Universidad Antonio Nariño

Facultad de Ciencias – Departamento de Biología

TALLER SEMANA 5
MACROMOLÉCULAS: PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
BIOLOGIA CELULAR – MEDICINA

Las proteínas son macromoléculas compuestas por aminoácidos y son los componentes más versátiles de la célula,
es decir, se encuentran involucradas prácticamente en todos los aspectos del metabolismo, realizando multitud de
funciones celulares.
1. Realice un cuadro para complementar indicando las funciones y algunos ejemplos de acuerdo con el tipo de
proteínas indicado en la izquierda:
TIPO DE PROTEÍNA FUNCIONES Y EJEMPLOS
ENZIMAS Aceleracion selectiva de reacciones quimicas. Ej: La enzimas
digestivas catalizan la hidrolisis de los polimeros en los alimentos .
PROTEÍNAS ESTRUCTURALES Sosten. El colageno y la elastina proporcionan un entramado firbroso en
tejidos conectivos animales.La queratina es la proteina del pelo , los
cuernos, las plumas y otros apendices de la piel.
PROTEÍNAS DE ALMACENAMIENTO Almacenamiento de amino acidos.La ovoalbumina es la proteina de la
clara de huevo , usas como fuente de aminoacidos para el desarrollo
embrionario.
PROTEÍNAS DE TRANSPORTE Transporte de otros sustancias. La hemoglobina , la proteina de la
sangre de vertebrados que contiene hierro,transporta oxigeno desde los
pulmones hacia otras partes del cuerpo.Otras proteinas transportan
moleculas a traves de las memebranas celulares.
PROTEÍNAS REGULADORAS Coordinacion de las actividades de un organismo. La insulina, una
hormona secretada por el pancreas , ayuda a regular la concentracion de
azucar en la sangre de vertebrados.
PROTEÍNAS MOTORAS Movimiento.La actina y la miosina son responsables del movimient de los
musculos. Otras proteinas son responsables de ls ondulaciones de los
organulos denominados cilios y flagelos.
PROTEÍNAS DE PROTECCIÓN Proteccion contra enfermedades. Los anticuerpos combaten a
bacterias y virus.

Los aminoácidos son los monómeros constituyentes de las proteínas

2. Realice un esquema indicando los componentes generales de un aminoácido.

 Carbono alfa
R Radical o cadena lateral
H O
Grupo carboxilo
N C C
H OH Grupo amino

H Atomo de hidrogeno

3. Si presentan una estructura similar, como se diferencian los aminoácidos entre sí? Tienen propiedades químicas
diferentes?
 Aunque los aminoacidos tienen una estructura similar, cada uno de ellos difiere en su grupo R o cadena
lateral. Estos mismo determinan sus caracteristicas unicas de un aminoacido en particular. Debido a esto , los
aminoacidos estan agrupados de acuerdo a las propiedades de sus cadenas laterales entre estos se
encuentran:
1. Aminoacidos con cadenas laterales no polares. (Hidrofobas)
2. Aminoacidos con cadenas laterales polares.(Hidrofilas)
3. Aminoacidos acidos con cadenas laterales que por lo general tienen carga negativa debido a la
presencia de un grupo carboxilo que, normalmente, esta diasociado (ionizado) en el pH celular.
(Hidrofilas)
 4. Aminoacidos basicos que tienen grupos amino en sus cadena laterales que, generalmente, tienen
carga positiva. (Hidrofilas).

4. Indique en un esquema como se forma un enlace peptídico.

Las cadenas polipeptídicas que forman las proteínas están enrolladas o dobladas para formar macromoléculas con
una conformación específica o forma 3D. Algunos polipéptidos forman largas fibras. Otras proteínas se doblan de
formas más o menos compactas, casi esféricas para formar proteínas globulares. Esta conformación de las
proteínas está estrechamente relacionada con su función.
La actividad biológica de una proteína puede ser afectada por cambios en su estructura 3D.
5. Mencione los cuatro niveles de organización de las proteínas y como están constituidos cada uno de estos.
Estructura primaria:
El nivel más sencillo de estructura de una proteína, es simplemente la
secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica.
Podriamos hacer una similitud al orden de letras en una palabra muy
larga. Teniendo en cuenta que esta estructura esta determinada no
por la union aleatoria de aminoacidos , sino por la informacion
genetica heredada.

