas que contienen un grupo
hemo como grupo prostético estrechamente unido.
Es el componente no aminoacídico que forma parte
de la estructura de las heteroproteínas o proteínas
conjugadas, estando unido covalentemente a la
apoproteína.
Son moléculas que presentan una parte proteica y
parte no proteica menor llamada grupo prostético.
Esto las diferencia de las proteínas simples u
holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en
función del grupo prostético.
1. Fosfoproteínas
2. Glucoproteínas
3. Lipoproteínas
4. Nucleoproteínas
5. Cromoproteínas
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido.
Enzimas (caseína alfa, beta y gamma).
Glúcido unido covalentemente a la proteína.
Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de
coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas.
Lípido más proteína. Abundan en las membranas
mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los
quilomicrones.
Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que
presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN
(cromosomas).
presenta coloración debido a la presencia de metales.
Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina),
almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que
intervienen en la transferencia de electrones
(citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales
(rodopsina, iodopsina).
Por protoporfirina IX y hierro ferroso (Fe 2+)
La hemoglobina, presente en los eritrocitos.
cargas negativas, por lo que tiene también un extremo
polar. El grupo hemo se localiza entre las estructuras
terciarias de las cadenas polipeptídicas y se sitúa en
un bolsillo hidrofóbico.
La hemoglobina y la mioglobina.
14. ¿Cuál es la función del grupo hemo presente en la
hemoglobina?
15. ¿Para qué sirve el grupo hemo en la hemoglobina
y la mioglobina?
16. ¿Cómo se mantiene el hierro en el centro de la
molécula de hemo?
17. ¿Dónde se encuentra la mioglobina?
18. ¿Cuál es la función de la mioglobina?
19. ¿Cómo está compuesta la mioglobina?
20. ¿Dónde se encuentra la hemoglobina?
21. ¿Cuál es la función de la hemoglobina?
22. ¿Cuál estructura es más compleja, la hemoglobina
o la globina?
23. ¿Cuál es la estructura de la hemoglobina?
24. ¿Qué otro tipo de enlaces se mantienen en los
dímeros de la hemoglobina?
25. Cuando los dímeros de la hemoglobina se
desplazan, ¿qué tipo de enlaces los mantiene unidos?
26. Las interacciones entre los dímeros de la
hemoglobina hacen que ésta tome posiciones
relativas, menciona sus nombres.
27. ¿Qué significa forma T y forma R en la
hemoglobina?
28. ¿Cuál forma de la hemoglobina tiene más afinidad
por el Oxígeno?
29. ¿Cuántos grupos hemo tiene una molécula de
mioglobina y cuántos la hemoglobina?
30. ¿A qué se refiere la curva de disociación del
oxígeno?
31. ¿Qué forma tiene la curva de disociación de la
mioglobina?
32. ¿Qué forma tiene la curva de saturación de la
hemoglobina?
Georgina Hernández Ramírez
Almacenar y transportar oxígeno molecular de los
pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde
los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos
hemo son los responsables del color rojo de la sangre.
Para unir reversiblemente al oxígeno
Mediante enlaces entre los cuatro nitrógenos del
anillo de porfirina. En el centro de este anillo se
encuentra el átomo de hierro.
En el músculo cardíaco y el músculo esquelético.
Como depósito y transportador de oxígeno,
aumentando la velocidad del transporte de oxígeno
en la célula muscular.
El interior de la molécula está compuesto casi por
completo por aminoácidos no polares. Lo que la hace
hidrófoba, y los aminoácidos cargados o polares están
en la superficie de la molécula formando puentes de
Hidrógeno entre sí o con el agua.
Exclusivamente en los eritrocitos
Transportar oxígeno desde los pulmones a los
capilares de los tejidos y dióxido de carbono a los
pulmones.
La hemoglobina
Cuaternaria. Dos dímeros idénticos (AlfaBeta)1 y (Alfa
Beta)2, que se mantienen unidos principalmente por
interacciones hidrofóbicas.
Enlaces iónicos y puentes de hidrógeno
Por enlaces polares
Desoxihemoglobina (Forma T) y
Oxihemoglobina (Forma R).
T= Tensa y R= Relajada
La forma R
Mioglobina: 1;
Hemoglobina: 4
Al grado de saturación (Y) medido a diferentes
presiones parciales de Oxígeno (pO 2).
Hiperbólica
Sigmoidea
33. ¿Cómo explica la forma hiperbólica de la curva de
disociación del Oxígeno en la mioglobina?
34. ¿Cómo explica la forma sigmoidea de la curva de
disociación del Oxígeno en la hemoglobina?
35. ¿A qué hace referencia 'efectores alostéricos'
36. La capacidad de la hemoglobina para unir O en
forma reversible se ve afectada por...
37. ¿Cuál es el conjunto de efectores alostéricos que
afectan la capacidad de la hemoglobina para unir
oxígeno?
38. La Mioglobina no se ve afectada por...
39. ¿Cómo se expresa la interacción hemo-hemo?
40. En el pulmón, la concentración de oxígeno es
elevada lo que hace que...
41. ¿Qué provoca la disminución en la afinidad por el
oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma T)?
42. En los tejidos periféricos la hemoglobina se relaja
(oxihemoglobina) y...
43. ¿Qué provoca el aumento en la afinidad por el
oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma R)?
44. ¿Qué compuesto químico es el principal tampón
sanguíneo?
45. En capilares de tejidos METABOLICAMENTE
ACTIVOS la concentración de CO 2 y de H+ es superior a
la que hay en ...
46. El pH es superior en los pulmones y ¿qué sucede
en los tejidos?
47. Un aumento en la concentración de H+ provoca...
48. Es el fosfato orgánico más abundante en los
eritrocitos, además de que es un REGULADOR
IMPORTANTE de la unión del O a la Hb, ¿cómo se
llama?
49. Disminuye la afinidad por el O en la HB, porque se
une a la desoxihemoglobina, ¿cómo se llama?
50. Una molécula de 2,3-BPG se une a una cavidad en
el centro del tetrámero de desoxihemoglobina, ¿qué
hay en esta cavidad?
51. ¿Cuándo se expulsa el 2,3-BPG del tetrámero de la
HB?
Georgina Hernández Ramírez
Porque la mioglobina une de manera reversible una
sola molécula de Oxígeno. El equilibrio se desvía a la
derecha o a la izquierda a medida que se añade o se
retira Oxígeno del sistema.
Indica que las unidades cooperan en la unión del
Oxígeno. Una molécula de O 2 se une a un grupo hemo
esta unión aumenta la afinidad del resto de los grupos
hemo. Interacción hemo-hemo.
A 'otro sitio'
Efectores alostéricos
Presión parcial del Oxígeno (pO 2), el pH ambiental, la
presión parcial del Dióxido de carbono (pCO 2) y la
disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato.
Los efectores alostéricos
Que la 4ª molécula de O2 tiene 300 veces más afinidad
que la 1ª molécula de O2 en la hemoglobina.
la hemoglobina se sature de oxigeno (forma T)
Cuando se reduce el pH o cuando la hemoglobina está
en presencia de mayor presión parcial de Dioxido de
carbono (pCO2)
Libera gran parte del oxígeno para que se utilice en el
metabolismo oxidativo de los tejidos.
Cuando aumenta el pH o cuando la hemoglobina está
en presencia de menor presión parcial de Dioxido de
carbono (pCO2)
El bicarbonato
Los capilares alveolares de los pulmones.
Hay menor pH
Disminución del pH sanguíneo, lo que hace que los
grupo hemo se 'carguen' para formar enlaces iónicos
que estabilizarán la forma T de la hemoglobina y
disminuyen la afinidad por el O 2
2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG)
El 2,3-bisfosfglicerato (2,3-BPG)
Diversos aminoácidos cargados positivamente que
forman enlaces iónicos con los grupos fosfato de
2,3-BPG.
Cuando se oxigena la Hb
52. ¿Por qué aumenta la concentración de 2,3-BPG en
los eritrocitos?
53. ¿Qué enfermedades se manifiestan como indicio
de que hay alta concentración de 2,3-BPG en la Hb?
54. ¿Qué sucede con el enfisema pulmonar o estar
expuesto a altitudes elevadas?
55. ¿Qué sucede en la anemia crónica?
56. El 2,3-BPG es esencial para la función normal de
transporte de oxígeno de la Hb. ¿Qué sucede cuando
se almacena la sangre en los bancos de sangre?
57. La sangre que se transfunde a un enfermo grave
puede hacer que su vida esté en peligro porque esta
sangre recupera su 2,3-BPG ¿entre qué horas puede
suceder?
58. ¿Qué otro elemento estabiliza la forma T de la
hemoglobina?
59. El monóxido de carbono (CO) se une
estrechamente al Hierro de la Hemoglobina dando por
resultado...
60. La afinidad de la Hemoglobina por el monóxido de
carbono (CO) es...
61. Habiendo más CO en la Hemoglobina impide que...
62. Concentraciones diminutas de CO en el ambiente
producen...
63. ¿En qué tipo de pacientes se encuentra elevada la
monoxihemoglobina de carbono?
64. ¿Cómo se trata el envenenamiento por monóxido
de carbono (CO)?
65. ¿Qué efectos produce el Oxígeno al 100% cuando
hay envenenamiento por CO?
66. ¿Qué elementos transporta la hemoglobina?
67. ¿Cuál es la función del Óxido Nítrico en al Hb?
68. Las Hemoglobinas son una familia de proteínas
relacionadas funcional y estructuralmente, ¿cuáles
son?
69. La hemoglobina menor Hb A, está compuesta
por...
70. La hemoglobina menor Hb A2, está compuesta
por...
71. La hemoglobina menor Hb F, está compuesta por...
72. La hemoglobina menor Hb A1c, está compuesta
por...
Georgina Hernández Ramírez
Como respuesta a la hipoxia crónica. (privación de
oxígeno)
1. Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC)
2. Anemia crónica
La Hb circulante puede tener dificultad para recibir
oxígeno, porque el 2,3-BPG está en concentraciones
altas favoreciendo la forma T.
Hay número menor de eritrocitos que suministren el
oxígeno a los tejidos y están elevados los niveles de
2,3-BPG favoreciendo la forma T de la Hb
Disminuye el 2,3-BPG, la sangre se vuelve
anómalamente afín por el oxígeno no descargando el
oxígeno adecuadamente a los tejidos.
6 a 24 horas
El dióxido de carbono (CO 2)
Monoxihemoglobina de carbono
(carboxihemoglobina)
220 veces mayor que por el Oxígeno
Los tejidos reciban oxígeno.
Concentraciones tóxicas de monoxihemoglobina de
carbono en la sangre.
Los fumadores los cuales están expuestos a hipoxia
celular y daño celular directo mediado por CO.
Con Oxígeno 100% a alta presión (oxígeno-terapia
hiperbárica)
Facilita la disociación del CO de la hemoglobina.
Oxígeno O2 , Dióxido de carbono CO 2 , Monóxido de
carbono CO y Óxido Nítrico gaseoso NO.
Es potente vasodilatador. Se capta o se libera de los
eritrocitos, modulando su disponibilidad e influye en
el diámetro de los vasos sanguíneos.
-Hb A
-Hb A2
-Hb F
-Hb A1c
Dos polipéptidos globina Alfa y dos polipéptidos
globina Beta
2 globinas Alfa y 2 globinas Delta
Dos globina Alfa y dos globina Gamma.
Dos globinas Alfa y dos globinas Beta-glucosa
73. ¿Cuál Hb menor se sintetiza en el embrión durante
las primeras 4 semanas y dónde?
74. En la 5ª semana de gestación le sitio de síntesis de
globina se encuentra en el hígado y de ahí pasa a...
75. Al 8º mes de gestación se inicia la síntesis ¿de qué
tipo de hemoglobina?
76. La Hb F tiene más afinidad por el oxígeno que la
Hb A, ¿por qué?
77. La mayor afinidad de la Hb F por el oxígeno en el
feto...
78. La Hb A,1c se encuentra en personas con diabetes
mellitus, ¿por qué?
79. ¿Cómo se organizan los genes de las globinas?
80. ¿Cuál es el gen de la familia génica alfa?
81. ¿Cuál es el gen de la familia génica Beta?
82. ¿Dónde se sintetizan las globinas?
83. ¿Qué son las hemoglobinopatías?
84. ¿Cuáles hemoglobinopatías se conocen?
85. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la anemia
drepanocítica (HB S)?
86. En la drepanocitosis ¿qué globina se ve afectada?
87. ¿Cuáles son los síntomas de la drepanocitosis?
88. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato
en la drepanocitosis?
89. ¿Cuál es una de las manifestaciones estructurales
de la drepanocitosis?
90. ¿Cuál sería un tratamiento para la drepanocitosis?
Georgina Hernández Ramírez
La Hb Gower 1, en el saco vitelino. (dseta)
La médula ósea, produciendo la hemoglobina F
La Hb A que va sustituyendo a la Hb F
Porque la HB F se une débilmente a 2,3-BPG
Facilita la transferencia del oxígeno desde la
circulación materna hasta los eritrocitos del feto a
través de la placenta.
Porque su Hb se encuentra en contacto con
concentraciones elevadas de glucosa.
En familias génicas: familia génica alfa y familia génica
beta.
El gen 16, que también contiene el gen dseta (Hb
Gower 1) de las primeras semanas del embrión.
Cromosoma 11, y también otros 4 genes: el épsilon,
dos gamma y el delta.
En los eritrocitos
Familia de trastornos genéticos causados por la
producción de una molécula de hemoglobina anómala
o por la síntesis de cantidades insuficientes de Hb
normal.
1. Anemia drepanocítica,
2. Enfermedad causada por hemoglobina C,
3. Enfermedad por hemoglobina SC,
4. Metahemoglobinemias,
5. Talasemias
Drepanocitosis
La globina beta
Dolor, anemia hemolítica crónica con
hiperbilirrubinemia, aumento en la sensibilidad de a
las infecciones, síndrome torácico agudo, ictus,
disfunción esplénica y renal y cambios óseos.
La valina. Dando lugar a eritrocitos de forma alterada
(falciforme) que muchas veces bloquean el flujo
sanguíneo de los capilares provocando anoxia
localizada que causa dolor y finalmente la muerte.
Eritrocitos de forma alterada (falciforme) que muchas
veces bloquean el flujo sanguíneo de los capilares
provocando anoxia localizada que causa dolor y
finalmente la muerte.
Hidratación adecuada, analgésicos, transfusiones,
medicamento: hidroxiurea (antitumoral) ya que
aumenta los niveles circulantes de Hb F que reducen
los eritrocitos falciformes.
91. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato
en la enfermedad causada por la hemoglobina C?
92. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato
en la enfermedad causada por la hemoglobina SC?
93. Las Metahemoglobinemias se caracterizan por...
94. ¿Qué son las talasemias?
95. La manifestación física de las talasemias Beta
aparecen después del nacimiento, ¿por qué?
96. ¿A qué hace referencia el síndrome
hemosiderosis?
97. Las talasemias Alfa se manifiestan a varios niveles
dependiendo de las mutaciones delecionales...
menciona tales manifestaciones.
98. Las hemoglobinopatías que dan por resultado
mayor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por...
99. Las hemoglobinopatías que dan por resultado
menor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por...
100. La acidosis reduce la solubilidad...
101. Al aumentar el porcentaje de saturación...
102. En la Hemoglobina Helsinki ¿la lisina es sustituida
por...?
Georgina Hernández Ramírez
La Lisina. Esto hace que la Hb C se mueva despacio,
provocando anemia hemolítica crónica relativamente
suave. No precisan tratamiento específico.
Algunas veces la Valina otras la Lisina.
'cianosis chocolate', sangre de color chocolate,
ansiedad, cefaleas y disnea. Tratamiento: azul de
metileno que se oxida a medida que se reduce el Fe 3+
Enfermedades hemolíticas hereditarias, que se
manifiestan con un desequilibrio en la síntesis de
cadenas de globina.
Porque el gen de la globina Beta se expresa en etapa
tardía fetal.
A la sobrecarga de hierro en la Hb
1. Portador silencioso: defecto en una globina alfa.
2. Rasgo de talasemia alfa: defecto en dos globinas
alfa.
3. Enfermedad de Hb H (B4): tres genes alfa
4. Enfermedad Hb Bart (Gamma4): los 4 genes
defectuosos.
Mayor producción de eritrocitos.
Anemia
Hemoglobina S (drepanocitosis)
la hemoglobina aumenta la afinidad por el Oxígeno
La metionina, que provoca mayor afinidad por el
Oxígeno y menor suministro de éste a los tejidos
(forma T)
Proteínas fibrosas
1. Ejemplos de proteínas fibrosas El colágeno y la elastina
2. ¿Cuál es la proteína más abundante en el cuerpo El colágeno
humano?
3. ¿Cómo está constituido estructuralmente el Por tres cadenas alfa enrolladas una sobre otra en una
colágeno? triple hélice.
4. El colágeno se encuentra por todo el organismo, Al papel estructural que juega en un órgano concreto.
pero ¿a qué se debe su variedad de tipos y
organización?
5. El colágeno puede ser como un gel, ¿dónde? Como en la matriz extracelular y el humor vítreo del
ojo.
6. Cuando el colágeno se empaqueta en fibras En los tendones
paralelas y apretadas da gran fuerza, ¿en dónde?
7. ¿En qué parte el colágeno está apilado para permitir En la córnea
la transmisión de la luz con un mínimo de dispersión?
8. ¿Dónde se encuentra el colágeno como fibras En el hueso
dispuestas en ángulo unas con otras para resistir la
fricción mecánica en cualquier dirección?
9. La superfamilia de proteínas del colágeno ¿de De más de 20 tipos de colágeno
cuántos tipos consta?
10. ¿Cómo se mantienen unidas las tres cadenas alfa Por medio de enlaces de Hidrógeno entre las cadenas
del colágeno?
11. Una variación en la secuencia de aminoácidos de El colágeno tipo I que contiene dos cadenas alfa 1 y
las cadenas alfa provocan propiedades ligeramente una cadena alfa 2
diferentes del colágeno, ¿cuál es el tipo de colágeno
más frecuente?
12. El colágeno tipo II está constituido por... Tres cadenas alfa 1
13. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de El tipo I-II-III
fibrillas?
14. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de El colágeno tipo IV y VII
redes?
15. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo I? Se distribuye en la piel, hueso, tendón, vasos
sanguíneos, córnea.

16. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo II? Cartílago, discos intervertebrales, cuerpo vítreo
(espacio entre el iris y la córnea)
17. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo III? Está en vasos sanguíneos y piel fetal.
18. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo Está en la membrana basal
IV?
19. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo Por debajo del epitelio escamoso estratificado.
VII?
20. ¿Cuáles son los tipos de colágeno asociados a las Los tipo IX y XII
fibrillas?
21. El colágeno está formado principalmente ¿por Prolina y glicina
cuáles aminoácidos?
22. La mayor parte de la cadena alfa del colágeno se Glicina, Prolina e Hidroxiprolina o hidroxilisina
considera como un politripéptido, ¿cuál es su
conformación habitual?
Georgina Hernández Ramírez
23. ¿Dónde se sintetiza el colágeno?
24. ¿Qué sucede si hay carencia de ácido ascórbico?
25. ¿Qué enfermedad se desencadena si hay carencia
de ácido ascórbico?
26. ¿Cuáles son los pasos de la biosíntesis de
colágeno?
27. Síntesis de colágeno: Formación de procadenas
alfa
28. Síntesis de colágeno: Hidroxilación
29. Síntesis de colágeno: glucosilación
30. Síntesis de colágeno: Ensamblaje y secreción
31. Síntesis de colágeno: Escisión extracelular del
procolágeno
32. Síntesis de colágeno: Formación de fibrillas de
colágeno y enlaces transversales.
33. ¿Cuáles son las enzimas que contienen cobre y
desamina oxidativamente algunos residuos de lisilo e
hidroxilisilo del colágeno para madurarlo?
34. El trastorno en la homeóstasis del cobre puede
causar enfermedades, ¿cómo cuáles?
35. ¿Qué enzimas contienen cobre?
36. ¿Qué son las colagenopatías?
Georgina Hernández Ramírez
En los fibroblastos, o en los osteoblastos (hueso) o en
los condroblastos (cartílago) y se segregan a la matriz
extracelular.
Las enzimas hidroxilantes no funcionan y no se hacen
enlaces de Hidrógeno entre cadenas y esto tiene como
consecuencia que no hay una triple hélice estable.
El escorbuto
1. Formación de procadenas alfa
2. Hidroxilación
3. Glucosilación
4.Ensamblaje y secreción
5. Escisión extracelular del procolágeno
6. Formación de fibrillas de colágeno
7. Formación de enlaces transversales.
a) Los genes pro-alfa 1 y pro-alfa 2 se transcriben en
los ARN mensajeros.
b) El ARNm se traduce en el RER en procadenas
polipeptídicas alfa que se expulsan a la luz del RER.
Se hidroxilan residuos de prolina y lisina. Esta reacción
de hidroxilción requiere Oxígeno molecular (O 2 ), Fe 2+,
y el agente reductor vitamina C, sin ellos las enzimas
hidroxilantes no funcionan impidiendo los puentes de
Hidrógeno entre las cadenas y la formación de la triple
hélice, también impiden la formación de enlaces
transversales que le da fuerza al colágeno.
Residuos seleccionados de hidroxilisina se glucosilan
con glucosa y galactosa.
Después de la hidroxilación y glucosilación, se forma la
triple hélice con procadenas alfa que forman el
procolágeno.
Las moléculas de procolágeno avanzan por el aparato
de Golgi, donde se empaquetan en vesículas que
secretan el procolágeno al espacio extracelular.
Las procolágeno peptidasas escinden los propéptidos
produciendo tropocolágeno helicoidal triple.
Las moléculas de tropocolágeno se ensamblan en
fibrillas estableciendo enlaces cruzados para formar el
colágeno maduro.
Lisiloxidasa
Si hay deficiencia de Cu: La enfermedad de Menkes
ligada a X y
Si hay sobrecarga de Cu: Enfermedad de Wilson.
La lisiloxidasa, citocromo oxidasa, dopamina
hidroxilasa, superóxido dismutasa y tirosinasa.
Defectos en cualquiera de las etapas de la síntesis de
colágeno.
37. Ejemplos de enfermedades de la síntesis
defectuosa del colágeno
38. ¿Qué es la elastina?
39. ¿Dónde se encuentra la elastina?
40. ¿Cuál es la propiedad de la elastina?
41. Da un ejemplo de deficiencia en la síntesis de
elastina debido a mutaciones en el gen de la fibrilina.
42. En el espacio extracelular la tropoelastina
interacciona con microfibrillas glucoprotéicas... ¿cómo
cuál?
43. La proteína alfa 1 antitripsina ¿se encuentra en?
44. ¿Por qué es importante la alfa 1 antitripsina?
45. ¿Dónde se sintetiza la alfa 1 antitripsina que se
encuentra en el plasma?
46. Si la antitripsina es insuficiente en los pulmones
puede producir...
47. Mutaciones diferentes en el gen de la alfa 1
antitripsina causan carencia de esta proteína, ¿qué le
puede ocurrir al Hígado?
48. ¿Qué tratamiento se recomienda para
contrarrestar la deficiencia de alfa 1 antitripsina?
Georgina Hernández Ramírez
Síndrome de Ehlers-Danlos (SED) y
Osteogénesis imperfecta (OI)
Polímero protéico insoluble sintetizado a partir de la
tropoelastina, polipéptido lineal de más de 700
aminoácidos, no polares (ejem. glicina, alanina y
valina). También es rica en prolina y lisina, con muy
poco contenido de hidroxiprolina e hidroxilisina.
En los pulmones, las paredes de las arterias grandes y
los ligamentos elásticos.
Es elástica
El síndrome de Marfán, trastorno del tejido
conjuntivo, caracterizado por deterioro de la
integridad estructural del esqueleto, los ojos y el
sistema cardiovascular.
La fibrilina, que funciona como un andamio donde se
deposita la tropoelastina.
La sangre y otros líquidos corporales.
Porque inhibe una serie de enzimas proteolíticas que
hidrolizan y destruyen proteínas. Entre ellas a la
elastasa de los neutrófilos. Esta elastasa degrada a la
elastina de las paredes alveolares así como otras
proteínas estructurales de otros tejidos.
La mayor parte la sintetiza y segrega el Hígado, y la
otra parte en diversos tejidos entre ellos los
monocitos y los macrófagos alveolares.
Enfisema. Ya que el tejido pulmonar no puede
regenerarse debido a que alguna proteasa destruyó el
tejido conjuntivo de las paredes alveolares.
La polimerización de la alfa 1 antitripsina mutada
provoca disminución de la secreción de la alfa 1
antitripsina normal, provocando cirrosis.
Administración semanal intravenosa de alfa 1
antitripsina.
Enzimas
1. ¿Qué son las enzimas?
2. Las enzimas se dividen en 6 clases principales en la
nomenclatura sistemática, ¿cuáles son estas?
3. ¿Qué hace la enzima oxidorreductasa?
4. ¿Qué hace la enzima transferasa?
5. ¿Qué hace la enzima hidrolasa?
6. ¿Qué hace la enzima liasa?
7. ¿Qué hace la enzima isomerasa?
8. ¿Qué hace la enzima Ligasa?
9. Algunos ARN pueden actuar como enzimas, ¿cómo
se les denomina?
10. ¿Qué es un sustrato?
11. ¿Qué es la catálisis?
Georgina Hernández Ramírez
Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de
las reacciones sin experimentar cambios en el
proceso.
1. Oxidorreductasas 2.Transferasas 3. Hidrolasas 4.
Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas
Cataliza la transferencia de electrones desde una
molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora
(el agente oxidante).
A- + B → A + B-
A es el reductor o donante de electrones y B es el
oxidante o aceptor. (Lactato//Piruvato)
Una transferasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo funcional, por ejemplo
C-, N- o P-, de una molécula donadora a otra aceptora.
Por ejemplo, una reacción de transferencia es la
siguiente: A–X + B → A + B–X
A es el donador y B es el aceptor.
Una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un
enlace químico.
Escisión de enlaces mediante la adición de agua.
Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción
siguiente será una hidrolasa:
A–B + H2O → A–OH + B–H
Una enzima que cataliza la ruptura de enlaces
químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo
distinto a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que
son realizadas por enzimas específicas llamadas
hidrolasas y deshidrogenasas.
Una enzima que transforma un isómero de un
compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo,
transformar una molécula de glucosa en una de
galactosa.
(Metilmalonil-CoA // Succinil-CoA)
Una enzima capaz de catalizar la unión entre dos
moléculas de gran tamaño, dando lugar a un nuevo
enlace químico; generalmente, sucede junto con la
hidrólisis de un compuesto de alta energía, como el
ATP, que proporciona energía para que dicha reacción
tenga lugar.
Ribozimas
Es una molécula sobre la que actúa una enzima.
E s el proceso por el cual se aumenta la velocidad de
una reacción química, debido a la participación de una
sustancia llamada catalizador y las que desactivan la
catálisis son denominados venenos catalíticos.
12. ¿Qué es un reactivo?
13. ¿Qué es un sitio activo?
14. ¿Qué conforma al sitio activo?
15. ¿A qué velocidades transcurren las reacciones
catalizadas por enzimas?
16. La especificidad de una enzima se refiere a...
17. ¿Qué es una holoenzima?
18. ¿Qué es una apoenzima?
19. ¿Qué es un cofactor?
20. ¿Qué es una coenzima?
21. ¿Qué son los cosustratos?
22. ¿Qué es grupo prostético?
23. Normalmente ¿de dónde proceden las coenzimas? De las vitaminas
24. ¿En qué parte de las células están localizadas las Están en organelos específicos dentro de la célula,
enzimas?
25. ¿Cuáles son las perspectivas en las que se puede
ver el mecanismo de acción enzimática?
26. ¿Qué es la "energía libre de activación"?
27. La velocidad de las reacciones químicas no
catalizadas suelen ser lentas, ¿por qué?
28. ¿Qué deben hacer las moléculas para superar la
barrera de energía del estado de transición?
29. Para que sea más rápida la velocidad de la
reacción se requiere...
Georgina Hernández Ramírez
Un reactivo o reactante es toda sustancia que
interactúa con otra en una reacción química que da
lugar a otras sustancias de propiedades,
características y conformación distinta, denominadas
productos de reacción o productos.
Es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato
para ser catalizado.
Cadenas de aminoácidos que participan en la unión
del sustrato y la catálisis.
A velocidades 103 hasta 108
Que interaccionan con un sustrato o pocos sustratos y
catalizan sólo un tipo de reacción química.
Una enzima activa con su componente no protéico.
Una enzima sin su mitad No proteica, y además es
inactiva.
Cuando la mitad no proteica de una enzima es un ión
metálico de Zinc o Hierro.
Un cofactor orgánico no protéico, termoestable, que
unido a una apoenzima constituyen la holoenzima o
forma catalíticamente activa de la enzima.
Las coenzimas se modifican y consumen durante la
reacción química.
Son coenzimas que se asocian transitoriamente con la
enzima.
Cuando la coenzima está asociada permanentemente
a la enzima y vuelve a su forma original.
para aislar el sustrato o el producto de la reacción de
otras reacciones competidoras.
1. Trata sobre la catálisis en términos de cambios de
energía que se producen durante la reacción y
2. El sitio activo facilita químicamente la catálisis
Es una barrera de energía que separa los reactantes
de los productos. Como ecuación se puede leer así: La
diferencia de energía entre la energía de los
reactantes y un intermediario de energía elevada que
aparece durante la formación del producto.
Debido a la elevada energía libre de activación.
Contener suficiente energía. Pero en ausencia de
enzimas, sólo muy pocas moléculas poseen energía
suficiente para alcanzar el estado de transición entre
el reactante y el producto.
Que la energía libre de activación sea MENOR y que
haya muchas más moléculas con energía suficiente
para atravesar el estado de transición.
30. ¿Qué hace la enzima para dar más velocidad de
reacción?
31. La enzima no cambia el equilibrio de la reacción
química, ¿por qué?
32. ¿Cuáles son los factores responsables de la
eficiencia catalítica de las enzimas?
33. ¿Qué enzima intestinal de digestión proteica
abarca catálisis por base, por ácido y por enlace
covalente?
34. ¿Qué factores afectan a la velocidad de la
reacción?
35. La velocidad de reacción se expresa...
36. La velocidad máxima de una reacción se refiere a...
37. La saturación con sustrato de todos los sitios de
unión disponibles en las enzimas se refiere a...
38. ¿Qué forma toma la representación de la
velocidad de reacción inicial frente a la concentración
de sustrato en la cinética de Michaelis-Menten?
39. ¿Qué forma toma la representación de la
velocidad de reacción inicial frente a la concentración
de sustrato en las enzimas alostéricas?
40. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción
aumenta con la temperatura hasta alcanzar una
velocidad máxima?
41. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción
DISMINUYE cuando se aumenta la temperatura más
allá de la que hace que alcance una velocidad
máxima?
42. ¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de
las enzimas humanas?
43. La concentración de H+ (pH) afecta a la velocidad
de reacción, ¿por qué?
44. Los valores extremos de pH pueden inducir a...
45. ¿Qué describe la cinética de Michaelis-Menten?
46. ¿Qué es un inhibidor en la reacción catalizada por
una enzima?
Georgina Hernández Ramírez
Proporciona una vía de reacción alternativa con una
energía libre de activación más BAJA.
Porque no cambia la energía libre de activación de los
reactantes ni de los productos. Acelera la velocidad
con que se alcanza el equilibrio gracias a que
proporciona una energía libre de activación más baja.
1. Estabilización del estado de transición.
2. El sitio activo proporciona grupos catalíticos que
intensifican alcanzar el estado de transición.
La quimiotripsina
a) Concentración del sustrato
b) Temperatura
c) pH
Como el número de moléculas de sustrato que se
convierte en producto por unidad de tiempo.
Que la reacción catalizada por enzimas aumenta con
la concentración del sustrato.
La nivelación de la velocidad de reacción a
concentraciones elevadas de sustrato.
Hiperbólica
Sigmoidea
A que mayor número de moléculas tienen energía
suficiente para atravesar la barrera energética y
formar los productos de dicha reacción.
A que la temperatura desnaturaliza a la enzima.
La comprendida entre los 35º y los 40º... después de
los 40º empiezan a desnaturalizarse.
Por la interacción de estados ionizados o desionizados
que se ven afectados por la acidez o alcalinidad del
medio donde ocurre la reacción.
La desnaturalización de las enzimas
La velocidad de reacción de muchas reacciones
enzimáticas. Este modelo sólo es válido cuando la
concentración del sustrato es mayor que la
concentración de la enzima, y para condiciones de
estado estacionario, es decir, cuando la concentración
del complejo enzima-sustrato es constante.
Cualquier sustancia que puede disminuir la velocidad
de reacción.
47. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores
IRREVERSIBLES?
48. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores
REVERSIBLES?
49. ¿Cuáles son los tipos de inhibición REVERSIBLE más
frecuentes?
50. ¿Cuál es la característica del inhibidor
competitivo?
51. ¿Cuál es la característica del inhibidor NO
competitivo?
52. ¿Qué tipo de inhibidor es la estatina y que función
lleva a cabo?
53. ¿Qué provocan los inhibidores competitivos en la
reacción?
54. ¿Qué medicamentos actúan como inhibidores
enzimáticos?
55. ¿Qué fármacos actúan como inhibidores de
reacciones extracelulares?
56. ¿Por qué es esencial la regulación de la velocidad
de reacción de las enzimas?
57. ¿Qué son enzimas alostéricas?
58. ¿Cómo están reguladas las enzimas alostéricas?
59. ¿Qué causa en la enzima la presencia de un
efector alostérico?
60. ¿Cómo están compuestas las enzimas alostéricas?
61. ¿Cómo se les llama a los efectores que inhiben y a
los que aumentan la actividad de la enzima?
62. Da ejemplos de inhibidores no competitivos
unidos por medio de enlaces covalentes a grupos
específicos de enzimas.
Georgina Hernández Ramírez
Por medio de enlaces covalentes.
Por medio de enlaces NO covalentes
La inhibición competitiva y la no competitiva.
El que se une al sitio activo del sustrato, compitiendo
por este sitio porque estructuralmente es análogo al
sustrato.
Se une a sitios diferentes de la enzima, impidiendo
que se realice la reacción.
Es un inhibidor competitivo, que inhibe la primera
etapa determinante de la síntesis de colesterol.
Disminuyen la Velocidad máxima. Pero no tienen
efecto alguno en la constante de Michaelis-Menten.
Penicilina y Amoxilina actúan inhibiendo la síntesis de
las paredes bacterianas.
El captopril, enalopril y lisinopril reducen la presión
arterial, esta reducción inhibe a la enzima que escinde
la angiotensina I en angiotensina II.
Para que el organismo coordine sus propios procesos
metabólicos.
Son enzimas que cambian su conjunto conformacional
tras la unión de un efector, que se traduce en un
cambio aparente en la afinidad de unión de un sitio de
unión distinto de otro ligando. Esta "acción a
distancia" de la unión de un ligando que afecta la
unión de otro en un sitio claramente diferente, es la
esencia del concepto alostérico.
Por medio de efectores (modificadores) que se unen
de manera no covalente a un sitio distinto del sitio
activo.
Altera la afinidad de la enzima por el sustrato o
modifica la actividad catalítica máxima o ambas.
Por subunidades múltiples y el sitio regulador
(alostérico) al que se une el efector.
Los que inhiben: efectores negativos, Los que
aumentan la actividad: efectores positivos.
El plomo se une al sulfhidrilo de la cisteína de las
proteínas. La ferroquelatasa que es la que cataliza la
inserción de Fierro en la protoporfirina es inhibida por
el plomo.
63. ¿Qué catalizan frecuentemente las enzimas
alostéricas?
64. ¿Cómo se denomina al sustrato que actúa como
efector?
65. ¿Cómo se denomina al sustrato que NO actúa
como efector?
66. ¿Cómo funciona la retroinhibición?
67. Ejemplo de inhibición alostérica...
68. ¿Cuál es una de las vías principales por medio de
las cuales se regulan los procesos celulares?
69. La fosforilación es una modificación covalente,
¿para qué sirve?
70. También se puede regular a las enzimas ¿por cuál
medio?
71. Las reacciones de fosforilación son catalizadas
¿por cuáles enzimas?
72. Cuando las enzimas han sido fosforiladas ¿qué tipo
de enzimas retiran los grupos fosfato?
73. ¿Qué forma puede ser más activa o menos activa:
la forma fosforilada o la NO fosforilada?
74. ¿Cómo pueden las células regular la cantidad de
enzimas presentes?
75. El hígado segrega cimógenos de las enzimas que
intervienen en la coagulación sanguínea, ¿qué sucede
si se encuentran en concentración aumentada en el
plasma?
76. ¿Para qué se usa el medir la cantidad de enzimas
en el plasma si en este lugar no tienen función alguna?
77. ¿Qué órganos o tejidos se estudian con fines de
diagnóstico a través de medir la concentración de
enzimas en el plasma?
78. ¿Qué enzima es abundante en el hígado?
79. Las isoenzimas en el plasma también se utilizan
con fines diagnósticos, menciona ejemplos.
80. Las isoenzimas tienen estructura cuaternaria.
¿Cuántas isoenzimas tiene la CK (creatina cinasa)?
81. ¿Cómo están constituidas sus isoenzimas de la
creatina cinasa?
Georgina Hernández Ramírez
La etapa determinante al principio de la vía
metabólica.
Efector homótropo
Efector heterótropo
Da a la célula cantidades apropiadas de un producto
que necesita mediante la regulación del flujo de
moléculas de sustrato a través de la vía que sintetiza
dicho producto.
La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es inhibida
alostéricamente por el citrato, que no es un sustrato
de la enzima.
La fosforilación
Pare regular enzimas mediante la adición o la
extracción de grupos fosfato de residuos de serina,
treonina o tirosina específicos de la enzima.
Modificación covalente
Las proteincinasas, que utilizan el fosfato de
adenosina (ATP) como donante de fosfatos.
Las fosfoproteinfosfatasas.
Eso depende de la enzima específica.
Alterando su velocidad de degradación o su velocidad
de síntesis.
Indican daño tisular
Porque su concentración indica daño de tejidos.
Tejido cardíaco, hepático, muscular esquelético y
otros.
La alanina aminotransferasa (ALT), encontrarla en
niveles elevados en el plasma indica daño hepático.
La creatina cinasa (CK) para el diagnóstico de infarto
en el miocardio.
Tiene tres isoenzimas
Cada isoenzima consiste en un dímero compuesto por
dos polipéptidos denominados subunidades B y M.
La CK1=BB, CK2=MB y CK3=MM.
82. La isoforma BB de la CK ¿dónde se encuentra
principalmente?
83. La isoforma MM de la CK ¿dónde se encuentra
principalmente?
84. El músculo cardíaco ¿qué isoforma de la CK posee?
85. Cuando aparece la isoenzima CK en el plasma en
su isoforma MB ¿qué indica?
86. ¿Qué son la troponina T y la troponina I y cuál es
su función?
87. ¿Qué sucede si encontramos troponinas en el
plasma?
Georgina Hernández Ramírez
En el encéfalo
En el músculo esquelético
1/3 es MB y el resto (2/3) MM
Infarto agudo en el miocardio
Son proteínas reguladoras, intervienen en la
contractibilidad del músculo cardíaco.
Indicio de lesión en el tejido cardíaco, y encontrarlas
en el plasma tienen más valor pronóstico de
acontecimientos adversos en la angina inestable o el
infarto de miocardio que el ensayo convencional de la
CK2
Bioenergética y fosforilación oxidativa
1. ¿Qué hace la Bioenergética?
2. ¿De qué se ocupa la bioenergética?
3. ¿Qué hace la cinética?
4. La dirección y el alcance al que se produce una
reacción química están determinas por dos factores,
¿cuáles son?
5. ¿Qué es la entalpía (Delta H)?
6. ¿Qué es la entropía (Delta S)?
7. La entalpía y la entropía son variables
termodinámicas pero ¿qué pasa si las tomamos por
separado?
8. ¿Cuál es la variable que se obtiene si se combinan
matemáticamente la entalpía y la entropía?
9. ¿Qué características tiene Delta G (cambio de
energía libre)?
10. El cambio de la energía libre se representa por dos
formas, ¿cuáles son?
11. ¿Qué representa la Delta G?
12. ¿Qué representa la Delta Go (energía libre
estándar)?
13. ¿Para qué puede utilizarse el Delta G?
14. ¿Qué sucede si el Delta G es negativo?
15. ¿Qué sucede si el Delta G es positivo?
16. ¿Qué sucede si el Delta G es cero?
17. ¿Cómo se presenta el acoplamiento de energías en
reacciones biológicas?
18. ¿Cuándo podemos decir que dos reacciones
químicas tienen un intermediario común?
Georgina Hernández Ramírez
Describe la transferencia y la utilización de energía en
los sistemas biológicos.
De los estados de energía inicial y final de los
componentes de la reacción NO del mecanismo ni del
tiempo necesario para que tenga lugar el cambio
químico.
Mide la velocidad a la que se produce una reacción.
La entalpía y la entropía.
Medida del cambio en el contenido de calor de los
reactantes y los productos.
Una medida de cambio de aleatoriedad o desorden de
reactantes y productos.
Por sí mismas (aisladas) no son suficientes para
determinar si la reacción química tendrá lugar
espontáneamente en la dirección en que está escrita.
La energía libre (Delta G) que es la que predice la
dirección en la que tendrá lugar espontáneamente
una reacción.
* Energía disponible para realizar el trabajo
* Se aproxima a cero a medida que la reacción se
acerca al equilibrio
* Predice si la reacción es favorable.
Delta G y Delta Go
El cambio de energía libre. La dirección de una
reacción a cualquier concentración específica de
productos y reactantes.
El cambio de energía cuando reactantes y productos
están en una concentración de 1 Mol/l
Para predecir la dirección de una reacción a
temperatura y presión constantes
Hay pérdida neta de energía y la reacción se produce
espontáneamente en la dirección en la que está
escrita. Reacción exergónica.
Hay una ganancia neta de energía, la reacción NO se
produce espontáneamente, debe añadirse energía
para que la reacción se lleve a cabo. Reacción
endergónica.
Los reactantes están en equilibrio.
Cuando las reacciones que necesitan energía y las que
producen energía comparten un intermediario común.
Cuando estas reacciones se producen
consecutivamente de manera que el producto de la
primera reacción es sustrato de la segunda.
19. ¿Cómo puede usarse el ATP como intermediario
común?
20. ¿Cómo está constituido el ATP (Adenosin
trifosfato)?
21. ¿Qué pasa si se elimina uno o dos grupos fosfato
del ATP?
22. ¿Cómo se le denomina al ATP?
23. Las moléculas ricas en energía -glucosa- se
metabolizan a través de reacciones de oxidación.
¿Cuál es el producto final de este tipo de reacciones?
24. Los productos intermediarios de las reacciones de
oxidación ¿a quién DONAN electrones?
25. Las coenzimas reducidas FADH2 y NADH -a su vez-
donan un par de electrones ¿a quién?
26. A medida que los electrones van descendiendo a
través de la cadena transportadora de electrones,
¿qué le sucede a los electrones?
27. Parte de la energía libre que pierden los electrones
puede capturarse y almacenarse produciendo ATP a
partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi). ¿Cómo se le
llama a este proceso?
28. ¿Qué sucede con la energía libre no atrapada
como ATP?
29. ¿En qué parte de la mitocondria está presente la
cadena transportadora de electrones?
30. ¿Dónde se lleva a cabo la fosforilación oxidativa
(síntesis de ATP) y el transporte de electrones?
31. La membrana mitocondrial interna es
impermeable a la mayoría de los iones pequeños,
¿cómo cuáles?
32. La membrana mitocondrial interna es también
impermeable a pequeñas moléculas, ¿cómo cuáles?
33. ¿Qué se necesita para mover los iones y las
moléculas a través de la membrana mitocondrial?
34. La cadena de transporte de electrones y la
fosforilación oxidativa se lleva a cabo en la
mitocondria, ¿por qué?
35. El área de la superficie mitocondrial interna es
muy grande, ¿a qué se debe?
36. ¿Qué es la matriz en las mitocondrias?
37. ¿Qué hay en la matriz mitocondrial?
Georgina Hernández Ramírez
Cuando las reacciones requieren la transferencia de
un grupo fosfato a otra molécula.
Por una molécula de adenosina (adenina + ribosa) a la
que están unidos tres grupo fosfato.
Si se elimina uno se produce ADP (adenosin difosfato),
si se eliminan dos se produce AMP (Adenosin
monofosfato)
Compuesto de fosfato de alta energía.
Dióxido de carbono (CO 2 ) y Agua (H2O)
Al NAD+ y al FAD+ para formar las coenzimas
reducidas ricas en energía: NADH y FADH2
A una serie especializada de transportadores de
electrones y que se le denomina colectivamente:
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES.
Pierden mucha de su energía libre.
Fosforilación oxidativa
Impulsa reacciones complementarias como el
transporte de Ca2+ hacia las mitocondrias. Y también
se usa para generar calor.
En la membrana interna de la mitocondria
En toda célula que tiene mitocondrias.
El H+, el Na+ y el K+ (Hidrógeno, sodio y potasio)
El ATP, el ADP, el piruvato y otros metabolitos
importantes para la función mitocondrial.
Sistema de transporte especializado: fosforilación
oxidativa y cadena de transporte de electrones.
Porque la mitocondria es rica en proteínas y la mitad
del número de ellas, se utiliza en estos sistemas de
transporte especializados.
A que está muy plegada. (Tiene crestas)
Una disolución gelatinosa
Enzimas responsables de la oxidación del piruvato, los
aminoácidos y los ácidos grasos. También todas las
enzimas del ciclo de los ATC (ácidos tricarboxílicos).
Además contiene NAD+ y FAD; ADP y Pi.
38. ¿Qué síntesis tienen lugar PARCIALMENTE en la
matriz de las mitocondrias?
39. La membrana mitocondrial puede dividirse en 5
complejos proteicos, ¿cómo se les denomina?
40. ¿Qué complejos contienen la cadena de transporte
de electrones?
41. Cada complejo dona o acepta electrones a
portadores de electrones relativamente móviles, cita
dos ejemplos
42. Cada portador de la cadena de transporte de
electrones (CTE) puede recibir electrones de un dador
de electrones y donarlos posteriormente, ¿a quién?
43. Al final de la CTE los electrones se combinan con
Oxígeno y protones para formar agua, esta necesidad
de oxígeno convierte al CTE en...
44. EL complejo V contiene dos dominios, ¿cuáles son?
45. El complejo V es conocido también con el nombre
ATP sintasa, ¿por qué?
46. Todos los miembros de la CTE son proteínas a
excepción de la coenzima Q, y funcionan como
deshidrogenasas, cita ejemplos:
47. ¿Cómo se forma el NADH?
48. El complejo I también se conoce con el nombre
de...
49. El complejo II también se conoce con el nombre
de...
50. El complejo III también se conoce con el nombre
de...
51. El complejo IV también se conoce con el nombre
de...
52. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la coenzima
Q?
53. En el complejo II también ocurre que...
54. En el complejo III (citocromo bc1) ¿qué sucede
para continuar con la CTE?
55. ¿Dónde se localiza al citocromo c?
56. ¿Qué contienen los citocromos?
Georgina Hernández Ramírez
Síntesis de la glucosa, urea y hemo.
Complejos I, II, III, IV y V
Complejos I, II, III y IV
A la coenzima Q y al Citocromo c.
Al siguiente portador de la cadena
Cadena respiratoria, la que hace mayor uso de
Oxígeno por parte del organismo.
EL dominio Fo que abarca la membrana mitocondrial
interna y el dominio F1 se proyecta en la matriz
mitocondrial.
Porque cataliza la síntesis de ATP
Pueden contener hierro como parte de un centro
hierro-azufre. Estar coordinadas con un anillo de
porfirina como los citocromos. Pueden contener cobre
como el complejo del citocromo a+a3
Las deshidrogenasas retiran 2 átomos de Hidrógeno
de su sustrato, reducen el NAD+ a NADH. Un H- se
transfiere al NAD+, se forma NADH y un Protón libre
(H+)
NADH deshidrogenasa
Succinato deshidrogenasa.
Citocromo bc1
Citocromo c oxidasa
Ubiquinona
La Ubiquinona (CoQ) transfiere los electrones al
complejo III, luego une las flavoproteínas a los
citocromos.
Los electrones donados por la Ubiquinona (CoQ)
pasan hasta los citocromos b y c1, c, y a+a3.
Está unido a la cara externa de la membrana interna
mitocondrial
Un grupo hemo (anillo de porfirina que contiene un
átomo de hierro).
57. ¿Qué es lo que hace diferente al grupo hemo del
citocromo del grupo hemo de la hemoglobina?
58. ¿Qué es lo que hace peculiar al complejo IV
(citocromo c oxidasa)?
59. ¿Qué produce la reacción del hierro hemo y el
Oxígeno (O2) en el complejo IV (citocromo c oxidasa)?
60. ¿Qué hacen los inhibidores específicos de sitio del
transporte de electrones?
61. ¿Cómo se encuentran los transportadores de
electrones PREVIOS al bloqueo específico de sitio?
62. ¿Cómo se encuentran los transportadores de
electrones TRAS el bloqueo específico de sitio?
63. ¿Qué Especies de Oxígeno Reactivas (EOR) se
producen por la reducción incompleta de Oxígeno a
agua?
64. ¿Qué enzimas son defensas celulares contra las
EOR (especies de oxígeno reactivas)?
65. ¿Qué compuestos químicos bloquean la
transferencia de electrones?
66. A medida que los electrones se transfieren a través
de la CTE se libera energía libre, esta energía libre
hace que los electrones se transfieran, ¿de qué
manera?
67. ¿Qué es una reacción REDOX?
68. ¿Qué es un agente oxidante?
69. ¿Qué es un agente reductor?
70. ¿Qué es un par redox?
71. Menciona ejemplos de par redox
Georgina Hernández Ramírez
Que el átomo de hierro se convierte reversiblemente
de su forma férrica (Fe 3) a su forma ferrosa (Fe 2 )
debido a su función de transportador reversible de
electrones.
En que el hierro hemo tiene un sitio de coordinación
disponible que reacciona con el oxígeno molecular.
El Oxígeno molecular (O2 ) se reduce a Agua (H2O)
gracias a que este complejo tiene átomos de cobre
necesarios para que se de esta reacción.
Evitan el paso de electrones al unirse al componente
de la cadena. Bloquean la reacción de
oxidación/reducción.
Se encuentran reducidos.
Se encuentran oxidados
Superóxido, peróxido de hidrógeno (H2O2) y radicales
hidroxilo (OH)
La superóxido dismutasa (SOD), la catalasa y la
glutatión peroxidasa.
El Amital Rotenona, Antimicina A y la Azida sódica.
Como iones hidruro (H-) al NAD+; como átomos de
Hidrógeno al FMN, a la CoQ y al FAD; y como
electrones a los citocromos.
Reacción química en la que uno o más electrones se
transfieren entre los reactivos, provocando un cambio
en sus estados de oxidación.
Para que exista una reacción de redox, en el sistema
debe haber un elemento que ceda electrones, y otro
que los acepte.
Elemento químico que suministra electrones de su
estructura química al medio, aumentando su estado
de oxidación, es decir, siendo oxidado, de esta manera
se disminuye su electronegatividad.
Elemento químico que tiende a captar los electrones
del agente oxidante, quedando con un estado de
oxidación inferior al que tenía, es decir, siendo
reducido.
Un par ácido-base, es decir una reacción en la que
existe un donador de electrones y un aceptor de
electrones
NADH/NAD+, FMN/FMNH2, Citocromo c Fe 3+/Fe 2+,
1
/2 O2/H2O
72. ¿La CTE está constituida por?
73. ¿Qué hipótesis explican la síntesis del ATP en la
CTE?
74. ¿Cómo se explica la hipótesis quimiosmótica?
75. ¿Qué papel juega la bomba de protones en la
hipótesis quimiosmótica?
76. EL gradiente de protones es el intermediario
común que acopla...
77. La Hipótesis quimiosmótica se puede explicar a
través ¿de qué pasos?
78. ¿Qué papel juega la ATP sintasa (complejo V) en la
hipótesis quimiosmótica?
79. ¿Cómo sintetiza el ATP el complejo V (ATP
sintasa)?
80. ¿Qué fármaco se une al dominio Fo del complejo V
e impide la reentrada de los protones a la matriz
mitocondrial?
81. ¿Qué provoca la Oligomicina en el complejo V?
82. ¿Qué es control respiratorio en la CTE?
83. CTE y fosforilación oxidativa...
84. ¿Qué hacen las proteínas desacoplantes (UCP) en
la membrana mitocondrial interna?
85. Al proceso en que la energía que se libera como
calor se le denomina...
86. ¿De qué es responsable la termogenia (UCP1)?
87. ¿Qué activa a la UCP1?
88. Existen desacoplantes sintéticos de la fosforilación
oxidativa, da ejemplos
Georgina Hernández Ramírez
a) FMN, FAD;
b) Deshidrogenasas que contienen ubiquinona (COQ);
c) Citocromo bc1-citocromo y
d) Citocromo a+a3
1. La hipótesis quimisomótica (Hipótesis de Mitchell)
2. Sistemas de transporte de membranas.
A través de la CTE se utiliza la energía libre generada
por este mismo proceso para producir ATP a partir de
ADP y Pi
En los complejos I, III y IV el transporte de electrones
está acoplado a la fosforilación de ADP por medio del
bombeo de protones a través de la membrana
mitocondrial, esto crea un gradiente eléctrico y un
gradiente de pH. La energía generada por este
gradiente impulsa la síntesis de ATP.
La oxidación a la fosforilación.
1. La bomba de protones
2. ATP sintasa (complejo V)
Este complejo utiliza la energía del gradiente de
protones generado por la CTE para sintetizar ATP
Los protones que se han bombeado al lado citosólico
de la membrana mitocondrial interna vuelven a entrar
en la matriz mitocondrial atravesando un canal en el
dominio Fo que abarca toda la membrana del
complejo V, lo que impulsa la rotación de Fo disipando
el pH y los gradientes eléctricos. La rotación causa
cambios en el dominio F1 extramembranoso,
permitiendo unir ADP+Pi, fosforilar ADP a ATP y liberar
el ATP.
Oligomicina
Evita la fosforilación del ADP en ATP y se detiene el
transporte de electrones.
La capacidad para fosforilar ADP a ATP
Son procesos estrechamente acoplados, si se inhibe
uno se inhibe al otro.
Crean un 'escape de protones' mitocondriales sin que
se capture energía como ATP. La energía se libera
como calor.
Termogénesis sin escalofríos.
De la producción de calor en los adipocitos pardos de
los mamíferos.
Los ácidos grasos
2,4-dinitrofenol; la aspirina y otros salicilatos en dosis
altas.
89. ¿Cuál es la característica principal de los
desacoplantes de la fosforilación oxidativa?
90. ¿Cuántos polipéptidos son necesarios para la
fosforilación oxidativa?
91. ¿Cuántos de esos 120 polipéptidos necesarios para
la fosforilación oxidativa están codificados en el
ADNmit y se sintetizan en las mitocondrias?
92. ¿Qué taza de mutación tiene el ADNmit en
comparación con el ADN nuclear?
93. ¿Cuáles son los tejidos con mayor necesidad de
ATP?
94. Las mutaciones mitocondriales son responsables
de varias enfermedades, menciona algunas
95. ¿Cuál es proceso que relaciona a las mitocondrias
con la apoptosis?
Georgina Hernández Ramírez
La generación de calor sin sintetizar ATP. Como lo
hacen las UCP o la fiebre que acompaña a la
sobredosis toxicas de fármacos como la aspirina,
salicilatos y el 2,4-dinitrofenol.
Aproximadamente 120 polipéptidos
13. Las restantes se sintetizan en el citosol y son
transportadas hacia el interior de la mitocondria.
Es 10 veces mayor que el nuclear.
El SNC, músculo esquelético y cardíaco, riñón e
hígado. Por lo que son los más afectados por los
defectos de la fosforilación oxidativa.
Miopatías mitocondriales, la neuropatía óptica
hereditaria de Leber.
El proceso se inicia a través de la vía intrínseca
(mediada por mitocondrias) por la formación de poros
en la membrana mitocondrial externa. Por estos poros
se escapa el citocromo c llegando al citosol. El
citocromo en asociación con factores proapoptóticos
activa una familia de enzimas proteolíticas (las
caspasas) que causan escisión de proteínas clave y
provocan los cambios morfológicos y bioquímicos
característicos de la apoptosis.
Carbohidratos
1. Son azúcares simples que contienen un grupo
aldehído o un grupo ceto.
2. Están constituidos por enlaces glucosídicos
3. Son compuestos con la misma fórmula química
4. ¿Qué son enantiómeros?
5. Son azúcares unidos a un grupo -NH2
6. Son azúcares unidos a un grupo -OH
7. ¿Cuáles son los polisacáridos de la dieta?
8. Actúa sobre los polisacáridos de la dieta
produciendo oligosacáridos.
9. Cita ejemplo de disacaridasas
10. ¿Dónde se encuentran los enterocitos de borde en
cepillo?
11. ¿A qué se debe la Diarrea osmótica?
12. ¿Qué provoca la falta de la enzima lactasa?
13. Son actividades enzimáticas de una sola proteína
escindidas en dos unidades funcionales
permaneciendo asociadas a la membrana celular.
14. ¿Quién escinde los enlaces glucosídicos alfa 1-4 en
dextrinas?
15. ¿Los azúcares están en la orina?
16. ¿Cuáles son los monosacáridos hallados en el ser
humano?
17. ¿Qué enzima degrada al glucógeno?
18. Debido a que la celulosa no se digiere, ¿qué pasa
con ella?
19. ¿Cuántos carbonos tiene el gliceraldehído?
20. ¿Cuantos carbonos tiene la Ribosa?
21. ¿Cuántos carbonos tiene la Glucosa?
22. ¿Cuántos carbonos tiene el ácido neuramínico?
23. ¿Qué es un enlace glucosídico?
24. Son las moléculas más abundantes de la
naturaleza
25. ¿Qué funciones tienen los carbohidratos?
26. ¿Qué son las aldosas?
Georgina Hernández Ramírez
Monosacáridos
Los disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos
Isómeros
Un par de azúcares son imágenes especulares
N-glucósidos
O-glucósidos
El glucógeno, amilosa, amilopectina
La alfa amilasa salival
Lactasa, Beta galactosidasa, sacarasa, maltasa e
isomaltasa
En el intestino delgado, las enzimas disacaridasas son
segregadas en el lado luminal de dichos enterocitos.
A que algunas disacaridasas degradan
deficientemente a los carbohidratos, y pasan al
intestino grueso causando la diarrea.
La intolerancia a la lactosa
Sacarasa e isomaltasa
La maltosa
No. Pero si estuviera es señal de una patología
subyacente.
Gliceraldehído, eritrosa, ribosa, glucosa,
sedoheptulosa y ácido neuramínico.
La amilasa salival o la amilasa pancreática
Ingresa a colon y se excreta
3 carbonos
5 carbonos
6 carbonos
9 carbonos
Es el enlace mediante el cual se unen entre sí dos o
más monosacáridos formando disacáridos o
polisacáridos
Los carbohidratos
- provisión de calorías en la dieta,
-actúa como forma de almacenamiento de energía en
el cuerpo,
-actúan como componentes de la membrana celular
para mediar formas de comunicación intercelular.
Son carbohidratos con un aldheído como grupo
funcional más oxidado.
27. ¿Qué son las cetosas?
28. Los monosacáridos pueden unirse por medio de
enlaces glucosídicos para crear estructuras mayores,
menciona algunos
29. Son isómeros y tienen la misma fórmula química,
nómbralos
30. ¿Qué otros organismos utilizan los carbohidratos
como componentes estructurales?
31. ¿Cuál es la fórmula empírica de los carbohidratos
más simples?
32. ¿Qué es un epímero?
33. ¿Qué enzimas son capaces de interconvertir los
isómeros D y L?
34. ¿Qué es una piranosa?
35. ¿Qué es una furanosa?
36. ¿Qué es un anómero?
37. ¿Qué son los diasteiroisómeros?
38. Las enzimas son capaces de distinguir entre los
diasteiroisómeros y utilizan cualquiera de manera
preferente, da ejemplos
39. ¿Cómo explica el proceso de mutarrotación?
40. ¿Qué genera el carbón anomérico?
41. ¿Qué es un azúcar reductor?
42. ¿Qué situación determina si el azúcar es reductor
o No reductor?
43. ¿Cuáles son los disacáridos más importantes?
44. ¿Cuáles son los polisacáridos más importantes?
45. ¿Qué enzimas colaboran en la formación de
enlaces glucosídicos?
Georgina Hernández Ramírez
Son carbohidratos con un grupo ceto como grupo
funcional más oxidado.
Disacáridos= dos monosacáridos;
Oligosacáridos= desde 3 hasta aprox. 10 unidades de
monosacáridos,
Polisacáridos= más de 10 unidades de monosacáridos
hasta centenares de ellos.
Fructosa, glucosa, manosa y galactosa.
Las paredes celulares de las bacterias, el exoesqueleto
de muchos insectos y la celulosa fibrosa de las plantas.
(CH2O)n
Es un estereoisómero de otro compuesto que tiene
una configuración diferente en uno solo de sus
centros estereogénicos.
Ejem. D-glucosa y D-galactosa difieren en el C2, por lo
tanto son epímeros en C2
Racemasas
Un anillo de 6 miembros en los que 5 son carbono y 1
es Oxígeno
Un anillo de 5 miembros en los que 4 son carbono y 1
es Oxígeno
Cuando un epímero se incorpora a una estructura en
anillo.
Las formas alfa y beta de los azúcares
El glucógeno se sintetiza a partir de la alfa-D-
glucopiranosa.
La celulosa se sintetiza a partir de la beta-D-
glucopiranosa.
Cuando los anómeros cíclicos alfa y beta de un azúcar
en disolución están en equilibrio uno con el otro,
pueden interconvertirse de manera espontánea.
Las configuraciones alfa y beta del azúcar.
En un azúcar cíclico, si el grupo hidroxilo del carbono
anomérico no está unido a otro compuesto por enlace
glucosídico, el anillo puede abrirse y este azúcar
puede funcionar como reductor.
El estado del Oxígeno del grupo aldehído.
Lactosa (glucosa + galactosa),
Sacarosa (glucosa + fructosa), y
Maltosa (glucosa + glucosa)
Glucógeno ramificado (de origen animal),
el almidón (de origen vegetal) y
la celulosa no ramificada (de origen vegetal)
Glucosiltransferasas
46. Los carbohidratos pueden estar unidos por medio
de enlaces glucosídicos a estructuras que no son
carbohidratos, cita ejemplos
47. ¿Cuáles son los principales sitios de digestión de
los carbohidratos?
48. ¿Cuáles son las enzimas que catalizan a los
carbohidratos?
49. ¿Cuáles son los productos finales de la digestión
de los carbohidratos?
50. Todos los monosacáridos son...
51. ¿Cuáles son los monosacáridos más importantes?
52. Hexosas más importantes:
53. Pentosas más importantes:
54. Los polisacáridos de la dieta son ¿de qué origen?
55. ¿Qué enzima actúa brevemente sobre el almidón y
el glucógeno hidrolizando al azar enlaces alfa (1-4)?
56. ¿Qué enlaces glucosídicos no puede digerir la
amilasa salival?
57. ¿Qué son las dextrinas?
58. También son resistentes a la amilasa salival...
59. En el estómago se detiene transitoriamente la
digestión de carbohidratos, ¿por qué?
60. En el intestino delgado continúa la digestión de los
carbohidratos ¿por cuál enzima?
61. Si la acidez estomacal alcanza el intestino delgado,
¿qué segrega el páncreas?
62. ¿En qué parte del intestino delgado se lleva a cabo
la digestión final de los carbohidratos?
63. ¿Qué enzimas intervienen en la digestión de
carbohidratos en el yeyuno superior?
64. Menciona ejemplos de disacaridasas en la
digestión final de carbohidratos
65. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima:
Isomaltasa?
66. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Maltasa?
67. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Sacarasa?
68. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Lactasa?
69. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima:
Trehalasa?
70. ¿De dónde son segregadas las disacaridasas?
71. ¿En qué parte del intestino son absorbidos los
monosacáridos?
Georgina Hernández Ramírez
Las bases Purina y Pirimidina;
los anillos aromáticos,
las proteínas de los proteoglucanos y
Las glucoproteínas.
La boca y la luz intestinal
Las glucosidasas (glucósido hidrolasas)
Glucosa, galactosa y fructosa
Azúcares reductores
Las hexosas,
y menos importantes: las pentosas y las heptosas
Glucosa, galactosa y fructosa. (Manosa)
La ribosa
Animal (glucógeno) y
Vegetal (Almidón=amilosa + amilopectina)
La amilasa salival
Los enlaces Beta(1-4) y alfa(1-6)
Son un grupo de oligosacáridos ramificados y no
ramificados cortos producidas por la hidrólisis del
almidón.
Los disacáridos
Porque la acidez elevada inactiva transitoriamente a la
alfa-amilasa salival.
La alfa amilasa pancreática
Bicarbonato para neutralizar la acidez.
En el yeyuno superior.
Varios tipos de Disacaridasas.
La Isomaltasa. La Maltasa. La Sacarasa. La Lactasa. La
trehalasa.
Escinde enlaces alfa (1-6) de la isomaltosa= glucosa.
Rompe la maltosa y la maltotirosa=glucosa
Rompe sacarosa=glucosa y fructosa.
Escinde lactosa=galactosa y glucosa.
Escinde la trehalosa que se encuentra en champiñones
y otros hongos.
A través del lado luminal de las membranas de las
células de la mucosa intestinal del borde en cepillo.
La mayor parte de ellos son absorbidos en el duodeno
y la parte alta del yeyuno.
72. Los diferentes azucares (monosacáridos) tienen
diferente mecanismo de absorción. ¿Cómo se absorbe
galactosa y glucosa?
73. Los monosacáridos tienen diferente mecanismo de
absorción. ¿Cómo se absorbe la fructosa?
74. Listos para ser enviados de la célula a la circulación
portal, los monosacáridos: glucosa, galactosa y
fructosa utilizan otro transportador. ¿Cuál es?
75. En individuos sanos, normalmente los
carbohidratos digeribles de la dieta ya se han
absorbido cuando el material ingerido ha alcanzado,
¿qué parte del intestino delgado?
76. Cualquier defecto en la actividad de alguna de las
disacaridasas en el intestino delgado, ¿qué puede
provocar?
77. ¿Qué pasa con los glúcidos no digeridos?
78. La diarrea osmótica se ve reforzada por la
fermentación bacteriana de los carbohidratos
restantes y también grandes volúmenes ¿de qué
sustancias?
79. ¿A qué se debe la intolerancia a los disacáridos?
80. ¿A qué se debe la intolerancia a la lactosa en los
adultos?
81. ¿A qué se debe la intolerancia a la sacarosa
ingerida?
82. ¿Cómo se diagnostica la carencia enzimática
específica de alguna disacaridasa?
83. ¿Cómo pueden ser los polisacáridos?
84. La glucosa es epímero en C-4 ¿de qué otro
monosacárido?
85. ¿Qué disacárido no es un azúcar reductor?
86. Los fármacos acarabosa y miglitol inhiben la alfa-
glucosidasa; ¿qué efecto tienen en la digestión de la
lactosa?
Georgina Hernández Ramírez
Mediante un proceso activo que requiere energía
además la captación de iones sodio; la proteína de
transporte es SGLT-1 (cotransportador 1 de glucosa
dependiente del sodio)
Precisa un transportador independiente del sodio, el
GLUT-5
GLUT-2
La parte inferior del yeyuno
El paso de glúcidos no digeridos al intestino grueso.
El paso de los glúcidos (material osmóticamente
activo) provoca que se extraiga agua desde la mucosa
hasta el intestino grueso, provocando diarrea
osmótica.
CO2 y gas H2, causando retortijones abdominales,
diarrea y flatulencias.
A la carencia genética de alguna disacaridasa, pero
también a diversidad de enfermedades intestinales,
desnutrición o fármacos que lesionan la mucosa
intestinal.
A la pérdida de la actividad de la lactasa debido a que
se reduce su cantidad.
A la carencia del complejo enzimático sacarasa-
isomaltasa.
Haciendo pruebas de tolerancia oral con cada uno de
los disacáridos. Midiendo la presencia de gas
Hidrógeno en el aliento.
Lineales (como la amilosa) o
ramificados (como el colágeno)
La galactosa
La sacarosa
Ninguno. Porque tiene un enlace glucosídico Beta (no
alfa)
 Segundo Parcial Remedial de Bioquímica
Facultad de Medicina UANL

