Bloque II

BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL
 Tema 6

PROTEÍNAS
Funciones de las proteínas
La ventaja de q sean insolubles es para q no se
disuelvan ciando viajan con agua (sangre)
Estructurales

 Un único tipo de E2ª estructura

secundaria

 Insolubles en el aguaporq tienen aa

Proteínas FIBROSAS apolares

 Abundantes en glicina y
alanina tambn apolares
 Confieren resistencia y
estabilidad
Funciones de las proteínas

Otras funciones  Pueden presentar

varias E2ª estructura secundaria
 Forma esférica
Proteínas GLOBULARES  Solubles en agua
para q viajen por la sangre

 Núcleo apolar con

residuos polares en
superficie

Aunq la parte externa es polar

 Funciones proteinas globulares:

• Estructural, en células y tejidos → Colágeno y elastina.

• Transporte de metabolitos en sangre → Albúmina.

• Inmunidad → Inmunoglobulinas.

• Contracción muscular → Actina y miosina.

• Transporte de oxígeno → Hemoglobina

• Almacenamiento de oxígeno → Mioglobina

• Coagulación sanguínea  Fibrina

• Catálisis de las reacciones metabólicas → Enzimas.

• Regulación del metabolismo → Hormonas peptídicas

 Subunidad basica Las prteinas estan formadas por aa para formar grandes cadenas.

Aminoácidos
un aa es cualquier molecula con un grupo amino y otro acido alfa aa

Por otro lado tiene un C (carbono alfa) q permite las

uniones. Adeamas, encontramos una region variable, la
cua determina la polaridad del aa. Para q sea o + o -

son alfa porq los aminoacidos q conforman las proteinas

son alfa aa, debido a la distancia entre el amino
y acido es solo de un carbono
Carbono α (quiral)

Parte variable
aunq la glicina no es quiral, es decir,
no tiene ni isomeria optica ni enantiomerica
“Radical”
Determina la polaridad del aa

Todos los aminoácidos que componen

las proteínas son enantiómeros L
Aminoaocidos: codificados y no codificados En funcion de la secuencia genomica se
formara un aa u otro.

1. Aminoácidos codificados

Aminoácidos traducidos
En función de la polaridad (R), los aa pueden ser:

1)Apolares

2)Polares sin carga

3)Polares con carga

Dependiendo del grupo al que pertenezcan,

presentarán unas u otras características
Esta polariad la determina el residuo

Escriba el texto aquí

 apolares ya q tienen mucho carbono-hidrogeno

1.a Apolares
Las primeras 5 son conocidos como aa alifaticos, y estan muy relacionados con
la formacion de proteinas estructurales
No tiene c quiral
No Cq Más abundante
glicina, el residuo
ocupoa poco espacio

glicina neurotransmisor
inhibidor Phe y Trp estas

Estas 2 son
aromaticos ya q
tienen anillos
phe precursor de precursor derivados del
tirosina serotonina benceno

La Met es el primer
aa q aparece en
las proteinas o
Iminoácido sintesis de proteina

Hidrófobos
este aa es un iminoacido, ya q en vez
de tener un grupo amino, tiene un grupo Aparecen en prote. transmembranas
imino
En proteínas transmembrana
se encuentra en le interior de las proteinas, al ser hidrofobas
 hay aa

1.b Polares sin carga

tyr precursor de dopamina

cys forman puente disulfuro con otra cisteina

2x
Hidrófilos se enceuntran en la superf. de proteina

Forman P d H puente disulfuro

En sup de membranas

union de 2 cisteinas a partir de puente dH
 1.c Polares con carga
(positiva, ya q los acepta)

1.c.I Ácidos (negativa, ya q suelta proton) 1.c.II Básicos

Estas 2 son
neurotransmisores
excitadores

Arg precursor del oxido

nitroso (q es un vasodi-
latador=
Carga -1 Carga +1
aa q deben estar en superficies

 En superficies
 esenciales significa q necesitas ingerirlos para adquirirlos ya q de por sí el cuerpo no los genera ni tiene precursores

hay q saberselos
Aminoácidos esenciales

Aqui falta la
Arginina (solo en
niños)

