Universidad Central de Venezuela

Facultad de Medicina
Escuela Luis Razetti
Cátedra de Bioquímica

TEMA 5
LAS ENZIMAS

Enero 2013
 2

TEMA 5
LAS ENZIMAS
Objetivos generales:
 Describir la función de las enzimas como catalizadores biológicos.
 Explicar las características de la cinética de las reacciones catalizadas por
enzimas.
 Explicar los mecanismos que regulan la actividad enzimática.
Objetivos: Contenidos:
1. Definir catalizadores biológicos. Catalizadores biológicos

2. Describir las propiedades de las enzimas. Alto poder catalítico. Especificidades.

Capacidad de ejercer regulación. Posibilidad
de ser reguladas.
3. Explicar cómo y por qué las enzimas Equilibrio de una reacción química. Constante
aumentan la velocidad de las reacciones de equilibrio (Keq). Energía libre (G). Energía
químicas. de activación.
4. Enumerar los mecanismos de la catálisis Catálisis: ácido-base; covalente; ión metálico;
enzimáticas. por aproximación.
5. Describir el mecanismo de catálisis Catálisis enzimática por aproximación.
enzimática por aproximación.
6. Mencionar los criterios de la clasificación Tipo de reacciones que catalizan. Tipos de
de las enzimas por la Unión Internacional mecanismos de catálisis enzimática.
de Bioquímica. Sustrato(s).
7. Describir las características del sitio Sitio activo. Características.
activo de una enzima.
8. Comparar las semejanzas y diferencias Hipótesis de la llave y la cerradura. Hipótesis
de las hipótesis de interacción enzima- del encaje inducido.
sustrato.
9. Definir coenzimas, cofactores y grupo Cofactor. Coenzima. Grupo prostético.
prostético.
10. Mencionar las vitaminas precursoras de Riboflavina (B2). Niacina (Ácido nicotínico).
las coenzimas FAD, FMN, NAD, NADP.
11. Representar gráficamente la cinética de Concentración de sustrato ([S]). Velocidad (V).
una reacción catalizada por una enzima Velocidad máxima (Vmax). Km.
según Michaelis-Menten.
12. Explicar Km y velocidad máxima (Vmax). Km y Vmax de acuerdo con la teoría de
Michaelis-Menten.
13. Representar gráficamente cómo es Eje de coordenadas. Concentración de
afectada la actividad enzimática por enzima. Concentración de coenzima. pH.
algunos factores. Temperatura.
14. Definir inhibidores enzimáticos. Inhibidores reversibles: competitivo, no
competitivo, acompetitivo. Inhibidores
irreversibles.
15. Explicar las inhibiciones enzimáticas Inhibición enzimática reversible e irreversible.
reversibles e irreversibles.
16. Explicar la inhibición enzimática Inhibición enzimática reversible competitiva.
reversible competitiva. Representación gráfica según Michaelis-
Menten.

17. Explicar la inhibición enzimática
reversible no competitiva.
18. Explicar la inhibición enzimática
reversible acompetitiva.
19. Enumerar los mecanismos de regulación
de la actividad enzimática.
20. Explicar la regulación de la actividad
enzimática por modificación covalente
reversible.
21. Explicar la regulación de la actividad
enzimática por modificación covalente
irreversible.
22. Explicar la regulación de la actividad
enzimática por modulación alostérica.
23. Representar gráficamente la cinética de
las reacciones químicas catalizadas por
las enzimas alostéricas.
24. Explicar los efectos de los moduladores
alostéricos.
25. Definir isoenzimas.
Implicaciones Médicas:
26. Explicar la utilidad de las enzimas en el
diagnóstico clínico.
27. Describir el uso de inhibidores
enzimáticos con fines terapéuticos.
Actividad de Aprendizaje
Asiste a las clases teóricas del tema.
Consulta alguno de los siguientes libros:
Devlin, T. (2006) Bioquímica. Cuarta Edición. Barcelona: Editorial Reverté,
S.A.
Champe, P., Harvey, R. y Ferrrier, D. (2005) Bioquímica. Tercera Edición.
México: Editorial Mc Graw Hill.
3
Inhibición enzimática reversible no
competitiva. Representación gráfica según
Michaelis-Menten
Inhibición enzimática reversible acompetitiva.
Representación gráfica según Michaelis-
Menten
Modificación covalente reversible e
irreversible. Modulación alostérica.
Isoenzimas.
Modificación covalente reversible por
fosforilación-desfosforilación.
Modificación covalente irreversible por
activación de zimógenos.
Sitio alostérico. Moduladores alostéricos.
Cooperatividad. Efectos homotrópicos y
heterotrópicos.
Eje de coordenadas. Curva sigmoidea.
Concentración de sustrato ([S]). Velocidad (V).
Velocidad máxima (Vmax). K0.5.
Efectos de moduladores alostéricos sobre la
estructura y la función de la molécula
enzimática.
Isoenzimas. Semejanzas y diferencias en:
localización tisular y subcelular; estructura
molecular; parámetros cinéticos (Km y Vmax).
Transaminasas y daño hepático.
Transaminasas e infarto al miocardio. Amilasa
pancreática y pancreatitis.
Antibióticos: Penicilina.
 4

Puedes utilizar cualquier libro de Bioquímica ya que éste tema se

encuentra en todos ellos.

Actividad de Práctica

1. Compare las curvas de la derecha y explica cuál

enzima tiene mayor actividad a bajas y altas
concentraciones de sustrato.

2. En las siguientes reacciones identifica la enzima (E), los sustratos (S), los
cofactores o coenzimas (C) y los productos (P):

S
C
P
E

S
C
P
E

S
C
P
E

S
C
P
E
 5

3. Con respecto al KM:

a) Definelo.
b) ¿Cuáles son sus características?
c) ¿Qué significado tiene?
d)
4. ¿Cómo las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones bioquímicas?

5. ¿Qué es el estado de transición?

6. Se determinó para la Hx, la dependencia de la velocidad inicial de reacción con

respecto a la concentración de glucosa o la concentración de ATP, obteniéndose
las siguientes gráficas:

Velocidad inicial vs. [Glucosa] para la Velocidad inicial vs. [ATP] para la Hx
Hx

a) Calcule a partir de las gráficas, los valores de K M y Vmax para la Hx en

ambas condiciones.
b) ¿Por qué la Hx tiene dos valores de KM?

c) Posteriormente, se determinó la dependencia de la Velocidad de

reacción de la Hx en función de la concentración de Fructosa,
obteniéndose la siguiente gráfica:
 6

d) ¿La Hx puede reconocer como sustrato a la Fructosa? En caso

afirmativo, ¿cuál es el valor de KM?, ¿tiene la Hx mayor afinidad por la
glucosa o por la fructosa? Justifique sus respuestas

7. La Hexoquinasa (Hx) y la Glucoquinasa (Gq) son enzimas diferentes (secuencia

primaria, estructura, etc) que catalizan la misma reacción:
Hx
Glucosa + ATP  Glucosa-6P + ADP

a) ¿Cómo se denomina este tipo de enzimas?

A continuación se presenta la cinética de la Hx y la Gq con respecto a la

concentración de glucosa:

b) Con base en estos datos, responde:

¿Cuál de las dos enzimas tiene mayor afinidad por la glucosa? Justifica tu
respuesta.

8. En la siguiente figura se representa la

relación entre el pH y la actividad catalítica
de tres enzimas: la pepsina (P), la tripsina
(T) y la fosfatasa alcalina (F).

a) ¿A qué valores de pH dos enzimas tienen la

misma velocidad de reacción?
b) Determine el intervalo de pH para el cual las
3 enzimas tienen actividad pero con
velocidades de reacción distintas.
c) Para valores máximos de acidez, ¿cuál es la enzima con mayor actividad
catalítica?
d) Si el pH de la sangre es 7,3, razona cuáles enzimas mencionadas podrían
presentar actividad catalítica en el plasma sanguíneo.
 7

9. Analiza el siguiente esquema:

Inhibición por producto
Mecanismos fisiológicos de regulación de las enzimas
Regulación alostérica
(Formas de regulación de la actividad de las enzimas Regulación covalente:
existentes en la célula viva) Reversible
Irreversible
Isoenzimas

Inhibición competitiva
Formas de inhibir las enzimas de manera NO fisiológicas
(fármacos, venenos)
Inhibición no competitiva
Inhibición acompetitiva

a) Enumera las características de cada una de las formas de regulación de

la actividad de las enzimas.
b) Enumera las características de cada tipo de inhibición no fisiológica de la
actividad enzimática.

Selecciona la respuesta correcta para los siguientes planteamientos:

10. La gráfica muestra una curva de Velocidad de reacción frente a la concentración

del sustrato para una:

a) Enzima en presencia de un inhibidor competitivo.

b) Enzima en presencia de un inhibidor  no-competitivo.
c) Enzima alostérica.
d) Enzima en presencia de  un inhibidor acompetitivo.
e) Dos enzimas compitiendo por el mismo sustrato.

11. ¿Cuál de las siguientes gráficas representa la

velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato para una enzima
alostérica, en ausencia y presencia de un inhibidor alostérico?

a) 1
b) 2
c) 3
d) 4
e) Ninguna de las gráficas.
 12. En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de reducción del
acetaldehído a etanol aumenta a medida que lo hace la concentración de
acetaldehído. Eventualmente, la velocidad de reacción alcanza un máximo, y
posteriores aumentos de la concentración de acetaldehído no tienen efecto.
¿Por qué? 

a) Todas las moléculas de acetaldehído deshidrogenasa están unidas a

moléculas de acetaldehído.
b) A altas concentraciones de acetaldehído, la energía de activación de la
reacción desciende.
c) La enzima ya no es específica para el acetaldehído.
d) Para altas concentraciones de acetaldehído, el cambio en energía libre
de la reacción disminuye.

13. Analiza la siguiente gráfica y responde: ¿por qué la velocidad de las enzimas
alcanza un máximo que no se altera al aumentar la concentración de sustrato?

14. ¿Cuál de las siguientes gráficas muestra los

resultados de la velocidad de una reacción frente a la concentración de
sustrato para una enzima no-alostérica, en ausencia y en presencia de un
inhibidor no competitivo (los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en
un lugar diferente del
centro activo)?

a) 1
b) 2
c) 3
d) 4
e) Ninguna de las
gráficas

Investiga en línea

Te recomendamos el siguiente enlace. En él encontrarás un tutorial y

preguntas sobre el tema.

http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/
energy_enzymes_catalysis.html