1. Glucólisis
2. Ciclo del ácido tricarboxílico
3. Gluconeogénesis
4. Metabolismo del glucógeno
5. Metabolismo de monosacáridos y disacáridos
6. Vía de las pentosas fosfato y NADPH
7. Glucosaminoglucanos y glucoproteínas

Georgina Hernández Ramírez

Glucólisis
1. Las rutas del metabolismo pueden ser...
2. ¿Qué hacen las rutas catabólicas
(degradativas)?
3. ¿Qué hacen las rutas anabólicas (sintéticas)?
4. Las reacciones catabólicas capturan...
5. Las reacciones anabólicas requieren...
6. Las señales reguladoras pueden ser...
7. La señalización química se lleva a cabo...
8. ¿Qué sintetiza la enzima adenilato ciclasa?
9. Cuando la hormona se una a su receptor de
la superficie celular...
10. La proteincinasa
11. La proteinfosfatasa
12. La glucólisis aerobia produce…
13. La glucólisis anaerobia produce…
14. Transporte por difusión facilitada
independiente del Na+: ¿qué son los GLUT
(Transportadores de glucosa)?
15. GLUT 1
16.GLUT 2
17. GLUT 3
18. GLUT 4
19. GLUT 5
20. Son las etapas generales en que se divide la
glucólisis
21. ¿Cuántos ATP y NADH se producen en la
glucólisis anaerobia y aerobia?
22. 1ª reacción de la glucólisis
23. 2ª reacción de la glucólisis
24. 3ª reacción de la glucólisis
25. 4ª reacción de la glucólisis
Georgina Hernández Ramírez
catabólicas y anabólicas
Degradan moléculas complejas a productos simples.
Producen complejos productos finales a partir de precursores
simples.
Energía química en forma de ATP a partir de la degradación de
moléculas ricas en energía.
Energía que se proporciona por medio de la escisión del ATP.
Activadores o inhibidores alostéricos que surgen en el interior
de la célula.
Por hormonas o neurotransmisores ayudados por moléculas
segundo mensajero.
Sintetiza AMPc en respuesta a las hormonas glucagón y
adrenalina.
Se activa una proteína reguladora dependiente de GTP
(proteína G) que a su vez activa a la adenilato ciclasa.
Fosforila un cuadro de enzimas que causa su activación o
desactivación.
Anula la fosforilación causada por la proteincinasa.
Piruvato. Se produce en las mitocondrias con un suministro
adecuado de Oxigeno
Ácido Láctico. Se produce en células que carecen de
mitocondrias y células privadas de oxigeno suficiente.
Son transportadores de glucosa a través de las membranas.
En eritrocitos y cerebro
Se encuentra en el hígado, el riñón y en las células Beta del
páncreas.
Transportador de glucosa en las neuronas.
Dependiente de insulina, está en el músculo y tejido adiposo.
Es inusual, ya que es el trasportador principal para la fructosa
en el intestino delgado y en los testículos.
a) fase de inversión de energía
b) fase de generación de energía.
En la aerobia 2 ATP y 2 NADH
En la anaerobia 2 ATP.
Glucosa a Glucosa 6 Fosfato (hexocinasa [en la mayoría de los
tejidos]
o glucocinasa [en el hígado y células Beta del páncreas])
la Glucosa 6 P (fosfato) se isomeriza a Fructuosa 6 fosfato
(fosfoglucoisomerasa)
La fructuosa 6 fosfato pasa a Fructuosa 1, 6 bifosfato
(fosfofructocinasa)
La fructuosa 1,6 bifosfato pasa a gliceraldehído 3-P (triosa
fosfato Isomerasa)
26. 5ª reacción de la glucólisis
27. 6ª reacción de la glucólisis
28. 7ª reacción de la glucólisis
29. 8ª reacción de la glucólisis
30. 9ª reacción de la glucólisis
31. La fosfofructocinasa es inhibida por
32. La fosfofructocinasa es activada por...
33. ¿Quién inhibe y activa a la piruvato cinasa?
34. El 95% de los defectos hereditarios de
enzimas glucolíticas se debe a la carencia de
35. La carencia de la enzima piruvato cinasa
36. ¿Qué es la acidosis láctica?
37. Tipos de enzimas del piruvato
38. Piruvato a acetil-CoA
39. Piruvato a oxalacetato
40. Piruvato a etanol
41. Fosfoenilpiruvato a piruvato
42. Funciona como un detector de glucosa en el La glucocinasa
mantenimiento de la glucemia.
43. Las reacciones enzimáticas no se producen Rutas metabólicas
aisladamente, sino que se organizan en
secuencias que se conocen, ¿con qué nombre?
44. ¿Qué es el metabolismo?
45. En una ruta metabólica el producto de una Sustrato de la siguiente reacción
reacción sirve, ¿cómo qué?
46. Los polisacáridos, los lípidos y las proteínas. Son moléculas complejas
47. Ejemplos de moléculas simples
48. ¿Cómo se llama a las rutas que regeneran
un componente?
49. La generación de energía por degradación
de moléculas se produce en tres etapas,
¿cuáles son?
50. ¿Qué sucede en la hidrólisis?
51. Normalmente ¿cómo son y que necesitan
las rutas catabólicas?
Georgina Hernández Ramírez
Gliceraldehído 3-P a 1,3 fosfoglicerato(fosfogliceraldehído
deshidrogenasa)
1,3 fosfoglicerato pasa a 3 fosfoglicerato (fosfoglicerato
cinasa)
la 3 fosfoglicerato se convierte en 2 fosfoglicerato
(fosfoglicerato mutasa)
2 fosfoglicerato se convierte en fosfoenilpiruvato (enolasa)
la fosfoenilpiruvato se pasa a Piruvato (piruvatoquinasa)
ATP y citrato
AMP
la inhibe el glucagón, la activa la insulina a través de la ruta
AMPc
La piruvato cinasa
Sucede solo en los eritrocitos y causa anemia hemolítica de
leve a grave.
Concentraciones elevadas de lactato en plasma.
Piruvato cinasa, piruvato descarboxilasa, piruvato carboxilasa
y piruvato deshidrogenasa.
por la enzima piruvato deshidrogenasa
por la enzima piruvato carboxilasa
por la enzima piruvato descarboxilasa
Por la enzima piruvato cinasa
Reacciones químicas dirigidas a un objetivo, que son la suma
de todos los cambios químicos que se producen en una célula,
tejido u organismo.
Glucosa, CO2, NH3 (amoníaco) y el agua.
Ciclos
1. Hidrólisis de moléculas complejas
2. Conversión de unidades estructurales en productos
intermedios
3.Oxidación del acetil-CoA
Las moléculas complejas se descomponen en sus unidades
estructurales:
a) Proteínas a aminoácidos;
b) polisacáridos a monosacáridos y
c) grasas (triacilgliceroles) a ácidos grasos libres y glicerol.
Son oxidativas y necesitan coenzimas como el NAD+
52. ¿Qué necesitan las rutas metabólicas para
producir energía o sintetizar productos finales?
53. Las células son parte de un grupo de tejido
que interaccionan, ¿qué han hecho para
coordinar las funciones del organismo?
54. ¿Qué señales reguladoras informan a una
célula el estado metabólico del organismo?
55. Las señales entre las células se conocen
como...
56. Las señales procedentes del interior de la
célula se conocen como...
57. ¿Cómo se lleva a cabo la señalización
química entre las células?
58. ¿En el metabolismo energético, cuál es la
vía de comunicación más importante?
59. ¿Qué hacen las moléculas ‘segundo
mensajero’?
60. ¿Cuáles son los dos sistemas de segundo
mensajero más reconocidos?
61. ¿Qué es un ligando?
62. ¿Qué otro nombre se da a los receptores de
membrana?
63. ¿Qué provoca que la acción de la adenilato
cinasa aumente o disminuya?
64. ¿Cómo está constituido un receptor GPCR?
65. ¿Por qué se les denomina Proteínas G a los
trímeros proteicos especializados?
66. ¿Cómo están constituidas las proteínas G?
67. ¿Cuál familia de proteínas G estimula a la
adenilato ciclasa (adenililciclasa)?
68. ¿Cuál familia de proteínas G inhibe a la
adenilato ciclasa (adenililciclasa)?
69. ¿Qué toxinas causan la activación
inapropiada de la adenilato ciclasa?
70. ¿Qué es una proteincinasa (proteína
quinasa)?
71. ¿Qué hace la fosofdiesterasa?
72. ¿Por qué la glucólisis constituye el núcleo
central del metabolismo de los carbohidratos?
73. ¿Qué es el AMPc (adenosin monofosfato
cíclico)?
Georgina Hernández Ramírez
Deben estar coordinadas, y así satisfacer las necesidades de la
célula.
Han desarrollado un sofisticado sistema de comunicación.
Las hormonas, los neurotransmisores y la disponibilidad de
nutrientes.
Señales INTERcelulares
Señales INTRAcelulares
Por medio de hormonas y neurotransmisores
La señalización química entre las células.
Intervienen entre el mensajero original (hormona o
neurotransmisor) y el efecto final en la célula.
El sistema calcio/fosfatidilinositol y
El sistema de la adenilato ciclasa.
Son iones o moléculas que rodean a un metal, formando un
compuesto de coordinación.
Receptores acoplados a proteínas G (GAP)
El reconocimiento de señales químicas por ciertos receptores
de membrana.
Por una región extracelular de unión al ligando, 7 hélices
transmembrana y un domino extracelular que interactúa con
las proteínas G
Porque se unen a nucleótidos de guanosina (GTP) y difosfato
de guanosina (GDP).
Por tres subunidades: alfa-beta-gamma
Las proteínas Gs
Las proteínas Gi
Las toxinas de Vibrio cholerae (cólera) y Bordetella pertussis
(tos ferina)
Es una enzima que modifica otras proteínas (sustratos),
mediante fosforilación, activándolas o desactivándolas.
Ocupan un lugar central en la cascada de respuesta ante una
señal química que llegue a la célula: sirven de puente entre un
segundo mensajero (usualmente, AMPc).
Hidroliza al AMPc
Porque todos los azúcares pueden convertirse en glucosa.
Es un nucleótido que funciona como segundo mensajero en
varios procesos biológicos. Es un derivado del adenosín
trifosfato (ATP), se produce por la acción de la adenilato
ciclasa.
74. ¿Quién inhibe a la fosfodiesterasa?
75. ¿Cuáles son los dos mecanismos de
transporte de la glucosa hacia el interior de la
célula?
76. El sistema cotransportador de
Na+/monosacáridos (SGLT) requiere energía,
¿en dónde se produce este tipo de transporte?
77. La glucocinasa funciona como un detector
de glucosa, ¿qué hace para mantener la
homeostasis de la glucemia?
78. Cuáles son las enzimas reguladoras de la
glucólisis?
79. ¿Qué hacen las enzimas Cinasas?
80. ¿Qué hacen las enzimas fosfatasas?
81. Durante el estado de buena alimentación
¿cómo actúa la fructosa 2,6 bisfosfato en el
hígado?
82. Durante el estado de ayuno ¿cómo actúa la
fructosa 2,6 bisfosfato en el hígado?
83. Piruvato a lactato es el destino principal
¿en qué órganos o tejidos y por qué?
84. Durante el ejercicio intenso se acumula
lactato en el músculo, causa la caída del pH
intracelular puede provocar calambres. Este
lactato ¿hacía donde se difunde?
85. ¿Qué pasa con el lactato que se acumula en
el músculo cardíaco?
86. ¿Qué consecuencias se producen por la
concentración elevada de lactato en plasma
(acidosis láctica)?
87. ¿Qué problemas suceden en el organismo
debido al infarto en el miocardio, una embolia
pulmonar o hemorragias no controladas?
88. ¿Qué es la deuda de oxígeno?
89. La morbilidad de los pacientes suele estar
relacionada con la deuda de oxígeno, ¿qué
puede ayudar a disminuir esta morbilidad?
90. El consumo regular de carbohidratos inician
aumento en la cantidad enzimas, ¿cuáles son?
91. ¿Qué resulta del aumento de las enzimas
en el hígado (glucocinasa, fosfofructocinasa y
piruvato cinasa)?
Georgina Hernández Ramírez
Los derivados de la metilxantina: la teofilina y la cafeína.
1. Difusión facilitada independiente de Na+
2. Sistema cotransportador de Na+/Monosacáridos.
En las células epiteliales del intestino, los túbulos renales y el
plexo coroideo.
Determina el umbral de la secreción de insulina
1. Hexocinasa
2. Fosfofructocinasa
3. Piruvato cinasa
Fosforilan. Son un tipo de enzima que transfiere grupos
fosfatos desde ATP a un sustrato específico o diana.
Desfosforila. Cataliza la eliminación de grupos fosfatos de
algunos sustratos, dando lugar a la liberación de una molécula
de ion fosfato. Esta reacción es opuesta a la fosforilación.
Actúa como una señal intracelular que indica que la glucosa es
abundante.
Reducen su concentración celular, esto inhibe la velocidad de
la glucólisis y aumento en la gluconeogénesis.
En el cristalino y la córnea del ojo, en la médula renal, los
testículos, los leucocitos y eritrocitos. Porque están poco
vascularizados o carecen de mitocondrias.
Hacia el torrente sanguíneo y el hígado lo utiliza para generar
glucosa.
Se oxida exclusivamente a CO2 y H2O a través del ciclo de
Krebs.
Un infarto en el miocardio, una embolia pulmonar o en
hemorragias no controladas.
La incapacidad de transportar adecuadamente oxígeno a los
tejidos. Las células usan glucólisis anaerobia para generar ATP
y producen ácido láctico como producto final.
El oxígeno necesario para recuperarse de un período durante
el cual la disponibilidad de oxígeno era inadecuada.
El determinar el nivel de ácido láctico en la sangre, y así
brindar oxígeno necesario para la recuperación.
La glucocinasa, fosfofructocinasa y la piruvato cinasa.
El aumento de la transcripción génica=aumento de síntesis de
estas enzimas, que favorece la conversión de glucosa a
piruvato.
Ciclo del ácido tricarboxílico
1. ¿Cuál es el principal combustible para el ciclo Acetil Co-A
de los ácido tricarboxílicos?
2. ¿Cuáles coenzimas necesita el ciclo de los
ácidos tricarboxílicos?
3. ¿Qué se produce en una vuelta del ciclo de
los ácidos tricarboxílicos?
4. ¿Con qué otros nombres se le conoce al ciclo Ciclo de Krebs, Ciclo del ácido cítrico.
de los ácidos tricarboxílicos?
5. Acetil-CoA a...
6. Citrato a…
7. Isocitrato a…
8. Cetoglutarato a…
9. Succinil Co-A a…
10. Succinato a…
11. Fumarato a…
12. Malato a…
13. ¿Cuál es el destino de los hidrógenos y
electrones que se liberan del Ciclo de Krebs?
14. ¿Cuál es la ruta final donde converge el
metabolismo oxidativo de los carbohidratos, los
aminoácidos y los ácidos grasos?
15. Los esqueletos carbonados de los
carbohidratos, aminoácidos y ácidos grasos ¿en
qué se convierten?
16. ¿Dónde se produce el ciclo de Krebs?
17. El ciclo de Krebs ¿es una ruta aerobia o
anaerobia?
18. El ciclo de Krebs interviene para la
formación de glucosa ¿a partir de?
19. ¿Cuáles son las enzimas del complejo
piruvato deshidrogenasa (PDH)?
Georgina Hernández Ramírez
1. Pirofosfato de tiamina
2. Ácido lipoico
3. FAD (dinucleótido de Flavina y adenina)
4. NAD (Dinucleótido de Nicotinamida y adenina)
5. Coenzima A (ácido pantoténico -vitamina B5-, adenosín
difosfato y cisteamina)
12 ATP/acetil-CoA oxidasa
Citrato por medio de citrato sintasa
Isocitrato por la Aconitasa. Isomeración, deshidratación e
hidratación.
Alfa cetoglutarato por la Isocitrato deshidrogenasa. Oxidación:
Deshidrogenación y Descarboxilación.
Succinil-CoA por medio de la Alfa cetoglutarato
deshidrogenasa.
Oxidación y síntesis: Deshidrogenación, Descarboxilación y
síntesis.
Succinato por medio de la Succinil-CoA sintetasa.
Hidrólisis: acoplada a una síntesis de GTP.
Fumarato por medio de la Succinato deshidrogenasa.
Oxidación: Deshidrogenación.
Malato por medio de la Fumarasa.
Deshidratación.
Oxalacetato por medio de la Malato deshidrogenasa.
Oxidación: Deshidrogenación.
Se utilizan para formar NADH Y FADH2, que luego
entrarán en la cadena respiratoria.
El ciclo de las ácidos tricarboxílicos
En CO2
En las mitocondrias
Es aerobia pues requiere de O 2 como aceptor final de
electrones.
Esqueletos carbonados de algunos aminoácidos.
1. La piruvato deshidrogenasa (descarboxilasa)
2. Dihidrolipoil transacetilasa
3. Dihidrolipoli deshidrogenasa
20. Su carencia puede causar graves problemas La carencia de tiamina (niacina)
en el sistema nervioso central si el complejo
PDH está inactivo.
21. ¿Cuál es la causa más común de la acidosis La carencia del componente E1 del complejo PDH
láctica congénita?
22. Cuando hay abuso de alcohol se puede Síndrome de Wernicke-Korsakoff
presentar un síndrome de psicosis por
encefalopatía debido a la deficiencia de
tiamina, ¿cómo se llama este síndrome?
23. Funcionalmente la carencia del Incapacidad para convertir el piruvato en acetil-CoA. Esto
componente E1 de la PDH ¿qué provoca? provoca que el piruvato se desvíe a ácido láctico por la lactato
deshidrogenasa.
24. El cerebro depende del ciclo de los ATC para Neurodegeneración, espasticidad muscular.
obtener energía y es muy sensible a la acidosis,
¿cuáles son los síntomas?
25. ¿Qué síndrome resulta de los defectos en la El síndrome de Leigh
producción de ATP mitocondrial?
26. ¿Qué procesos o enzimas están Mutaciones en el complejo PDH, cadena de transporte de
involucradas en los defectos de la ATP electrones o la ATP sintasa.
mitocondrial?
27. ¿A qué se debe principalmente el A la inhibición de enzimas que necesitan ácido lipoico como
envenenamiento por arsénico? coenzima.
28. ¿Qué enzima está involucrada en la síntesis La citrato cinasa
de citrato a partir de acetil-CoA y oxalacetato?
29. Además de ser un producto intermedio del 1. Proporciona Acetil-CoA para la síntesis de ácidos grasos
ciclo de los ATC, ¿qué otras funciones tiene el 2. Inhibe a la fosfofructocinasa
citrato? 3. Activa la acetil-CoA carboxilasa enzima limitante de la
síntesis de ácidos grasos.
30. ¿Qué enzima isomeriza el citrato a La aconitasa, una proteína Fe-S
isocitrato?

