1

Concepto de proteínas
• La palabra proteína viene del
griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.

• Las proteínas son biopolímeros

(macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular;
compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en
todas las células vivas.

2
 Composición Química
• Hay ciertos elementos químicos
que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los
contienen en diferentes
cantidades.

• Están constituidas básicamente

por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N);
aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo
(Y).
3
 Características

• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas
moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de
proteínas.

4
 Características
 Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación, estructural entre otras.

 Son el instrumento molecular a través del cual se expresa la información genética.

 Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más complejas están
constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminoácidos.

 Las proteínas están constituidas por cadenas de amino ácidos, unidos por un tipo
específico de enlace covalente.

 De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínas como: enzimas,

hormonas, anticuerpos, la membrana proteíca del ojo, plumas, telas de arañas, los
cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un millar de otras sustancias con
actividades biológicas distintas

 Son imprescindibles para la síntesis de proteínas corporales y otros compuestos

funcionales como:

1. Hormonas
2. Anticuerpos
3. Neurotransmisores
4. enzimas
 Funciones

Entre las funciones más importantes de las proteínas se consideran:

1. Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones

de los sistemas biológicos.
2. Como hormonas transmitiendo información entre células.
3. Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas
pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.
4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
5. Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.
6. Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de
las proteínas contráctiles.
7. Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece
de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos.
8. Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las
proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características
de los enlaces que ellos establecen para formarlas.
 Clasificación

1. Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están

formadas exclusivamente o predominantemente por
aminoácidos.

2. Proteínas conjugadas o Hetero proteians : Poseen un

componente de proporción significativa no aminoacídico
que recibe el nombre de grupo prostético. Según la
naturaleza de este grupo consideramos:

1. Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en

su estructura un grupo hemo Ejemplo: Hemoglobina,
Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
2. Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el
colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
3. Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se
encuentran en las membranas celulares.
4. Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico,
como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
5. Fosfoproteínas: Contienen en su molécula uno o más
moléculas de acido fosforico.
Clasificación de las proteínas

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromo proteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

8
Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

9
 Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo
amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

Las otras dos valencias del carbono se

saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.

10
 Clasificación de aminoácidos

Hidrófobos

Hidrófilos
Según la polaridad
del radical
Ácidos

Básicos

Aminoácidos
Ácidos

Alifáticos Básicos

Según la estructura
Aromáticos Neutros
del radical

Heterocíclicos

11
Clasificación de aminoácidos

1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R

es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además,
grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en
neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del
carbono y del hidrógeno.

12
13
Clasificación de aminoácidos

Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R :

1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo

2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto más
solubles que los anteriores.
3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R, que
normalmente está ionizado.
4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.

De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte

de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y
que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las
bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los
necesitan para fabricar sus proteínas.

14
15
16
17
 Aminoácidos Esenciales

• Se llaman aminoácidos
esenciales aquellos que no
pueden ser sintetizados en el
organismos y para obtenerlos
es necesario tomar alimentos
ricos en proteínas que los
contengan. Nuestro
organismo, descompone las
proteínas para obtener los
aminoácidos esenciales y
formar así nuevas proteínas.

18
 Aminoácidos Esenciales

• Son aquellos que los

organismos heterótrofos deben • EN ADULTOS: 8
tomar de su dieta ya que no – Fenilalanina
pueden sintetizarlos en su – Isoleucina
cuerpo (los autótrofos pueden – Leucina
sintetizarlos todos) – Lisina
– Metionina
• Las rutas metabólicas para su – Treonina
obtención suelen ser largas y – Triptófano
energéticamente costosas, por – Valina
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos • EN NIÑOS los anteriores y:
costoso obtenerlos en los – Arginina
alimentos). – Histidina
 Estructura de los aminoácidos

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

H
Monómero
AMINOÁCIDO H2N C COOH

CH3
20
 Propiedades de los aminoácidos

1. Los aminoácidos son compuestos

sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica

6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a

pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.

21
 Actividad óptica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α

asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica,

es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).

22
 Estereoisomería de los aminoácidos

Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden

presentar dos configuraciones espaciales.

Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de

forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una
configuración L.

La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.

En la naturaleza, la forma L es la más

abundante, y todas las proteínas están
formadas por aminoácidos L 23
 Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas

En disolución acuosa, los aminoácidos

muestran un comportamiento anfótero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo
del pH, como un ácido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se

ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.

24
La forma dipolar, en un medio
ácido, capta protones y se
comporta como una base y en un
medio básico libera protones y se
comporta como un ácido.

El pH en el cual el aminoácido
tiende a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas positivas
como negativas, se denomina
punto isoeléctrico.

El carácter anfótero de los

aminoácidos permite la regulación
del pH, ya que se comporta como
un ácido o como una base según le
convenga al organismo.

