CENTRO DE ESTUDIOS E INVESTIGACIÓN GOTINGA

ESCUELA DE ENFERMERÍA GOTINGA LICENCIATURA EN

ENFERMERÍA

TRABAJO: Aminoácidos y Péptidos

NOMBRE: Pacheco Peregrino Adanari Yamileth

Alemán López Lizeth Guadalupe

Rodríguez Marín María Melissa

Torres Gregorio Diana Laura

Fonseca Gómez Lessdy Janet

SEMESTRE Y GRUPO: 1 “A”

DOCENTE: IBQ. Liliana Sánchez Morales

ASIGNATURA: Bioquímica

PERÍODO ESCOLAR: Agosto 2022– diciembre 2022

16 de noviembre del 2022. Coatzacoalcos Veracruz

 Índice

Introducción…………………………………………………………………………………..1

Objetivo…………………………………………………………………………………….......2

Aminoácido…………………………………………………………………………………..…3

Estructuras y Función………………………………………………………………………...6

Propiedades de los Aminoácidos…………………………………………………………..9

Clasificaciones de los Aminoácidos………………………………………………………11

Catabolismo de aminoácidos………………………………………………………………13

Péptidos………………………………………………………………………………………..15

Estructuras y Funcion………………………………………………………………………17

Estructura primaria ………………………………………………………………………….20

Estructura secundaria……………………………………………………………………….23

Hélice Alfa……………………………………………………………………………………..25

Lamina Beta………………..………………………………………………………………….26

Conclusión……………………………………………………………………………………28

Referencia Bibliográfica…………………………………………………………………….29
 Introducción
¿Cuál es el tema tratado en el trabajo? Los aminoácidos y péptidos dentro
de nuestro cuerpo humano cumplen una función muy específica, ya que los
aminoácidos forman la mayor parte de la estructura de las proteínas las cuales
son las que realizan la función y regulación de los órganos y tejidos del cuerpo,
hablamos de 4 tipos de aminoácidos mencionados en el libro de nuestra
referencia, hablamos de más de 300 aminoácidos existentes los cuales la mayoría
se encuentran dentro de nuestro organismo y justamente ayudan al correcto
funcionamiento de él.

Así mismo la falta de ellos dentro de una buena dieta puede traer graves
consecuencias en la salud tales cómo son el retraso del crecimiento, la depresión,
la indigestión, la falta extrema de estos en el cuerpo puede ser mortal hasta llevar
a la muerte.

Los péptidos por su parte se forman a través de la unión de los

aminoácidos, los cuales son los que cumplen la función de crear enzimas y
creación de elastina y colágeno, la creación de anticuerpos y hormonas.
Abarcamos un poco de información más allá de los aminoácidos y péptidos o
algunos otros que se derivan y cumples funciones muy importantes también. Otro
de los temas principales las proteínas, así mismo de cada punto abarcado se
trabajó su función, clasificación y estructura.

El trabajo se realiza con el fin de dar a conocer las funciones y la estructura

de aminoácidos y péptidos dentro del mismo cuerpo humano y cualquier ser vivo.
Buscamos hacer que la información pueda ser lo más sencilla de entender para
que cualquier individuo pueda entender la función de e

1
 Objetivo

Objetivo General

 Uno de los objetivos es dar respuesta a la interrogante que nosotros mismos los
planteamos al no tener claro lo que son y lo que significan Aminoácidos y Péptidos,
para el ser vivo, es de gran dificultad explicarse, es por eso que la redacción los
trata de insertarlos al gran mundo de la bioquímica
 Las proteínas pueden distinguirse en base a su número de aminoácidos (llamados
residuos de aminoácidos), a su composición global de grupos aminoacilo, y a la
secuencia de éstos. Aquellas con pesos moleculares bajos, que constan de menos
de 50 aminoácidos, se denominan péptidos.

Objetivo específicos

 Aprender de los principios de los Aminoácidos y Péptidos para dar explicaciones

generalizadas de lo que son.
 Conocer que en la naturaleza existen numerosos aminoácidos diferentes, pero sólo unos
20 forman parte de las proteínas.
 Entender sobre la estructura primaria y secundaria de los péptidos.
 Conocer el Hélices Alfa y Beta

2
 Aminoácidos

Son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (NH2) en uno de

los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico (COOH) en el otro
extremo. Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas, sin
embargo tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan
diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas,
pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de aminoácidos (péptidos) tienen
funciones importantes en el sistema neuroendócrino como hormonas, factores
que liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores. La estructura
general que representa a todos los aminoácidos se puede representar de la
siguiente manera:

Figura 1. “Presentación de los aminoácidos.”

En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual se unen
un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. Las
diferencias entre los aminoácidos se debe a la estructura de sus grupos laterales o R
(residuo o resto de la molécula).Estos son los componentes que se unen para así lograr
formar a las proteínas, Los nueve aminoácidos indispensables son: fenilalanina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina,treonina, triptófano y valina. Los aminoácidos están
formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y
una cadena R de composición variable, que determina las propiedades de los diferentes
aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de

3
aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el grupo carboxil
se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.
Aminoácidos hidrofóbicos:

Estos aminoácidos se caracterizan por ser menos solubles en el agua; el menos

soluble de estos es la alamina que viene representando el límite entre el tipo de
aminoácidos no polares y y los que no tienen carga. Algunos de estos grupos no tienen
carga, otros son polares y además tienen carga en disolución acuosa en las condiciones
de PH más comunes La prolina, la fenilalanina y el triptófano son los ejemplos más
comunes. En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R hidrocarbonadas:
aromáticos y alifáticos.

Figura 2. “Aminoácidos Hidrófobos”

Aminoácidos neutros sin carga:

Este grupo de aminoácidos contiene grupos neutros, son aminoácidos sin carga
por lo que ellos si pueden formar puentes de H con H2O. Estos tienden a perder sus
protones por ionización mucho más que los del grupo ( R ) y se encuentran ionizados a
PH 7.

Los ejemplos de estos son la Serina, Treonina y Tirosina.

Aminoácidos con carga positiva: Aminoácidos con carga positiva PH 7,

contienen 6 átomos de carbono estos son: la Listina e Histidina

4
 Aminoácidos con carga negativa:

Son compuestos orgánicos que contienen un grupo amino y un grupo

carboxilo que nuestro cuerpo sintetiza y así logra construir nuevas proteínas.
Ionizado con carga negativa a PH entre 6 y 7. Son: el ácido aspártico y el ácido
glutámico.

Figura 3. “Estructura de los aminoácidos de Cargas

Negativas”

5
 Estructuras y Función

Aminoácidos

Los aminoácidos tienen una gran capacidad de disociación. A un pH

fisiológico (pH 7.4) los grupo carboxilo existen casi por completo como R-COO- y
los grupos amino predominantemente como R-NH3 + , esto le da la característica
de poseer, en la misma molécula tanto cargas positivas, como cargas negativas
(molécula bipolar). Como la molécula no contiene una carga neta, ya que posee
una cantidad igual de grupos ionizables de carga opuesta, es considerada una
sustancia anfótera o zwiterion. La hidrólisis de cada polipéptido genera un conjunto
de aminoácidos, que se conoce como composición de aminoácidos de la
molécula. Aunque existen más de 300 aminoácidos en la naturaleza, solo
aproximadamente 20 de ellos son componentes de las proteínas.

Figura 4. “Localización de L.Alanina y D-Alanina”

“Tienen la configuración estereoquímica L mientras que los aminoácidos sintéticos

por lo general se encuentran como la mezcla racémica de los isómeros L y D”

6
 En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa
al cual se unen un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo
R o lateral. Los alfa-aminoacidos que desvían la luz polarizada hacia la derecha
se denomina Dextrorrotatorios: La alamina, la isoleucina y el ácido glutámico.

Existen más de 300 aminoácidos en la naturaleza, solo

aproximadamente 20 de ellos son componentes de las proteínas. Como se
mencionó anteriormente los aminoácidos difieren entre si en la estructura de sus
cadenas laterales o R y de acuerdo a las características de estas se han llevado
a cabo varias clasificaciones de los aminoácidos. La clasificación más significativa
se basa en la polaridad de la cadena lateral. Así, se tienen aminoácidos no polares
y polares, dentro primer grupo se pueden subdividir en aminoácidos alifáticos y
aromáticos y dentro de los segundos en sin carga, ácidos y básicos .

Figura 5. “Dr. Carlos Gutiérrez Olvera (2006)” AMINOÁCIDOS

7
 El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar
al cuerpo a: Descomponer los alimentos. Crecer. Reparar tejidos corporales.

La síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva a cabo al unirse los

aminoácidos individuales hasta formar cadenas largas. La unión de un aminoácido con
otro se denomina un enlace peptídico. Para llevarse a cabo este tipo de enlace el extremo
amino de uno de los aminoácidos (el cual pierde un hidrógeno) se combina con el
extremo carboxílico del otro aminoácido (quien pierde un grupo hidroxilo) creándose un
enlace covalente entre ellos y formándose al mismo tiempo una molécula de agua. El
compuesto formado recibe el nombre de péptido

Figura 6. “Estructura de Aminoacido”

8
 Propiedades de los Aminoácidos

Son compuestos sólidos, cristalinos, incoloros, algunos con sabor dulce, de

elevado punto de fusión, solubles en agua (por el grupo amino y el grupo carboxilo), y
otras propiedades importantes que vamos a ver más detalladamente .

 Estereoisomería o isomería espacial.

 Isomería óptica.
 Comportamiento anfótero.

Estereoisometría o isomería espacial

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el

carbono α, enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo,
un radical R y un hidrógeno. Como consecuencia, los aminoácidos presentan isomería.

Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:

Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo

quede arriba, el grupo -NH2 queda situado a la derecha.

Con configuración L, si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda.

Figura 7. “Estereoisometría”

Isomería óptica

Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono

asimétrico, siendo capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos.

9
 Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser:

 Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la

derecha.
 Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.

La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un L-

aminoácido puede ser levógiro o dextrógiro, igual que otro con configuración D.

Comportamiento anfótero

Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es

decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH.
Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino:

 Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -
COO-.
 Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -
NH3+.

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las

variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base,
liberando o retirando protones del medio.

10
 Clasificaciones de los Aminoácidos

Aminoácidos esenciales

Los organismos heterótrofos no son capaces de sintetizar todos los aminoácidos

que necesitan a partir de otros compuestos más sencillos. Los llamados aminoácidos
esenciales deben obtenerse de la dieta, y varían para cada especie. Por ejemplo, en los
humanos son: valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), triptófano (Trp), fenilalanina
(Phe), metionina (Met), treonina (Thr) y lisina (Lys).Los alimentos que sirven de fuente
de estos aminoácidos son la carne, pescado, huevos, queso, etc.Los organismos
autótrofos sí que pueden sintetizar todos los aminoácidos necesarios para sus proteínas.

 Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia,

deben provenir de los alimentos.

 Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Aminoácidos no esenciales
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido,
aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los
aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido
aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

Son la materia prima de las proteínas, pero éstos pueden clasificarse

de dos maneras: los esenciales y los no esenciales. La principal diferencia
entre estos tipos de aminoácidos es que algunos de ellos los sintetiza el
cuerpo humano y los otros no, por lo que es necesario conseguirlos a través
de la dieta. Los primeros son los aminoácidos no esenciales, mientras los
segundos son los aminoácidos esenciales. Los aminoácidos no esenciales
son igual de importantes que los esenciales.Pues participan en la

11
 construcción de músculos fuertes, así como en el mantenimiento de un
cerebro sano y productivo.

Figura 8. “Aminoácidos Clasificaciones”

Aminoácidos Condicionales

 Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en

momentos de enfermedad y estrés.

 Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina,

glicina, ornitina, prolina y serina.

12
 Catabolismo de aminoácidos

El catabolismo consiste en la descomposición de moléculas complejas en

unidades más pequeñas para producir energía o para ser utilizadas en reacciones
anabólicas.

 Eliminación o intercambio de grupos funcionales:

 Implica la trasnominación, desaminación y descarboxilación.

Libera el exceso de nitrógeno en forma de amonio (NH4+), que luego ingresa al ciclo
de la urea, se convierte en urea y se excreta a través de la orina.

Catabolismo del esqueleto de carbono restante:

En general, los 20 aminoácidos se pueden descomponer en 1 de 6 intermedios:

piruvato, acetil-CoA, oxaloacetato, alfa-cetoglutarato, succinil-CoA o fumarato.

Los aminoácidos cetogénicos se metabolizan a acetil-CoA, que luego se emplea en

el ciclo del ácido cítrico, la cetogénesis o la síntesis de ácidos grasos.Los aminoácidos
glucogénicos se convierten en glucosa a través de la gluconeogénesis. Algunos
aminoácidos son tanto glucogénicos como cetogénicos.

Los aminoácidos suelen proceder principalmente de las proteínas de la dieta y en

raras ocasiones de las proteínas de los tejidos. Hay 9 aminoácidos esenciales que no
podemos sintetizar y debemos tomarlos de la dieta a degradación de los aminoácidos
proteicos se produce en diferentes situaciones fisiológicas: 1. En el recambio proteico,
los aminoácidos que no son necesarios para la biosíntesis de nuevas proteínas son
degradados, no se almacenan. 2. Con una dieta rica en proteínas, si los aminoácidos
ingeridos exceden las necesidades para la síntesis de nuevas proteínas, el exceso
se cataboliza; estos aminoácidos no se almacenan. 3. Durante la inanición o en las
condiciones en las que no se disponga de glúcidos, se recurre a las proteínas celulares
como combustible y se degradan sus aminoácidos.

¿Cómo se degradan los aminoácidos? 1. Perdiendo el grupo alfa-amino que se

eliminará después en forma de UREA. 2. Sin embargo, después me queda el resto

13
del aa, el alfa-cetoácido resultante (esqueleto carbonado) se degrada en el Ciclo de
los Ácidos Tricarboxílicos (C.A.T), es decir a CO2.

Figura 9. “Catabolismo”

14
 Péptidos

Un péptido es una cadena corta de aminoácidos (habitualmente de 2 a 50)

vinculados por uniones químicas (denominados enlaces peptídicos). Una cadena más
larga de aminoácidos unidos (51 o más) es un polipéptido. Las proteínas fabricadas en
el interior de las células se forman con uno o más polipéptido.

Figura 10. “Peptido”

Dentro de estos péptidos, tenemos los oligopéptidos si hay menos de 15

uniones, y dentro de ellos podemos hablar de tetrapéptidos, pentapéptidos,
hexapéptidos, etc. Si hay entre 15 y 50 enlaces, hablamos de polipéptidos, y para
más de 50 enlaces nos referimos ya a las proteínas. Hacen de neurotransmisor
enviando información a las células, pueden estimular la producción de colágeno e
incluso relajar la musculatura y disminuir así la aparición de arrugas.

Polipéptido:

Un polipéptido es un péptido formado por una cadena lineal de más de 10

aminoácidos y de menos de 50 aminoácidos. Varias cadenas de polipéptidos se
pueden asociar para formar las proteínas. Los péptidos se organizan en
estructuras más complejas, que se llaman proteínas. Las proteínas son los
bloques de construcción de la célula. Los tetrapéptidos funcionan muy bien como
reafirmantes, mientras que los hexapéptidos actúan eficazmente sobre arrugas
dinámicas o líneas de expresión.

15
 Figura 11. “Estructuras de Polipeptido”

Proteínas:

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que cumples muchas funciones
importantes en el cuerpo, algunas de ellas principales en las funciones que realizan las
células y son necesarias para mantener la estructura y función dentro de nuestro
organismo así como la función y regulación de los tejidos y órganos.
Una proteína está formada por una o más cadenas largas de aminoácidos las cuales
están conformadas por ADN del gen que codifica la proteína. En total, hay miles y miles
de proteínas que se producen cada día en sus células y en su cuerpo.