Georgina Hernández Ramírez

Gluconeogénesis
1. ¿Cuáles son los precursores
gluconeogénicos?
2. ¿De dónde se libera el glicerol?
3. ¿De dónde se libera el Lactato?
4. ¿De dónde se liberan los alfa cetoácidos?
5. ¿Cuál es el producto de la gluconeogénesis?
6. La gluconeogénesis utiliza...
Glicerol, Lactato y alfa cetoácidos.
Durante la hidrólisis de los triacilgliceroles en el tejido
adiposo.
Por la sangre de las células que carecen de mitocondrias y por
el músculo esquelético en ejercicio.
Del metabolismo de aminoácidos glucógenos.
La glucosa
Las 7 reacciones reversibles de la glucólisis, y sortea las 3
reacciones irreversibles por medio de otras enzimas.

7. Para convertir Piruvato a fosfoenilpiruvato, la Piruvato pasa a Oxalacetato por medio de la enzima piruvato
gluconeogénesis usa 2 reacciones: carboxilasa, luego de Oxalacetato pasa a fosfoenilpiruvato por
medio de la fosfoenilpiruvato carboxiquinasa.
8. Para convertir Fructosa 1,6 bifosfato en Fructosa 1,6 bifosfatasa.
Fructosa 6 Fosfato se utiliza la enzima...
9. Para convertir la Glucosa 6 Fosfato a Glucosa Glucosa 6 fosfatasa
libre se usa la enzima...
10. ¿Dónde se produce la gluconeogénesis y en El 90% en el hígado y el 10% en riñones.
qué porcentaje?
11. En el ayuno prolongado, la gluconeogénesis Hígado 60% y riñones 40%
se activa ¿en qué porcentaje?
12. La biotina es un cofator que colabora con Piruvato carboxilasa, Acetil-CoA carboxilasa y otras
las enzimas: carboxilasas
13. ¿Qué enzima fosforila el glicerol a glicerol La glicerol cinasa
fosfato?
14. ¿Qué enzima oxida el glicerol fosfato a La glicerol fosfato deshidrogenasa
dihidroxiacetona fosfato?
15. ¿Por qué los adipocitos no pueden fosforilar Porque carecen de la glicerol cinasa
el glicerol?
16. Son la fuente más importante de glucosa Los aminoácidos procedentes de la hidrólisis de las proteínas
durante el ayuno. tisulares.

17. ¿Qué da como producto el metabolismo de Los alfa-cetoácidos

los aminoácidos glucógenos?
18. Pueden entrar en el ciclo de los ATC y Los alfa-cetoácidos
formar oxalacetato.
19. Niveles elevados de acetil-CoA en las La síntesis de oxalacetato
mitocondrias son indicativos de un estado
metabólico en el que se necesita aumentar...
20. El oxalacetato (OAA) no puede pasar la La malato deshidrogenasa
membrana mitocondrial interna, debe
reducirse a malato, ¿qué enzima es la
encargada de esto?
21. En el citosol, el oxalacetato es PEP-carboxicinasa (PEPCK)
descarboxilado y fosforilado a fosfoenilpiruvato
(PEP) ¿por cuál enzima?
Georgina Hernández Ramírez
22. Los niveles altos de ATP y concentraciones La gluconeogénesis
bajas de AMP, ¿qué ruta estimulan?
23. ¿Quién regula la gluconeogénesis? El glucagón circulante y disponibilidad de sustratos
gluconeogénicos.
24. ¿Qué células segregan el glucagón? Las células alfa de los islotes pancreáticos
25. ¿En qué consiste la gluconeogénesis? 1. Piruvato
2. Oxalacetato
3. Fosfoenilpiruvato
4. 2 fosfoglicerato
5. 3 fosfoglicerato
6. 1,3 bifosfoglicerato
7. Fructosa 1,6 bisfosfatasa
8. Fructosa 6 fosfato
9. Glucosa 6 fosfato
10. Glucosa
26. La síntesis de Glucosa a partir de piruvato La participación de Biotina
mediante gluconeogénesis necesita...
27. ¿Qué reacción es única en la Oxalacetato a fosfoenilpiruvato
gluconeogénesis?
28. La acetil-CoA no es sustrato para la Porque inhibe la piruvato deshidrogenasa y activa la piruvato
gluconeogénesis, ¿por qué es esencial su carboxilasa, lo cual impulsa el piruvato a la gluconeogénesis.
producción en la oxidación de los ácidos
grasos?
29. El AMP inhibe la gluconeogénesis al inhibir La Fructosa 1,6-bisfosfatasa
¿qué enzima?
30. El AMP activa la glucólisis al activar ¿qué La fosfofructocinasa 1
enzima?

Georgina Hernández Ramírez

Metabolismo del Glucógeno
1. ¿Dónde se encuentra el Glucógeno?
2. Es un polímero muy ramificado formado
exclusivamente a partir de alfa-D-Glucosa.
3. ¿Cómo están distribuidos los enlaces de
carbono en el glucógeno?
4. ¿Cuál es la unidad estructural del glucógeno? La UDP glucosa
5. ¿Qué es glucogenosis?
6. Menciona algunas glucogenosis
En el músculo esquelético y el Hígado.
El glucógeno
El principal enlace glucosídico es un enlace alfa(1-4), después
de 8 a 10 residuos de glucosa se presenta una ramificación
que contiene un enlace alfa(1-6)
Un grupo de enfermedades genéticas debido al defecto de
una enzima necesaria para la síntesis o degradación del
glucógeno
Tipo IA: Enfermedad de Von Gierke,
Tipo IB: Enfermedad de Von Gierke,
Tipo II: Enfermedad de POMPE,
Tipo III: Enfermedad de CORI,
Tipo V: Síndrome de CORI y
Tipo VI: Enfermedad de HERS

7. Carencia de la enzima Glucosa 6 fosfatasa. Enfermedad de Von Gierke

8. Se debe a falla en el almacenamiento Enfermedad de POMPE
lisosómico por la alfa (1->4) glucosidasa.
Estructura normal del glucógeno.
Defecto enzimático lisosómico congénito.
9. Deficiencia de las enzimas 4:4 transferasa y Enfermedad de CORI
1:6 Glucosidasa.
Hipoglucemia en ayuno.
Glucógeno de estructura anormal.
10. Carencia de glucógeno fosforilasa o Síndrome de CORI
miofosforilasa del músculo esquelético.
Debilidad transitoria y calambres después del
ejercicio.
11. Deficiencia de la isoenzima hepática. Enfermedad de HERS
Hipoglucemia en ayuno leve.
12. ¿Qué es la glucogenólisis? La degradación del glucógeno
13. Síntesis del glucógeno Gluconeogénesis
14. ¿De dónde se puede obtener la glucosa La dieta, la degradación del glucógeno y la gluconeogénesis.
sanguínea?
15. ¿Qué es lo que el organismo ha El glucógeno
desarrollado para almacenar y movilizar
rápidamente la glucosa?
16. La glucosa se libera rápidamente -en ayuno- Del hígado y el riñón
a partir ¿de qué órganos?
17. Durante el ejercicio la glucosa se libera a Del músculo esquelético.
partir del glucógeno ¿de qué tejido?
18. Cuando el glucógeno se ha agotado, tejidos De los aminoácidos de las proteínas
específicos sintetizan glucosa de novo a partir…
19. ¿Cuál es la función del glucógeno del Servir como reserva de combustible para la síntesis de ATP
músculo? durante la contracción muscular.
Georgina Hernández Ramírez
20. ¿Cuál es la función del glucógeno en el Mantener la concentración de glucosa en sangre,
hígado? particularmente en las primeras etapas del ayuno.
21. ¿Dónde se sintetiza el glucógeno? En el citosol y requiere energía suministrada por el ATP
22. La UDP-glucosa se sintetiza a partir de la La UDP-glucosa pirofosforilasa
glucosa 1 fosfato y el UTP, ¿cuál enzima es la
encargada de esto?
23. En la contracción del músculo esquelético La activación directa de la fosforilasa cinasa.
una elevación súbita de Ca2+ citosólico dará
como resultado...
24. ¿Cuál es el producto final de la degradación Glucosa 1-fosfato
del glucógeno?
25. En la degradación del glucógeno, ¿qué Glucógeno fosforilasa
enzima escinde los enlaces glucosídicos alfa (1-
>4) para acortar las cadenas?
26. Las ramificaciones del glucógeno se La enzima desramificadora (una enzima bifuncional)
eliminan gracias ¿a qué enzima?
27. La enzima desramificadora bifuncional está La oligo-alfa(1->4)->alfa(1->4)-glucanotransferasa y
representada ¿por cuáles enzimas? La amilo-alfa(1->6) glucosidasa
28. La glucógeno 1-fosfato producida por la La fosfoglucomutasa
glucógeno fosforilasa se convierte a glucosa 6-
fosfato ¿por cuál enzima?
29. En el hígado, la glucosa 6-fosfato se La glucosa 6-fosfatasa, que es la misma enzima utilizada en la
transloca a Glucosa, ¿por cuál enzima? última etapa de la gluconeogénesis.
30. Es la única enfermedad de almacenamiento La glucogenosis de tipo II, enfermedad de Pompe.
de glucógeno que es lisosómica.
31. La regulación de la síntesis y la degradación 1. La glucógeno sintasa y la glucógeno fosforilasa están
del glucógeno se lleva a cabo en dos niveles, controladas hormonalmente para la necesidad del organismo.
menciónalos. 2. Las rutas de síntesis y degradación están reguladas
alostéricamente para la necesidad de un tejido específico.
32. La UDP-glucosa se sintetiza principalmente En el citosol
¿en dónde?
33. La glucosa en sangre hace que aumente la La proteinfosfatasa.
liberación de insulina y disminuya la liberación
de glucagón, todo lo anterior lleva al aumento
de la actividad ¿de qué enzima? (Estado
Posprandial)
34. La glucosa en sangre hace que disminuya la La proteincinasa
liberación de insulina y aumente la liberación
de glucagón, todo lo anterior lleva al aumento
de la actividad ¿de qué enzima? (Ayuno)

Georgina Hernández Ramírez

Metabolismo de monosacáridos y disacáridos
1. La sacarosa está formada por... Fructosa y glucosa
2. La lactosa está formada por... Galactosa y glucosa
3. La fructosa se fosforila a fructosa 1 fosfato fructocinasa
por medio ¿de qué enzima?
4. De fructosa 1 fosfato hay una escisión a La aldosa B
dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído por
medio ¿de qué enzima?
5. La fructocinasa y aldosa B se encuentran en El hígado, el riñón y la mucosa del intestino delgado.
6. La falta de fructocinasa causa una afección Fructosuria esencial
benigna:
7. La falta de la Aldosa B causa... Intolerancia hereditaria a la fructosa
8. Es un componente importante de las La manosa
glucoproteínas
9. La manosa se fosforila a manosa 6 fosfato La hexocinasa
por medio ¿de cuál enzima?
10. Manosa 6 fosfato se isomeriza a Fructosa 6 fosfato por medio de la fosfomanosa isomerasa.
11. La reducción de glucosa a sorbitol (glucitol) La aldosa reductasa
se hace por medio ¿de qué enzima?
12. De sorbitol a fructosa, ¿por cuál enzima? La sorbitol deshidrogenasa
13. ¿Qué puede causar la hiperglucemia? Formación de cataratas, neuropatía periférica, nefropatía, y
retinopatía (todo lo anterior se observa en la diabetes -
hiperglucemia)
14. ¿Por qué surge la hiperglucemia? Por la acumulación de sorbitol en células que carecen de la
sorbitol deshidrogenasa.
15. El déficit de galactocinasa causa… Cataratas
16. De galactosa a galacitol por medio ¿de qué La aldosa reductasa
enzima?
17. ¿Qué efectos causa el exceso de Galactosa? Daño hepático, retraso mental grave y cataratas.
18. ¿Dónde se sintetiza la lactosa en período de En la glándula mamaria
lactancia?
19. ¿Cuáles son las fuentes principales de la La leche y otros productos lácteos
lactosa?
20. La fructosa no promueve ni depende de la La insulina
secreción ¿de qué hormona?
21. La fructosa se encuentra como En muchas frutas, en la miel y en el jarabe de maíz.
monosacárido libre ¿en qué alimentos?
22. La velocidad del metabolismo de la fructosa Porque las triosas de la fructosa 1-fosfato evaden la
es más rápida que la de la glucosa, ¿por qué? fosfofructocinasa que es la principal enzima limitante en la
glucólisis.
23. La manosa es epímero en C2 ¿de qué La glucosa
monosacárido?
24. Existe muy poca manosa en los A partir de la fructosa o de manosa producida por la
carbohidratos de la dieta. ¿De dónde se degradación de carbohidratos, recuperada por la hexocinasa.
sintetiza la manosa intracelular?
25. La insulina no es necesaria para la entrada a La lactosa
las células ¿de cuál disacárido?

Georgina Hernández Ramírez

26. ¿Qué enzima hace que la galactosa pase a
galactosa 1-fosfato para poder ser
metabolizada?
27. La galactosa 1-fosfato no entra en la ruta
glucolítica hasta ser convertida en UDP-
galactosa, ¿qué enzima cataliza esta reacción?
28. ¿Cuáles son los trastornos del metabolismo
de la galactosa?
29. ¿Qué causa la galactosemia clásica?,
menciona algunos de sus síntomas.
30. ¿En qué lugar de la célula se sintetiza la
lactosa y qué enzima se encarga de esto?
La galactocinasa
La galactosa 1-fosfato uridiltransferasa GALT
Galactosemia clásica y carencia de galactocinasa.
La carencia de la enzima GALT (galactosa 1-fosfato
uridiltransferasa).
Vómitos, diarrea e ictericia.
En el aparato de Golgi.
La lactosa sintasa

Georgina Hernández Ramírez

Vía de las pentosas fosfato y NADPH
1. ¿Qué es la vía de las pentosas?
2. ¿Qué produce y qué degrada la vía de las
pentosas?
3. ¿Cuáles son las fases de la vía de las
pentosas?
4. ¿Qué reacciones suceden en la fase
oxidativa?
5. ¿Qué reacciones suceden en la fase no
oxidativa de la vía de las pentosas?
6. El ciclo de las pentosas no consume ni
produce directamente...
7. La vía de las pentosas es importante
porque...
8. Los NADPH se utilizan para la biosíntesis de
hormonas esteroides ¿en qué órganos?
9. Los NADPH se utilizan para la biosíntesis de
ácidos grasos ¿en qué órganos?
10. Los NADPH se utilizan para la biosíntesis del
glutatión ¿en qué células?
11. ¿Qué producto se necesita para la síntesis
de nucleótidos y de ácidos nucleicos?
12. ¿A partir de que productos se consigue la
ribosa 5 fosfato si está inhibida la glucosa 6 P
deshidrogenasa?
13. El NADPH es necesario para reducir el
peróxido de hidrógeno que a su vez...
14. La glutatión peroxidasa utiliza el glutatión
para...
15. Por medio de la glutatión reductasa se
reduce el glutatión oxidado, utilizando NADPH
para...
16. El NADPH proporciona equivalentes
reductores para el sistema monooxigenasa del
citocromo P450 mitocondrial que...
17. El NADPH proporciona equivalentes
reductores para...
18. ¿Para qué otras funciones se utiliza el
NADPH?
19. Para la síntesis del Oxido nítrico (NO) sí se
necesita...
Georgina Hernández Ramírez
Ruta de degradación con función de biosíntesis.
Produce NADPH y ribosa-5-fosfato para reacciones de
biosíntesis. Degrada glucosa, o pentosas de los nucleótidos
procedentes de los ácidos nucleicos de la dieta, hasta CO2 y
agua.
1. La fase oxidativa
2. La fase no oxidativa
1.Oxidación de glucosa-6-fosfato a 6-fosfogluconolactona
(glucosa-6-fosfato deshidrogenasa)
2. Hidrólisis de lactona a fosfogluconato (lactonasa).
3. Descarboxilación oxidativa a ribulosa-5-fosfato (6-
fosfogluconato deshidrogenasa).
1. Ribosa 5 P a seudoheptulosa 7 P (trancetolasa)
2. Seudoheptulosa 7 P a fructosa 6 P (transaldolasa)
3. Fructosa 6 P a Glucosa 6 P
ATP
Produce NADPH
Placenta, ovarios, testículos y corteza suprarrenal.
Hígado, glándulas mamarias y tejido adiposo.
Los eritrocitos
Ribosa 5 fosfato
A partir de la fructosa 6 fosfato y/o gliceraldehído 3 fosfato
Proporciona los equivalentes reductores que necesita el
Glutatión.
Reducir el peróxido a H2O
Ser fuente de electrones.
Se usa en la hidroxilación de los esteroides para producir
hormonas esteroideas en tejidos esteroidógenos.
La síntesis de ácidos biliares en el hígado y en la activación de
la vitamina D en hígado y riñones.
Para los fagocitos en el proceso de eliminación de
microorganismos.
NADPH
20. ¿Para qué sirve y qué es el Óxido nítrico?
21. La carencia de Glucosa 6 fosfato
deshidrogenasa deteriora la capacidad de la
célula para formar el NADPH que es esencial
¿para qué?
22. La carencia de Glucosa 6 fosfato
deshidrogenasa es una enfermedad genética
ligada al cromosoma X y produce anemia
hemolítica. ¿Qué otros efectos tiene?
23. ¿Qué es el glutatión?
24. El NADPH es una molécula de alta energía,
parecida al NADH pero ¿cuál es su uso
principal?
25. En la vía de las pentosas fosfato, la energía
de la glucosa 6-fosfato se conserva en el
NADPH y puede usarse como...
26. Es una de las especies reactivas de Oxígeno
ROS que se forman a partir del oxígeno
molecular.
27. Los intermediarios del Oxígeno altamente
reactivos (ROS) causan daños graves ¿a quién?
28. ¿Quién puede bioinactivar al peróxido de
hidrógeno?
29. ¿Qué es el citocromo?
30. ¿Cuál es la reacción química
(monooxigenasa) más común del citocromo?
31. ¿Cuál es la función más importante del
sistema monooxigenasa del citocromo en el
hígado?
32. Las deficiencias genéticas de la enzima
NADPH oxidasa, ¿qué enfermedad causa?
33. ¿Qué deteriora la disminución de la
actividad de la enzima G6PD (glucosa 6-fosfato
deshidrogenasa)?
34. ¿Cuáles son los fármacos que producen
anemia hemolítica en pacientes con deficiencia
de G6PD?
35. ¿Qué es un antipirético (antitérmico,
antifebril o febrífugo)?
Georgina Hernández Ramírez
Una molécula que causa vasodilatación al relajar al músculo,
actúa como neurotransmisor, evita la agregación plaquetaria y
contribuye a la actividad bactericida de los macrófagos.
Para mantener la reserva de Glutatión reducido.
Causan la desnaturalización de proteínas porque los radicales
libres y los peróxidos dentro de las células no pueden
neutralizarse.
Es un derivado de los aminoácidos; es antioxidante, protege a
las células de los radicales libres y del peróxido.
En la biosíntesis reductora.
Un dador de electrones
El peróxido de hidrógeno
Al ADN, las proteínas y los lípidos insaturados y pueden causar
muerte celular.
El glutatión.
El NADPH proporciona indirectamente electrones para la
reducción del peróxido de Hidrógeno.
Una enorme familia de hemoproteínas, además forma parte
de la CTE (Cadena de transporte de electrones)
Inserción de un átomo de oxígeno molecular (O2) en un
sustrato orgánico a la vez que el otro átomo de oxígeno es
reducido a agua.
La bioinactivación de compuestos extraños como los
fármacos, toxinas, pesticidas y productos del petróleo.
Usando el NADPH como fuente de equivalentes reductores.
Enfermedad granulomatosa crónica (EGC), causada por
infecciones graves y formación de granulomas (áreas
nodulares de inflamación)
La capacidad de las células para formar NADPH
AAA: antibióticos, antipalúdicos y antipiréticos
Todo fármaco que hace disminuir la fiebre.
36. ¿Qué es favismo? Efecto hemolítico de la ingestión de habas.
37. Todos los pacientes con favismo tienen La G6PD
déficit ¿de qué enzima?
38. ¿Cuál es la clasificación de las variantes de Tipo I (síntoma: anemia hemolítica crónica)
la carencia de G6PD? Tipo II (síntoma: anemia hemolítica episódica)
Tipo III (sin síntomas)
Tipo IV (síntomas moderados)

Georgina Hernández Ramírez

Glucosaminoglucanos y glucoproteínas
1. ¿Qué son los glucosoaminoglucanos?
2. ¿De qué están compuestos los
glucosoaminoglucanos?
3. ¿Qué compuestos forman los
glucosoaminoglucanos?
4. ¿Cuál es la característica principal de los
glucosoaminoglucanos?
5. ¿Con qué otro nombre se le conoce a los
glucosoaminoglucanos y por qué?
6. ¿Qué otras características presentan los
glucosoaminoglucanos?
7. ¿Cuántas y cuáles son las clases de
glocosoaminoglucanos?
8. Excepto el ácido hialurónico, pero los otro 5
glucosoaminoglucanos están...
9. ¿Cómo están constituidos los
proteoglucanos?
10. ¿Dónde se sintetizan los
glucosoaminoglucanos?
11. Los glucosoaminoglucanos son degradados
por...
12. La carencia de cualquiera de las hidrolasas
lisosómicas da lugar a una...
13. ¿Qué es la Mucopolisacaridósis?
14. En general ¿cuáles son los síntomas de la
Mucopolisacaridósis?
15. Explica la MPS tipo I (Enfermedad de Hurler
y/o Scheie)
16. Explica la MPS tipo II (Enfermedad de
Hunter)
17. Explica la MPS tipo III (Síndrome de
Sanfilippo)
Georgina Hernández Ramírez
Son largas cadenas de heteropolisacáridos, cargadas
negativamente y no ramificadas.
Una unidad de repetición de disacáridos: azúcar ácido-
aminoazúcar
Azúcar ácido: ácido D-glucorónico o su epímero ácido L-
idurónico.
Aminoazúcar: D-glucosamina o la D-galactosamina.
Unen grandes cantidades de agua, por lo que forman la matriz
gelatinosa base fundamental de la sustancia del organismo.
Mucopolisacáridos, porque le dan una consistencia viscosa-
lubricante a la sustancia fundamental del organismo.
Son componentes de las superficies celulares y eso los hace
importantes en la señalización celular y la adhesión de las
células.
Son seis.
. Sulfatos de condroitina,
2. Sulfato de queratán I y II,
3. Sulfato de dermatán,
4. Heparina,
5. Sulfato de heparán,
6. Ácido hialurónico.
Unidos covalentemente a proteínas, formando monómeros de
PROTEOGLUCANOS.
Por una proteína nuclear a la que se une covalentemente el
glucosoaminoglucano lineal.
En el aparato de Golgi
Las hidrolasas lisosómicas. Se rompen para dar oligosacáridos.
Mucopolisacaridósis
Grupo de patologías genéticas en las que se acumulan
glucosoaminoglucanos en los tejidos y causan síntomas -por lo
común- severos.
Deformidades esqueléticas, retraso mental, rasgos faciales
toscos, baja estatura, opacidad corneal... entre otras
La enzima defectuosa o faltante es la α-L-iduronidasa. El GAG
acumulado es el sulfato de dermatán y el sulfato de heparán.
La enzima defectuosa/faltante es iduronato sulfatasa. El GAG
acumulado es el sulfato de dermatán y el sulfato de heparán.
Existen 4 subtipos, nombrados Tipo A,B,C,D y cada uno debido
a una enzima particular deficiente:
A: Heparán N-sulfatasa,
B: N-acetil α-glucosaminidasa,
C: Acetil CoA α-glucosaminido transferasa,
D: N-acetilglucosamina 6 sulfatasa. El GAG acumulado es el
sulfato de heparán.
18. Explica la MPS tipo VII (Síndrome de Sly)
19. ¿Qué diferencia hay entre glucoproteínas y
proteoglucanos?
20. ¿En qué participan las glucoproteínas?
21. ¿Dónde se sintetizan las glucoproteínas?
22. ¿Qué son las mucinas?
23. Los enlaces de las glucoproteínas pueden
ser...
24. Contienen grandes cantidades de manosa...
25. Una deficiencia en la fosforilación de los
residuos de manosa en las glucoproteínas con
enlace -N causa...
26. Las hidrolasas ácidas degradan a las
proteínas en...
27. La deficiencia de las hidrolasas ácidas
provocan...
28. La matriz extracelular está constituida por...
29. ¿Qué son los aminoazúcares?
30. Aparte de ser un componente esencial de
los glucosaminoglucanos, el ácido glucurónico
es muy necesario ¿en qué tipo de reacciones?
31. ¿Cuál es el producto final del metabolismo
del ácido glucurónico?
32. ¿En qué parte de la célula se degradan los
glucosaminoglucanos?
Georgina Hernández Ramírez
La enzima defectuosa es la β-Gluconoridasa.
Y los GAG acumulado son: Sulfato de heparán, Sulfato de
dermatán, Sulfato 4,6 condroitina.
La glucoproteínas son oligosacáridos unidos covalentemente,
su cadena de carbohidratos es corta, ramificada y no contiene
disacáridos en serie. Los proteoglucanos son lo contrario.
Unidas a la membrana su función es de reconocimiento de la
superficie celular, la antigenicidad de la superficie celular, y
como componentes de la matriz extracelular, y de las mucinas
del aparato digestivo y el aparato urogenital donde actúan
como lubricantes biológicos protectores.
En el retículo endoplásmico y en el aparato de Golgi.
Son un grupo de familias de proteínas, la principal
característica es su capacidad para formar geles; con
funciones desde la lubricación a la señalización celular
pasando por la formación de barreras físicas y químicas donde
juegan un papel inhibitorio.
Con enlaces -O y con enlaces -N
Las glucoproteínas con enlace -N. Se sintetiza a partir del
DOLICOL
Enfermedad de células I
Los lisosomas
Oligosacaridosis: enfermedad de almacenamiento lisosómico
de glucoproteínas.
Colágeno, elastina, fibronectina y glucosaminoglucanos.
Son componentes esenciales de los glucosaminoglucanos, las
glucoproteínas, los glucolípidos y ciertos oligosacáridos.
De bioinactivación en algunos compuestos insolubles como la
bilirrubina, los esteroides y los fármacos.
La D-xilulosa 5 -fosfato que entrando en una ruta metabólica
produce gliceraldehído 3-fosfato y fructosa 6-fosfato.
En los lisosomas
 Tercer Parcial Remedial de Bioquímica
Facultad de Medicina UANL

1. Metabolismo de los lípidos de la dieta

2. Ácidos grasos y triacilgliceroles
3. Metabolismo de los lípidos complejos
4. Metabolismo del colesterol y los esteroides
5. Aminoácidos: eliminación del nitrógeno
6. Degradación y síntesis de aminoácidos
7. Conversión de los aminoácidos en productos especializados
8. El ciclo alimento/ayuno

Georgina Hernández Ramírez

Metabolismo de los lípidos de la dieta
1. ¿Qué funciones cumplen los lípidos en el organismo? 1. La principal fuente de energía.
2. Proporciona la barrera hidrófoba para
distribuir el contenido acuoso de las células.
3. Funciones reguladoras o
coenzimáticas.
4. Precursoras de las prostaglandinas y
hormonas esteroideas
2. ¿Qué principales problemas clínicos se pueden presentar por Aterosclerosis y obesidad, entre otros.
deficiencia del metabolismo de los lípidos?
3. Los lípidos son un grupo heterogéneo, ¿qué moléculas los 1. Triacilgliceroles,
constituyen? 2.Colesterol,
3. Esteres de colesterilo,
4. Fosfolípidos,
5. Ácidos grasos no esterificados (libres)
4. ¿Dónde comienza la digestión de los lípidos y que enzima es la En el estómago, la lipasa lingual.
encargada?
5. La lipasa lingual actúa sobre ¿qué tipo de ácidos grasos (TAG)? Los de cadena corta o media (menos de 12
carbonos)
6. Los triacilgliceroles también son degradados por una enzima La lipasa gástrica
secretada por la mucosa del estómago, ¿cuál es?
7. Personas con insuficiencia pancreática (ejem. fibrosis quística) Lipasa lingual y lipasa gástrica.
pueden degradar ácidos grasos de cadena corta o media gracias ¿a
qué enzimas?
8. ¿Qué puede causar la fibrosis quística? El descenso de hidratación produce
secreciones espesas, en el páncreas impide
que las enzimas pancreáticas lleguen al
intestino delgado provocando insuficiencia
pancreática.

