Tema 4

Proteínas
Estructura, composición y funciones.
Enzimas. Regulación

Biología: Tema 4
 Los aminoácidos

Aminoácidos
**

**

 El C** es asimétrico
 El grupo amino (NH2) puede estar a la dcha o a la izda.
 A la decha: forma D
 A la izda, forma L
 En la naturaleza la mayoría de los aa son L.

 El grupo R
 Es muy variable y diferencia un aa de otro.
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 Tipos de aa

No polares

Polares
sin
carga

Ácidos Básicos

Biología: Tema 4
 Los aminoácidos

 Enlace peptídico

 Condensación de dos
aa mediante un enlace
entre el OH del grupo
carboxilo y un H del
grupo amino del aa
siguiente, con
desprendimiento de
agua.
 En el enlace peptídico
no participan los
radicales R

Biología: Tema 4
 Péptidos

▪ La unión de aa.
genera péptidos
▪ Si el nº de aa que
forma la molécula no
es mayor de 10, se
denomina
oligopéptido
▪ Si es superior a 10
se llama polipéptido
▪ El radical de cada
aminoácido queda
hacia el exterior de
la cadena
polipeptídica.

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 Estructura de las proteínas

 Estructura primaria
Viene determinada por la secuencia de aa: el
tipo y orden en el que están unidos en la cadena
polipeptídica.
Cada proteína tiene una secuencia determinada
y diferente a cualquier otra proteína.

Las cadenas no son lineales ni planas ya que hay grupos en

coordinación triangular y la mayoría de los C son tetraédricos.
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 Estructura secundaria en α-hélice

 Estructura secundaria en α-hélice

 α-hélice: puentes H entre aa
de una misma cadena
 La disposición en el espacio de los
aa de la cadena permite que
queden próximos radicales C=O y
N-H de peptídos separados en la
cadena formando enlaces
hidrógeno.
 Ocurre cada 3,6 aminoácidos, una
cadena de 30 aa dará 10 vueltas.
 Los puentes hidrógeno estabilizan
la α-hélice.
 Los radicales quedan hacia el
exterior de la hélice.

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 Estructura de las proteínas

 Estructura secundaria β-laminar o en lámina plegada

 Estabilizada por puentes de H entre
cadenas
 Los puentes de hidrógeno se forman
entre el radical C=O de un aminoácido y
el N-H de otro aa de otra cadena
paralela o antiparalela
 O entre dos segmentos de una cadena
alejados entre si pero que se orientan
de forma paralela o antiparalela.
 Los radicales de los aa no intervienen
en este plegamiento

Estructura de ocho hebras antiparalelas

de dos zonas de la proteína. A destacar la
regularidad de los puentes de hidrógeno
entre NH y CO de las cadenas principales
de las hebras. Biología: Tema 4
 Estructura de las proteínas

 Estructura terciaria
Los grupos R de los aa de la cadena quedan dispuestos hacia el
exterior.
Entre los diferentes radicales se establecen interacciones químicas
de modo que adquiere una estructura tridimensional o estructura
terciaria.
Estos radicales también
interaccionan con el agua,
los polares formarán
puentes H y los apolares,
hidrófobos, se aislarán del
agua colocándose en
huecos del interior de la
estructura.

Biología: Tema 4
 Estructura de las proteínas

 Estructura terciaria α hélice

 En una misma proteína β-lámina

pueden existir varias
estructuras Sin plegar
 En a-hélice
 En β-lámina, entre
dos zonas que se
colocan antiparalelas
 Lineales (sin plegar)

La conformación de una proteína

viene determinada por la
interacción entre los radicales de
los aa y por tanto es consecuencia
de su secuencia de aa o estructura
primaria.
Biología: Tema 4
 Estructura de las proteínas

 Estructura cuaternaria

Muchas proteínas están

formadas por varias cadenas
polipeptídicas, cada una con su
estructura terciaria.
La unión de esos monómeros da
lugar a una estructura
cuaternaria.

La función de la proteína está

determinada por su
conformación en el espacio:
una alteración de esta
estructura conlleva la pérdida
de sus propiedades
(Desnaturalización)
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 Clasificación de las proteínas

 Según su composición:
 Proteínas simples u Holoproteínas:
 Formadas exclusivamente por aminoácidos.
 Proteínas conjugadas o Heteroproteínas:
 Tienen una parte protéica (apoproteína) y,
 Un componente importante no aminoacídico (grupo
prostético).
 Según la naturaleza de este grupo consideramos:
Glicoproteínas, Lipoproteínas, Nucleoproteínas,
Metaloproteínas, Hemoproteínas o Cromoproteínas.

Biología: Tema 4
 Clasificación de las proteínas

 De acuerdo con su morfología y solubilidad:

 Proteínas Fibrosas:
 Insolubles en agua. Con formas moleculares alargadas,
constituyen fibras resistentes. Funcionan como proteínas
estructurales o de soporte. Ej: Elastina, Colágeno,
Queratina, Fibrina, etc.

Biología: Tema 4
 Clasificación de las proteínas

 De acuerdo con su morfología y solubilidad:

 Proteínas Globulares:
 Más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Su
estructura es compacta con formas casi esféricas. La
mayoría de las proteínas conocidas son globulares (enzimas,
plasma, membranas)
 Solubilidad: Albúminas, Globulinas, Glutelinas, Prolaminas.

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 Proteínas: funciones

 Estructural:
 Colágeno, queratina, miosina, actina, glucoproteínas, histonas, …

 Hormonal:
 Insulina y glucagón, hormona del crecimiento, calcitonina, …

 Transporte:
 Hemoglobina, albúmina…

 Protección:
 Inmunoglobulinas, ricina, fibrinógeno….

 Reserva:
 Ovoalbúmina, gliadina, caseína….

 Movilidad:
 Tubulina, actina, miosina…

 Enzimática:
 RUBISCO, α-amilasa, ferredoxina, DNA polimerasa, catalasa,

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 Las enzimas

 Enzimas: Son proteínas

 Regulan el metabolismo y por tanto la actividad
química de las células.
 Aceleran las reacciones bioquímicas.
 Son muy específicas hacia el sustrato (reactivo
sobre el que actúa una enzima).
 Esta especificidad se debe a su estructura o
conformación (se ajustan entre si como una llave y
una cerradura).
 En ocasiones los enzimas se unen a otras moléculas
no proteicas para actuar: Holoenzima
 Apoenzima (parte protéica)
 Cofactor: grupo prostético y/o coenzima.

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 Enzimas

Catalizadores biológicos

Una enzima es un catalizador

proteico que acelera la reacción
disminuyendo la Energía de
activación de la reacción.

Características de la acción enzimática

La enzima no se
consume
durante la
reacción.

E+S ES E+P

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 Reacción enzima-sustrato

 Ecuación de Michaelis-Menten

Velocidad Máxima (Vmax)

Vmax/2

Km (Constante de Michaelis-Menten)

Concentración de sustrato

Vmax [S]
V =
Km + [S]

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 Reacción enzima-sustrato

 Representación de Lineweaver-Burke (1934): cálculo de Km y Vmax

Biología: Tema 4
 Regulación de la actividad enzimática

 pH  Temperatura: Q10

Velocidad de
reacción
Temperatura

pH óptimo Tª óptima

 Sustrato y Productos

 Isoenzimas:
 Formas moleculares distintas de un enzima que catalizan la misma reacción,
aunque con cinéticas distintas.

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