16
 ESTRUCTURAS Y FUNCIÓN

Péptidos
Están en un nivel intermedio entre aminoácidos y proteínas. Los
aminoácidos tienen como característica lo de formar enlaces entre ellos, esto
permite que puedan ir formando cadenas para que se pueda formar un enlace en
un par de aminoácidos, debe producirse una interacción de tipo covalente, entre
el carbono del carboxilo de un aminoácido con el nitrógeno del grupo amino de
otro aminoácido, de esta manera se genera el enlace peptídico o unión peptídico.

Su estructura de las cadenas es una unión de varios residuos de

aminoácidos que las componen, en una determinación, el enlace peptídico
muestra un alto grado de estabilización, ya que la ligadura sencilla existente entre
el carbono y el nitrógeno en realidad presentan un carácter aproximado de 40%
con carácter de enlace sencillo.

Figura 12: “Cadena polipeptidica que muestra la estructura rígida y planar

de los grupos peptídicos”

La estructura de los péptidos se compone de un gran número de enlaces

covalentes, que permiten la rotación de cada una de sus partes. Se llama
conformación a cada una de las disposiciones tridimensionales que pueden
adoptar los átomos de un péptido conservando todos sus enlaces covalentes.Son
los encargados de activar a las células madre, estimulando y provocando que
exista división celular y por tanto que aparezcan nuestras células cutáneas.

17
Además de esto que te contamos, entre sus funciones están la regeneración de
los tejidos y evitar la pérdida de densidad y volumen en nuestra.

El tripéptido glutatión (y-glutamil-L-cisteinilglicina) contiene un enlace amida

y poco habitual. (Obsérvese que al enlace peptídico contribuye el grupo carboxilo
y del residuo de ácido glutámico y no el grupo carboxilo a.) El glutatión se
encuentra en casi todos los organismos y participa en la síntesis de proteínas y
de DNA, en el metabolismo de fármacos y de toxinas ambientales, en el transporte
de aminoácidos y en otros procesos biológicos importantes. Un grupo de las
funciones del glutatión explota su efectividad como agente reductor. El glutatión
protege a las células de los efectos destructores de la oxidación al reaccionar con
sustancias como los peróxidos, R-O-O-R, productos derivados del metabolismo
del 0 2' Por ejemplo, en los eritrocitos, el peróxido de hidrógeno (H20 2) oxida el
hiena de la hemoglobina a su forma férrica (FeH). La metahemoglobina, el
producto de esta reacción, es incapaz de unirse al 02' El glutatión evita la
formación de metahemoglobina al reducir el H2O en una reacción catalizada por
la enzima peroxidasa de glutatión. En el producto-o¡idado GSSG, se unen dos
tripéptidos por medio de un enlace disulfuro.

La interrelación dinámica entre los procesos opuestos, denominada

homeostasis, mantiene un ambiente interno estable. En la actualidad se conocen
moléculas peptídicas con funciones antagónicas que afectan la regulación de
numerosos procesos (p. ej., la regulación de la presión sanguínea). A
continuación, se describen las funciones de algunos péptidos en cada uno de
estos procesos.

“Enlace peptídico” (a) Formas de resonancia del enlace peptídico. (b)

Dimensiones de un dipéptido. Los grados de libertad conformacionales de una
cadena polipeptídica están limitados a giros alrededor de los enlaces Ca- C y Ca-
N, por ser rígidos los enlaces peptídicos. Los giros correspondientes se
representan respectivamente como 1/J.

18
 En función de su número de aminoácidos, los péptidos se pueden clasificar
en: Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos. Polipéptidos: unión de
muchos aminoácidos. Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una
estructura tridimensional definida. Se suele llamar proteínas a los polipéptidos con
masa molecular superior a 10000. Las proteínas generalmente están formadas
por entre 100 y 300 aminoácidos, aunque algunas pueden tener más de un millar
de aminoácidos. Se llama residuo a cada uno de los aminoácidos que forman un
péptido.