Arginina se forma a partir

del ciclo de la urea

En niños
 no codificados=no estan en el codigo genetico

2. Aminoácidos no codificados
2.a Aminoácidos modificados estos SÍ forman parte de las proteinas.
Sufren una modificacion despues de la
traduccion
2.b Aminoácidos no proteicosnode estancodificados y no forman parte
proteinas q se encargan de ciertas
fucniones

bebidas energeticas
 Propiedades ácido/base
el aa tiene una carga positiva en el grupo amino y uno negativo en el acido

Sin carga Con carga

pH = 7

por qué?
 preguntar esto a alguien
se comporta como acido por lo q suetta protones

COOH / COO- pKa = 1,5 – 2,5

pH < pKa pH = pKa pH > pKa

acido desprotonado

NH3+ / NH2 pKa = 9 - 11

pH < pKa pH = pKa pH > pKa amino protonado

todos los aa a ph fisiologico, seran COO- y NH3+

AH o A-? la carga neta del aa es 0

el aa tiene una parte muy positiva y otra muy negativa
 estructura dobleion o zwitterion

 Zwitterion: conformación del aminoácido con carga neta 0

 Punto isoeléctrico: pH al que se alcanza carga neta 0

Punto isoel.= se calcula con la media

de los 2 pK

y si tiene 3 pKa?
carga q presentan los aa
en funcion del pH
Péptidos. Enlace peptídico
un peptido es una miniproteina formada
por 20-30 aa (pocos aa)

enlace peptidico se forma cuando 2 aa se unen,

mediante reaccionde condensacion en la q se
libera agua. Se forma entre el grupo acido y
amino

es un enlace con caract. de enlace doble

enlace de tipo amida

Condensación  Enlace amida

 Carácter rígido
 Estos enlaces tambn se pueden romper mediante hidrolisis. Esta reaccion se
necesita enzimas q aumenrtaan la velocidad de hidrolisis, estas enzimas son las
proteasas. Las encontramos principalmente en el sist. digestivo (se producen en el
1. Proteasas estomago, como la pepsina)

Otro ejemplo de proteasas, son las lipasas y amilasas (pancreas), q se encargan de degradar lo q llega al intestino

no saberlas
en funcion de la proteasa, tienen prefere-
ncia por uno u otros aa

Puntos de acción de proteasas

El intest. delgado es basico para nivelar el alto grado de acidez del ac. clorhidrico
Estos peptidos,en ocasiones, estan relacionados con el sist. hormonal

2. Péptidos de interés biológico

solo leer
 cuando se produce una loberacion excesiva de glucosa en sangre, el pancreas
empieza a liberar insulina en exceso en sangre lo q provocara una bajada en pico de
la glucosa

2.a Insulina

La insulina
 la glucosa no atraviesa la membrana porq es polar, por lo q necesita un trasportador llamado GLUT

la insulina producida por mas de la cuenta hace q los receptores digan ala celula q se formen mas trasportadores
de membrana para q entre mas insulina, y a la vez, glucosa

Mecanismo de acción de la insulina

2.b Vasopresina (ADH)

Osmorreceptores
Osmolaridad

ADH

En ausencia de ADH En presencia de ADH

 LEPTINA ES UN PEPTIDO PRODUCIDO EN TEJ. ADIPOSO, es una
hormona q se encarga de decirle al cuerpo q no se debe comer mas,
2.c Leptina vs NPY es una hormona anorexingenica (no hambre). Viaja por la sangre y
llega a neuronas (q generan melatonina), y evita las ganas de zampar

Cuanto mas tej. adiposo mas

leptina va a producir. Por lo q si se degrada el
tej. adiposo, nos entrara hambre. Se elimina porq
se encarga de inhibir el NPY

neuropeptido Y

NPY
Es un neuropeptido q se encarga de estimular Leptina y NPY son reciprocos
el hambre. Si hay mayor produccion ede NPY
porq no hay leptina, aparece el hambre. A altas
concentraciones de leptina, elNPY estara bajo

El hambre no solo se regula con estas

2 hormonas, tambn con grelina,...

Una persona obesa, a pesar de tener mucho

te. adiposo, tiene mas hambre, y esto es porq
el tej. adiposo es un tej. hormonal. Al ser un tej. en obesos, lo normal son niveles
poco sano, este tiene una funcion mcho peoor. altos de leptina, asociados a una
La leptina se encuentra reducida por el mal funcionamiento, resistencia del organismo hacia la
lo q a su vez no provoca la formacion de NPY. leptina
Niveles estructurales
las proteinas tienen una determinada estructura
tridimensional para adoptar una funcion. No es una
simple linea recta

importante
importante
 1. Estructura primaria
no es tridimensional, sino q sirve para adoptar en un futuro una u otra conformacion

• Se refiere a la secuencia de aminoácidos en la cadena

polipeptídica.

• La estructura tridimensional de las proteínas está

determinada por su estructura primaria. Se nombra
empezando por el extremo amino terminal.

• No es como tal una estructura real

esta estructura dermina la

especificidad de la proteina
 2. Estructura secundaria
primer plegamiento entre aa. Este pleg. es gracias a los puentes de hidrogeno

• Se refiere a la distribución espacial de los átomos de

un segmento específico de la cadena polipeptídica,
sin tener en cuenta la conformación de sus cadenas
laterales. Estos puentes aparecen gracias a los grupos acidos y amino de los aa. COO y NH

• Es consecuencia principalmente de las interacciones

por puentes de hidrógeno entre los residuos
próximos en la secuencia de aminoácidos.

• Existen distintos tipos de estructura secundaria

En funcion del modo en q se pliegan encontramos 2 tipos de estrucutura secundaria
 provoca q los aa se coloquen como un helicoide (no espiral, aunq parecido)

en CADA vuelta hay 3.6 aa

2.a Hélices α
• Se forma mediante puentes de hidrógeno entre el C=O
de un residuo y el N-H del residuo que está a 4
la parte final de la proteina esta mas debilitada
posiciones, aunque puede variar. ya q no tiene con quien unirse. La proteina lo
regulaañadiendo aa con la carga opuesta en
de distancia funcion del sitio

al COO- SE LE añade nh3+

o viceversa para regular esta
situacion, esto se consigue con otra
proteina distinta a la del
COO o NH+

ESTO se conoce como alfa

helice
antiparalela

rotacion de 360º
 Debido a la esteroisimeria L

• Las hélices son dextrógiras

debido a que los aa que
conforman las proteínas
son levógiros

Dextrogiras, las helices

giran hacia derecha
 2.b Lámina β
=entre disitintas cadenas

• Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios

• Todos los residuos presentan una rotación de 180º

respecto al precedente.

• Atendiendo a la orientación de las hebras adyacentes:

• Paralela → Cuando las hebras se disponen con la
misma orientación de sus grupos amino y carboxilo
terminales.
• Antiparalela → Orientación amino-carboxilo opuesta.
Los puentes de hidrógeno son perpendiculares a las
hebras y más estables
 hileras de aa q van en una determinada direccion, es decir, de derecha a izquierda, de izqueirda a
derecha y asi sucesivamente

en la paralela, por ejemplo, van a una sola direccion

mayor estabilidad? todas

mayorr estabilidad en las antiparalelas porq son perpendiculares, los puentes de H se establecen permendicularmente.
Pues estan mas cerca de esta forma
 Aparecen en las laminas bera, permiten cambiar ttolamente de direccion la secuencia de aa q componen la proteina
Son ricos tanto en glicina como en prolina
2.c Giros β esto son solo porciones de la proteina

• Son giros o bucles donde la cadena polipeptídica cambia

de dirección 180º y están implicados cuatro residuos de
aminoácidos (frecuentemente, Gly y Pro)
• Los giros β suelen encontrarse conectando los extremos
adyacentes de 2 segmentos de hojas β antiparalelas.

O, N, F, S y poco mas son los unicos q pueden establecer

puentes de H

por qué Gly y Pro?

estE aa(gly) son mas estables en los giros ya q en su
parTe residual tienen un H, q ocupa poco dentro del giro.
Otros aa no podrian ya q no caben dentro del giro, pues en el caso de prolina
se lo impide el conocido como fenomeno del impedimento noseq debido a q es ciclico.
La geometria le
permite torcerse lo
Pues al ocupar tan poco el H, se pueden establecer unas cual le permite un
buenas interacciones sin repelerse mejor acoplamiento
esta estructura permite formar un novillo q deja en hueco para llevar a cabo una reaccion quimica, Esta estructura necesita
plegarse para adquirir su funcion y conformacion

3. Estructura terciaria estructura terciaria q le permite adquirir una funcion

o nativa

• Se define como la disposición tridimensional global

que adoptan todos los átomos de una proteína al
plegarse sus estructuras nativas; es decir, gracias a
interacciones entre aminoácidos no adyacentes a la
cadena polipeptídicas.
• Determina la función de la proteína
• Para que ello sea posible, las interacciones se
establecen gracias a la parte variable (R) de los aa
 las cargas siempre tienden a compensarse y aumentar la estabilidad

Entre las distintas interacciones encontramos:

 Interacciones hidrofóbicas: entre las cadenas laterales

carga q presentan los aaactividad
en funcion del pH
de aminoácidos no polares (se colocan hacia el interior )

 Puentes de hidrógeno entre residuos polares sin carga

 Puente salino: Entre residuos cargados (ácidos y

o interacciones tamfbn apolares
electrostaticas
básicos) que quedan hacia el exterior de la proteína.

 Enlace covalente: puentes disulfuro. como cuando 2 cisteinas se enfrentaban la

una a la otra
unica interaccion covalente (fuertes)
Las demas del tema son de van eder waals(debiles)
ionicas=van der waals=debiles

Interacciones hidrófobas =van der waals

hidrofobas entre residuos

apolares
 la formacion de este tipo de enlace disulfuro esta favorecida en ambientes oxidativos

• Favorecido en proteínas extracelulares, debido al ambiente

oxidativo
 plegamiento gracias a chaperonas q requieren de la presencia de energia para poder llevar
a cabo dicho plegamiento (en presencia de ATP)
• Plegamiento mediante chaperonas
 4. Estructura cuaternaria como en la hemoglobina, aunq no la mioglobina, q
solo tiene una estructura
un aa es cualquier un grupo amino y otro acido

• Está definida por interacciones no covalentes entre

varias cadenas polipeptídicas, pero también presenta
interacciones de tipo covalente (igual que en la
hay proteinas q soolo
tienen una cadena de estructura terciaria); cada cadena polipeptídica se
proteinas por lo q se
forma hasta la terciaria
denomina subunidad. si tiene varios monomeros es monomerica

• Una proteína con múltiples subunidades se denomina

MULTIMÉRICA; cuando al menos 2 de ellas son
idénticas se denomina OLIGOMÉRICA. esta estructura no se da
siempre

• Las subunidades idénticas se denominan

esta estructura da lugar a cadenas ligeras y pesadas, las cuales conforman
PROTÓMEROS una subunidad, por separado no hacen na. Pero si adoptan una estructura
cuaternaria, es decir, se unen de la manera correcta, tienen una funcion y
aumentan la estabilidad.
 • Las subunidades pueden ser:

no hay q saberse los ejemplos

Desnaturalización de proteínas
• Desnaturalización: pérdida de la estructura 3ª y 2ª

• No supone necesariamente el desplegamiento

completo de la proteína y la pérdida total de la
conformación, y en algunos casos es reversible.

• Entre los agentes desnaturalizantes encontramos:

todo esto desnaturaliza las conformaciones tridimensionales porq se
• Temperatura pierden los enlaces q estabilizan la estructura

• pH menos el peptidico, q es el de la estructura primaria, este se rompia

mediante la hidrolisis q se da gracias a las enzimas llamadas proteasas

• Disolventes orgánicos (alcohol, acetona)

• Solutos (urea, cloruro de guanidinio)
• Detergentes (SDS)
 Efecto de la temperatura en la actividad de una proteína
las proteinas a baja temp.
tambn se desnaturalizan

las proteinas tambn actuan a un pH deter

minado, tanto si se sube como si se baja
mucho se desnaturalizan

Efecto del pH en la actividad de una proteína