9. ¿Qué otras enfermedades puede causar la fibrosis quística?
10. La emulsión de los lípidos ocurre ¿en qué lugar?
11. ¿Cómo se lleva a cabo la emulsión de los lípidos?
12. ¿Dónde se producen y de donde proceden las sales biliares?
13. ¿Cuál es el producto de la reacción de la lipasa pancreática sobre
los Triacilgliceroles (TAG)?
14. ¿Qué otra enzima se produce en el páncreas y colabora en la
degradación de los TAG?
15. ¿Qué hace la colipasa en el duodeno?
16. ¿Qué fármaco inhibe a las lipasas gástrica y pancreática?
17. ¿Cuál es el producto de los esteres de colesterilo hidrolizados por
la colesterol esterasa (hidrolasa de esteres de colesterilo
pancreática)?
Infecciones pulmonares como neumopatía
progresiva.
En el duodeno
Por el uso de las propiedades detergentes de
las sales biliares y el peristaltismo estomacal.
Se producen el en hígado, se almacenan en la
bilis y derivan del colesterol
2-monoacilglicerol y ácidos grasos libres
La colipasa
Restablece la actividad de la lipasa
pancreática en presencia de sustancias
inhibidoras como los ácidos biliares.
Orlistat, reduciendo la absorción de grasa y
provocando pérdida de peso.
Colesterol + ácidos grasos libres

Georgina Hernández Ramírez

18. La presencia de sales biliares hace que aumente la actividad ¿de La colesterol esterasa
qué enzima?
19. La tripsina activa ¿qué proenzimas? La procolipasa y la fosfolipasa A2
20. Un fosfolípido catalizado por la fosfolipasa A2 ¿qué da como Un lisofosfolípido
producto?
21. ¿Cuál es el fosfolípido más abundante durante la digestión? Fosfatidilcolina
22. La fosfatidilcolina catalizada por la fosfolipasa A2 ¿qué da como Lisofosfatidilcolina
producto?
23. ¿Qué regula la secreción pancreática de enzimas hidrolíticas? Las hormonas
24. ¿De qué está compuesta la bilis? Sales biliares, fosfolípidos y colesterol libre.

25. ¿En dónde se manifiesta la presencia de colecistocinina?
26. ¿Cómo se llama la hormona peptídica que producen la parte
inferior del duodeno y el yeyuno en respuesta a la presencia de
lípidos y proteínas parcialmente digeridas?
27. ¿Qué otra hormona producen la mucosa de duodeno y yeyuno
superior?
28. ¿Cuál es la función de la secretina?
29. La digestión de lípidos en el yeyuno ¿qué productos da?
30. Las micelas mixtas ¿están formadas por qué tipo de moléculas?
31. ¿Cómo están constituidas las micelas mixtas?
32. ¿A qué lugar se dirigen las micelas mixtas?
33. ¿Dónde se absorben las sales biliares?
34. Los enterocitos no absorben bien ¿qué molécula?
35. Para ser absorbidos por la mucosa intestinal, los ácidos grasos de
cadena corta y media no necesitan ¿de qué moléculas?
36. ¿Dónde se produce la biosíntesis de lípidos complejos?
37. ¿Qué enzimas se involucran en la biosíntesis de lípidos?
38. Los ácidos grasos de cadena larga que entran en los enterocitos
forman ¿qué moléculas?
39. Los ácidos grasos de cadena corta y media se liberan
directamente al sistema portal y van hacia el hígado, ¿por medio de
qué proteína?
40. ¿Cómo se llama a la mala absorción de lípidos que causa que
aparezcan estos en las heces?
41. ¿Qué tratamiento se puede ofrecer a los pacientes con trastornos
de malabsorción de lípidos?
Georgina Hernández Ramírez
En la vesícula biliar, las células exócrinas del
páncreas. Reduce la motilidad gástrica.
Colecistocinina
La secretina
Hacer que el páncreas y el hígado secreten
bicarbonato para neutralizar el pH y así las
enzimas pancreáticas desarrollen su
actividad digestiva.
Ácidos grasos libres, colesterol libre y 2-
monoacilglicerol
Ácidos grasos libres, colesterol libre, 2-
monacilglicerol, sales biliares y las vitaminas
liposolubles (A-D-E-K)
Por lípidos anfípáticos. Los hidrófobos en el
interior y los hidrófilos en el exterior.
A la membrana del borde en cepillo de los
enterocitos (en el intestino), para su
absorción.
En el íleon.
El colesterol
Micelas mixtas
En el retículo endoplásmico.
Acil-CoA graso sintasa (tiocinasa); TAG
sintasa (Acil-CoA: monoacilglicerol acil-
transferasa y la acil-CoA: diacilglicerol
aciltransferasa); aciltransferasas; acil-CoA:
colesterol aciltransferasa.
TAG, fosfolípidos y ésteres de colesterilo.
La albúmina sérica.
Esteatorrea
Administrar ácidos grasos de cadena corta y
media.
42. ¿Cómo son empaquetados los TAG y los ésteres de colesterilo
para su absorción en el organismo?
43. ¿Cómo está constituido un quilomicrón?
44. ¿Dónde se liberan los quilomicrones?
45. ¿Cuál es el recorrido de los quilomicrones hacia la sangre?
46. ¿Dónde se degradan los TAG contenidos en los quilomicrones?
47. ¿Dónde se sintetiza la lipoproteína lipasa?
48. ¿Qué resulta de la deficiencia de la lipoproteína lipasa o de su
coenzima la apolipoproteína C-II?
49. ¿Quién puede reesterificar los ácidos grasos libres para producir
moléculas de TAG que se almacenan hasta que el organismo las
necesita?
50. Obtenido a partir de los TAG y se usa casi exclusivamente en el
hígado, ¿qué es?
51. ¿Para qué utiliza el hígado al glicerol y su producto que utilidad
tiene?
52. Los quilomicrones remanentes se unen a receptores del hígado y
son endocitados, ¿para qué?
53. ¿Qué puede causar que el hígado no elimine los quilomicrones
remanentes?
54. ¿Qué enzima degrada los quilomicrones a ácidos grasos libres y
glicerol?
Georgina Hernández Ramírez
En quilomicrones
Es una gotita lipídica rodeada por
fosfolípidos, colesterol no esterificado,
apolipoproteína B-48
En quilíferos (vasos linfáticos que se originan
en la vellocidades del intestino delgado)
El sistema linfático los conduce hacia el
conducto torácico y de ahí hacia la vena
subclavia izquierda.
En los capilares del músculo esquelético y el
tejido adiposo además en el corazón,
pulmón, riñones e hígado.
En los adipocitos y células musculares.
Quilomicronemia e hipertriacilglicerolemia
en ayunas.
Los adipocitos
Glicerol
Para producir glicerol 3-fosfato. Entra en la
glucólisis o en la gluconeogénesis.
Para reciclar el colesterol y los fosfolípidos
Se acumulan en el plasma y causar una
enfermedad rara: hiperlipoproteinemia de
tipo III
Lipoproteína lipasa
Ácidos Grasos y triacilgliceroles
1. En el ayuno ¿qué se puede encontrar en cantidades significativas Ácidos grasos libres
en el plasma?
2. ¿Para qué se oxidan los ácidos grasos libres en el hígado y el Para producir energía
músculo?
3. Están almacenados en las células adiposas y son la principal reserva Los ácidos grasos esterificados en forma de
de energía del organismo. ¿Qué es? TAG (Triacilgliceroles)

4. Los fosfolípidos y glucolípidos son componentes estructurales de Por ácidos grasos

membrana, ¿cómo están constituidos?
5. Los ácidos grasos son precursores ¿de qué moléculas? Prostaglandinas

6. ¿Cómo está constituido un ácido graso? Por una cadena hidrocarbonada hidrófoba y
un grupo carboxilo hidrófilo
7. En ellos predomina la porción hidrófoba y deben ser transportados Los ácidos grasos de cadena larga AGCL
por la circulación asociada a proteínas, ¿qué elemento es?
8. Se transportan por la circulación asociados a albúmina. Los ácidos grasos libres (no esterificados)
9. ¿Cómo se les llama a las cadenas de ácidos grasos que NO Saturados
contienen enlaces dobles?
10. ¿Cómo se les llama a las cadenas de ácidos grasos que contienen Monoinsaturados o poliinsaturados
uno o más enlaces dobles?
11. ¿Qué configuración presentan las cadenas de ácidos grasos Configuración CIS
cuando hay presencia de enlaces dobles?
12. ¿Qué efecto tiene el que haya un enlace cis en una cadena de El enlace cis hace que la cadena se curve o
ácidos grasos? <<enrosque>>

13. ¿Qué le sucede al ácido graso cuando se le adicionan enlace s Baja su temperatura de fusión.
dobles?
14 ¿Qué le sucede al ácido graso cuando su cadena se alarga más? Aumenta su temperatura de fusión

15. ¿Cuáles son los ácidos grasos que no sintetiza el organismo? El ácido linoléico y el ácido alfa-linolénico.

16. El ácido linoléico es precursor ¿de qué ácido graso y para qué se Del ácido araquidónico que se usa para la
utiliza éste? síntesis de prostaglandinas.

17. El ácido alfa-linolénico es precursor ¿de qué ácidos grasos?
18. En la naturaleza, ¿quién nos proporciona los ácidos esenciales?
19. ¿Qué puede causar la carencia de ácidos grasos esenciales?
Los ácidos grasos omega 3
Las plantas. (Linolénico): Lino, nogal,
verdolaga, aguacate, sésamo, cacahuate,
girasol, soja y almendro entre otros.
(Linoléico): Nogal, aguacate, girasol, sésamo y
trigo.
Dermatitis escamosa (ictiosis) anomalías
visuales y neurológicas.

20. Cuando el consumo de proteínas y carbohidratos supera las
necesidades del organismo ¿qué le sucede a estos?
21. ¿Dónde ocurre principalmente la síntesis de ácidos grasos?
Georgina Hernández Ramírez
Se convierten en ácidos grasos que se
almacenan en forma de triacilgliceroles (TAG)
En el hígado y en menor medida en el tejido
adiposo. En las glándulas mamarias durante la
lactancia.
22. ¿Cuáles son los pasos de la síntesis de novo de los ácidos grasos?
23. ¿Qué etapa limita la velocidad y regula la síntesis de ácidos
grasos?
24. ¿Cómo se INactiva (fosforila) a la acetil-CoA carboxilasa (ACC)?
25. ¿Cómo se Activa (desfosforila) a la acetil-CoA carboxilasa (ACC)?
26. La ingestión prolongada de una dieta excesiva de calorías estimula
la síntesis ¿de cuál enzima?
27. ¿Cómo afecta el que la ACC siempre esté activa?
28. ¿Qué medicamento se utiliza para disminuir el TAG sérico en el
tratamiento de la diabetes tipo 2?
29. En la síntesis de ácidos grasos, ¿qué ruta metabólica suministra
los NADPH necesarios para la síntesis?
30. Es el producto final de la actividad de la ácido graso sintasa.
31. ¿Dónde y cómo se puede alargar más el palmitato?
32. ¿Qué enzimas son las responsables de desaturar (añadir enlaces
dobles) a los ácidos grasos de cadena larga?
33. Las reacciones de desaturación (añadir enlaces dobles) ¿qué
requieren?
34. ¿A qué se debe que el ácido linoléico y linolénico sean esenciales
para el organismo?
35. ¿Cuáles son los carbones que sí puede desaturar el ser humano?
36. Constan de 1, 2 o 3 moléculas de ácido graso en una molécula de
glicerol.
37. ¿Cómo se almacenan los TAG?
38. ¿Cuál es la cualidad o cualidades que tienen los TAG para
almacenarse?
39. ¿Quién es el aceptor inicial de ácidos grasos en la síntesis de TAG?
40. ¿Cuál es el lugar principal y secundario de la síntesis de TAG?
41. ¿Cuáles son las rutas metabólicas para la obtención de glicerol
fosfato?
42. Cuando hay niveles bajos de glucosa en plasma, por lo tanto de
insulina, ¿qué sucede a los adipocitos?
Georgina Hernández Ramírez
1. La producción de acetil-CoA citosólica 2. A
partir de la acetil-CoA se forma Malonil-CoA
por medio de la acetil-CoA carboxilasa y
biotina.
3. Diversas reacciones llevadas a cabo por la
ácido graso sintasa multifuncional llevan al
producto final: palmitato.
La que es catalizada por la acetil-CoA
carboxilasa (ACC)
Por la presencia de hormonas: Adrenalina y
glucagón
Por la presencia de Insulina
La acetil-CoA carboxilasa (ACC)
Provoca la síntesis de ácidos grasos.
La Metformina
La ruta de la hexosa monofosfato
El palmitato, ácido graso de 16 carbones
En el retículo endoplásmico liso (REL)
agregándole a su cadena series de 2 carbonos
Las desaturasas
NADH, citocromo b5 y su reductasa unida a
FAD
A que el ser humano no tiene desaturasas
para el carbono 10 y el extremo omega de la
cadena.
Los carbonos 9, 6, 5 y 4
Monoacilglicerol, diacilglicerol y triacilglicerol.
Se fusionan en los adipocitos para formar
gotitas oleosas.
Son ligeramente solubles en agua y no
pueden formar micelas.
El glicerol fosfato
El hígado y el tejido adiposo
En el hígado se producen dos diferentes y en
el tejido adiposo una similar a la del hígado:
utilizan la ruta glucolítica para producir
dihidroxiacetona fosfato (DHAP, luego por
medio de la glicerol fosfato deshidrogenasa
se convierte a glicerol fosfato. Y la otra del
hígado es la que usa la enzima glicerol cinasa
para convertir glicerol libre a glicerol fosfato.
Tienen capacidad limitada para sintetizar
glicerol fosfato y no pueden producir TAG
43. Son trastornos de la oxidación de ácidos grasos.
44. Para poder participar en la síntesis de TAG, un ácido graso libre
tiene que convertirse a su forma activada, ¿qué significa esto?
45. ¿Cómo se lleva a cabo la síntesis de TAG a partir de glicerol fosfato
y de acil-CoA graso?
46. ¿Por qué se almacenan pocos TAG en el hígado?
47. ¿Cuál es la función de las proteínas de muy baja densidad (VLDL)?
48. Para movilizar la grasa almacenada se requiere que se
desensamblen los TAG. ¿Cómo ocurre este proceso?
49. Durante la degradación de los TAG el glicerol liberado no es
metabolizado por los adipocitos, ¿por qué?
50 ¿Cuál es la ruta principal para el catabolismo de los ácidos grasos?
51. ¿Qué implica la beta-oxidación de los ácidos grasos en la matriz
mitocondrial?
52. Para que el ácido graso entre en el proceso de beta-oxidación,
debe ser transportado a través de la membrana mitocondrial interna,
pero esta membrana es impermeable a la CoA, ¿cómo entra el ácido
graso a la matriz mitocondrial?
53. ¿A qué se refiere 'lanzadera de la carnitina'?
54. Es una enzima de la membrana mitocondrial externa.
55. Es una enzima de la membrana mitocondrial interna.
56. ¿Quién inhibe a la carnitina palimtoiltransferasa (CPT-I) y que
genera su inhibición?
57. El músculo no sintetiza ácidos grasos, pero puede regular la beta-
oxidación, ¿por qué?
58. La carnitina se obtiene de la dieta, pero también se sintetiza a
partir ¿de qué aminoácidos y en qué órganos?
59. ¿Qué tejidos dependen totalmente de la captación de carnitina
distribuida por la sangre?
60. ¿Qué provoca la deficiencia de carnitina en los tejidos?
Georgina Hernández Ramírez
Hipocetosis (menor disponibilidad de acetil-
CoA) e hipoglucemia (mayor dependencia de
glucosa para obtener energía)
Que tiene que estar unido a CoA
A través de 4 reacciones: 1-2.Adición sucesiva
de 2 ácidos grasos procedentes de acil-CoA
graso, 3. eliminación del fosfato y 4. Adición
del tercer ácido graso.
Porque se exportan para formar proteínas de
muy baja densidad (VLDL)
Distribución de los lípidos de origen endógeno
a los tejidos periféricos.
La lipasa sensible a hormonas retira un ácido
graso del carbono 1 o 3. Los ácidos grasos que
quedan son eliminados por otras lipasas de
diacilglicerol o monoacilglicerol.
Porque carecen de la glicerol cinasa
La ruta mitocondrial llamada Beta-oxidación
Retirar sucesivamente 2 carbonos del
extremo carboxilo del acil-CoA
Es transportado por la carnitina
Al proceso de transporte limitante de la
velocidad de la beta-oxidación.
La carnitina palmitoiltransferasa I (CPT-I) o
llamada carnitina aciltransferasa I (CAT-I)
La carnitina palmitoiltransferasa II (CPT-II) o
(CAT-II)
La malonil-CoA. Impide la entrada de grupos
acilo de cadena larga a la matriz mitocondrial,
en consecuencia el palimitato recién
producido no puede transferirse a la
mitocondria ni ser degradado.
Porque contiene la isoforma mitocondrial de
la acetil-CoA carboxilasa (ACC2)
Lisina y metionina. Hígado y riñón
El músculo esquelético y el cardíaco
Reducción de la capacidad para utilizar los
ácidos grasos de cadena larga (AGCL) como
combustible metabólico.
61. ¿Qué situaciones pueden causar deficiencias secundarias de
carnitina?
62. ¿Qué situaciones pueden causar deficiencia primaria de
carnitina?
63. ¿La deficiencia de que enzima causa que el hígado sea incapaz de
sintetizar glucosa utilizando los ácidos grasos de cadena larga?
64. ¿Qué enzima está implicada en la deficiencia de carnitina que
puede provocar miocardiopatía hasta una debilidad muscular después
de ejercicio prolongado?
65. La oxidación de los ácidos grasos de cadena corta y media pueden
entrar a la mitocondria sin ayuda, ¿por qué?
66. Hay cuatro especies de enzimas en la matriz mitocondrial, ¿cuáles
son para qué sirven?
67. ¿Qué puede causar la deficiencia de las acil graso-CoA
deshidrogenasas?
68 ¿En qué otros trastornos se identifica a la deficiencia de acil graso-
CoA deshidrogenasas?
69. En la oxidación de ácidos grasos de número impar de carbonos
como la propionil-CoA pasa por tres etapas para la síntesis de succinil- isomeriza a L-metilmalonil-CoA ésta se
COA, ¿cuáles son?
70. En la tercera etapa de L.metilmalonil-CoA a succinil-CoA se
requiere una enzima y una coenzima, ¿cuáles son?
71. ¿Qué causa la acidemia y la aciduria metilmalónica hereditarias?
72. ¿Dónde ocurre la beta-oxidación de los ácidos grasos de cadena
MUY larga -AGCML-(más de 20 átomos de carbono)?
73. ¿A qué se debe el síndrome de Zellweger?
74. ¿A qué se debe la Adrenoleucodistrofia ligada al cromosoma X?
Georgina Hernández Ramírez
1. pacientes con enfermedad hepática,
2. Desnutrición o dieta vegetariana,
3. Alta demanda de carnitina: en el embarazo,
infecciones graves, quemaduras o
traumatismos,
4. La hemodiálisis elimina la carnitina de la
sangre.
1. Carencias congénitas de uno de los
componentes del sistema carnitina
palmitoiltransferasa,
2. en la reabsorción tubular renal de carnitina,
3. en la captación de carnitina por las células.
La carnitina palmitoiltransferasa I, puede
causar hipoglucemia grave, coma y muerte.
La carnitina palmitoiltransferasa II
Porque su oxidación no depende de la
carnitina palmitoiltransferasa I (CPT-I) ni
están sujetos a la inhibición de la malonil-CoA
Las acil graso-CoA deshidrogenasas (ADCM),
son específicas para ácidos grasos de cadena
corta, media, larga y muy larga.
Decremento de la capacidad de oxidar ácidos
grasos de seis a diez carbonos e hipoglucemia
grave.
Síndrome de la muerte súbita del lactante o
síndrome de Reye.
Propionil-CoA a D-metilmalonil-CoA, se
reorganiza para formar succinil-CoA
La enzima metilmalonil-CoA mutasa y la
vitamina B12
Acidemia: La mutasa no existe o es deficiente.
Aciduria: incapacidad de convertir la vitamina
B12 a coenzima.
En los peroxisomas
A los defectos genéticos que afectan la
capacidad de dirigir proteínas de la matriz a
los peroxisomas.
A la afectación de la capacidad para
transportar ácidos grasos de cadena MUY
larga a través de la membrana de los
peroxisomas.
75. ¿Qué provocan el Síndrome de Zellweger y la
Adrenoleucodistrofia?
76. La alfa-oxidación de ácidos grasos, como el ácido fitánico de 20
carbonos es hidroxilado en el carbono alfa ¿por cuál enzima?
77. La enfermedad de Refsum es el resultado de la acumulación de
ácido fitánico en plasma y tejidos, ¿a qué se debe este trastorno?
78. Las mitocondrias hepáticas convierten la acetil-CoA procedente
de la beta-oxidación de ácidos grasos ¿en qué compuestos?
79. ¿Cuáles son los cuerpos cetónicos?
80. ¿Por qué los cuerpos cetónicos son importantes fuentes de
energía para los tejidos periféricos?
81. La cetogénesis se da a partir ¿de qué elemento?
82. ¿Cuáles son las etapas de la cetogénesis?
83. ¿Qué enzima es la etapa limitante de la velocidad de síntesis de
los cuerpos cetónicos?
84. También es precursora del colesterol.
85. Aunque el hígado produce los cuerpos cetónicos ¿por qué es
incapaz de utilizarlos como combustible?
86. ¿Qué provoca la formación de cuerpos cetónicos en cantidad
excesiva a la que se utiliza?
87. La acidemia hace que disminuya el pH del organismo, ¿por qué?
88. ¿Qué puede provocar la excreción de glucosa y cuerpos cetónicos
en la orina?
89. ¿Por qué se causa cetoacidosis?
90. ¿En qué situación puede también observarse cetoacidosis?
Georgina Hernández Ramírez
La acumulación de ácidos de cadena MUY
larga en sangre y tejidos.
La fitanoil-CoA alfa-hidroxilasa (PhyH)
A la carencia de la enzima peroxisómica:
fitanoil-CoA alfa-hidroxilasa
Cuerpos cetónicos
El acetoacetato, el 3-hidroxibutirato y la
acetona
a) son solubles en disoluciones acuosas -no
necesitan incorporarse a lipoproteínas o a la
albúmina para ser transportados
b) se producen en el hígado cuando la
cantidad de acetil-CoA supera su capacidad
oxidativa
c) Los tejidos extrahepáticos los utilizan
porque están presentes en la sangre.
d) Ahorran el uso de la glucosa, muy
importante en períodos de ayuno prolongado.
e) el cerebro los utiliza.
De la acetil-CoA
Formación de acetoacetil-CoA, luego HMG-
CoA (hidroximetilglutaril-CoA) por medio de
la HMG-CoA sintasa, HMG-CoA se disocia y
forma acetoacetato y acetil-CoA; el
acetoacetato se reduce y da 3-hidroxibutirato.
La HMG-CoA sintasa
Hidroximetilglutaril-CoA (HMG-CoA)
Porque carece de tioforasa
Acidemia (niveles altos en la sangre),
Cetonemia (niveles moderadamente altos en
sangre) y cetonuria (presencia en la orina)
Porque cada cuerpo cetónico pierde un
protón cuando circula por la sangre.
Deshidratación.
Porque un mayor número de protones (H+)
circula en un menor volumen de plasma
causando acidosis grave.
En los casos de ayuno.
Metabolismo de los lípidos complejos
1. ¿Cómo está constituido un fosfolípido? Un alcohol unido a un diacilglicerol o a la
esfingosina.
2. Aminoalcohol formado por 18 carbonos, que forman una cadena Esfingosina
hidrocarbonada insaturada. Al unirse a un ácido graso, forma una
ceramida.
3. Es la unidad estructural de los distintos tipos de esfingolípidos. Ceramida
4. ¿Qué compuestos constituyen los lípidos predominantes en las Los fosfolípidos
membranas celulares?
5. ¿Qué funciones desempeñan los fosfolípidos que no están unidos a Componentes del surfactante pulmonar,
las membranas celulares? componentes esenciales de la bilis: sus
propiedades detergentes ayudan a solubilizar
el colesterol.
6. ¿Cómo se llama el fosfolípido que contiene glicerol? Glicerofosfolípido
7. ¿Cómo se llama al fosfolípido que contiene esfingosina? Esfingofosfolípido
8. Los glicerofosfolípidos constituyen la clase principal de fosfolípidos. Ácido fosfatídico (AF) y un alcohol.
¿Cuáles son sus componentes?
9. ¿Cómo está constituido el ácido fosfatídico? Dos gliceroles con un grupo fosfato en el 3er.
carbono
10. Sin su presencia en la membrana mitocondrial interna, una gran Cardiolipina
cantidad de enzimas de la fosforilación oxidativa no podrían
desarrollar su función correspondiente. ¿Qué es?
11. Es una de las moléculas bioactivas más potentes que se conocen. Factor activador de plaquetas (FAP)
12. Es sintetizado y liberado por diversos tipos celulares. Factor activador de plaquetas (FAP)
Desencadena potentes acontecimientos trombóticos e inflamatorios
agudos.
13. ¿Cuál es el único esfingolípido de importancia en el ser humano y Esfingomielina. Es un constituyente
¿cuál es su función? importante de la mielina de las fibras
nerviosas
14. ¿En dónde se sintetizan la mayoría de los fosfolípidos? En el retículo endoplásmico liso

15. ¿Después de ser sintetizados a dónde son transportados los Del REL son transportados al aparto de Golgi
fosfolípidos? y de ahí a la membrana plasmática o a la
membrana de los organelos o son secretados
de la célula por exocitosis.
16. ¿Quién es el precursor de la mayoría de los glicerofosfolípidos? El ácido fosfatídico.
17. Todas las células son capaces de sintetizar fosfolípidos, ¿excepto Los eritrocitos, porque no contienen núcleo.
quién no lo hace?
18. ¿Cuáles son los fosfolípidos más abundantes? La fosfatidilcolina (FC) y la
fosfatidiletanolamina (FE)
19. En el hígado se puede sintetizar fosfatidilcolina ¿a partir de qué De la fosfatidilserina
compuesto?
20. ¿Qué importancia tiene la fosfatidilcolina en el surfactante Mucha, porque es constituyente de la
pulmonar? dipalmitoil-fosfatidilcolina (DPFC) que es el
componente lipídico más abundante del
surfactante pulmonar.

21. ¿Qué células producen y secretan a la dipalmitoil-fosfatidilcolina Los neumocitos del tipo II
(DPFC)?
Georgina Hernández Ramírez
22. ¿Cuál es la función del surfactante pulmonar?
23. En el lactante prematuro, ¿qué causa la producción insuficiente
de surfactante pulmonar?
24. ¿Qué fosfolípido es necesario para la síntesis de membranas
celulares?
25. Constituye una reserva de ácido araquidónico en las membranas.
26. Es el que proporciona el sustrato para la síntesis de
prostaglandinas en caso necesario.
27. ¿Qué otras funciones ofrece el fosfatidilinosintol (FI)?
Recubre los alvéolos para reducir la tensión
superficial de esta capa de líquido y evitar el
colapso alveolar (atelectasias)
El síndrome de insuficiencia respiratoria
(RDS)
La fosfatidilserina
El fosfatidilinosintol (FI)
El fosfatidilinosintol (FI)
Colabora en la transmisión de señales a
través de las membranas celulares, y en el
anclaje de las proteínas a dichas membranas.

28. Cita ejemplos de proteínas ancladas a membranas gracias a la Enzimas: fosfatasa alcalina y la acetilcolina
fosfatidilinosintol (FI) esterasa.
29. ¿Dónde se encuentra y cuál es la función de la fosfatasa alcalina? En el intestino delgado, ataca fosfatos
orgánicos.
30. ¿Dónde se encuentra y cuál es la función de la acetilcolina En la membrana postsináptica. Degrada el
esterasa? neurotransmisor acetilcolina.
31. Existe en cantidades relativamente elevadas en las membranas El fosfatidilglicerol.
mitocondriales y es el precursor de la cardiolipina.
32. La degradación de los glicerofosfolípidos se lleva a cabo ¿por Fosfolipasas
cuáles enzimas?
33. ¿Dónde se encuentran las fosfolipasas? En todos los tejidos y en el jugo pancreático

34. ¿Qué fosfolipasa lisosómica degrada a la esfingomielina? La esfingomielinasa

35. ¿Quiénes poseen actividad fosfolipasa o produce fosfolipasas, Toxinas y venenos poseen actividad
aparte de las encontradas en el organismo? fosfolipasa; muchas bacterias patógenas las
producen.
36. ¿Qué hacen las fosfolipasas? Enzimas que hidrolizan los enlaces de los
glicerofosfolípidos cortándolos en sitios
específicos.
37. ¿Cuáles son los tipos de fosfolipasas responsables de la Fosfolipasas A1, A2, C y D
degradación de los glicerofosfolípidos?
38. ¿Qué fosfolipasa desempeña una función importante en la La fosfolipasa C
producción de segundos mensajeros?
39. ¿Qué fosfolipasa libera ácido araquidónico, -el precursor de las La fosfolipasa A2
prostaglandinas-?
40. ¿Quiénes regulan las vías de transducción de señales y La ceramida y la esfingosina
promueven la apoptosis?
41. Es una enfermedad causada por la incapacidad de degradar La enfermedad de Niemann-Pick (tipos A y B)
esfingomielina debido a deficiencia de la esfingomielinasa.
42. ¿Cuáles son las características de la enfermedad de Niemann-Pick Es la forma grave. Los principales lugares de
A? depósito de lípidos son el hígado y el bazo
por lo que presentan tamaño enorme.
Neurodegeneración rápida y progresiva
debido al depósito de esfingomielina en el
sistema nervioso central. Mueren en la
primera infancia.
Georgina Hernández Ramírez
43. ¿Cuáles son las características de la enfermedad de Niemann-Pick La menos grave. Causa poco o ningún daño al
B? tejido nervioso, pero afecta a los pulmones,
el bazo, el hígado y la médula ósea.
44. La esfingomielina procede de una ceramida, ¿qué otras moléculas Los glucolípidos o glucoesfingolípidos
tienen la misma procedencia?
45. ¿Cuáles son los componentes de los glucoesfingolípidos? Moléculas glucosídicas y lipídicas.
46. ¿Cómo está constituida una ceramida? Un ácido graso de cadena larga unido a
esfingosina.
47. Los glucoesfingolípidos son componentes esenciales de todas las En el tejido nervioso
membranas del organismo, pero ¿en dónde se los encuentra en
mayor cantidad?
48. ¿Cómo se llama al elemento que provoca una reacción Antigénico
inmunológica o que reacciona con anticuerpos?
49. Son antigénicos y se les ha identificado como antígenos de los Los glucoesfingolípidos
grupos sanguíneos, y de algunos antígenos tumorales.
50. Los glucoesfingolípidos también sirven de receptores en la Colérica y tetánica, además para ciertos virus
superficie celular ¿para cuáles toxinas? y microbios.
51. Debido a trastornos genéticos asociados a la incapacidad de En los lisosomas
degradarlos adecuadamente ¿dónde se acumulan los
glucoesfingolípidos?
52. ¿Qué hace diferente a los glucoesfingolípidos de la No contienen fosfato
esfingomielina?
53. Menciona dos tipos de glucoesfingolípidos. Los neutros y los ácidos
54. Los glucoesfingolípidos neutros y ácidos ¿pueden ser? Cerebrósidos, globósidos y gangliósidos
55. Son monosacáridos de ceramida con una molécula de galactosa o Los cerebrósidos
de glucosa. Glucoesfingolípidos más sencillos.
56. ¿Cuál es el cerebrósido más común de las membranas? El galactocerebrósido
57. Sirve de producto intermedio en la síntesis y degradación de los El glucocerebrósido
glucoesfingolípidos.
58. ¿Dónde se encuentran predominantemente los cerebrósidos? En el cerebro y el tejido nervioso periférico
con concentraciones altas en la vaina de
mielina.
59. Son glucoesfingolípidos más complejos y se encuentran Los gangliósidos
principalmente en células ganglionares del SNC, en particular en las
terminaciones nerviosas. Contienen una o más moléculas de NANA
60. Son de interés clínico porque existen varias lipidosis Los gangliósidos
caracterizadas por la acumulación de glucoesfingolípidos que
contienen NANA en las células.
61. ¿Dónde se sintetizan principalmente los glucoesfingolípidos? En el aparato de Golgi
62. ¿Qué enzimas participan en la síntesis de glucoesfingolípidos? Las glucociltransferasas
63. Pueden reconocer glucoesfingolípidos y glucoproteínas como Las glucociltransferasas
sustrato.
64. ¿Cuál es el sulfátido más importante en el cerebro? El galactocerebósido 3-sulfato

65. ¿Qué es un sulfátido? Es un galactocerebrósido con un sulfato

unido a su molécula de galactosa.
66. ¿Qué son las esfingolipidosis? Enfermedades de almacenamiento de lípidos
en los lisosomas. La ausencia parcial o total
de hidrolasas específicas para la degradación
de los esfingolípidos.

Georgina Hernández Ramírez

67. Menciona algunas esfingolipidosis Enfermedad de Tay-Sachs
Gangliosidosis de G M1
Enfermedad de Gaucher
Enfermedad de Krabbe
Enfermedad de Farber
Enfermedad de Niemann-Pick (A o B)
Enfermedad de Sandhoff
Leucodistrofia metacromática

68. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Tay-Sachs • Acumulación de gangliósidos G M2

• Neurodegeneración rápida
• Ceguera
• Debilidad muscular
• Mácula de color rojo cereza
• Convulsiones

69. Menciona algunos síntomas de la Gangliosidosis de GM1 • Acumulación de gangliósidos G M1 y sulfato

de queratán
• Hepatoesplenomegalia
• Deformidades del esqueleto
• Mácula de color rojo cereza
• Deterioro neurológico

70. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Gaucher • Acumulación de glucocerebrósidos

• Hepatoesplenomegalia
• Osteoporosis de huesos largos

71. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Krabbe • Acumulación de galactocerebósidos

• Deterioro mental y motriz
• Ceguera y sordera
• Perdida casi total de mielina
• Cuerpos globoides en la materia blanca
del cerebro

72. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Farber • Acumulación de ceramida

• Deformidad articular dolorosa y
progresiva
• Nódulos subcutáneos de células cargadas
de lípidos.
• Los tejidos muestran granulomas

73. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Niemann-Pick • Acumulación de esfingomielina

A+B • Hepatoesplenomegalia
• Curso neurodegenerativo (tipo A)
• Mácula de color rojo cereza

74. Menciona algunos síntomas de la Enfermedad de Sandhoff • Acumulación de G M2 y globósidos

• Mismos síntomas de la enfermedad de
Tay-Sachs pero con afectación visceral
Georgina Hernández Ramírez
75. Menciona algunos síntomas de la Leucodistrofia metacromática.
76. ¿Con que nombre se conocen a las prostaglandinas, los
tromboxanos y los leucotrienos?
77. ¿De dónde proceden los ecosanoides?
78. Los ecosanoides inducen un amplio espectro de respuestas
fisiológicas como patológicas, ¿de qué sirven este tipo de respuestas? funcionamiento renal, regulan la contracción
79. Menciona algunas características de los ecosanoides
80. Es la primera etapa en la síntesis de prostaglandinas
81. La PGH sintasa posee dos actividades catalíticas, ¿cuáles son?
82. Las sintasas convierten la PGH2 ¿en qué?
83. ¿Cuáles son las isoenzimas de la PGH sintasa que se conocen?
84. Es necesaria para mantener el tejido gástrico sano, la homeostasis La COX-1
renal y la agregación plaquetaria.
85. Se induce su presencia en algunos tejidos en respuesta a los
productos de células de la inmunidad e inflamatorias activadas.
86. Cuando la COX-2 es inducida aumenta la síntesis de
prostaglandinas que ayuda a mediar
87. ¿Qué inhibe la síntesis de prostaglandinas?
88. ¿A quién inhiben los antiinflamatorios no esteroideos (AINE)?
Georgina Hernández Ramírez
• Acumulación de sulfátidos
• Deterioro cognitivo
• Desmielinización
• Parálisis progresiva y demencia en la
forma infantil
• Los nervios se tiñen de color pardo
amarillento con violeta (metacromasia)
• Múltiple deficiencia de sulfatasa
Ecosanoides
De ácidos grasos poliinsaturados con 20
carbonos
Aseguran la integridad gástrica y el
del músculo liso y el diámetro vascular y
mantienen la homeostasis plaquetaria.
• Se producen en cantidades muy
pequeñas en casi todos los tejidos
• Actúan localmente
• No se almacenan
• Tienen una semivida extremadamente
corta
• Se metabolizan rápidamente a productos
inactivos
• Sus acciones biológicas son mediadas por
receptores de la membrana plasmática
acoplados a proteínas G
La síntesis de la PGH2 (prostaglandina
endoperóxido) a partir del ácido
araquidónico mediada por la PGH sintasa
La ácido graso ciclooxigenasa (COX) y la
peroxidasa que depende del glutatión
reducido
Numerosas prostaglandinas y tromboxanos
COX-1 y COX-2
La COX-2
El dolor, el calor, el enrojecimiento, la
inflamación y la fiebre en la infección.
El cortisol inhibe a la fosfolipasa A2 lo que
hace que no esté disponible el ácido
araquidónico.
(AINE): La aspirina, indometacina y la
fenilbutazona inhiben COX-1 y COX-2 lo que
impide la síntesis de la PGH2
COX-1 y COX-2
89. Su síntesis no es afectada por los AINE
90. Son mediadores de la respuesta alérgica y de la inflamatoria.
91. ¿Quién produce tromboxano A 2 (TXA2) en las plaquetas activadas?
92. ¿Cómo actúa el tromboxano A 2 (TXA2 )?
93. ¿Qué produce la COX-2 en las células endoteliales vasculares?
94. ¿Cómo actúa la prostaciclina?
Georgina Hernández Ramírez
Los leucotrienos
Los leucotrienos
La COX-1
Fomenta la adherencia y la agregación de
plaquetas circulantes y la contracción del
musculo liso vascular, promoviendo la
formación de coágulos sanguíneos (trombos)
La prostaciclina (PGI2 )
Inhibe la agregación plaquetaria y estimula la
vasodilatación impidiendo la trombogénesis
Metabolismo del colesterol y los esteroides
1. El colesterol es precursor ¿de qué componentes?
2. ¿Qué órgano es muy importante en la regulación de la homeostasis
del colesterol?
3. ¿Qué trastornos provoca la acumulación de lípidos en los
revestimientos epiteliales de los vasos sanguíneos?
4. ¿Químicamente cómo está constituido el colesterol?
5. ¿Qué son los esteroles?
6. ¿Cuál es el esterol principal en los tejidos animales?
7. Los esteroles vegetales no se absorben bien en el tracto digestivo
humano ¿qué sucede cuando se consumen?
8. Junto con los esteroles vegetales se transporta colesterol cuando
los enterocitos los devuelven a la luz intestinal, ¿este hecho de que ha absorción de colesterol de la dieta y ha
servido?
9. El colesterol plasmático se encuentra en forma esterificada lo que
hace que su estructura sea más hidrófoba ¿qué cuál compuesto?
10. ¿Qué elemento no se encuentra en las membranas celulares?
11. ¿Cómo deben ser transportados el colesterol y sus ésteres?
12. El colesterol es sintetizado por casi todos los tejidos, ¿qué tejidos
u órganos contribuyen a la reserva en el organismo?
13. ¿De dónde provienen los átomos de carbono del colesterol?
14. En sus dos primeras reacciones de síntesis el colesterol es similar
a la que produce cuerpos cetónicos, ¿Cuáles son estas reacciones?
15. La tercera etapa de síntesis de colesterol es la más importante y
además irreversible, menciona cual es y por qué.
Georgina Hernández Ramírez
De los ácidos biliares, hormonas esteroideas
y de la vitamina D en tejidos especializados
El hígado
Ateroesclerosis y un mayor riesgo de
vasculopatía cardíaca, cerebral y periférica.
Por 4 anillos hidrocarbonados (A-B-C-D), una
cadena hidrocarbonada unida al carbono 17
del anillo D, el anillo A tiene un grupo
hidroxilo en el carbono 3 y el anillo B posee
un enlace doble entre el carbono 5 y 6
Esteroides con 8 a 10 carbonos en la cadena
lateral en el C-17 y un grupo hidroxilo en C-3
EL colesterol
Entran a los enterocitos y son transportados
de vuelta a la luz intestinal.
Al parecer esto hace que se reduzca la
servido para diseñar un tratamiento
alimentario para reducir la
hipercolesterolemia.
El colesterol libre (no esterificado)
Los ésteres de colesterilo
Asociados a proteínas o ser solubilizados
mediante fosfolípidos y sales biliares.
El hígado, el intestino, la corteza suprarrenal,
y los tejidos reproductores incluidos los
ovarios, los testículos y la placenta.
Del acetato y el NADPH
Por medio de la tiolasa, 2 moléculas de
Acetil-CoA se convierten en Acetoacetil-CoA
y por medio de la HMG-CoA sintasa se
obtiene HMG-CoA (3-hidroxi-3-metilglutaril
CoA)
Es la que está mediada por la HMG-CoA
reductasa que convierte HMG-CoA en
mevalonato. Porque regula y limita la
velocidad de la síntesis del colesterol.
16. Menciona las etapas restantes de la síntesis de colesterol Producto Enzima
Ácido 5- Cinasas
pirofosfomevalónico
Isopentil pirofosfato Descarboxilasa
Dimetilpirofosfato Isomerasa
Genarilpirofosfato Transferasa
Farnesilpirofosfato Transferasa
Escualeno Escualeno sintasa
Lanosterol Escualeno
monooxigenasa
Colesterol Enzimas diferentes

17. Es un trastorno autosómico recesivo relativamente frecuente en El síndrome de Smith-Lemli-Opitz (SSLO)

la biosíntesis del colesterol.
18. La expresión del gen de la HMG-CoA reductasa es controlada ¿por PUERE-2 (proteína 2 de unión al elemento
cuál factor de transcripción? regulador de esteroles)
19. La PUERE-2 se asocia ¿con qué otra proteína de la membrana del Con la PAEP (Proteína activadora de la
RE? escisión de PUERE)
20. Cuando los niveles de esterol en las células son bajos se estimula Para estimular la síntesis de la HMG-CoA
el complejo PUERE-PAEP, ¿para qué? reductasa y aumentar así la síntesis de
colesterol.
21. La síntesis de colesterol disminuye cuando hay menor ATP
disponibilidad ¿de qué elemento?
22. La cantidad y actividad de la HMG-CoA reductasa está controlada Insulina y tiroxina Intensifican la
por hormonas, ¿cuáles son y cuál es su efecto? expresión del gen
de la HMG-CoA
reductasa
Glucagón y Tienen el efecto
glucocorticoides contrario
23. ¿Qué fármacos son inhibidores competitivos de la HMG-CoA Las estatinas (atorvastatina, fluvastatina,
reductasa? lovastatina, pravastatina, rosuvastatina y
simvastatina)
24. ¿Para qué se emplean las estatinas? Para reducir los niveles de colesterol en
plasma de pacientes con hipercolesterolemia
25. Los seres humanos no pueden metabolizar la estructura en anillo El núcleo del esterol intacto se elimina del
del colesterol a CO2 y H2 O. ¿Qué se hace entonces? organismo por conversión en ácidos y sales
biliares que se excretan en las heces.
Por secreción de colesterol a bilis, llevado al
intestino para su eliminación.
En el intestino una parte de colesterol es
modificado por bacterias a los isómeros
coprostanol y colestanol.

26. La bilis es una mezcla acuosa ¿qué compuestos son los más La fosfatidilcolina y las sales biliares (ácidos
importantes? conjugados)
27. Cuando no se utiliza, la bilis se almacena ¿en qué órgano? La vesícula biliar
28. Los ácidos biliares actúan de agentes emulsionantes en el Para que sean degradados por las enzimas
intestino preparando a los TAG y lípidos complejos ¿para qué? digestivas pancreáticas.
29. La síntesis de los ácidos biliares sucede en múltiples organelos de El ácido cólico y el ácido quenodesoxicólico.
las células hepáticas, ¿cuáles son los ácidos biliares PRIMARIOS más
comunes?
Georgina Hernández Ramírez
30. ¿Qué enzima es la causante de la etapa limitante de la velocidad
de síntesis de ácidos biliares?
31. Antes de abandonar el hígado, los ácido biliares de CONJUGAN
con una molécula de glicina o taurina, ¿qué estructuras conjugadas se
forman?
32. Cuando los ácidos biliares se conjugan con glicina y taurina, a sus
nuevas estructuras ¿cómo se les denomina?
33. Las formas conjugadas de los ácidos biliares se encuentran
únicamente ¿en dónde?
34. ¿Son detergentes más eficaces que los ácidos biliares?
35. ¿Con que se trata a personas con deficiencia genética para
convertir colesterol a ácidos biliares?
36. Las bacterias del intestino son capaces de regenerar ácidos
biliares a partir de sales biliares, ¿cómo lo logran?
37. ¿Principalmente dónde se absorbe la mezcla de ácidos y sales
biliares?
38. ¿Quién transporta a las ácidos biliares en la sangra portal?
39. ¿A qué proceso se le denomina circulación enterohepática?
40. Se dice que la colestiramina es un “secuestrador” de ácidos
biliares, ¿por qué?
41. ¿Qué es la colelitiasis?
42. ¿A qué se debe la colelitiasis?
43. ¿Cuál es la deficiencia principal que desencadena la colelitiasis?
44. Aunque el tratamiento de elección para la colelitiasis puede ser la
colecistectomía también puede usarse ¿qué tratamiento?
45. ¿Qué son las lipoproteínas plasmáticas?
46. ¿Cuáles son las partículas lipoprotéicas?
Georgina Hernández Ramírez
La colesterol-7-alfa-hidroxilasa, que sólo
existe en el hígado.
Ácidos glicólico, glicoquenodesoxicólico,
taurocólico y tauroquenodesoxicólico.
Sales biliares
En la bilis
Sales biliares
Con ácido quenodesoxicólico exógeno
Eliminando la glicina y la taurina de las sales
biliares
En el íleon
La albúmina
Al proceso continuo de secreción de sales
biliares a la bilis, su paso a través del
duodeno, en el que algunas se convierten en
ácidos biliares, su captación en el íleon y su
retorno al hígado en forma de una mezcla de
ácidos y sales biliares.
Porque se une a ellos en el intestino,
evitando que sean reabsorbidos hacia el
hígado y son excretados en las heces.
Cálculos biliares de colesterol precipitados en
la vesícula biliar.
A que el desplazamiento del colesterol a la
bilis debe ir acompañado por una secreción
simultánea de fosfolípidos y sales biliares.
Este proceso doble se interrumpe y entra
más colesterol en la bilis lo que provoca que
no pueda solubilizarse formando los cálculos.
La disminución de ácidos biliares en la bilis
Administración oral de ácido
quenodesoxicólico para complementar el
aporte de ácidos biliares y así producir una
disolución gradual de los cálculos biliares,
disolución que puede durar de meses a años.
Complejos macromoleculares esféricos
formados por lípidos y proteínas específicas
(apoliproteínas o apoproteínas)
* Quilomicrones
* Liporpoteínas de muy baja densidad VLDL
* Lipoproteínas de baja densidad LDL
*Lipoproteínas de alta densidad HDL
47. ¿Cuál es la función de las lipoproteínas? Mantener sus componentes lipídicos solubles
cuando los transportan por el plasma.
Proporcionar un mecanismo eficaz para
transportar su contenido lipídico a (y desde)
los tejidos.
48. ¿Cómo están compuestas las lipoproteínas? Por un núcleo lipídico neutro (TAG y esteres
de colesterilo) rodeado de una capa de
apolipoproteínas anfipáticas , fosfolípidos y
colesterol no esterificado (libre)
49. ¿Cuál es el tamaño y densidad del quilomicrón? Es el de mayor tamaño y menor densidad,
mayor porcentaje de lípidos menor
porcentaje de proteínas.
50. En orden de tamaño y densidad las lipoproteínas ¿cómo se Quilomicrón
clasifican? VLDL
LDL
HDL
IDL son partículas intermedias o remanentes
de VLDL en su transición a LDL
51. ¿Cuáles son las funciones de la apolipoproteínas asociadas a las * Proporcionar sitios de reconocimiento para
lipoproteínas? receptores de la superficie celular.
* Servir de activadores o coenzimas para las
enzimas que intervienen en el metabolismo
de las lipoproteínas.
52. ¿Cómo se dividen las apoliproteínas? En cinco clases principales:
apo A, apo B, apo C, apo D y apo E
53. ¿Qué transportan los quilomicrones y a dónde? TAG, colesterol, vitaminas liposolubles y los
ésteres de colesterilo alimentarios a los
tejidos periféricos.
54. ¿Qué polipoproteína es exclusiva de los quilomicrones y dónde se La apo B-48
sintetiza? Su síntesis comienza en el RER y el aparato
de Golgi
55. ¿Dónde se ensamblan los quilomicrones? En el retículo endoplásmico liso
56. ¿Qué enzima participa en la degradación de los TAG en Lipasa hepática
Quilomicrones y VLDL y HDL?
57. Es una enzima extracelular que se ancla a las paredes capilares de La lipoproteína lipasa
la mayoría de los tejidos, especialmente al tejido adiposo y de los
músculos cardíaco y esquelético?
58. ¿Qué apolipoproteína activa a la lipoproteína lipasa? La apo C-II
59. ¿A qué se debe la hiperlipoproteinemia de tipo 1? A la deficiencia de la lipoproteína lipasa o de
la apo C-II
60. ¿Qué es la hipertriacilglicerolemia? Acumulación de TAG de quilomicrones en el
plasma incluso en ayunas
60. ¿Qué enzima NO posee el hígado adulto? La lipoproteína lipasa
61. ¿Qué hormona estimula la síntesis de la lipoproteína lipasa y su La insulina
transferencia a la superficie luminal del capilar?
62. ¿Dónde se encuentra la concentración más alta de la lipoproteína En el miocardio, lo que refleja el uso de
lipasa? ácidos grasos para proporciona mucha de la
energía para la función cardiaca.
63. ¿Qué lipoproteína está asociada al colesterol HDL? La apo-A
64. ¿Qué lipoproteína está asociada al colesterol LDL? La apo-B
65. ¿Dónde se sintetizan la VLDL? En el hígado
Georgina Hernández Ramírez
66. Predominantemente ¿de qué se compone la VLDL?
67. ¿Cuál es la función de la VLDL?
68. ¿Qué sucede cuando existe un desequilibrio entre la síntesis
hepática de TAG y la secreción de VLDL?
69. ¿Qué trastornos están incluidos en este desequilibrio de síntesis
de TAG y secreción de VLDL?
70. Las VLDL segregadas a la sangre por el hígado contienen apo B-
100 pero ¿qué deben obtener de las HDL circulantes?
71. Cuando las VLDL pasan a la circulación ¿qué les sucede cuando la
lipoproteína lipasa degrada los TAG?
72. Debido a las modificaciones que sufre la VLDL ¿en qué se
convierte?
73. La apo E normalmente está presente en 3 isoformas, ¿Cuáles son?
74. ¿A qué se debe la hiperlipoproteinemia tipo III (enfermedad de
Beta ancha)?
75. Las partículas LDL contienen mucho menos TAG que sus
antecesoras las VLDL, ¿Qué más las diferencia de las VLDL?
76. ¿Cuál es la función principal de las lipoproteínas LDL?
77. Los receptores de LDL son glucoproteínas agrupadas en cavidades
de membrana. En el lado citosólico ¿qué proteína recubre esta
cavidad?
78. ¿Qué puede causar una deficiencia de receptores de LDL
funcionales?
79. ¿Qué es la hiperlipidemia de tipo II?
80. ¿Qué otros factores causan aumento de LDL en plasma?
81. ¿Qué son los endosomas?
82. AL disminuir el pH del endosoma permite que la LDL se separe de
su receptor, el receptor puede reciclarse, los remanentes
lipoprotéicos en la vesícula se transfieren a los lisosomas y son
degradados por hidrolasas ácidas, ¿Qué productos son liberados?
83. ¿A qué se debe la enfermedad de Wolman?
84. ¿A qué se debe la enfermedad de Niemann-Pick tipo C?
85. Los macrófagos poseen elevada actividad de receptores
barredores que pueden captar LDL químicamente modificadas, éstos
no disminuyen en respuesta a un aumento de colesterol intracelular.
Cuando los ésteres de colesterilo se acumulan en los macrófagos
¿qué provocan en éstos?
86. ¿Dónde se sintetizan las HDL?
Georgina Hernández Ramírez
De TAG endógeno
Transportar el TAG endógeno desde el
hígado hasta los tejidos periféricos.
Hígado graso
Obesidad, diabetes mellitus e ingestión
crónica de etanol.
Apo C-II y apo E
Reduce el tamaño de las VLDL y aumenta su
densidad.
En una lipoproteína LDL
E-2, E-3 y E-4
A deficiencia en el aclaramiento de
quilomicrones y de IDL, debido a que apo E-2
no se une a sus receptores.
La alta concentración de colesterol y ésteres
de colesterilo
Suministrar colesterol a los tejidos
periféricos o devolverlo al hígado.
La clatrina que estabiliza la forma de la
cavidad.
El aumento significativo de LDL en plasma,
colesterol.
El aumento de LDL en plasma
Aumento de la actividad proteasa que
degrada el receptor y defectos en la apo B-
100 que reducen la unión al receptor
Son vesículas más grandes formadas por LDL
que han perdido su recubrimiento de clatrina
y se han fusionado a otras vesículas similares
Colesterol libre, aminoácidos, ácidos grasos y
fosfolípidos.
Una enfermedad de almacenamiento debida
a la incapacidad para hidrolizar ésteres de
colesterilo
Una enfermedad de almacenamiento debida
a la incapacidad para transportar colesterol
hacia el exterior del lisosoma
Los transforman en células “espumosas” que
participan en la formación de la placa
aterosclerótica
En la sangre mediante la adición de lípido a la
apo A-1
87. ¿Qué porcentaje de apo A-1 representa a las apoproteínas de las El 70%
HDL?
88. ¿Cuáles funciones desempeñan las HDL? * Las partículas de HDL son una reserva
circulante de apo C-II y de apo E
* Captan colesterol no esterificado y lo
devuelven al hígado como ésteres de
colesterilo
* Esterifican al colesterol no esterificado
* Transfieren colesterol desde las células
periféricas a las HDL y desde las HDL al
hígado.
89. Ausencia prácticamente total de partículas HDL debido a la pobre Enfermedad de Tangier
degradación de lípidos por la apo A-1
90. ¿Qué es la lipoproteína (a)? Es una partícula que presenta una estructura
casi idéntica a la LDL

