Unidad 4

Aminoácidos
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Estructura y función
Una de las múltiples funciones de los aminoácidos en las células vivientes es la de
servir como unidades monoméricas a partir de las cuales se sintetizan las cadenas
polipeptídicas de las proteínas

En forma de proteínas, los aminoacidos realizan una multitud de funciones

estructurales, hormonales y catalíticas esenciales para la vida. Por tanto, no
sorprende que defectos genéticos en el metabolismo de los aminoacidos
puedan conducir a trastornos graves.
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Estructura y función
Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un
grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura.
Los aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en
ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo
átomo de carbono, conocido como carbono-α (α-aminoácidos).
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La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto -R, o

cadena lateral, unida al carbono-α. Atendiendo a la naturaleza del grupo -R
los alfa aminoacidos pueden clasificarse en:

- Neutros o apolares
- Polares sin carga
- Polares con carga negativa
- Polares con carga positiva
 Neutros o Apolares Unidad 4

Son 8 los aminoácidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina e
isoleucina, poseen cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos. La metionina posee una cadena lateral de éter tiólico
(C-S-C). La prolina es el único aminoácido cíclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo α-amino (realmente es
un amina secundaria). Por su parte, la fenilalanina y el triptófano contienen grupos aromáticos.
 Polares sin carga Unidad 4

Siete son los α-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin carga. La glicina posee la cadena más simple, un átomo de
hidrógeno. La serina y la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH). La asparragina y la glutamina, poseen
cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato,
dos aminoácidos con carga negativa. La tirosina posee un grupo fenólico y la cisteína debe su polaridad a la presencia
de un grupo tiólico (-SH).
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Polares con carga negativa
Existen dos α-aminoácidos cuyo resto polar posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un
grupo carboxilo (-COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico.
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Polares con carga positiva
Tres son los α-aminoácidos que poseen restos –R cargados positivamente a pH fisiológico. La lisina posee una cadena
lateral de butilamonio, la arginina presenta un grupo -R de guanidina y la histidina es portadora de un grupo -R de
imidazolio.
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Aminoácidos esenciales
Dentro del conjunto de los aminoácidos naturales, existen unos que pueden ser sintetizados por las
células humanas a partir de otras sustancias, pero también hay aminoácidos que debemos tomarlos en la
dieta, ya que nuestras células no pueden sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad suficiente para
satisfacer la demanda del organismo; se conocen con el nombre de aminoácidos esenciales y son:

valina
leucina
Isoleucina
Treonina
Metionina
Fenilalanina
triptófano
Lisina
 Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los Unidad 4

péptidos
Las propiedades ácido-base de un aminoácido vienen determinadas por los grupos protonables que posea.

Un aminoácido puede actuar bien como ácido o como base (sustancias anfóteras), pudiendo tener hasta tres grupos con
carácter ácido-base: el α-amino, el α-carboxilo y, en algunos casos, el resto -R.

Ionización de un L-aminoácido
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Donde DP es la forma protonada y P es la forma desprotonada. Veamos como afecta el pH a la valina.

El grupo α- amino presentaría dos formas, una protonada (P) y cargada positivamente (-NH3+), y otra
desprotonada (DP) y sin carga (-NH2), según el siguiente equilibrio:

Si el pH aumenta, el equilibrio se desplaza hacia la derecha (dominando la forma con carga 0) y si disminuye lo hará
hacia la izquierda (dominando la forma con carga +1).
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Con el grupo α-carboxilo ocurriría algo similar:

En función del pH, la proporción de forma protonada (carga 0) o forma

desprotonada (carga -1) variará, respetando siempre la constante de
ionización del grupo en cuestión si la temperatura se mantiene
constante.
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El enlace peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas
mediante un enlace amida (-CO-NH-)
El enlace peptídico Unidad 4
 Unidad 4
ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las
proteínas

• Más rígido y corto que un enlace C-N simple

• Los átomos que participan (O, C, N, H) son coplanares

• El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede
darse en dos configuraciones posibles: trans y cis
• Caracter parcial de doble enlace:
Se le puede considerar un híbrido de resonancia
No se permite giro alrededor del enlace -C-N-
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Características del enlace peptídico
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin
embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace:
• Los átomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridación sp2, de modo que los 5 orbitales
enlazantes de tipo σ adoptan una disposición coplanar.

• Los electrones p de los átomos de C, N y O no implicados en los enlaces σ pueden formar orbitales híbridos π o, en
otras palabras, pueden participar en un doble enlace .

• Esta disposición atómica está estabilizada por resonancia (Figura 5a), de forma que los seis átomos implicados en la
formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano.

• Una consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se establece un
momento dipolar .

Por este motivo, cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH-
actúa como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo - CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad
contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante.
Carácter parcial de doble enlace Unidad 4

Átomos coplanares

Carácter parcial de doble enlace

“Bioquímica” Mathews, van Holde y
Ahern. Addison Wesley 2002
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CONFORMACIONES POSIBLES
Cuando se ha formado el enlace peptídico, los dos Cα de los AA participantes pueden estar del mismo lado o a lados
distintos del enlace amida C─N. En el primer caso se trata de un enlace peptídico en cis y en el segundo caso, de un enlace
peptídico en trans. En péptidos y proteínas, lo más habitual es encontrar enlaces peptídicos en trans.
TETRAPÉPTIDO Unidad 4
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 Video de repaso

https://www.youtube.com/watch?v=u2Wk1X8xfSo