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Química-Ciencias para la ciudadanía - Prof. Sandra Sanhueza H.

Docentes del nivel: Marcos Chávez - Ximena Parra- Sandra Sanhueza Hidalgo
Unidad 1: ¿Cómo contribuir a mi salud y a la de los demás?
GUIA DE ESTUDIO Y DE ACTIVIDADES Composición química de los alimentos
Proteínas
Nombre:…………………………………………………………………………………………………………………………..Curso:……….

OBJETIVO DE APRENDIZAJE (OA1): Analizar, sobre la base de la investigación, factores biológicos, ambientales y
sociales que influyen en la salud humana (como la nutrición, el consumo de alimentos transgénicos, la actividad física, el
estrés, el consumo de alcohol y drogas, y la exposición a rayos UV, plaguicidas, patógenos y elementos contaminantes,
entre otros.
OBJETIVOS ESPECIFICOS:
-Explicar y reconocer la estructura de diversos aminoácidos.
-Comprender e Identificar el rol biológico de las proteínas.
-Identificar una proteína tan solo por observar su estructura química, distinguiéndolo de otras biomoléculas.
-Reconocer la importancia de consumir proteínas diariamente.

Proteínas

El nombre proteína deriva de la palabra griega “protos” (o “proteos”) que significa “ser primero”, ya que las proteínas
son la estructura fundamental de todos los seres vivos.

Las proteínas están compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno como los lípidos y carbohidratos, pero además
contienen nitrógeno, lo que las distingue de las otras biomoléculas. En algunos casos, también, pueden contener
azufre, fósforo, hierro, cobre, magnesio y yodo (estos últimos elementos en muy baja proporción).

Las proteínas son macromoléculas de masa molecular elevado, formadas por aminoácidos.
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que se caracterizan por tener en su estructura los grupos funcionales amino
(-NH2) y el carboxilo (-COOH). En medio acuoso son sustancias dipolares, pudiendo comportarse como ácidos o como
bases, según el pH del medio.

La fórmula general de los aminoácidos puede reresentarse por:

El grupo R, cadena lateral, es habitualmente una entre 20, lo que implica que existen 20 aminoácidos naturales. La
combinación de estos aminoácidos da origen a las proteínas.

Las proteínas son grandes moléculas que se forman a través de reacciones de polimerización de aminoácidos.

La unión entre dos aminoácidos se origina por la reacción entre el grupo amino de uno de ellos con el grupo carboxilo
del otro, liberándose una molécula de agua. El enlace formado recibe el nombre de peptídico. La unión de dos
aminoácidos origina un dipéptido, la unión de tres un tripéptido y así sucesivamente formándose los polipéptidos.

Cuando un polipéptido está constituido por más de 100 unidades de aminoácidos o su masa molecular es superior a
5.000, se le considera una proteína.

Por ejemplo, la glicina y la alanina pueden formar al dipéptido glicilalanina, a través de un enlace peptídico, como se
observa en la siguiente figura:
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De los 20 aminoácidos, diez resultan esenciales para el ser humano, por lo que deben ser ingeridos en la dieta
diariamente, si esto no ocurre, no se puede sintetizar ninguna de las proteínas en que sea requerido el aminoácido.

Familias de aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según si sus cadenas laterales son: básicas, ácidas, polares no cargadas y no polares.

Aminoácidos básicos.

Los tres aminoácidos de este grupo tienen la capacidad de aceptar un ion de hidrógeno. La lisina recibe un ion de
hidrógeno y forma un simple ion de amonio. La arginina forma un grupo guanidinio. La histidina un grupo imidazolio.

Aminoácidos ácidos.

Este grupo de aminoácidos contiene un grupo –COOH en la cadena lateral, dándole valores de pK más altos*. Este
grupo carboxílico interactúa con algunas proteínas que contienen iones metálicos, llamados nucleófilos (grupos ricos en
electrones que reemplazan a algunos grupos adjuntos a un carbono).

Aminoácidos no polares.

La prolina es una estructura cíclica inusual, que tiene una influencia significativa en la estructura de las proteínas. El
triptófano es un caso límite, porque el –NH del sistema de anillo puede interactuar con el agua, hasta cierto punto.

*pK, constante de disociación ácida, nos dice qué tan fuerte o débil es un ácido. Cuanto más grande sea pKa menor será la fuerza
del ácido, por lo tanto menor será el Ka, y por ende mayor será el pH porque la solución será menos ácida.
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Aminoácidos polares y no cargados.

Los aminoácidos polares y sin carga, distintos de la glicina, pueden formar enlaces con el hidrógeno del agua. Por esta
razón, son usualmente más solubles que los aminoácidos no polares. La glicina parece ser un miembro inesperado de
este grupo. El pequeño tamaño del grupo –R en el caso de la glicina lleva a la predominancia de los grupos amino y
carboxílico, dándole a este aminoácido una similitud con los restantes representantes de este grupo. Los grupos amida,
alcohol y sulfihidrilo (-SH) del resto de los miembros de este grupo son muy polares y neutrales.