91. ¿Qué proteína aumentan los ácidos grasos trans? La lipoproteína (a)

92. Reduce la LDL y la lipoproteína (a) Los estrógenos

93. Reduce la lipoproteína (a) y eleva la HDL La niacina

94. Es el precursor de todas las clases de hormonas esteroideas El colesterol

95. ¿Cuáles son las hormonas esteroideas? * Glucocorticoides (ejem. Cortisol)

* Mineralcorticoides (ejem. Aldosterona)
* y hormonas sexuales (andrógenos,
estrógenos y progestágenos)

96. ¿Cómo se les denomina a los glucocorticoides y Corticoesteroides

mineralcorticoides?
97. ¿Dónde se sintetizan las hormonas esteroideas? En la corteza suprarrenal, los ovarios y la
placenta y en los testículos.
98. La albúmina es un transportador inespecífico de Hormonas esteroideas
99. ¿Quiénes son los transportadores específicos de hormonas Las proteínas plasmáticas (ejem. La globulina
esteroideas? es responsable de transportar el cortisol)
100. Ausencia casi total de glucocorticoides, mineralcorticoides, Carencia de 3-beta-hidroxiesteroide
andrógenos activos o estrógenos. Los pacientes presentan genitales deshidrogenasa
similares a los femeninos.
101. Prácticamente no se producen hormonas sexuales ni cortisol. Carencia de la 17-alfa-hidroxilasa
Aumento de producción de mineralcorticoides causa retención de
líquidos, hipertensión.
102. Forma más común de las hiperplasias suprarrenales congénitas. Carencia de la 21-alfa-hidroxilasa
Los corticoesteroides están casi ausentes o deficientes.
Sobreproducción de andrógenos.
103. Disminución de cortisol, aldosterona y corticoesterona en suero. Carencia de la 11-beta-hidroxilasa
Mayor producción de desoxicoticoesterona.
104. Es la reacción inicial y limitante de la velocidad de la síntesis de El complejo enzimático de escisión de la
hormonas esteroideas cadena lateral del colesterol (Desmolasa,
P450scc)
105. Es el compuesto progenitor de todas las hormonas esteroideas La pregnenolona
Georgina Hernández Ramírez
106. La pregnenolona se oxida e isomeriza para convertir
107. ¿Qué son las hiperplasias suprarrenales congénitas?
108. Enfermedad debida a la destrucción autoinmune de la corteza
suprarrenal
109. ¿Qué hormonas son secretadas por la corteza suprarrenal y en
qué área se sintetizan?
110. Sintetizan hormonas necesarias para la diferenciación sexual y la
reproducción.
111. La hormona liberadora de gonadotropina estimula a la hipófisis
anterior para que libere ¿qué hormonas?
112. La LH estimula a los testículos para producir ¿qué hormona?
113. ¿Qué regula la FSH?
114. Son miembros de una “superfamilia” de reguladores génicos
estructuralmente relacionados que funcionan de manera similar.
115. Los metabolitos resultantes de la degradación de las hormonas
esteroideas en el hígado ¿Cómo se metabolizan?
Georgina Hernández Ramírez
Progesterona
Los desequilibrios metabólicos causados por
deficiencias enzimáticas en la síntesis de
hormonas esteroideas.
La enfermedad de Addison
* Cortisol: está controlada por el hipotálamo
se produce en la capa media de la corteza
suprarrenal (zona fasciculada
* Aldosterona: es inducida por la
angiotensina II y disminución en el cociente
Na+/K+ Se produce en la capa externa (zona
glomerulosa)
* Andrógenos: se producen tanto en la capa
interna (zona reticular) como en la central de
la corteza suprarrenal. Los andrógenos
suprarrenales son poco activos, pero en los
tejidos periféricos se convierten en
testosterona y estrógenos.
Los testículos y los ovarios
Glucoproteínas, hormona luteinizante (LH) y
hormona estimuladora de folículo (FSH)
Testosterona
El crecimiento de los folículos ováricos y
estimula la espermatogénesis.
Los receptores de hormonas esteroideas y
hormona tiroidea, los del ácido retinoico y
los del 1,25-dihidroxicolicalciferol (vitamina
D)
20% al 30% se segregan en la bilis y después
se secretan en las heces, el resto se libera en
la sangre y se elimina del plasma por
filtración en el riñón desde donde pasan a la
orina.
Aminoácidos: eliminación del nitrógeno
1. Puesto que los aminoácidos no se almacenan en el organismo, ¿de
dónde se obtienen?
2. La primera fase del catabolismo de los aminoácidos ¿en qué
consiste?
3. La segunda fase del catabolismo de los aminoácidos ¿en qué se
convierte el alfa-cetoácido?
4. Es el “esqueleto de carbono” de los aminoácidos
5. ¿Cuál es la ruta más importante para la eliminación de nitrógeno
en el organismo?
6. El catabolismo de aminoácidos forma parte de un proceso
metabólico más extenso ¿Cuál proceso es?
7. El nitrógeno entra en el organismo en forma de diversos
compuestos presentes en los alimentos, pero ¿cuáles son los más
importantes?
8. ¿Qué compuestos derivan del metabolismo de los aminoácidos?
9. ¿Qué es ‘recambio de proteínas’?
10. La velocidad de síntesis o recambio de proteínas varía
11. ¿cuáles son los sistemas enzimáticos principales responsables de
la degradación de las proteínas dañadas o innecesarias?
De la dieta, sintetizarse de novo o producirse
a partir de la degradación normal de
proteínas
En la eliminación de los grupos alfa-amino
para producir amoníaco y alfa-cetoácido.
En productos intermedios de las rutas
metabólicas que producen energía.
El alfa-cetoácido
La síntesis de urea
El de las moléculas que contienen nitrógeno
Los aminoácidos
La urea, amoníaco y otros productos
Al proceso en el cual la síntesis de proteínas
es el suficiente como para reemplazar la
proteína que se degrada.
Desde minutos, horas, semanas a años.
- el sistema de ubiquitina-proteasoma
- el sistema de enzimas degradadoras no
dependientes de ATP de los lisosomas

12. ¿Quién degrada las proteínas endógenas? Los proteasomas

13. ¿A quién degradan principalmente las enzimas lisosómicas A las proteínas extracelulares
(hidrolasas ácidas)?
14. La mayor parte del nitrógeno de la dieta se consume ¿en qué De proteínas
forma?
15. Las proteínas son grandes deben ser hidrolizadas para ser A dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos
absorbidas ¿a qué compuestos? individuales
16. ¿En dónde se producen las enzimas responsables de la En el estómago, páncreas e intestino delgado
degradación de proteínas?
17. La digestión de proteínas comienza en el estómago que segrega Ácido clorhídrico (HCl) y la proenzima
un jugo gástrico, ¿Cuál es el contenido de este jugo? Pepsinógeno
18. ¿Cuál es la función del ácido clorhídrico? Destruir algunas bacterias y desnaturalizar
las proteínas.
19. ¿Qué es el pepsinógeno? Es un cimógeno inactivo o proenzima
20. Contienen aminoácidos extra en sus secuencias que les impiden Los cimógenos
ser catalíticamente activos?
21. La eliminación de los aminoácidos extra ¿qué provoca? El plegamiento correcto de las proteínas para
obtener la enzima activa
22. ¿A qué es activado el pepsinógeno? A pepsina
23. Los polipéptidos producidos en el estómago por la acción de la A oligopéptidos y aminoácidos
pepsina ¿a qué siguen siendo degradados?
24. Las enzimas pancreáticas poseen Especificidad
25. La tripsina sólo corta enlaces peptídicos ¿de qué aminoácidos? Arginina o lisina
26. Son hormonas polipeptídicas del tubo digestivo La colecistocinina y la secretina
Georgina Hernández Ramírez
27. ¿Por quién están mediados la liberación y activación de los Por colecistocinina y secretina
cimógenos pancreáticos?
28. ¿En qué se convierte el cimógeno tripsinógeno? En tripsina
29. ¿Quién es el activador común de todos los cimógenos La tripsina
pancreáticos?
30. ¿Mediante qué transporte entran los aminoácidos libres a los Transporte secundario ligado a Na+
enterocitos?
31. El sistema de transporte ligado a H+ ¿qué proteínas transporta? Dipéptidos y tripéptidos
32. La concentración de aminoácidos libres en los líquidos El utilizar sistemas de transporte para
extracelulares es significativamente menor que dentro de las células, aminoácidos.
¿esto que genera?
33. ¿Qué órganos presentan sistemas de transportes comunes para la El intestino delgado y el túbulo proximal del
entrada de aminoácidos? riñón
34. El defecto del sistema de transporte para captar cistina, ornitina, A la cistinuria
arginina y lisina (COAL) provoca una enfermedad que es hereditaria,
¿a cuál nos referimos?
35. ¿Qué aminoácido forma piedras en el riñón y por lo tanto La cistina
bloquear las vías urinarias?
36. ¿Qué enfermedades pueden ser causa de los defectos de La enfermedad de Hartnup y síntomas
transporte del triptófano? neurológicos y dermatológicos similares a la
pelagra.
37. Protege a los aminoácidos contra la degradación oxidativa. La presencia del grupo alfa-amino
38. Es esencial para la generación de energía a partir de cualquier La eliminación del grupo alfa-amino
aminoácido y es una etapa obligatoria en el catabolismo de éstos.
39. ¿Qué reacciones proporcionan amoníaco y aspartato? Las reacciones de transaminación y
desaminación oxidativa
40. ¿Cuáles son dos fuentes de nitrógeno para la urea? El amoníaco y Aspartato
41. ¿Por qué el alfa-cetoglutarato es importante en el metabolismo Porque es el aceptor de grupos amino de la
de los aminoácidos? mayoría de los aminoácidos, convirtiéndose
así en glutamato
42. La transferencia de grupos amino desde un esqueleto carbonado Las aminotransferasas (antiguamente
a otro está catalizada por ¿cuál familia de enzimas? transaminasas)
43. ¿Dónde se encuentran las aminotransferasas? En el citosol y las mitocondrias de todas las
células, especialmente en el hígado, riñón,
intestino y músculo.
44. ¿Qué aminoácidos no participan en la transaminación? La Lisina y Treonina
45. ¿Cómo pierden sus grupos amino la Lisina y la Treonina? Por desaminación oxidativa

46. El aceptor del grupo amino es casi siempre el alfa-cetoglutarato, La Alanina aminotransferasa (ALT) y la
¿cuáles son las aminotransferasas más importantes en las reacciones Aspartato aminotransferasa (AST)
de transaminación?
47. La ALT cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina al Piruvato y Glutamato
alfa-cetoglutarato, ¿Cuáles son los productos de esta reacción?
48. La AST cataliza la transferencia del grupo amino desde el Aspartato que es usado como fuente de
Glutamato al oxalacetato, ¿Cuáles son los productos de esta nitrógeno en el ciclo de la urea.
reacción?
49. Todas las aminotransferasas requieren una coenzima derivada de Fosfato de piridoxal
la vitamina B6, ¿cuál coenzima es?
50. Las aminotransferasas transfieren el grupo amino a la parte Fosfato de piridoxamina
piridoxal de la coenzima y generan ¿qué compuesto?

Georgina Hernández Ramírez

51. La forma piridoxamina de la coenzima reacciona después con un Un aminoácido
alfa-cetoácido, ¿qué forma ahora?
52. Estas enzimas poseen u alto valor diagnóstico cuando se La ALT y la AST
encuentran en el plasma, ¿Cuáles son?
53. La ALT y la AST están elevadas en casi todas las enfermedades ¿de Hígado
qué órgano?
54. Las enfermedades no hépaticas también pueden estar causadas Infarto del miocardio y trastornos
por las aminotransferasas, ¿Cómo cuáles? musculares
55. ¿Qué provoca la desaminación oxidativa mediada por la Liberación del grupo amino en forma de
glutamato deshidrogenasa? amoníaco libre (NH3)
56. ¿Dónde se producen principalmente las reacciones de En el hígado y el riñón.
desaminación oxidativa y qué elementos proporcionan? Proporciona alfa-ceto´
Ácidos y amoníaco
57. El NAD+ se utiliza principalmente ¿en qué reacción? En la desaminación oxidativa
58. El NADPH se utiliza principalmente ¿en qué reacción? En la desaminación reductora
59. ¿Quién desactiva y activa a la glutamato deshidrogenasa? El trifosfato de Guanosina (GTP) la inhibe.
El difosfato de Adenosina (ADP) la activa.
60. Cuando los niveles de energía de las células son bajos la A partir de los esqueletos carbonados de los
degradación de aminoácidos por la glutamato deshidrogenasa es aminoácidos
elevada, ¿cómo se produce energía?
61. Existen dos formas de transporte del amoníaco al hígado que no 1ª – la que utiliza la glutamina sintetasa que
es tóxica para el organismo, ¿cuáles son sus procesos? combina el amoníaco con glutamato
formando glutamina. En el hígado la
glutaminasa las disocia produciendo de
nuevo glutamato y amoníaco libre.
2º - Lo usa el músculo y es la transaminación
del piruvato para formar alanina.
62. La principal forma de eliminación de los grupos amino La urea
procedentes de los aminoácidos ¿qué compuesto es?
63. ¿Dónde se produce la urea? En el hígado y de ahí se transporta a los
riñones para excretarse en la orina
64.Aminoácidos básicos que participan en el ciclo de la urea La ornitina y citrulina
65. No se incorporan a las proteínas porque no existen codones para La ornitina y citrulina
estos aminoácidos
66. ¿Por qué el hígado es el único miembro en sintetizar urea? Porque el hígado es el que puede escindir a
la arginina.
67. Hay una parte de la urea que se difunde al intestino. Mediada por En CO2 y NH3 (dióxido de carbono y
la ureasa bacteriana, ¿en qué se disocia? amoníaco)
68. El amoníaco escindido por la ureasa bacteriana ¿en dónde se En las heces y otra parte se reabsorbe hacia
pierde? la sangre
69. ¿Por qué en pacientes con insuficiencia renal los niveles Por una mayor transferencia de urea desde la
plasmáticos de urea están elevados? sangre al intestino.

70. ¿Qué es la hiperamoniaquemia y como se trata clínicamente?
71. ¿Qué enzima es la limitante de la velocidad de síntesis de urea?
72. Son la fuente más importante de amoníaco
Georgina Hernández Ramírez
Debido a la urea elevada proveniente del
hígado al intestino, esto hace que la ureasa
bacteriana aumente los niveles de amoníaco.
El fármaco Neomicina reduce el número de
bacterias responsables de amoníaco.
La carbamoil-fosfato sintetasa I, que actúa en
la 3ª etapa del ciclo de la síntesis de urea.
Los aminoácidos
73. Una rápida eliminación de amoníaco en forma de urea se da en el
hígado, pero hay otras formas de obtener amoníaco para que sea
eliminado, menciona algún ejemplo
74. ¿Por qué la hiperamoniaquemia es una urgencia médica?
75. ¿Qué síntomas puede provocar la hiperamoniaquemia?
76. Los dos tipo de hiperamoniaquemia más importantes son
77. La hiperamoniaquemia adquirida, ¿cómo surge?
78. ¿Cómo contribuye la cirrosis hepática en la hiperamoniaquemia?
79. ¿Cuál es la causa de la hiperamoniaquemia hereditaria?
80. ¿A quién afecta predominantemente la hiperamoniaquemia
hereditaria?
81. ¿Por qué es menos grave la hiperamoniaquemia hereditaria
debida a deficiencia de arginasa?
82. ¿Qué fármaco se utiliza en el tratamiento de hiperamoniaquemia
hereditaria?
Georgina Hernández Ramírez
El músculo libera nitrógeno en forma de
glutamina o alanina en lugar de amoníaco
libre.
Porque el amoníaco ejerce un efecto
neurológico sobre el SNC
Son parecidos a los síntomas por intoxicación
con amoníaco: temblores, balbuceo,
somnolencia, vómitos, edema cerebral y
visión borrosa.
Hiperamoniaquemia adquirida
Hiperamoniaquemia hereditaria
Debido a hepatopatías: hepatitis vírica o
hepatoxinas como el alcohol, cirrosis
hepática.
Provoca circulación colateral alrededor del
hígado, la sangre portal se desvía de la
circulación sistémica y no tiene acceso al
hígado. La conversión de amoníaco en urea
está gravemente deteriorada, provocando
niveles anormales de amoníaco circulante.
La deficiencia de la ornitina
transcarbamoilasa
A los varones, está ligada al cromosoma X
Porque la arginina tiene dos nitrógenos de
desecho que se excretan en la orina
El fenilbuitirato. Se convierte en fenilacetato
que se condensa con la glutamina para
formar fenilacetilglutamina que luego se
excreta en la orina. (una forma de eliminar el
nitrógeno para que este no forme parte del
amoníaco)
Degradación y síntesis de aminoácidos
1. ¿En qué consiste el catabolismo de los aminoácidos? En la eliminación de los grupos alfa-amino y
la degradación de los esqueletos carbonados
generados.

2. ¿Cuál es la importancia de sintetizar u obtener aminoácidos en el Para que pueda realizarse la síntesis normal
organismo? de proteínas
3. ¿Qué productos intermedios se forman tras el catabolismo de los Oxalacetato, alfa-cetoglutarato, piruvato,
aminoácidos? fumarato, succinil-CoA, acetil-CoA y
acetoacetato
4. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos? Glucógenos, cetógenos o ambos en función
de qué producto intermedio se produzca en
el catabolismo.
5. ¿Cómo se le llama a los aminoácidos que producen en su Aminoácidos glucógenos
catabolismo productos intermedios del ciclo de ácido cítrico?
6. ¿Cómo se le llama a los aminoácidos que producen en su Aminoácidos cetógenos
catabolismo el acetoacetato o uno de sus precursores?
7. ¿Qué aminoácidos son exclusivamente cetógenos? La Lisina y Leucina
8. ¿Qué aminoácidos No esenciales son glucógenos? Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartato,
Cisteína,
Glutamato, Glutamina, Glicina,
Prolina y
Serina.
9. ¿Qué aminoácidos Esenciales son glucógenos? Histidina, Metionina, Treonina y Valina
10. ¿Qué aminoácidos pueden ser glucógenos y cetógenos? Tirosina (no esencial)
Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano
(esenciales)
11. Por acción de la asparraginasa, ¿la asparragina se convierte en? Amoníaco y aspartato, el aspartato pierde su
grupo amino y da Oxalacetato.
12. ¿Qué sucede en la leucemia? Algunas células son incapaces de sintetizar
suficiente asparragina
13. Para tratar pacientes con leucemia se administra la asparraginasa La asparraginasa reduce el nivel de
sistemáticamente hidrolizando asparragina a aspartato, ¿cuál es la asparragina en el plasma de esta forma priva
labor de esta enzima aplicada como terapia? a las células cancerosas del nutriente
necesario.
14. Por acción de la glutaminasa, ¿la glutamina se convierte en? Glutamato y amoníaco
15. Por acción de la arginasa, ¿la arginina se convierte en? Ornitina
16. ¿Qué produce la Prolina? Glutamato que forma alfa-cetoglutarato
17. Por acción de la histidinasa, ¿la histidina se convierte en? Ácido urocánico que seguidamente genera N-
formiminoglutamato (FIGlu). FIGlu da lugar a
Glutamato
18. ¿Qué carencia tienen los individuos que excretan mayores Carencia de Ácido fólico
cantidades de FIGlu en la orina?
19. ¿Qué aminoácidos forman piruvato? Alanina, Serina, Glicina, Cistina y Treonina
20. ¿Qué aminoácidos forman alfa-cetoglutarato vía glutamato? Glutamina, Prolina, Arginina e Histidina
21. ¿Qué aminoácidos forman fumarato? Fenilalanina y Tirosina
22. ¿Qué enfermedades son causadas por la deficiencia de enzimas Fenilcetonuria, Alcaptonuria y Albinismo
del metabolismo de la Fenilalanina y Tirosina?
23. ¿Qué aminoácido forma succinil-CoA? La Metionina
Georgina Hernández Ramírez
24 ¿Qué metabolito está asociado con la enfermedad ateroesclerótica
vascular?
25. ¿Qué sucede si se encuentran niveles plasmáticos elevados de
homocisteina?
26. ¿Qué coenzimas reducen los niveles de homocisteina en plasma?
27. ¿Se ha comprobado que el aporte de complementos de las
vitaminas B9, B12 y B6 reducen los niveles circulantes de
homocisteína, sin embargo ¿en qué tipo de pacientes el aporte de
estos complementos no tiene éxito?
28. ¿Qué puede provocar altos niveles de homocisteína plasmática en
pacientes con homocistinuria clásica?
30. ¿Qué otros elementos forman succinil-CoA?
31. ¿Qué aminoácidos forman acetil-CoA o acetoacetil-CoA?
32. Los aminoácidos de cadena ramificada: Isoleucina, Leucina y
Valina presentan una ruta catabólica similar, enumera el proceso
33. Por su olor dulce se le dio el nombre de enfermedad de la orina
de jarabe de arce, ¿a qué se debe esta enfermedad?
34. ¿Cuáles son los aminoácidos no esenciales que se sintetizan a
partir de alfa-cetoácidos?
35. ¿Cuáles son los aminoácidos no esenciales que se sintetizan por
amidación?
36. ¿Qué produce la carencia de metilmalonil-CoA Mutasa?
37. ¿A qué se debe la histidinemia?
38. ¿Por qué se adquiere la tirosinemia tipo I?
39. ¿Cuál es la causa de que se manifieste la homocistinuria?
Georgina Hernández Ramírez
La homocisteína (Su precursor es la
Metionina)
Promueve el daño oxidativo, la inflamación y
la disfunción endotelial. También constituye
un factor de riesgo para la enfermedad
vascular.
Folato (B9), vitamina B12 y B6 ya que
intervienen en la conversión de homocisteína
en metionina y cisteína.
Pacientes con enfermedades vasculares
La carencia de cistationina beta-sintasa
Valina, Isoleucina y Treonina
Leucina, Isoleucina, Lisina y Triptófano
1. Transaminación
2. Descarboxilación oxidativa
3. Deshidrogenación
4. Productos finales
A la acumulación de los sustratos alfa-
cetoácidos de cadena ramificada en la orina,
causada por la carencia de la enzima alfa-
cetoglutarato deshidrogenasa.
La Alanina, Aspartato y Glutamato
La Glutamina y Asparragina
Se produce acidosis metabólica y problemas
en el desarrollo
A carencia de histidasa, niveles elevados de
histidina en sangre y orina
Por carencia de la fumarilacetoacetato
hidrolasa.
Insuficiencia hepática y acidosis tubular
renal.
Acumulación de succinilacetona en la orina
A la carencia de la cistationina sintasa.
Acumulación de homocisteína en la orina.
Niveles elevados de metionina y sus
metabolitos en la sangre.
Retraso mental, osteoporosis, infarto de
miocardio y un desplazamiento característico
de las lentes.
40. La Fenilcetonuria es un error congénito del metabolismo de los
aminoácidos más común. ¿Qué la causa?
41. ¿Cómo se relaciona la Fenilcetonuria con la hiperfenilalaninemia?
42. ¿Qué otras funciones aporta la BH4?
43. ¿Cuáles son las características de la fenilcetonuria?
44. ¿Cuál sería el tratamiento para la fenilcetonuria?
45. ¿Cuál sería el tratamiento para la enfermedad de la orina de
jarabe de arce (EOJA)?
46. ¿Qué es el albinismo?
47. ¿Cuáles son las formas en que puede presentarse el albinismo?
48. ¿Cuál sería el tratamiento para la homocistinuria?
Georgina Hernández Ramírez
La carencia de la fenilalanina hidroxilasa
Debido a que la hiperfenilalaninemia se debe
a carencia de enzimas que sintetizan BH4 o de
la dihidropteridina (BH2 ) reductasa, que
regenera BH4 a partir de BH2. Esta deficiencia
aumenta de manera indirecta las
concentraciones de fenilalanina.
Para el funcionamiento de las enzimas
tirosina hidroxilasa y triptófano hidroxilasa
que catalizan las reacciones para la
obtención de neurotransmisores: serotonina
y catecolaminas.
Concentraciones elevadas de fenilalanina en
plasma y orina.
Retraso mental, dificultad para hablar y
andar, convulsiones, hiperactividad,
temblores, microcefalia y retraso del
crecimiento.
Carencia pigmentaria ya que los niveles
elevados de fenilalanina inhiben a la
tirosinasa que es la precursora del pigmento
melanina
Administración de preparado de aminoácidos
bajos en fenilalanina y complementación con
alimentos naturales seleccionados por su
bajo contenido de fenilalanina. Evitar el
aspartame que es un edulcorante artificial
que contiene fenilalanina.
Una fórmula sintética que contiene
cantidades limitadas de leucina, isoleucina y
valina sin producir niveles tóxicos.
Es un grupo de estados en los que una
anomalía en el metabolismo de la tirosina
provoca una producción deficitaria de
melanina.
Autosómico recesivo (modo principal)
Autosómico dominante o ligado al
cromosoma X
El albinismo total (albinismo oculocutáneo
tirosinasa negativo) que es la forma más
grave de la enfermedad.
Restringir la ingestión de metionina y aportar
complementos de las vitaminas Folato (B9),
B12 y B6
49. ¿A qué se debe la alcaptonuria?
50. ¿Cuáles son los síntomas característicos de la alcaptonuria?
51. ¿Cuál será el tratamiento más adecuado?
Georgina Hernández Ramírez
Enfermedad metabólica debido a la carencia
de la ácido homogentísico oxidasa,
produciendo acumulación de ácido
homogentísico
Aciduría homogentísica (niveles elevados de
ácido homogentísico en la orina)
Artritis en articulaciones grandes.
Pigmentación ocronótica negra del cartílago
y del tejido colagenoso.
Dietas bajas en proteínas, especialmente en
fenilalanina y tirosina.
No supone riesgo para la vida, pero la artritis
asociada puede conducir a minusvalía grave.
Conversión de los aminoácidos en productos especializados
1. Los aminoácidos son precursores de muchos compuestos que
contienen nitrógeno, menciona cuáles moléculas son.
2. Las porfirinas unen fácilmente iones metálicos ¿Cuáles
normalmente?
3. ¿Cuál es la metalporfirina más frecuente en el ser humano?
4. ¿Cómo está constituido el hemo?
5. El hemo es el grupo prostético de ¿Cuáles elementos?
6. ¿Qué es un grupo prostético?
7. ¿Qué son las porfirinas?
8. Para entender la importancia médica de las porfirinas hay que
tomar en cuenta 3 características estructurales
9. ¿Cómo están unidas las cadenas laterales de las porfirinas a los
anillos pirrol?
10. ¿Cuáles son las designaciones que se dan a las cuatro maneras
diferentes en que se pueden unir las cadenas laterales de las
porfirinas?
11. ¿Cuáles son los sitios más importantes de la biosíntesis del hemo?
12. ¿Qué se sintetiza en el hígado en relación al hemo?
Georgina Hernández Ramírez
Las porfirinas, los neurotransmisores, las
hormonas, las purinas y las pirimidinas
Fe 2+ y Fe 3+ (hierro ferroso)
El hemo
Un ion de hierro ferroso coordinado en el
centro de un anillo tetrapirrol de la
protoporfirina IX
La hemoglobina, la mioglobina, los
citocromos, la catalasa, óxido nítrico sintasa
y la peroxidasa
Es el componente no aminoacídico que
forma parte de la estructura de las
heteroproteínas o proteínas conjugadas,
estando unido covalentemente a la
apoproteína. No debe confundirse con el
cofactor que se une a la apoenzima de las
enzimas (ya sea una holoproteína o
heteroproteína) por enlace no covalente.
Moléculas cíclicas formadas por la unión de 4
anillos de pirrol a través de puentes de
metileno
1. Las diferentes porfirinas varían en la
naturaleza de sus cadenas laterales que
están unidas a los 4 anillos pirrol.
2. La distribución de las cadenas laterales se
pueden unir de 4 maneras diferentes.
3. Los porfirinógenos son precursores de
porfirinas y existen en forma incolora,
químicamente reducida y sirven como
productos intermedios en la biosíntesis del
hemo entre el porfobilinógeno y las
protoporfirinas.
Las uroporfirinas contienen cadenas laterales
de acetato y propionato.
Las coproporfirinas contienen grupos metilo
y propionato.
Y la protoporfirina (y el hemo) contienen
grupos vinilo, metilo y propionato.
Se designan con números romanos del I a IV.
Solamente las porfirinas de tipo III son
fisiológicamente importantes en los seres
humanos. La protoporfirina IX es miembro de
la serie III
El hígado y las células de la médula ósea
Hemoproteínas, particularmente las
proteínas del citocromo P450
13. ¿Que se sintetiza en la médula ósea en relación al hemo? La hemoglobina. Más del 80% de la síntesis
de hemo ocurre en el tejido hematopoyético
14. ¿Dónde sucede la síntesis de hemo? La reacción inicial y las 3 últimas etapas
sucede en las mitocondrias; las etapas
intermedias suceden en el citosol
15. Menciona el proceso de la síntesis del hemo 1. Formación del ácido delta-aminolevulínico
2. Formación del porfobilinógeno
3. Formación del uroporfirinógeno
4. Formación del hemo
16. Todos los átomos de carbono y nitrógeno de la porfirina los ALA (Ácido delta-aminolevulínico)
proporciona la glicina y succinil-CoA, ¿Estos dos compuestos se
condensan en una reacción catalizada por la ALA sintasa y el fosfato
de piridoxal ¿qué forman?
17. ¿Cuál es la enzima de la etapa determinante de la velocidad de la La ácido delta-aminolevulínico sintasa (ALAS)
biosíntesis de las porfirinas?
18. Existen dos isoformas de ALA ¿Cómo se las designa? ALAS1 y ALAS2
19. Su gen está localizado en el cromosoma X, solamente el tejido ALAS2
hematopoyético produce esta isoenzima, ¿cuál es?
20. ¿Cuál enfermedad está relacionada con la pérdida de función de La anemia sideroblástica ligada a X
ALAS2?
21. ¿Qué es la anemia sideroblástica? Es un trastorno en el que la médula ósea
produce sideroblastos anillados en vez de
glóbulos rojos sanos. Una eritropoyesis
ineficaz que causa la muerte del basófilo en
médula ósea y no hay síntesis de
hemoglobina por falta de protoporfirina.
22. ¿En qué se convierte el hemo cuando hay producción en exceso En hemina
de porfirinas?
23. La hemina disminuye la actividad de ¿cuál isoenzima? ALAS 1
24. ¿Cuál es el proceso de la síntesis de porfirinas y que e nzimas son 1. Glicina y succinil-CoA mediada por ALAS1 o
las encargadas de cada etapa? 2 se forma ALA
2. ALA mediado por ALA deshidratasa da
Porfobilinógeno
3. Porfobilinógeno mediado por
Hidroximetilbilano sintasa forma
Hidroximetilbilano
4. Hidroximetilbilano mediado por la
uroporfirinógeno III sintasa da
Uroporfirinógeno III
5. Uroporfirinógeno III catalizado por la
uroporfirinógeno Descarboxilasa da
Coproporfirinógeno III
6. Coproporfirinógeno se oxida
espontáneamente a Protoporfirina IX (otras
veces su velocidad aumenta debido a la
ferroquelatasa)
25. ¿A quién inhibe el plomo? A la ferroquelatasa y a la ALA deshidratasa
26. ¿Qué son las porfirias? Son defectos hereditarios o adquiridos de la
síntesis de hemo que provocan aumento de
la acumulación de porfirinas o sus
precursores.
Georgina Hernández Ramírez
27. ¿Cómo podemos clasificar a las porfirias?
28. ¿Qué síntomas se presentan cuando hay carencia enzimática
PREVIA a la síntesis de los tetrapirroles de las porfirinas?
29. ¿Qué síntomas se presentan cuando la carencia enzimática induce
a la acumulación de los productos intermedios de los tetrapirroles?
30. ¿A qué se debe la fotosensibilidad padecida por la carencia
enzimática?
31. ¿Qué son las porfirinas coloreadas?
32. ¿Qué causa adquirir la Porfiria cutánea tardía (Porfiria crónica) y la Es la porfiria más común. La carencia
cuál enzima involucrada?
33. ¿Cuáles son las porfirias hepáticas agudas?
34. ¿Cuáles son los signos generales de las porfirias hepáticas agudas? Ataques agudos de síntomas
35. Menciona ejemplos de porfirias eritropoyéticas
36. ¿Cuáles son las características de las porfirias eritropoyéticas?
37. ¿Cuál es la característica más común de las porfirias?
38. ¿Cuál será el tratamiento adecuado para las porfirias?
Georgina Hernández Ramírez
En eritropoyéticas y hepáticas
Signos abdominales y neuropsiquiátricos
Fotosensibilidad
A la oxidación de los porfirinógenos incoloros
a porfirinas coloreadas.
Moléculas fotosensibilizadoras que se piensa
participan en la formación de radicales
superóxido a partir del oxígeno.
enzimáticas está influida por *sobrecarga
hepática de hierro, *exposición a la luz solar,
*ingestión de alcohol y *la presencia de
hepatitis B o C o infecciones por el VIH.
Hay deficiencia de la uroporfirinógeno
Descarboxilasa.
-Deficiencia de la ALA deshidratasa
-Porfiria aguda intermitente
-Coporoporfiria hereditaria
-Porfiria variegata
gastrointestinales, neuropsiquiátricos y
motores.
Puede haber fotosensibilidad.
Pueden ser desencadenadas por fármacos
como los barbitúricos y el etanol
Porfiria eritropoyética congénita.
Protoporfiria eritropoyética
Exantemas (erupción cutánea) y ampollas
cutáneas en la primera infancia.
Se complican por cirrosis colestática hepática
e insuficiencia hepática progresiva.
La disminución de la síntesis del hemo.
El hemo es un represor del gen de ALAS 1, ya
que hay poca o nula síntesis de hemo
provoca que la ALAS 1 sintetice productos
intermedios que se vuelven tóxicos cuando
se acumulan causando las porfirias.
-Tratamiento para el dolor y los vómitos
-Inyección intravenosa de hemina y glucosa
lo cual reducirá la síntesis de ALAS 1
-Evitar la exposición a la luz solar
-Evitar la ingestión de Beta-caroteno en las
porfirias con fotosensibilidad
39. ¿Cuáles son los pasos en la degradación del hemo? 1. Formación de biliverdina a partir de la
hemo oxidasa
2.Bilirrubina a partir de la biliverdina por la
Biliverdina reductasa
3. La bilirrubina se transporta al hígado unida
a la albúmina.
4. En el hígado por medio de la bilirrubina
glucuroniltransferasa da diglucurónido de
bilirrubina (bilirrubina conjugada)
5. La bilirrubina conjugada se transporta
activamente a la bilis
40. ¿Qué tipo de fármacos pueden desplazar a la bilirrubina de la Los salicilatos y las sulfamidas
albúmina haciendo que la bilirrubina entre al SNC, causando posible
daño neuronal?
41. ¿Qué síndromes causa la deficiencia de la enzima bilirrubina -Síndrome de Crigler-Najjar I y II
glucuroniltransferasa? -Síndrome de Gilbert
42. ¿Cuál síndrome es más grave por la deficiencia de la bilirrubina Síndrome de Crigler-Najjar I
glucuroniltransferasa?
43. ¿Qué síndrome puede causarse si hay carencia de la proteína que Síndrome de Dubin-Johnson
transporta bilirrubina conjugada?
44. ¿Puede secretarse la bilirrubina NO conjugada? No se secreta
45. Las bacterias del intestino hidrolizan y reducen el diglucurónido Urobilinógeno, compuesto incoloro
de bilirrubina para dar ¿qué compuesto?
46. La mayor parte del urobilinógeno es oxidado por las bacterias Estercobilina (C33 H46N4 O6 )
intestinales a ¿qué compuesto?
47. ¿Qué hace la estercobilina? Da a las heces el color marrón característico