Figura 13: “Formación de péptido”

19
 Estructura primaria.

A la estructura de las cadenas polipeptídicas resultante de la unión de los varios

residuos de aminoácidos que las componen, en una determinada secuencia, se le
conoce como estructura primaria. En el caso de las proteínas naturales, esta secuencia
de residuos de aminoácidos es producto de la síntesis enzimática efectuada de acuerdo
con los mensajes genéticos.

Para la unión de los aminoácidos se requiere la reacción del grupo alfa-carboxilo

de uno de ellos, con el grupo alfa-amino de otro, mediante la pérdida de una molécula
de agua para dar lugar a la formación de un enlace peptídico. Cuando el compuesto es
la resultante de la unión de dos aminoácidos se le denomina dipéptido. Cuando reacciona
un tercer aminoácido, tripéptido, y así sucesivamente, hasta llegar a constituir una larga
cadena polipeptídica. Es necesario hacer notar que en este caso siempre quedarán dos
extremos en la cadena; un extremo con un grupo alfa-ami-no libre y el otro con un grupo
carboxilo.

Figura 14: “Estructura”

Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las
cadenas laterales de los aminoácidos. Las proteínas se diferencian en la secuencia y
número de aminoácidos. Aunque un péptido puede adoptar diferentes conformaciones,
cada proteína tiene una única estructura tridimensional en condiciones fisiológicas, que
resulta ser la más estable de todas las posibles, es decir, aquélla con mayor número de
interacciones débiles entre sus átomos. La secuencia de aminoácidos que forma una

20
proteína determina su estructura tridimensional y su función. Las llamadas proteínas
polimórficas admiten variaciones en su estructura primaria, conservando su función. Las
variaciones en algunas zonas de las proteínas tienen muy poca o ninguna repercusión
en su función, pero hay zonas críticas, en las que cualquier variación afecta a la
estructura, y por tanto a la función de la proteína.

Los polipéptidicos deben considerarse como amidas sustituidas, puesto que el

enlace peptídico muestra un alto grado de estabilización, ya que la ligadura sencilla
existente entre otros.

Figura 15: “Figuras”

El carbono y el nitrógeno en realidad presentan un carácter aproximado de 40%

de doble enlace. Por el contrario, el doble enlace del C=O, funciona aproximadamente
en 40% con carácter de en enlace sencillo. Lo anterior origina que el grupo amino:

Figura 16: “Grupo o formación”

Del enlace peptídico no tenga tendencia e ionizarse por lo que el enlace C-

N será muy rígido y no podrá rotar libremente. Este fenómeno le imprime una

21
característica especial a la conformación tridimensional de las cadenas polipeptídicas,
como se ve más adelante (véase alfa-hélice)

El enlace peptídico es un enlace fuerte, para romperlo se requiere la acción

prolongada de ácidos fuertes y en la práctica se utiliza HCI 6N a una temperatura de 100
grados por un término de 24 horas en un tubo sellado. Por el contrario, los jugos
digestivos como el gástrico y el intestinal pueden romper estos enlaces por medio de
enzimas, a una temperatura de 37 grados y en concentraciones de ácido o de álcali más
bajas.

Para medir cuantitativamente un péptido se puede emplear la reacción del biuret,

que consiste en el tratamiento del material con cobre (Cu2+) en presencia del álcali,
dando un complejo de color púrpura, que tiene la ventaja de no ser positiva para
aminoácidos libres.

En algunos organismos se presentan, además de las largas cadenas

polipeptídicas, algunos péptidos pequeños que difieren estructuralmente de aquellos que
son propios de las proteínas. En primer lugar, se menciona el tripéptido glutatión que
contiene tres residuos, uno de ácido glutámico unido por medio de un enlace peptídico,
al aminoácido cisterína y este último a la glicina.

El péptido que tiene actividad hormonal como el factor regulador del hipotálamo
que libera la hormona tirotrópica, las hormonas de la pititaria. Oxitocina y vasopresina

22
 Estructura secundaria.

Los tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o

lámina plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de
hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del
grupo amino de otro.

Figura 17: “Estructura Secundarias”

En este tipo de estructura secundaria el esqueleto peptídico, las cadenas de

aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, se enrolla sobre sí mismo 100º
dextrógiramente describiendo un helicoide compacto alrededor del eje longitudinal de la
molécula.  Cada aminoácido, se desplaza 0,15 nm a lo largo del eje con respecto al
aminoácido anterior, y cada vuelta completa de la hélice supone una elevación de 0,54
nm (paso de hélice). En una hélice α, el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido se une
mediante un puente de hidrógeno al grupo amino H (N-H) de otro aminoácido que está
cuatro lugares más adelante en la cadena (por ejemplo, el carbonilo del aminoácido 1
forma un puente de hidrógeno con el N-H del aminoácido 5). Este patrón de enlace jala
la cadena polipeptídica para formar una estructura helicoidal que se asemeja a un listón

23
rizado, en la que cada vuelta de hélice contiene 3.6 aminoácidos. Los grupos R de los
aminoácidos sobresalen hacia fuera de la hélice α, donde pueden interactuar libremente.

El esqueleto en una lámina beta es básicamente un plano, del cual emergen hacia
ambos lados las cadenas laterales de los residuos aminoácidos.  Las láminas beta se
estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre N y O pertenecientes a los enlaces
peptídicos, como en la hélice alfa, pero en este caso son enlaces intercatenarios, entre
las cadenas polipeptídicas adyacente. En una lámina β, dos o más segmentos de una
cadena polipeptídica se alinean uno junto a otro, formando una estructura laminar que
se mantiene unida por puentes de hidrógeno. Dichos puentes se forman entre los grupos
carbonilo y amino del esqueleto, mientras que los grupos R se extienden por arriba y por
abajo del plano de la hoja. Las cadenas de una lámina β pueden ser paralelas al apuntar
en la misma dirección (sus extremos N-terminal y C-terminal se emparejan con los de la
otra cadena) o antiparalelas al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-terminal
de una cadena está situado junto al extremo C-terminal de la otra cadena).

Ciertos aminoácidos son más o menos propensos a encontrarse en las hélices α

o las láminas β. Por ejemplo, el aminoácido prolina a veces se llama “interruptor de la
hélice”, debido a que su inusual grupo R (que se une al grupo amino para formar un
anillo) crea un doblez en la cadena y no es compatible con la formación de la hélice. La
prolina se encuentra normalmente en los dobleces, las regiones no estructuradas entre
las estructuras secundarias. Del mismo modo, los aminoácidos como el triptófano, la
tirosina y la fenilalanina, que tienen estructuras anulares grandes en sus grupos R, se
encuentran a menudo en las láminas β, quizá porque la estructura de estas proporciona
suficiente espacio para las cadenas laterales.Muchas proteínas contienen tanto hélices
α como láminas β, aunque algunas presentan solo un tipo de estructura secundaria (o
no forman ninguna).

24
 Hélice Alfa

En este tipo de estructura secundaria el esqueleto peptídico, las cadenas de

aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, se enrolla sobre sí mismo 100º
dextrógiramente describiendo un helicoide compacto alrededor del eje longitudinal de la
molécula.  Cada aminoácido, se desplaza 0,15 nm a lo largo del eje con respecto al
aminoácido anterior, y cada vuelta completa de la hélice supone una elevación de 0,54
nm (paso de hélice).

Figura 18: “Estructura de Hélice Alfa”

La hélice está estabilizada por “puentes de hidrogeno” entre los nitrógenos y los
grupos carbonilo de los enlaces peptídicos. Se trata de enlaces intracatenarios;
concretamente, los puentes se establecen entre el átomo de oxígeno carbonílico de un
residuo (n) y el nitrógeno del residuo situado en posición (n+4)

El funcionamiento de los puentes de hidrogeno es el que se muestra en la

animación de abajo.  Un protón es compartido entre dos moléculas, principalmente
átomos de carbono o de oxígeno, teniendo mediante este método un enlace mucho más
débil que el enlace covalente.