Clasificación de las proteínas

Las funciones de las proteínas son muy variadas y de acuerdo con su función se pueden clasificar en varios grupos:

Función estructural: forman parte de los músculos, pelo, uñas, ligamentos y sustancias intercelulares. Por ejemplo, la
queratina se encuentra en el cabello y las uñas.

Función catalizadora o enzimática: corresponden a este grupo las enzimas, que son proteínas y cumplen la función de
controlar las reacciones biológicas. La pepsina es una enzima digestiva que rompe las proteínas en péptidos.

Función inmunológica o de defensa: existen proteínas que defienden al organismo ante una agresión o invasión
externa. Tal es el caso de los anticuerpos (gamma-globulinas), que son proteínas sintetizadas por los glóbulos blancos
que permiten reconocer y neutralizar bacterias y virus.

Función de transporte se sustancias: la hemoglobulina transporta oxígeno gaseoso en el interior de los glóbulos rojos.

Función de regulación endocrina: determinadas proteínas permiten regular la actividad fisiológica y metabólica de las
células. La insulina es una hormona que es producida en el páncreas, el cual controla los niveles de glucosa en la sangre.

Las proteínas son por lo tanto polipéptidos y se encuentran en todas las células. Son el principal componente de
los variados tejidos orgánicos: piel, nervios, tendones, músculos, sangre, etc.
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Estructura de las proteínas

La destacada importancia bioquímica de las proteínas se atribuye a su estructura. Existen cuatro niveles según las
estructuras de las proteínas, los cuales se resumen en la siguiente tabla:

- Estructura Primaria. Es la secuencia lineal de los aminoácidos que forman la cadena peptídica. Señala cuáles
son las unidades constituyentes y su secuencia. El orden de los aminoácidos proviene de su disposición genética

- Estructura secundaria: Es la forma en que la secuencia primaria puede plegarse sobre sí misma. Está limitada
por la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos –NH de un enlace con el oxígeno de la otra unión
peptídica. Puede adoptar dos formas diferentes: α-hélice (espiral) o β-lámina plegada (zigzag).

- Estructura terciaria: Se forma por la interacción entre los grupos R de los aminoácidos que forman parte del
esqueleto de la proteína, lo que permite un mayor grado de plegamiento, hasta adoptar la forma tridimensional
característica. Pueden ser globulares o fibrosas.

- Estructura cuaternaria: Se presenta en proteínas con más de una cadena polipeptídica, formada por varios
grupos de polipéptidos, llamados subunidades.

Los cambios ambientales o los tratamientos químicos (cambios de temperatura, cambios de pH, concentraciones
salinas elevadas, etc.) pueden causar rompimiento de los enlaces y por ende, una desorganización en la estructura de
una proteína, lo que implica la pérdida simultánea de su función biológica. Este proceso se denomina
desnaturalización. Por ejemplo, la proteína globular del huevo (albúmina) es desnaturalizada mediante la aplicación de
calor, lo que genera un cambio irreversible en la estructura de la proteína.

La acción bioquímica de una proteína depende esencialmente de la secuencia inicial de sus aminoácidos, es decir, de su
estructura primaria. El cambio de un solo aminoácido puede alterar esta función. Por ejemplo, la hemoglobina, proteína
encargada de transportar el oxigeno en la sangre, al cambiar el aminoácido que ocupa el lugar número 6 en la secuencia
(ácido glutámico) por otro aminoácido (valina), determina un cambio en la estructura espacial, lo que implica que
transporte con mayor dificultad el oxígeno, originándose la enfermedad denominada anemia falciforme.
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Actividad: Responde las siguientes preguntas:

1. Investiga sobre las principales funciones de los aminoácidos esenciales dentro del organismo y en qué alimentos se
encuentran.

2. ¿Qué sucederá si no se ingieren los alimentos que contienen aminoácidos esenciales?

3. Señala algunas fuentes de proteínas e indica cuáles son las proteínas que presentan.

4. Las proteínas forman parte de todas las estructuras del cuerpo humano. Sin embargo, sería imprudente una dieta
sólo de proteínas. ¿Por qué?

5. ¿Existe alguna relación entre la calidad de la proteína y el tipo de aminoácidos que la conforman? Justifica tu
respuesta.

6. La fenilalanina es un aminoácido esencial. No obstante, se debe evitar el consumo de productos dietéticos que
contienen aspartamo como edulcorante ¿por qué? Averigua sobre la enfermedad llamada fenilcetonuria.

7. a. Indica el nombre de 2 aminoácidos que contienen azufre; ¿por qué es importante consumirlos?

b. ¿Por qué un producto con proteína puede llegar a desprender un olor como de huevo podrido?

c. ¿Cuál es el efecto secundario de una dieta alta en proteínas?

Recursos sugeridos:

https://es.slideshare.net/GuillermoJavierLlaupi/quimica-3-y-4-medio-texto-para-el-estudiante

https://www.um.es/molecula/prot08.htm

https://www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm