República Bolivariana de Venezuela.

Ministerio del Poder Popular para la Educación Universitaria.

Universidad Navional Experimental “Francisco de Miranda”.
Ciencias de la Salud-Medicina.
Departamento / Morfofisiología.

Aminoácidos y
Péptidos

Doctor: Bachilleres:
Carlos Rodríguez -Alexka Gonzalez .C.I 31747021
-Daniel Torres C.I 31252147
I Semestre -Janely Puentes C.I 28752603
-Jesús Fuentes C.I 31671556
Sección 10
-Nararin Torres C.I 27564325

Septiembre / 2023
 Los aminoácidos

Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que al unirse

entre sí forman a los péptidos y proteínas. Están compuestos por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno se caracterizan por tener un grupo carboxilo
(-COOH), un grupo amino (-NH2) además de una cadena lateral o grupo R.
Se combinan para formar proteínas.

Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida

cuando las proteínas se digieren o se descomponen, el resultado son los
aminoácidos. Luego, el cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir
proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

-Descomponer los alimentos.

-Crecer.
-Reparar tejidos corporales.

El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.

De acuerdo con lo anterior, los aminoácidos son moléculas que se dividen en

dos grupos donde su existencia les confiere dos caracteísticas para su
función:

A) Cuando están libres son sustancias anfómeras, es decir, pueden

comportarse como ácidos y como bases.

B) Son bifuncionales, por lo tanto, pueden unirse para formar polímeros o

cadenas polipeptídicas de longitud.

Estructura de los aminoácidos

Todos los aminoácidos tiene una cadena lateral que es la encargada de

conferirle una identidad a los aminoácidos y otorgarle propiedades físico
químicas. Todo gracias a que poseen diversas funciones biológicas, no son
solo componentes básicos de los péptidos y las proteínas. También se
encargan de participar en el equilibrio ácido básico del medio en el que se
encuentra.

Sus moléculas anfóteras derivan anímicos de gran importancia biológica

pormados por un solo aminoácido. Existen otras sustancias
neuromoduladoras que cumplen diversas labores en los sistemas vitales de
los seres vivos.

En general, todos los aminoácidos que presentan una estructura básica están
formados por un carbono central o también denominado carbono alfa y están
unidos a dos grupos funcionales:

1) Grupo carboxilo: va a conferir un carácter ácido a los aminoácidos y las

moléculas es la encargada de donar protones.

2) Grupo amino: es el que otorga las carácteristicas básicas de la molécula,

porque es el aceptor de protones.
De igual manera al carbono está unido un nitrógeno y la cadena lateral
radical o residuo, responsable de la identidad del aminoácido, este radical
puede ser un simple hidrógeno, un grupo metilo o inclusive un anillo ciclado
bencénico.

Todos los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza tienen la

configuración estereoquímica L mientras que los aminoácidos sintéticos por
lo general se encuentran como la mezcla racémica de los isómeros L y D.

Cabe destacar que, todos los aminoácidos tienen una gran capacidad de
disociación. A un pH fisiológico (pH 7.4) los grupo carboxilo existen casi por
completo como R-COO- y los grupos amino predominantemente como R-
NH3 + , esto le da la característica de poseer, en la misma molécula tanto
cargas positivas, como cargas negativas (molécula bipolar). Como la
molécula no contiene una carga neta, ya que posee una cantidad igual de
grupos ionizables de carga opuesta, es considerada una sustancia anfótera o
zwiterion.

Aunque existen más de 300 aminoácidos en la naturaleza, solo

aproximadamente 20 de ellos son componentes de las proteínas. Por tal
motivo, los aminoácidos difieren entre si en la estructura de sus cadenas
laterales o R y de acuerdo a las características de estás poseen. Asímismo,
La clasificación más significativa se basa en la polaridad de la cadena lateral.
Se tienen aminoácidos no polares y polares, dentro primer grupo se pueden
subdividir en aminoácidos alifáticos y aromáticos y dentro de los segundos en
sin carga, ácidos y básicos.

Clasificación de los aminoácidos

Se clasifican según su distribución química:

-No polares: son aquellos que no presentan un radical con una caraterística
polar, debido a que no pueden formar nuevos enlaces, interacciones o
fuentes de hidrógeno con otros amanoácidos o con moleculas de agua. Por
ello, poseen características hidrofóbicas no polares:

1) Alifáticos: son los que tienen una cadena hidrocarbonada como radical,
entre ellos están la metionina, la leucuna y la isoleucina.

2) Aromáticos: Tenemos dos aminoácidos apolares que tienen anillos

aromáticos la fenilalanina y el triptófano.

-Polares sin carga: o también denominados aminoácidos neutros son

aquellos que se caracterizan por no poseer carga, entre ellos están la
cisteína, la serina y la tiroxina; forman parte del grupo aminoácidos sin carga,
debido a que no son capaces de donar o de captar protones a través de sus
cadenas laterales pero poseen polaridad y una hidroxila y un grupo fibrilo
como la cisteína que son reactivos y que pueden formar interacciones con
otras moléculas.

-Polares con carga: son los que pueden tener carga negativa son nuestros
aminoácidos ácidos como el ácido glutámico y el ácido aspártico, aquellos
con carga positiva que son aquellos aminoácidos básicos como la lisina
arginina y la histidina

Según su clasificación de acuerdo a la obtención de los mismos:

-Esenciales: Algunos de los aminoácidos proteicos no pueden ser

sintetizados en los tejidos en cantidades suficientes para llenar las
necesidades metabólicas de estos, por lo cual se les da el nombre de
aminoácido esenciales o indispensables.

Están compuestos por 8 moléculas que el cuerpo no puede sintetizar solo a

través de dietas del ser humano debe contener las cantidades adecuadas de
estos aminoácidos esenciales desde el punto de vista nutricional. Cabe
destacar que, dentro de este grupo existen dos tipos de aminoácidos que
nosotros podemos sintetizar pero no satisfactoriamente sólo en ciertas etapas
específicas de la vida una ocurre durante el crecimiento y otra durante la
gestación. Es la histidina y la tirosina por eso son llamados aminoácidos
semi-esenciales o condicionalmente esenciales.

-No esenciales: son los 10 aminoácidos que pueden sintetizar a partir de

otros aminoácidos y otras moléculas.

Asímismo, la síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva a cabo al

unirse los aminoácidos individuales hasta formar cadenas largas. La unión de
un aminoácido con otro se denomina un enlace peptídico. Para llevarse a
cabo este tipo de enlace el extremo amino de uno de los aminoácidos (el cual
pierde un hidrógeno) se combina con el extremo carboxílico del otro
aminoácido (quien pierde un grupo hidroxilo) creándose un enlace covalente
entre ellos y formándose al mismo tiempo una molécula de agua. El
compuesto formado recibe el nombre de péptido.

Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos presentan propiedades que permiten explicar su

comportamiento, identificación y separación, estás propiedades están
relacionadas con su actividad óptica, comportamineto anfómero, adsorbancia
ultravioleta y reacciones coloreadas.

-Comportamiento anfótero de los aminoácidos es esencial para entender su

comportamiento ácido/base en disolución y los métodos cromatográficos que
permiten su separación.

-Adsorción ultravioleta (UV): los aminoácidos fenilalanina, tirosina y triptófano

contienen en su cadena lateral un anillo con dobles enlaces conjugados y por
lo tanto adsorben luz UV ( entre 270 y 300 nm) en magnitud creciente según
el orden mencionado.

-Reacciones de identificación: Aunque los aminoácidos no son moléculas

coloreadas sus grupos funcionales y cadenas laterales pueden reaccionar
con algunos reactivos químicos, dando productos coloreados que pueden
permiten identificarlos y cuantificarlos.

Derivados de aminoácidos: Aminas, biógenas, poliaminas y cetoácidos.

Los aminoácidos pueden sufrir modificaciones estructurales en sus grupos

caracteríticos o pérdida de alguno, para poder transformarse en compjuestos
de importamcia metabólica. El número de modificaciones es bastante amplio
y difícil de enumerar, pero básicamente podemos establecer dos principales,
la perdia del carboxilo los tranforma en aminas y la del amino, en ácidos. La
perdida de grupo carboxilo hace que produzca una clase de biomoléculas
conocidas como aminas biógenas, de gran importancia como reguladores
hormonales y neurotrnasmisores. Las catecolaminas e indolaminas son un
ejemplo de este tipo de transformaciones. La descarboxilación de la histidina
en histamina también tiene un gran interés por los efectos de esta amina. La
descarboxilación de los aminoácidos orinitina y lisina de lugar a las diacina es
precursora de otros dos compuestos, espermidina y espermina, contres y
cuatro grupos amino, respectivamente, comtenda la famila de las poliaminas.
Estos compuestos participan en procesos de crecimiento y proliferación
celular, e interacionan con ácidos nucleicos, regulando los procesos de
transcripción y traducción.

