BIOLOGÍA

BLOQUE 1: Aminoácidos y
proteínas

Prof. Saúl Herranz Martín

sauherra@ucm.es
 Aminoácidos y proteínas

Bloque 1: Aminoácidos y proteínas

• Estructura de aminoácidos y proteínas
• Introducción a los aminoácidos y proteínas.
• Estructura y clasificación de los aminoácidos
• Propiedades de los aminoácidos
• Función de los aminoácidos
• El enlace peptídico
• Tipos de péptidos. Polipéptidos
• Estructura de las proteínas
• Función de las proteínas

• Proteínas específicas
• Principales proteínas del tejido conjuntivo
• Principales proteínas del músculo
• Principales proteínas plasmáticas.
• Principales proteínas de la sangre.
 Estructura de aminoácidos y proteínas

Introducción a los aminoácidos y proteínas

Aminoácidos (aa): Monómeros nitrogenados que conforman las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que forman
proteínas (proteinogénicos)

Proteínas: Grupo diverso de macromoléculas formadas por la combinación variada de

20 aminoácidos, mediante un tipo de enlace covalente (enlace peptídico).
Gran variabilidad en función del número, composición y secuencia de aminoácidos.

No todas las combinaciones de aminoácidos son posibles en los seres vivos. Variabilidad
depende de:
1. Plegamiento proteico
2. Presencia de sitios de unión específicos
3. Balance entre flexibilidad y rigidez estructurales
4. Estructura superficial adecuada para su ambiente alrededor (hidrófila o hidrófobo)
5. Vulnerabilidad a las reacciones de degradación cuando se dañan o dejan de ser útiles
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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Estructura general de un aminoácido: Presentan un grupo amino (NH3) y un grupo carboxilo (COOH) unidos al mismo
átomo de C (Ca). Además, al Ca se une un H y una cadena lateral (R), diferente para cada aminoácido, que varía en
estructura, carga eléctrica, tamaño y que influye en la solubilidad de los aa en agua. Excepción Prolina

A pH fisiológico (pH7), grupo amino y carboxilo ionizados (NH3+ y COO-,

respectivamente)

Ca: COO-, NH3+, a partir de ahí, Cb, Cg, etc…

Ca: C quiral (estereoisómeros) Aminoácidos no proteinogénicos : estructura de aminoácido,

pero no forman parte de proteínas. Por ej: ornitina o citrulina

Ornitina Citrulina
Stryer, L.; Berg, J.M.; Tymoezko, J.L., "Bioquímica. Con
aplicaciones clínicas", 7ª ed., Editorial Reverté, 2013.
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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Quiralidad del Ca de los aminoácidos: Ca de todos los aminoácidos es un centro quiral, excepto la glicina

Sistema D/L basado en el gliceraldehido.

Se hacen coincidir los grupos funcionales con los del

gliceraldehido, de forma que se alinean los que se pueden
interconvertir en un solo paso: CHO → COOH por oxidación
En aa COO- vértice superior:
Si NH3+ a la derecha: Dextrógiro (D)
Si NH3+ a la izquierda: Levogiro (L)

D y L aminoácidos son enantiómeros: imágenes especulares no superponibles

Los aminoácidos de las proteínas son exclusivamente estereoisómeros L

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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos proteinogénicos (a-aa)
Se nombran con una abreviatura de tres letras o de una
sola letra

Nombre deriva de la fuente en la que se encontraron

por primera vez. Ej asparragina (esparrago), tirosina
(queso, tyros –griego-) o glicina (sabor dulce glykos –
griego-).

Se clasifican en función de la capacidad de la cadena R

para interactuar con el agua a pH fisiológico:
1. No polares
2. Polares
3. Aromáticos
4. Ácidos
5. Bases
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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos no polares o apolares
cadena abierta
Cadenas R hidrocarbonadas alifática, sin carga.

Hidrófobos, por tanto, cruciales en mantenimiento estructura 3D de las proteínas

Gly: aa + simple. Ca no quiral.

Ala, Val, Leu y Ile: estabilización de proteínas (interacciones hidrofóbicas)
Met: Contiene S. Precursor de SAM
Pro: cadena lateral alifática con estructura cíclica distintiva. Estructura común difiere
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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos polares
Grupos funcionales capaces de formar puentes de H, interaccionando con agua → hidrófilos

Cadena lateral sin carga

Ser, y Thr: grupo OH polar → Puentes de H

Asn y Gln: son derivados amida (grupo muy polar) de los aminoácidos ácidos: ácido aspártico y glutámico
Cys: grupo SH muy reactivo. Forma puentes disulfuro (cistina, enlace entre 2 Cys)
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Estructura y clasificación de los aminoácidos Benceno

Aminoácidos aromáticos
Presentan una cadena lateral R con una estructura de anillo aromático cíclica, similar a la del benceno.