25
El punto isoeléctrico es el valor de pH al
que el aminoácido presenta una carga
neta igual al cero

26
Unión de los aminoácidos.

 Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces

peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se
denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y
si es superior a 50 se denomina polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de
cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso
molecular excede de 5 000 se habla de proteína.

27
Unión Peptídica entre Aminoácidos

Unión Peptídica
H H
O
H O H O

=
N C CC N N C C

H OH H OH
H
R R

+ H2O CONDENSACIÓN

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.
28
29
 Enlace peptídico
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan

residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la

cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

30
 Enlace peptídico
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.

5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.

31
32
 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

Existen algunos péptidos cortos con función

biológica.

Entre ellos podemos citar:

• El tripéptido glutatión (que actúa como

transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con

actividad hormonal), la insulina (51aa) y el
glucagón que regulan la concentración de
glucosa en sangre.

• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y

valinomicina (antibióticos).

33
Estructura de una
Proteína?

34
 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en

el espacio.

35
 Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el

orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

36
Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y

de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

37
Estructura primaria

38
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Estructura primaria

39
 Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de

aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la

síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice

de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura
secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que
la forman.

40
 Estructura secundaria

• Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los

aminoácidos dan origen a la estructura secundaria.

• Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno

intercatenarios.

• La estructura secundaria puede ser:

– Conformación ɑ (Hélice)
– Conformación β (Hoja plegada)

• Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen

otras menos frecuentes. Conformación β

• Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien

Conformación
definida: los enroscamientos ɑ
aleatorios o “ad-random”.
41
α-hélice

• Estructura en forma de bastón.

• Los restos laterales de los

aminoácidos se ubican de forma
perpendicular al eje de la hélice.

• Los enlaces puente de hidrógeno se

establecen entre el hidrógeno unido
al nitrógeno y el oxígeno del primitivp
carboxilo.

42
 α-hélice

 La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse

helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

 Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre

el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le
sigue.

 En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan

orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos
—NH— quedan orientados justo en el sentido contrario.

 La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta y la rotación es hacia

la derecha.

43
Hélice de colágeno

• El colágeno posee una disposición

en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina e
hidroxiprolina.

• Estos aa poseen una estructura

que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma una hélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
44
Hélice de colágeno

• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres

hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.

• Hay algunas alteraciones

del colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles
45
Hélice de colágeno

46
Conformación-β

• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
hojas. 47
 Conformación-β

• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la

cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios,
en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran
estabilidad a la estructura.

• Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y

antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las proteínas.

• Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden

establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy
estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.

48
Conformación-β

ANTIPARALELA

PARALELA

49
 Conformación-β

• Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β

alternados con segmentos de estructura en α-hélice.
• En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a proteínas filamentosas alargadas.
• Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esqueléticas.
• Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos,
etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

50
51
Conformación-β
Características de la Hoja plegada (beta-lamina):

• Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas

adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal
forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.

• Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al

eje principal de la estructura en hoja plegada.

• Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan,

primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y
así sucesivamente.

52
 Giros β

Secuencias de la cadena polipeptídica con

estructura α o β a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros β.
Son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipéptido.

AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal

en estructuras de tipo α o β) aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.

La conformación de los giros b está estabilizada

generalmente por medio de un puente de
hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β

Sirven para que la proteína adopte estructuras

más compactas
53
 Estructura terciaria

• La conformación terciaria de una

proteína globular es la conformación
tridimensional del polipéptido plegado.

• Las interacciones que intervienen en el

plegamiento de la estructura
secundaria son:
• Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
• Uniones de Van der Waals.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Puentes Disulfuro.

• Las funciones de las proteínas

dependen del plegamiento particular
que adopten.

• Esta estructura está altamente 54

influenciada por la estructura primaria.
 Estructura terciaria

• Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y

en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc

• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Lámina β

Hélice α

55
 Residuos Residuos
hidrofóbicos polares

56
 Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria

H
CH2 HO CH2 Y
Aceptores
HN N H HO CH S,T
R
Donadores
H
H N CH2 K
H
C,M CH2 S H
R H
N NH R
H C
NH2+
O H
E,G,N,Q C H O
R N C N,Q
H
Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria

K
CH2 NH3

R D,E
CH2 NH NH2
C OOC CH2
NH2
H
CH2
NH

HN
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S
 Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

H H N
H N
C O
D,E N
K
C
O C
O N H
N H
O C
R
R
C O
H N
H N
C O
R
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria

61
• En los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee estructura
secundaria de tipo α-hélice o β-lámina

• En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.

• Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-

hélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas
distintas.

• Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega

y se desnaturaliza casi independientemente de los demás.

• Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido

como unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas
globulares.

• Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o

«cuellos», lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al
separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de
sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.
62
Funciones de los Dominios:

A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la

proteína:
- Enlaza a un pequeño ligando
- “Atravesar” la membrana plasmática
- Contiene el sitio catalítico (enzimas)
- Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
- Provee una superficie para enlazarse
específicamente a otra proteína.