48. La parte de urobilinógeno que es absorbido por el intestino entra En urobilina amarilla y se excreta
en la sangre portal, una parte de este urobilinógeno participa en el
ciclo enterohepático y vuelve a ser excretado a la bilis y la otra parte
es transportada a los riñones ¿aquí en que se convierte?
49. ¿Compuesto que da el color característico a la orina? Urobilina
50. Se refiere al color amarillo de la piel, el lecho ungueal (tejido La ictericia
conectivo adherente que se encuentra debajo de la uña y conecta con
el dedo) y la esclerótica (parte blanca de los ojos) causado por el
depósito de bilirrubina.
51. Podemos clasificar la ictericia en tres formas principales, ¿cuáles 1. Ictericia hemolítica
son? 2. Ictericia hepatocelular
3. Ictericia obstructiva
52. ¿A qué se debe la ictericia hemolítica? A la lisis masiva de glóbulos rojos que
producen bilirrubina más rápido de lo que el
hígado puede conjugarla, elevándose niveles
de bilirrubina no conjugada en la sangre
provocando la ictericia.
53. La ictericia hepatocelular ¿a qué hace referencia? A daño en las células hepáticas que inducen
aumento en los niveles de bilirrubina no
conjugada en la sangre.
Además los niveles de AST y ALT se elevan.
54. Si la bilirrubina conjugada no se excreta de manera eficiente Hiperbilirrubinemia conjugada
desde el hígado a la bilis puede escaparse a la sangre ¿esto que
causa?
Georgina Hernández Ramírez
55. ¿Qué provoca que haya ictericia obstructiva?
56. ¿Qué puede causar la obstrucción de los conductos biliares?
57. La obstrucción prolongada de los conductos biliares ¿qué puede
causar?
58. ¿A qué se debe que los niños prematuros acumulan bilirrubina
conjugada?
59. ¿Qué puede causar la bilirrubina elevada que excede la capacidad
de unión con la albúmina?
60. En conjunto de denominan catecolaminas ¿a quiénes?
61. ¿Dónde se sintetizan las catecolaminas?
62. Son reguladores hormonales de los carbohidratos y los lípidos.
63. ¿Por qué se liberan la adrenalina y la noradrenalina?
64. Respuestas coordinadas de lucha o huida propiciadas por la
adrenalina y noradrenalina.
65. ¿A partir de que aminoácido se sintetizan las catecolaminas?
66. Es la enzima limitante de la velocidad de síntesis de las
catecolaminas, abundante en el SNC, en los ganglios simpáticos y en
la médula suprarrenal.
67. ¿A qué se debe la enfermedad de Parkinson?
68. ¿Cuál es el tratamiento más común para la enfermedad de
Parkinson?
69. La degradación de catecolaminas está mediada por dos enzimas,
¿Cuáles son?
70. Los productos metabólicos de la degradación de catecolaminas
¿Qué productos aparecen en la orina como resultado de esta
degradación?
71. ¿Dónde se encuentra la MAO?
72. La MAO desamina oxidativamente e inctiva cualquier exceso de
moléculas de neurotransmisor ¿Cuáles son?
73. ¿Cuál es la función de la histamina?
74. ¿Qué aminoácido es el precursor de la histamina?
75. ¿De dónde se segrega la histamina y por qué?
76. La serotonina se sintetiza en muchas células del organismo, pero
¿Dónde se sintetiza principalmente?
77. ¿A partir de que aminoácido se sintetiza la serotonina?
78. ¿Con que otros nombres se le conoce a la serotonina?
Georgina Hernández Ramírez
A que la ictericia es consecuencia de la
obstrucción de los conductos biliares.
No hay urobilinógeno urinario
Tumor hepático, cálculos biliares.
Daño hepático y el ulterior aumento de la
bilirrubina no conjugada.
Porque la actividad de la bilirrubina
glucuroniltransferasa es baja al nacer.
Alcanza sus niveles de actividad en 4
semanas.
Difundirse a los ganglio basales y causar
encefalopatía tóxica (Kernícterus)
A la dopamina, noradrenalina y adrenalina
- Dopamina y noradrenalina: en el cerebro.
- Noradrenalina y adrenalina: en la médula
suprarrenal
La adrenalina y noradrenalina
En respuesta al miedo, al ejercicio intenso, al
frío y a niveles bajos de glucosa en sangre.
Aumenta la degradación del glucógeno y los
TAG; aumentan la tensión arterial y el gasto
cardíaco.
De la tirosina
La tirosina hidroxilasa
A la producción insuficiente de dopamina
Administración de L-DOPA
(3,4-dihidroxifenilalanina)
La monoaminooxidasa (MAO) y la catecol-O-
metil-transferasa
Ácido vanililmandélico (VMA) a partir de
adrenalina y noradrenalina.
Ácido homovanílico a partir de la dopamina
En el tejido neuronal, en otros tejidos como
el intestino y el hígado.
Noradrenalina, dopamina y serotonina
Es un mensajero químico que media las
reacciones alérgicas e inflamatorias, la
secreción de ácido gástrico.
La histidina
En los mastocitos (células cebadas de la
médula ósea)
Debido a reacciones alérgicas o
traumatismos.
En las células de la mucosa intestinal
Del Triptófano
5HT o 5-hidroxitriptamina
79. ¿Cuáles son las funciones de la serotonina?
80. El fosfato de creatina o fosfocreatina ¿de dónde se deriva?
81. ¿qué función tiene la creatina?
82. ¿A partir de que aminoácido se sintetiza la creatina y cuál es la
enzima que colabora en esta síntesis?
83. ¿Qué se puede diagnosticar al encontrar creatina sinasa en el
plasma?
84. ¿Qué sucede a la creatina en la orina cuando la masa muscular
disminuye?
85. ¿Qué se puede inferir de la pregunta anterior?
86. ¿Dónde se encuentra el fosfato de creatina?
87. ¿Qué indica cualquier aumento de creatina en sangre?
88. La melanina es un pigmento ¿en qué tejidos se presenta?
89. ¿A partir de qué aminoácido se sintetiza la melanina y cual enzima De la tirosina en la epidermis.
interviene en este proceso?
90. ¿Cuáles son las células que la producen y para qué sirven esta
células?
91. ¿Qué puede provocar la deficiencia de tirosinasa?
Georgina Hernández Ramírez
* Percepción del dolor
* Regulación del sueño, del apetito, la
temperatura y la presión arterial
* Funciones cognitivas
De la creatina
- proporciona una pequeña reserva de
fosfatos de alta energía para mantener el
nivel intracelular de ATP en los primeros
minutos de una contracción muscular intensa
De la Glicina, la Arginina y SAM (S-adenosil-
metionina)
Enzima creatina sinasa.
Indicador de daño cardíaco, se le utiliza en el
diagnóstico del infarto de miocardio.
También disminuye su presencia en la orina
Que la creatinina excretada en orina es
proporcional al fosfato de creatina en el
organismo. Puede usarse para estimar la
masa muscular.
En el músculo.
Indicador sensible de alteración en la función
renal. Ya que la creatina se excreta en la
orina.
* En el ojo *el cabello y *la piel
Enzima tirosinasa
Los melanocitos.
Proteger a las células subyacentes de los
efectos nocivos de la luz solar
Albinismo en su forma más común.
El ciclo alimentación/ayuno
1. ¿A qué se le dice ‘estado de absorción’ o ‘estado posprandial?
2. ¿Cuáles son las características del estado de absorción?
3. ¿Cuáles son los mecanismos que controlan el flujo de productos
intermedios a través de las vías metabólicas?
4. ¿Qué son una vía metabólica?
5. ¿Qué suele afectar a las reacciones determinantes de la velocidad
de síntesis de algún producto de las vías metabólicas?
6. ¿Qué es alestoría?
7. ¿Cómo son reguladas las enzimas?
8. ¿En qué forma se encuentran la mayoría de las enzimas en el
estado de absorción?
9. ¿Qué es desfosforilación?
10. ¿Qué es la fosforilación?
11. ¿Cuáles son las enzimas que son ACTIVAS en su forma
DESFOSFORILADA?
12. ¿Qué enzimas importantes del metabolismo anabólico aumentan
su síntesis cuando los niveles de la insulina están altos en sangre?
13. ¿Qué hace el hígado en el estado de absorción?
14. Tras una comida que contenga carbohidratos, ¿en qué se
convierte el hígado?
Georgina Hernández Ramírez
Al período de 2 a 4 horas siguientes a la
ingestión de una comida normal.
Un período anabólico de síntesis de TAG,
glucógeno y proteínas con el propósito de
almacenar depósitos de combustible
energético.
* Disponibilidad de los sustratos
* La regulación alostérica de las enzimas
* Modificación covalente de las enzimas
* La inducción-represión de la síntesis
enzimática
Es una sucesión de reacciones químicas que
conducen de un sustrato inicial a uno o
varios productos finales, a través de una
serie de metabolitos intermediarios
Los cambios alostéricos
Es un modo de regulación de las enzimas por
el que la unión de una molécula en una
ubicación (sitio alostérico) modifica las
condiciones de unión de otra molécula, en
otra ubicación distante (sitio catalítico) de la
enzima.
Por la adición de grupos fosfato de residuos
de Serina, Treonina o tirosina
En su forma DESFOSFORILADA y son ACTIVAS
Es el proceso esencial de remover grupos
fosfato de un compuesto orgánico mediante
hidrólisis.
Es la adición de un grupo fosfato inorgánico a
cualquier otra molécula. En el metabolismo,
la fosforilación es el mecanismo básico de
transporte de energía desde los lugares
donde se produce hasta los lugares donde se
necesita.
* Glucógeno fosforilasa cinasa
* Glucógeno fosforilasa
* Lipasa sensible a hormonas del tejido
adiposo.
- La acetil-CoA carboxilasa
- HMG-CoA reductasa (3-hidroxi-3-metil-
glutaril-coenzima A reductasa)
Capta los carbohidratos, los lípidos y la
mayoría de los aminoácidos.
En un consumidor neto de glucosa
15. ¿Cuáles son los procesos en los que el metabolismo de la glucosa
aumenta en el hígado en el estado de absorción?
16. Los niveles elevados de glucosa en el hepatocito hacen que la
glucocinasa fosforile a la glucosa ¿a que producto?
17. En el hígado la glucosa 6 fosfato se convierte a glucógeno ¿por
cuál enzima?
18. En la lipogénesis hepática la disponibilidad de glucosa 6 fosfato
combinada con NADPH ¿Qué ruta metabólica estimula?
19. En el estado de absorción los niveles de insulina son altos, ¿Qué
propician estos niveles de insulina?
20. ¿Qué provoca el aumento de Acetil-CoA?
21. Cuando la síntesis de glucógeno es elevada, ¿Qué ruta metabólica
está disminuida?
22. En el estado de absorción en el hígado también aumenta la
síntesis de otros compuestos aparte de la glucosa, ¿Cuáles son estos?
23. El hígado es el tejido más importante ¿para la síntesis de que
producto?
24. ¿Qué enzima intervienen en la síntesis de novo de los ácidos
grasos?
25. El aumento de la síntesis de TAG también se da en el periodo de
absorción ¿Cuál es el proceso?
26. En el periodo de absorción hay más aminoácidos de los que el
hígado puede usar en la síntesis de proteínas, ¿Qué le pasa a estos
excedentes de aminoácidos?
27. El hígado tiene capacidad limitada para metabolizar aminoácidos
de cadena ramificada, estos atraviesan este órgano sin ser
modificados, ¿qué aminoácidos son y dónde son metabolizados?
28. Después del hígado ¿Qué tejido es capaz de distribuir moléculas
de combustible energético?
29. Casi todo el volumen de un adipocito está ocupado por una gotita
¿de cuál molécula?
30. Cuando la insulina es elevada, los GLUT-4 pueden transportar
glucosa ¿a qué células?
31. ¿Qué función tiene la glucólisis en el tejido adiposo?
32. ¿De dónde provienen la mayor parte de los ácidos grasos
añadidos a las reservas de lípidos en los adipocitos?
33. Niveles elevados de insulina y glucosa favorecen la síntesis ¿de
qué producto?
Georgina Hernández Ramírez
* Aumento de la fosforilación de la glucosa
* Aumento de la síntesis de glucógeno
* Aumento de la actividad de la ruta de la
hexosa monofosfato
* Aumento de la glucólisis
* Reducción de la gluconeogénesis
Glucosa 6 fosfato
Glucógeno sintasa
La ruta de la hexosa monofosfato
La conversión de Glucosa en Acetil-CoA
El aumento de actividad de las enzimas
reguladas de la glucólisis y por lo tanto, el
aumento de la síntesis del glucógeno.
La Gluconeogénesis
La síntesis de novo de los ácidos grasos, la
síntesis de TAG y la síntesis de proteínas
La síntesis de novo de los ácidos grasos
La acetil-CoA carboxilasa que cataliza la
formación de la malonil-CoA
Se dispone de Acil-CoA procedente de la
síntesis de novo de ácidos grasos y de los
quilomicrones remanentes retirados de la
sangre por los hepatocitos para empaquetar
TAG dentro de las VLDL y ser enviados a los
tejidos extrahepáticos.
Son liberados a la sangre para que todos los
tejidos los empleen en la síntesis de
proteínas o a productos intermedios del ciclo
de los ATC
Son la Leucina, Isoleucina y Valina, se
metabolizan en el músculo.
El tejido adiposo
De TAG
A los adipocitos
Suministra el Glicerol fosfato para la síntesis
de TAG
De las grasas de la dieta (quilomicrones) y las
VLDL (procedentes del hígado)
TAG
34. En los adipocitos el glicerol-3-fosfato usado para la síntesis de TAG Los adipocitos carecen de la enzima glicerol
proviene de la glucosa, ¿por qué? cinasa
35. ¿Por qué se dice que el músculo esquelético es un tejido Porque el músculo en reposo consume casi el
oxidativo? 30% de oxígeno, y cuando está activo
consume casi el 90%
36. ¿Por qué es importante que el músculo cardíaco tenga buen Porque puede conducir a infarto de
aporte vascular? miocardio por la falta de oxígeno,
provocando muerte rápida de las células
miocárdicas.
37. ¿Cuál es el combustible del músculo cardíaco? Los ácidos grasos, la glucosa y los cuerpos
cetónicos.
38. ¿qué lipoproteína libera los ácidos grasos de los quilomicrones y La Lipasa
las VLDL?
39. ¿Cuál es el porcentaje del consumo de oxígeno en el cerebro? 20%
40. ¿cuál es el combustible principal del cerebro? La glucosa

41. ¿Qué niveles bajos de glucemia pueden causar daño cerebral? Debajo de 40 mg/100 ml
42. Durante el período de ayuno el cerebro disminuye su Los cuerpos cetónicos
dependencia de glucosa para obtener combustible energético a
través ¿de qué producto?
43. ¿Qué producto es el único de atravesar la barrera La Glucosa y es transportada por GLUT-3
hematoencefálica, quién lo transporta? (éste es insensible a insulina)

44. El cerebro oxida a diario aproximadamente 140 gramos de CO2 y H2 O

glucosa, ¿qué compuestos resultan de esta oxidación?
45. En ausencia de alimento los niveles plasmáticos de glucosa, Que los niveles de insulina bajen y aumente
aminoácidos y TAG caen, ¿qué resulta de este descenso? la liberación de Glucagón.
46. La privación de nutrientes desencadena un periodo catabólico que Por la degradación de TAG, Glucógeno y
se caracteriza ¿por cuáles procesos? proteínas
47. Si se comprometen mortalmente las funciones vitales, ¿Qué Una tercera parte porque las otras dos partes
porción de combustible pueden aportar las proteínas? son utilizadas como componentes
estructurales de enzimas.
48. En el ayuno ¿cómo está la mayoría de las enzimas? Están fosforiladas y son inactivas
49. ¿Cuál es la función principal del hígado en estado de ayuno? Mantenimiento de la glucemia

50. ¿Qué hace el hígado para mantener los niveles normales de Primero la degradación del glucógeno, luego
glucemia? la ruta catabólica de la Gluconeogénesis.
51. El hígado produce glucosa libre gracias ¿a qué enzima? La glucosa 6 fosfatasa
52. En que rutas metabólicas actúa la glucosa 6 fosfatasa En la glucogenólisis y la gluconeogénesis

53. ¿Cuándo se agota el glucógeno hepático? Tras de 10 a 18 horas de ayuno

54. Los esqueletos carbonados para la gluconeogénesis ¿de dónde Principalmente de los aminoácidos
proceden? glucogénicos, del lactato en el músculo y del
glicerol del tejido adiposo.
55. ¿Cuándo se inicia la gluconeogénesis? A partir de 4 a 6 horas de la última comida y
se activa completamente en la medida en
que se va agotando el glucógeno.
56. ¿En qué períodos se vuelve esencial la gluconeogénesis? Durante la noche y en el ayuno prolongado
57. ¿Cuál es la principal fuente de energía para el tejido hepático en La oxidación de loa ácidos grasos
periodo de ayuno? procedentes del tejido adiposo.

Georgina Hernández Ramírez

58. ¿Qué órgano es el único capaz de sintetizar y liberar cuerpos
cetónicos?
59. ¿Cuándo inicia la cetogénesis?
60. Al activarse la cetogénesis se reduce la necesidad de
gluconeogénesis ¿qué tiene esto a favor de la gluconeogénesis?
61. ¿Qué puede causar los altos niveles de cuerpos cetónicos?
62. Si las catecolaminas intensifican la activación de la lipasa sensible
a hormonas, ¿qué se desencadena con esta activación?
63. Los ácidos grasos obtenidos de la hidrólisis de TAG ¿a dónde son
transportados y para qué?
64. El glicerol producido por la degradación de TAG ¿en qué lo utiliza
el hígado?
65. ¿Cuáles son los principales combustibles del músculo en reposo
en el ayuno?
66. Durante las 2 primeras semanas de ayuno el hígado utiliza los
ácidos grasos y los cuerpos cetónicos, ¿y que hace después de 3
semanas de ayuno?
67. ¿Qué aminoácidos liberados por el músculo son los más
importantes para mantener la glucemia en los primeros días de
ayuno?
68. A medida que el ayuno avanza hacia la inanición temprana, ¿qué
órganos desempeñan la función más importante en el mantenimiento
de la glucosa?
69. El riñón expresa las enzimas de la gluconeogénesis, en etapas más El 50%
tardías de ayuno ¿qué porcentaje de la gluconeogénesis sucede en el
riñón?
70. El riñón también compensa la acidosis causado por ¿cuáles
productos y cómo actúa?
Georgina Hernández Ramírez
El hígado
Durante los primeros días de ayuno
Qué no se sintetizara glucosa a partir de los
esqueletos carbonados de aminoácidos y
esto preserva a las proteínas esenciales.
Una cetoacidosis
La hidrólisis de TAG almacenados
Se transportan junto a la albúmina hacia los
tejidos extrahepáticos para utilizarlos como
combustible energético.
En la gluconeogénesis
Los ácidos grasos y los cuerpos cetónicos.
Oxida ácidos grasos casi exclusivamente, esto
aumenta el nivel de cuerpos cetónicos
circulantes que usará el cerebro para su
mantenimiento.
La Alanina y la Glutamina que son los
productos obtenidos del catabolismo de los
aminoácidos de cadena ramificada.
(Isoleucina, Leucina y Valina)
Los riñones
Los cuerpos cetónicos. Excretando en la orina
H+ y NH3 = NH4 procedente de la disociación
de los cuerpos cetónicos y amoníaco
disminuyendo la acidosis.