Cadena laterales relativamente apolares y todos pueden participar en interacciones hidrofóbicas

Tyr y Trp + polares que Phe debido al grupo OH de Tyr y al N del anillo del Trp. Grupo OH de Tyr forma puentes de H: muy
importante en algunas enzimas. Trp también establece puentes de H

Tyr, Trp y en menor medida Phe, capaces de absorber luz UV: medir soluciones a una  de 280nm → clave para determinar la
concentración de proteínas de una muestra determinada usando un espectrofotómetro

Espectrofotómetro
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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos ácidos
Cadenas laterales con grupos carboxilo. Carga – a pH
fisiológico
Asp (ácido aspártico) y glu (ácido glutámico)
aa y neurotransmisor

Aminoácidos básicos
Poseen carga + a pH fisiológico, pudiendo formar enlaces
iónicos con aminoácidos ácidos
Lys, grupo NH3+ en su cadena lateral

Arg, grupo guanidino cargado positivamente

His, cadena lateral parcialmente ionizable a pH

fisiológico. En muchas reacciones catalizadas por
enzimas, His puede actuar como aceptor/dador de H+
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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Organismo incapaz de sintetizar todos los aminoácidos:
• Aminoácidos esenciales: Deben aportarse con la dieta. Sus esqueletos carbonados no pueden derivarse de las vías centrales del
metabolismo humano. His esencial en niños.

• Aminoácidos no esenciales: Sus esqueletos carbonados pueden derivarse de metabolitos de vías centrales y posteriormente se
añaden los grupos aminos.

• Aminoácidos parcialmente esenciales: Se sintetizan a partir de aminoácidos esenciales, cisteína a partir de metionina y tirosina
a través de fenilalanina.

*En ciertas condiciones patológicas, muchos de los aminoácidos se pueden convertir en esenciales. Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”
Ed Médica Panaméricana, 2021, 3ª edición
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Estructura y clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos no proteinogénicos

• D-aminoácidos: Ca conformación D.
• D-Ala, ácido D-glutámico (pared celular bacteriana)

• L-aminoácidos no proteicos: Ca conformación L, sin formar parte de proteínas.

• Ornitina, citrulina (ciclo de la urea, síntesis de Arg),
• Creatinina (reserva de energía),
• Homoserina u homocisteína (intermediarios del metabolismo)

• w-aminoácidos: grupo NH2 no en el Ca.

• b-Alanina presente en la vitamina ácido pantoténico.
• Ácido g-aminobutírico (GABA) un importante neurotransmisor inhibitorio
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Propiedades de los aminoácidos

1. Aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases

En disolución acuosa, aminoácido en forma de ion dipolar o zwitterion

Forma no iónica: no Zwitterion
Zwitterion puede actuar como ácido o como base significativa en
solución acuosa

Ácido (dador de H+) Base (aceptor de H+)

Aminoácidos son anfóteros y se encuentran aniónica o catiónica en función del pH

Aminoácidos con cadenas R

ionizables poseen especies
iónicas adicionales:
Lys, Arg, His, Asp, Glu, Cys y Tyr
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Propiedades de los aminoácidos

2. Las cadenas laterales determinan las interacciones no covalentes, que serán claves para determinar la estructura 3D
de las proteínas
• Hidrofobicidad: varios aa (ala, val, pro, leu, ile o met) con cadena lateral totalmente apolar → en entorno acuoso tienden
aagruparse formando una estructura hidrófoba
• Fuerzas de Van der Waals a partir de cadenas laterales de aminoácidos apolares. Interacciones muy débiles pero importantes
en su conjunto
• Puentes de H: cadenas laterales de algunos aa pueden actuar como aceptores de H (si grupos funcionales presentan carga -,
por ejemplo, Tyr, Glu, Asp, Ser o Thr, entre otros) o donadores de hidrógeno (si el H está unido a un átomo más
electronegativo, por ejemplo, Tyr, Ser, Trp, Gln o Asn, entre otros)

Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”

Ed Médica Panaméricana, 2021, 3ª edición
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Propiedades de los aminoácidos

3. Permiten su unión a elementos metálicos: Gran importancia en la función de la proteína.

Por ejemplo, Unión del Fe2+ al grupo hemo de la hemoglobina se produce a átomos del grupo protético hemo y al
aminoácido His.

Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”

Ed Médica Panaméricana, 2021, 3ª edición
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Propiedades de los aminoácidos

4. Las cadenas laterales permiten el establecimiento de enlaces covalentes

• Puentes disulfuro: enlace covalente entre el grupo SH de dos residuos de Cys en una reacción de oxidación.
Puede ocurrir entre 2 Cys de la misma proteína (intracatenarios) o diferentes (intercaternarios). Estabilizan la
estructura 3D de las proteínas
• Fosoforilación: cadenas R de Ser, Thr y Tyr pueden fosforilarse por la unión de un grupo fosfato a su grupo OH.
Reacción catalizada por unas enzimas denominadas quinasas. Proceso reversible → defosforilacion por enzimas
defosfatasas. Importante en muchos procesos de regulación proteica y señalización
• Glucosilación: unión de azúcares a proteínas. Importante en muchas proteínas estructurales.

Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”

Ed Médica Panaméricana, 2021, 3ª edición
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Funciones de los aminoácidos

• Elemento estructural de las proteínas. Aa son monomeros que se unen mediante enlaces peptídicos → péptidos

• Precursores de neurotransmisores, hormonas y otras biomoléculas, como las bases nitrogenadas o el grupo hemo.

• Gluconeogénesis. Aminoácidos glucogénicos

• Precursores de lípidos y cuerpos cetónicos. Aminoácidos cetogénicos (L, K)

• Síntesis de glucógeno y triacilgliceroles. Reserva.

• Sustrato energético

Metabolismo de aminoácidos: exceso de nitrógeno → NH3 → Urea (principalmente)

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Enlace peptídico
Péptidos: Polímeros lineales formados por aminoácidos unidos de forma covalente a través de un enlace amida
sustituido → Enlace peptídico
Reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, liberándose
una molécula de agua

Par de electrones sin compartir del átomo de N del grupo a

amino de un aa ataca al C del grupo a-carboxilo del otro
aa. Requiere energía. Liberación de una molécula de agua.

DIPÉPTIDO, si se une otro aa en el extremo –

COOH libre, tripéptido, etc…

Extremo amino y carboxi terminal libres, capacidad de ionización

Cadenas laterales de aa ácidos y básicos: capacidad de ionización

Lisis del enlace: libera energía y necesita una molécula de agua

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Enlace peptídico
Enlace peptídico presenta una estructura plana y rígida, debido a que el enlace C-N
tiene “cierto carácter de doble enlace” que no permite la rotación sobre su eje → 2
posibles configuraciones alrededor de este enlace
• Cis: átomo de H y grupo carbonilo en el mismo lado del eje
• Trans: Ambos átomos en posiciones alternas. Forma mayoritaria en las
proteínas

Si existe posibilidad de rotación alrededor de los enlaces N-Ca y Ca-C → Ca punto

de giro: conformación del péptido dependerá de los ángulos de torsión alrededor
de ese punto y de las restricciones estéricas de las cadenas laterales de cada
aminoácido.

Gly: sólo un átomo de H en R, mayor posibilidad de giro: presencia de Gly ↑ más

conformaciones posibles

Feduchi E. “Bioquímica: conceptos esenciales.”

Ed Médica Panaméricana, 2021, 3ª edición
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Tipos de péptidos. Polipéptidos

DIPÉPTIDOS: 2 aa unidos
OLIGOPÉPTIDOS: Cuando se unen pocos aminoácidos (3-10)
TRIPÉPTIDOS: 3 aa unidos

TETRAPÉPTIDOS: 4 aa unidos, etc….

POLIPÉPTIDOS: Si se unen muchos aminoácidos.

Términos polipéptidos y proteínas suelen ser intercambiables, pero:

Polipéptidos generalmente masas moleculares < 10000Da

Proteínas > 10000 Da (miles de residuos de aminoácidos)

Residuo N terminal libre (izquierda): residuo de aa con grupo amino libre

Residuo C terminal libre (derecha): grupo carboxilo libre
H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH Péptidos se nombran utilizando su secuencia de aa y empezando por su
residuo N terminal

Aa una vez incorporados al péptido se denominan residuos