Cuando la perdida es el grupo amino, los aminoácidos se transforman en a-

cetoglutárico, oxalacético y pirúvico, derivados respectivamente de los ácidos
glutámico, aspártico y de la alanina, con el concurso de las enzimas
aminotransferasas.

Adsorción de aminoácidos

Las proteínas son absorbidas por el cuerpo a través del intestino. Sin
embargo, deben ser digeridas y convertidas en péptidos y aminoácidos antes
de que puedan ser absorbidas. En vista que, la mayoría de los péptidos de la
dieta se descomponen en el tracto gastrointestinal en aminoácidos simples.
Luego, se transportan a la sangre y llegan a los órganos de nuestro cuerpo.

Insuficiencia

La falta de aminoácidos en un dieta puede acarrear consecuencias como

indigestión, retraso de crecimiento. También hay otros motivos por los cuáles
puede haber carencia de aminoácidos en el organismo puede ser a causa de
las infecciones, traumatismos, estrés o el consumo de drogas, entre otros.

Para revertir una situación de insuficiencia de aminoácidos no se recomienda

ingerir una cantidad de alimentos con alto contenido proteico, debido a que,
puede ser dañino para la salud no consumir una dieta con la cantidad
adecuada y equilibrada en proteínas. De esta forma, el hígado podrá
metabolizar de forma correcta el amoniaco de estos aminoácidos, y no
suponer ningún riesgo para la salud.

Una de las medidas que se suele realizar para comprobar el nivel de

aminoácidos del cuerpo es a través de los examenes de aminoácidos
plasmáticos, se extrae sangre del paciente en busca de un exceso o
deficiencia. Un nivel alto de aminoácidos puede ser causa de eclampsia
(crisis epiléptica, hipertensión arterial y proteinuria en mujeres embarazadas),
intolerancia a la fructosa, cetoacidosis o insuficiencia renal; por el contrario,
un nivel bajo puede ser causa de fiebre, desnutrición o edemas.

Relevancia de los aminoácidos

Los aminoácidos constituyen aproximadamente el 20% de nuestro cuerpo o

aproximadamente el 50% de nuestra masa corporal sólida; son el siguiente
componente más grande de nuestro cuerpo después del agua. El cuerpo de
una persona que pesa 50 kg tiene aproximadamente 10 kg de aminoácidos
en su composición corporal.

Nomenclatura de los aminoácidos.

Los aminoácidos se pueden clasificar según el grupo funcional en la cadena

lateral a pH neutro es no polar, polar pero no cargado, cargado
negativamente o cargado positivamente. Pueden usarse abreviaturas tanto
de una como de tres letras para cada aminoácido a fin de representar los
aminoácidos en péptidos y proteínas. Algunas proteínas contienen
aminoácidos adicionales que surgen por modificación de un aminoácido ya
presente en un péptido.

Peptídos

Son los llamados los polímeros cortos desempeñan funciones importantes

en el sistema endocrino como los factores liberadores de hormona,
neuromoduladores o neurotransmisores. Dichas modificaciones extienden la
diversidad biológica de las proteínas al alterar su solubilidad, estabilidad e
interacción con otras proteínas. Algunos péptidos microbianos son tóxicos
mientras que otros en pequeñas cantidades promueven la formación de
tumores hepáticos. Asímismo, la proteínas contienen aminoácidos
adicionales que surgen por modificación de un aminoácido ya presente en
un péptido.
 Bibliografía

Información disponible en los siguentes libros:

-Harper Bioquímica ilustrada 29a edición. Por Roberth Murray, David A.Bender,
Katheleen M. Botham, Peter J. Kennelly, Victor W.Rodwell, PAnthony Weil.
Sección I Estructuras y funciones de proteínas y enzimas. 3 Animoácidos y Péptidos
17.

-Bioquímica y biología, molecular para las ciencias de la salud. Por J.A. Lozan, J.D.
Galindo, J.C. García Borrón, J.H. Martínez-Liarte, R.Peñafiel, F. Solano.