25
 Lamina Beta

En la hebra beta (o conformación beta), el esqueleto polipeptídico se encuentra

extendido, en lugar de retorcido sobre sí mismo en forma de hélice.  Es frecuente
encontrar esta conformación en varios segmentos de la cadena polipeptídica, que se
alinean paralelamente, formando así una lámina beta.El esqueleto en una lámina beta
es básicamente un plano, del cual emergen hacia ambos lados las cadenas laterales de
los residuos aminoácidos.  Las láminas beta se estabilizan mediante puentes de
hidrógeno entre N y O pertenecientes a los enlaces peptídicos, como en la hélice alfa,
pero en este caso son enlaces intercatenarios, entre las cadenas polipeptídicas
adyacentes.

Figura 19: “Lamina Plegada Beta”

Hélice del Colágeno y El colágeno es una proteína fibrosa, componente principal

del tejido conectivo, de la piel, los tendones, el cartílago y los huesos. En él se observa
una estructura secundaria particular, helicoidal pero más estirada que la hélice alfa y
girando hacia la izquierda en lugar de a la derecha. Esta estructura recibe el nombre de
hélice del colágeno.

Estructura Terciaria

26
 Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Proteínas con estructura terciaria
de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos.
Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso,
los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su
ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Proteínas con estructura
terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que
predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de
estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos
y estructuras súper secundarias. Un ejemplo de esta estructura es la mioglobina.

Figura 20: “Estructura Terciaria”

Estructura Cuaternaria

La molécula de hemoglobina está formada por cuatro cadenas polipeptídicas o subunidades, las
globinas alfa1, alfa2, beta1 y beta2, unidas entre sí de forma no covalente.

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 Conclusión

Para concluir con este trabajo podemos decir que el objetivo se cumplió,
aprender sobre sus funciones como su papel como componentes estructurales,
su participación de nuestros 2 temas importantes que son “Aminoácidos y
Péptidos”.También pudimos aprender sobre su importancia, su clasificación, su
estructura.

El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin

de ayudar al cuerpo a: descomponer los alimentos. Crecer. Reparar tejidos
corporales.

Además de su función principal como componentes de las proteínas, los

aminoácidos poseen muchas otras funciones biológicas.

En teoría, los aminoácidos pueden unirse para formar moléculas proteicas

de cualquier tamaño o secuencia imaginables. Las moléculas con pesos
moleculares que van desde varios miles hasta varios millones de daltons (Da) se
denominan polipéptidos. Aquellas con pesos moleculares bajos, que constan de
menos de 50 aminoácidos, se denominan péptidos.

Los péptidos son una clase de moléculas señalizadores que utilizan los
organismos multicelulares para regular sus complejas actividades.

Tanto los aminoácidos como los péptidos tienen una gran importancia en el
ser humano, por lo tanto, siempre es bueno saber un poco de todo, nunca se sabe
cuándo se pueda necesitar.

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 Referencia Bibliográfica

 Carlos Gutirrez Olvera (2006) “AMINOCIDOS Y PROTENAS”, Revista

UNAM.
https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_5.pdf
 L. Perez (2013), “Bioquimica”, Libro de Bioquimica.
http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/08-O.pdf
 Aula Virtual de Biología. (s. f.). https://www.um.es/molecula/prot03.htm
 Lã3Pez, P. L. B. (s. f.). Propiedades de los aminoácidos:
estereoisomerÃ-a, isomerÃ-a Ã3ptica, comportamiento anfÃ3tero.
https://biologiageologia.com/biologia2/422_propiedades_de_los_aminoaci
dos.html
 García-Allen, J. & García-Allen, J. (2017, 12 abril). Tabla de aminoácidos:

funciones, tipos y características.

https://psicologiaymente.com/neurociencias/tabla-de-aminoacidos

 Catabolismo de aminoácidos | Apuntes de Bioquímica | Docsity. (s. f.).

https://www.docsity.com/es/catabolismo-de-aminoacidos-2/7060496/

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