Estructura secundaria :

Es donde comienza el plegamiento de la proteína es decir comienza a

tener una forma o su conformación funcional, el patrón de plegamiento
como lo es la helice alfa y hoja plegada beta donde se asocian
entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro
aminoácido y sus interacciones relacionadas con puentes de
hidrogeno .Es de aclarar que solo esas dos antes mencionadas son
las unicas similitudes entre los mismos, debido a que en la helice alfa
esos enlaces puentes de hidrogenos intracatinarios (estan mas
cerca uno del otro ) se dan aproximadamente cada 4 aminoacidos,
debido a esto su forma en espiral o saca corchos. Por otro lado la
hoja plegada beta , esos puentes de hidrogeno intercatinarios (ya
estan mas distantes uno del otro) se dan cada 12 de aminoacidos y
por eso su forma plana y alargada.
En conclusion, esa estructura secundaria es la formación de los
patrones Alfa beta mediante puentes de hidrógeno interactuando
solamente los componentes del esqueleto de la proteína (esqueleto=
carboxilo,carbono,amino) todo aquellos componentes que no cambian
a lo largo de la proteína.
 Estructura terciaria:
La estructura terciaria ya se dan las interacciones hidrofóbica , hidrofílicas,
una gran diversidad de enlaces ya que es la estructura funcional de la
proteína mediante las interacciones de las cadenas R o cadenas laterales.
Los enlaces que estabilizan la estructura terciaria son : los aminoacidos,
interacciones no polares (hidrofobicas) , puentes de disulfuro, puentes de
hidrogeno y grupos polares (hidrofilicos.Toda proteina es funcional en su
forma tridimencional.

Estructura cuternaria:
Cuando vemos una proteína con estructura cuaternaria, conformadas por dos
o más cadenas polipépticas con estructura terciaria, por ejemplo :
el colágeno esta es una proteína de estructura cuaternaria que está formada
por 3 proteínas de estructura terciaria pero esa estructura terciaria no son
funcionales y por eso recibe el nombre de subunidades, igualmente pasa
con la hemoglobina, la hemoglobina está formada por 4 subunidades (una
proteína que tiene estructura terciaria, es decir tridimensional pero no es
funcional) por eso son muy poquitas aquellos que tienes tú cuaternaria y
podemos afirmar con seguridad que la proteína puede tener hasta 4
estructuras .

6. Qué factores pueden alterar la conformación de una proteína?

 La proteina puede alterarse o puede dejar de cumplir su funcion ( Desnaturalizacion) debido a diferentes
factores como lo son la solubilidad , temperatura y pH.( todos estos factores hacen esta desnaturalizacion
mediante el cambio de la forma de la proteina, teniendo en cuenta que si pierde su forma tambien perdera su
funcion).

7. Dibuje y explique el Ciclo catalítico de una proteina

 En este caso la enzima sacarasa

tiene un sitio activo disponible para
una molecula de sustrato,el reactivo
sobre el cual actua la enzima.
 El sustrato (sacarosa) se une a la
enzima.
 La enzima sacarasa acelera el
proceso de hidrolisis para que el
sustrato sea convertido en productos.
 Finalmente los productos son
liberados como glucosa y fructosa.

8. Explique en qué consiste la desnaturalización y renaturalizacion de una proteína

 Desnaturalizacion: Cuando en la condiciones fisicas y quimicas del medio proteico se ven alteradas en el
pH(n=7), solubilidad y temperatura,causando que la proteina pueda desenrrollarse y perder su conformacion
 Universidad Antonio Nariño
Facultad de Ciencias – Departamento de Biología

nativa; causando que se vuelva biologicamente inactiva. Esto usualmente puede ocurrir si esta proteina se
translada de un medio acuoso a un solvente organico, como eleter o el cloroformo.
 Renaturalizacion: En este caso seria el proceso opuesto, donde el medio proteico vuelve a sus niveles de ph,
solubilidad y temperatura normales, dando lugar a recuperar la estructura nativa de la misma.

9. Una mutacion genética puede cambiar la estructura primaria de una proteína. Como puede afectar esto la función
proteica?
 No, ya que dentro de la estructura primaria ,como lo establecimos con anterioridad, se trata meramente de
una secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica. La que si cambiaria por la interaccion entre los
grupos R seria la estructura terciaria , ademas teniendo en cuenta que esta estructura es denominada como la
estructura funcional de la proteina.

Los ácidos nucleicos transmiten la información hereditaria y determinan que proteínas debe sintetizar la célula

10. Mencione los tipos de ácidos nucleicos que se pueden encontrar en las células e indique sus funciones.
 Existen dos tipos de acidos nucleicos , acido desoxirribonucleico (DNA) y acido ribonucleico (RNA).
 Estas dos permiren a los organismos vivos reproducir sus complejos componentes de una generacion a al
otra. (transimision herditaria)
 Pueden alcanzar tamanos gigantes, siendo las moleculas mas grandes que se conocen.

Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos, unidad molecular que consiste de un azúcar de 5 carbonos, uno
o más grupos fosfato y una base nitrogenada

11. Cuáles son las bases nitrogenadas? Como se pueden clasificar? Explique cómo se complementan.
 Pirimidinas : estas pirimidinas se destacan por tener un anillo, dentro de este grupo podemos
encontrar a la Citosina,Uracilo y Timina.
 Purinas : se destacan por tener un doble anillo, dentro de este grupo estan la Guanina y la
Adenina.
12. Realice un esquema indicando los componentes generales de un nucleotido.

 Base nitrogenada + azucar = Nucleosido + grupo P = Nucleotido.

13. Qué características tiene el ADN?

 Esta compuesta por dos hebras antiparalelas (5’:3’ ,3’:5’)
 Dentro de sus bases nitrogenadas se encuentran la timina , la guanina, la citocina , y la adenina.
 En su segundo carbono encontramos hidrogeno.

14. Mencione todos los tipos de enlaces que se pueden dar a nivel de nucleótidos en el ADN. Explique
 Las uniones entre las bases nitrogenadas mediante puentes de hidrogeno esta : C-G y T-A.
 Hay dos puentes de hidrogeno entre T-A y en C-G hay tres puentes de hidrogeno.

15. Explique en qué consiste la numeración 5’-3’ que se les da a los acidos nucleicos
 Esta numeracion hace referencia a : Un extremo tiene un fosfato unido a un carbono 5 y el otro extremo
tiene un grupo hidroxilo sobre un carbono 3.
16. Realice un cuadro comparativo (según el modelo) indicando las diferencias químicas entre los diferentes ácidos
nucleicos.
COMPONENTE ADN ARN
Azúcar Dexosiribosa Ribosa
Bases nitrogenadas Adenina, timina , citocina y Citocina , guanina, uracilo ,
guanina. adenine.
Número de cadenas nucleotídicas que lo conforman 2 hebras = 5:3 3:5 1 hebra =5:3

Algunos nucleótidos son importantes en la transferencia de energía y otras funciones celulares

17. Realice una tabla donde mencione las funciones que realizan los siguientes tipos de nucleótidos.

TIPO NUCLEÓTIDO FUNCIONES

Nucleótidos trifosfato: ATP, GTP, UTP, CTP
Nucleótidos cíclicos: FMN, FAD, NAD
Segundos mensajeros: AMPc, GMPc
ATP: Es el que mas se produce, su principal funcion
participando con trabajo mecanico( contraccion muscular)
transporte active, biosintesis de moleculas , impulse nervioso.
GTP: Su funcion principal esta en la sintesis de proteinas.
UTP: Participa en el metabolismos de los glucidos o azucares.
CTP: Partcipa en el metabolism de las grasas.
FMN : Esta molécula funciona como grupo prostético y
cofactor en varios tipos de oxidorreductasas, incluyendo a la
NADH deshidrogenasa, y en algunos fotorreceptores
biológicos para el color azul. En los seres vivos es sintetizada
por la enzima riboflavina quinasa.
FAD: Ayuda en procesos de oxido reduccion.
NAD: Coenzima de reacciones de oxido reduccion se encarga
de aceptar iones de hidrogeno de un sustrato formado NADH.
MPc y GMPc, están considerados segundos mensajeros que
participan en la transducción de las vías de señalización
intracelular, contribuyendo de esta manera en una gran
variedad de procesos celulares. Los niveles del AMPc están
regulados por la adenilato ciclasa y los del GMPc por la
guanilato ciclasa a nivel de su síntesis, y para ambos por las
fosfodiesterasas, a nivel de su degradación. Entre la gran
variedad de procesos fisiológicos en los que están
 involucrados, se ha demostrado su participación en reacciones
inflamatorias.

18. Explique cuáles son las estructuras que presenta el ADN

 Tiene dos helices
 Las dos hebras estan unidos mediante las bases nitrogenadas.
 Las uniones entre las bases nitrogenadas mediante puentes de hidrogeno esta : C-G y T-A.
 Hay dos puentes de hidrogeno entre T-A y en C-G hay tres puentes de hidrogeno.
 Tiene cuatro estructuras :
Primaria: Secuencia lineal de nucleotidos.
Secundaria: De acuerdo con el modelo de doble helice , propuesto por watson y crick , consiste en las
dos hebras unidas entre si , en forma helicoidal que se enrolla en un eje imaginario. (5;3,3;5 (antiparalelas
pero complementarias).
Terciaria: Compactacion o condensacion (cuando el ADN alrededor de unas proteinas llamadas octamero
de histonas y ese complejo de histonas y ADN se llama nucleosoma ( este esta unido por linker o
ligadores DNA esa union de nucleosomas va llevar el nombre de collar de perlas o cuentas) del ADN para
formar los cromosomas..
Cuaternaria:
El collar de perlas o cuentas se siguen compactando hasta formar un solenoide posteriormente este
mismo se sigue compactando hasta generar bucles ,y forman las espirales que hacen referencia a la
cromatidas donde viene esta ultima estructura con el cromosoma.

19. Que es una coenzima y que es grupo protestico ?

 Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas
y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre
de heteroproteínas o proteínas conjugadas. Hay proteínas que además del componente aminoacídico incluyen
en su estructura un componente diferente, fuertemente unido, que recibe el nombre de GRUPO PROSTÉTICO.
En pocas palabras, el Grupo Prostético es la porción NO Proteica de la molécula de las heteroproteínas. 
 Una coenzima es una pequeña molécula orgánica que se une a una enzima y que es esencial para su
actividad, pero que no sufre una alteración permanente en la reacción. La mayor parte de las coenzimas derivan
de las vitaminas y cada tipo de coenzima tiene una función bioquímica concreta. Algunas son agentes de oxido-
reducción, otras facilitan la transferencia de grupos, entre otras actividades bioquímicas. Por lo tanto, las
coenzimas son la forma activa de las vitaminas,