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Las proteínas
Introducción
1. Los aminoácidos
2. El enlace peptídico
3. La estructura de las proteínas
4. Propiedades y funciones de las
proteínas
5. La clasificación de las proteínas
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Introducción
Proteína:
• Del griego proteios, “primero”. Alude a su importancia biológica:
o Cuantitativa, 50% del peso seco de la célula, moléculas orgánicas
más abundantes (cél.mamífero hasta 10.000 proteínas diferentes)
o Cualitativa, desempeñan multitud de funciones
• El dios proteo: es el “primero”, aparece en La Odisea en los primeros
cantos, cambiaba de forma a su antojo:
o La versatilidad en forma de las proteínas es asombrosa
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El Síndrome de Proteus causa un crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos, tejido adiposo, y vasos sanguíneos y linfáticos
Introducción
PROTEÍNAS:
• Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y N y, en menor
proporción, S.
• Son macromoléculas (↑ Pm)
• Polímeros formados por la unión de unidades más pequeñas, los
aminoácidos (monómeros), unidos mediante enlaces peptídicos, en
un orden concreto, determinado por el ADN.
aa10
aa1 aa9
aa2 aa3 aa4
aa5 aa1
aa7
aa2
3
1. Los aminoácidos: Aa, aa
• Monómeros de los péptidos y proteínas.
• Se conocen unos 200.
• Sólo 20 forman proteínas → aminoácidos proteicos, iguales en todos los
seres vivos (el resto son Aa no proteicos: intermediarios metabólicos, pared
celular de bacterias, etc.)
Químicamente están formados por C, H, O, N y, a veces, S.
Se caracterizan por poseer
en su molécula un grupo
carboxilo (-COOH), un grupo
amino (-NH2) y una cadena
lateral o grupo R, todos ellos
unidos covalentemente a un Cα α
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1. Los aminoácidos: Aa, aa
C𝛂*
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1. Los aminoácidos: Aa, aa
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1. Los aminoácidos: Aa, aa. Pág 58.
Propiedades
H+
Si el pH disminuye ( ↑[H]) si pH aumenta (↓[H])
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1. Los aminoácidos. Pág 59
Están relacionados con los aminoácidos, los cuales contienen un grupo amino (-NH2) y
un carboxilo (-COOH). Los únicos iminoácidos proteicos de los 20 clásicos son la
arginina (con un grupo imino en la cadena radical) y la histidina (con un imino
formando parte de su anillo de imidazol).
Clasificación Dos cisteínas pueden unirse entre sí, formando un puente disulfuro
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1. Los aminoácidos: Aa, aa
Aa esenciales
¿ Cuáles son?
• Aquellos Aa que no somos capaces de sintetizar
• Hemos de aportarlos con la dieta
Con los 20 Aa proteicos el nº de
proteínas es casi infinito
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2. El enlace peptídico. Pág 61
– El que une los aa entre sí. Los aa unidos se llaman residuos (no están
completos).
– Se forman así di, tri, tetra, …, oligo (menos de 50) y polipéptidos
– Un aa une su grupo –COOH con el grupo –NH2 del aa siguiente.
Grupo
Amino
inicial
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2. El enlace peptídico
Características:
El enlace peptídico es un
enlace covalente (tipo
amida) más corto que la
mayor parte de los demás
enlaces C-N
Posee cierto carácter de
doble enlace, lo que
impide girar libremente
entre sí a los átomos que lo
forman, es rígido.
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2. El enlace peptídico a
Características:
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3. La estructura de las proteínas
Estructura primaria
• Es la secuencia lineal de los aa, es
decir, los aminoácidos que la
forman y el orden en el que se
encuentran unidos (ADN)
• De ella dependen los siguientes
niveles.
• Disposición en zigzag para hacer la
molécula más estable.
• Proteínas con una secuencia parecida
guardan una relación evolutiva más o
menos cercana.
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3. La estructura de las proteínas
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* ver prolina en clasif. aa
Estructura secundaria
Es el primer nivel de plegamiento, gracias a la capacidad de giro de los
enlaces no peptídicos.
El plegamiento va a depender de los grupos R, de la temperatura,…
Las más frecuentes: α-hélice y lámina-β o β-lámina plegada. Caso
especial la triple hélice de colágeno.
Hélice α
Es una hélice dextrógira, con los
grupos R hacia afuera.
Con puentes de H intracatenarios
entre el grupo C=O de un aa y el N-
H del 4º aa siguiente.
Ejemplo: -queratina
La prolina* dificulta esta estructura
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3. La estructura de las proteínas Estructura secundaria
Hélice α
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3. La estructura de las proteínas Estructura secundaria
β-lámina plegada
Fragmentos, de la misma o diferente cadena,
dispuestos en paralelo o antiparalelo unos a
otros en zigzag
Los grupos R se disponen alternativamente
hacia arriba y hacia abajo.
Con puentes de H entre los grupos C=O y N-H
de cadenas enfrentadas.
Ejemplo: fibroína de la seda.
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3. La estructura de las proteínas
Estructura secundaria
β-lámina plegada
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COLÁGENO( ampliación)
La unidad básica de una fibra de colágeno es una molécula llamada tropocolágeno, una hélice triple de tres
cadenas polipeptídicas iguales, de unos 1.400 aminoácidos cada una, que se encuentran formando una hélice
levógira cada una.
La hélice triple, dextrógira, regular y rígida, es un tipo de estructura secundaria de las proteínas presente
solamente en el colágeno, de ahí que se conozca también como hélice de colágeno o hélice triple de colágeno.
La glicina (Gly) constituye la tercera parte de los aminoácidos de cada una de las tres cadenas que forman la
hélice de colágeno, formadas por la repetición de tripletes de Gly-X-Y, donde la X, en la mayoría de los casos,
corresponde a la prolina y la Y, a la hidroxiprolina y la lisina.
La pequeña cadena lateral de la glicina (átomo de hidrógeno) se dispone hacia el interior, lo que permite la
asociación compacta de las tres cadenas polipeptídicas en la hélice triple, característica y exclusiva del colágeno,
que es la que le otorga sus características diferenciales de solidez, rigidez y resistencia.
La estructura del colágeno está estabilizada por diferentes tipos de enlaces, que le proporcionan gran resistencia,
necesaria para su función estructural. Los enlaces se establecen entre algunos aminoácidos específicos (como
por ejemplo la lisina), llamados "crosslinkings" o entrecruzamientos, que favorecen la consolidación de las fibrillas
de colágeno.
El colágeno es la proteína más abundante de nuestro organismo. En función, principalmente, del tejido en el que
se encuentre y de las sustancias con las que se combine, se conocen 21 tipos de colágeno distintos, entre los
que destacan los siguientes: Colágeno tipo I: presente en piel, huesos, ligamentos, tendones, córnea, uñas y
cabello, a los que dota de elasticidad y resistencia. Colágeno tipo II: presente en cartílagos, a los que otorga
resistencia ante presiones intermitentes. Colágeno tipo III: presente en huesos, cartílagos, dentina y tendones,
con gran capacidad para expandirse y contraerse. Colágeno tipo IV: presente en ojos, vasos sanguíneos y piel,
a la que le ayuda a filtrar diferentes sustancias. Colágeno tipo V: presente en órganos y tejidos internos, a los
que dota, junto al tipo I, de elasticidad y resistencia.
3. La estructura de las proteínas Estructura secundaria
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3. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria
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3. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria
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mioglobina
3. La estructura de las proteínas
Estructura terciaria
Conformación globular
Superenrollamiento de la estructura 2ª
Alargadas, muy resistentes e insolubles
en agua
Desempeñan funciones estructurales.
Ej.: fibroina de la seda, queratina pelo,
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colágeno, etc
3. La estructura de las proteínas Estructura terciaria
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Piruvato Quinasa
En líneas generales, se trata de una enzima de 200 kDa de peso molecular, caracterizada por una
estructura tetramérica compuesta por 4 unidades proteicas idénticas, de más o menos 50 o 60 kDa, y cada
una con 4 dominios:
– Un dominio “B”, insertado entre la lámina beta plegada número 3 y la hélice alfa número 3 del dominio “A”
3. La estructura de las proteínas
Estructura cuaternaria
monómeros
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4. Propiedades y funciones de las proteínas.
4.1. Propiedades
Muchas de ellas dependen básicamente de la naturaleza de las cadenas
laterales R de los aa:
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4. Propiedades y funciones de las proteínas.
4.1. Propiedades
Solubilidad
- Depende de cuántos aa polares y apolares tenga cada proteína en su
superficie y su interacción con las moléculas de agua (dipolos) de
su entorno. (↑ aa polares → ↑solubilidad)
- Así, la proteína se rodea de una capa de agua: capa de solvatación,
que impide su unión a otras proteínas y, por tanto, su precipitación.
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* estado estable de la proteína mateniendo sus
estrucururas 4ª, 3ª y 2ª
4.1. Propiedades
Desnaturalización
- Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo*
de la proteína, perdiéndose las estructuras 4 aria, 3aria y 2aria , por tanto,
pierde sus propiedades y su función.
- Se produce por:
• Aumento de temperatura, cambios de pH
• Presencia de algunas sustancias químicas desnaturalizantes (urea,
guanídico,etc.).
• Agentes físicos: electricidad, rayos UV, presión.
- Las proteínas globulares pierden la solubilidad y precipitan
- La desnaturalización puede ser reversible o irreversible.
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Idéntico en especie humana, cerdo, perro, conejo y cachalote
4.1. Propiedades
Capacidad amortiguadora
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4. Propiedades y funciones de las proteínas.
4.2. Funciones
ESTRUCTURAL
• A nivel celular.
Glucoproteínas: forman parte de la
estructura de las membranas celulares,
Histonas: de la cromatina
Tubulina y actina: forman el citoesqueleto y
la estructura interna de cilios y flagelos.
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4. Propiedades y funciones de las proteínas.
4.2. Funciones
de TRANSPORTE
4.2. Funciones
RESERVA HOMEOSTÁTICA
4.2. Funciones
DEFENSA Y PROTECCIÓN
• Frente a sustancias extrañas.
Inmunoglobulinas o anticuerpos: se combinan de
manera específica con sustancias extrañas para
protegernos de ellas.
Trombina y fibrinógeno: participan en la coagulación
sanguínea.
Gramicidina-S y valinomicina: son antibióticos.
Mucinas: tracto digestivo y respiratorio, bactericidas.
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4. Propiedades y funciones de las proteínas. 4.2. Funciones
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5. Clasificación de las proteínas. Pág 67 y 68
Paciente con
Síndrome de Ehlers-
Danlos: colágeno
defectuoso.
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ACTIVIDADES
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