63
 Estructura cuaternaria

1. La estructura cuaternaria es la unión mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).

64
 Estructura cuaternaria

• Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones débiles:

• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.

65
66
 El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras
presenta varias ventajas:

• Reduce la cantidad de información genética necesaria.

• El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las

subunidades se asocian por enlaces débiles.

• Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las

subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la
síntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:

• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.

• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.

67
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación 68

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R

libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la

capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se
denomina centro activo de la proteína.

69
 Propiedades de
las proteínas

Desnaturalización Capacidad
Solubilidad Especificidad
y renaturalización amortiguadora

De función De especie

70
 Solubilidad

 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de
agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.

 La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua

71
Desnaturalización y renaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida
a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
 Agentes desnaturalizantes
NH2
HOCH2 CH2 SH
C O Urea
2-mercaptoetanol
NH2
CH2 SH
HOCH NH2
C NH Guanidina
HCOH
NH2
CH2 SH
Ditiotreitol (DTT)
O
O S O-
O
Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato)
75
 Especificidad

La especificidad es doble:
• de especie
• de función.

Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de

sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,

lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,

son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
76
Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la función.

• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante
interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una
determinada secuencia de aa y una conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo
tanto dificultar la función.

77
 Capacidad amortiguadora

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

78
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

79
HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Globulares: Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

80
HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares.

Fibrosas: Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

81
HETEROPROTEÍNAS

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas
y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
la leche.

82
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil

83
Estructural
Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.

Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

84
Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina

Defensiva

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

85
Transporte

• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen

otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis
(cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos
tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos
por la sangre.

86
Reserva

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de

energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
nutrientes.

Función homeostática

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
87
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.

88
Funciones de las proteínas en alimentos

89
Propiedades de las proteínas en alimentos

90
 Síntesis de las Proteínas

• Se conoce como síntesis de

proteínas al proceso por el cual
se componen nuevas proteínas
a partir de los 20 aminoácidos
esenciales. En este proceso se
transcribe el ADN en ARN. La
síntesis de proteínas se realiza
en los ribosomas situados en el
citoplasma celular.

91
 Fases de la biosíntesis en las proteínas

La realización de las síntesis de las

proteínas se hacen en varias fases las
cuales son:
• Fase de activación delos aminoácidos
Fase de traducción:
• Inicio de la síntesis proteica.
• Elongación de la cadena polipeptídica.
• Finalización de la síntesis de
proteínas.
• Asociación de cadenas polipeptídicas
y en algunos casos, grupos prostético
para la constitución de las proteínas.

92
Tabla de codones

93
 Tabla de codones de ARN

• Cuadro donde se
enumera las diversas
combinaciones de
nucleótidos que
conducen a la
creación de los 20
aminoácidos
conocidos.

94
95
 ENZIMAS
PROTEÍNAS CATALIZADORAS

96
 CONCEPTO Y FUNCIÓN ENZIMATICA
 Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones
bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos,
tienen muchos usos médicos y comerciales.

 Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación

de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se
incrementa la velocidad de la reacción.

 La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es

decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las
enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.

97
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

• Clasificación de las enzimas de acuerdo a su

complejidad
• De acuerdo a su complejidad las enzimas se
clasifican como:

98
 ESTRUCTURAS FUNCIONALES DE
LAS ENZIMAS CONJUGADAS

En las enzimas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte poli peptídica de la enzima.
 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

 *Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si

no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan
activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

 *La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente
son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las
vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una
respiración celular adecuada. 99
 CLASIFICACIÓN D LAS ENZIMAS DE
ACUERDO A SU ACTIVIDAD
Tipo de Actividad
enzimas
Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas
con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas
digestivas.

Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se

transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas Catalizan la unión de moléculas.

Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o

eliminación, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción.
Facilitan la transferencia de electrones de una
molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a

otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo. 100
 ACTIVIDAD ENZIMATICA

La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.

 Los sustratos son específicos para cada enzima:
Es así que la sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola
en sus componentes; al mencionado sustrato, de tal manera que sean
fácilmente asimilable como producto.

 Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia:

La enzima (E) y el sustrato (S) se combinan para formar un complejo
intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un
producto y regenerando la enzima.

 La enzima queda en estado libre y estático, para luego ser nuevamente

activada y repetir la misma secuencia o ciclo funcional.

101
 MECANISMO DE ACTIVIDAD ENZIMATICA

ENZIMA + SUSTRATO ENZIMA - SUTRATO ENZIMA + PRODUCTO

Ejemplo:

Maltasa + Maltosa Maltasa - Maltosa Maltasa + 2 Moléculas de Glucosa

102
 FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
 Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una
concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se
alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto
en la velocidad de la reacción.
 Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un
aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia
cierto límite.
 Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta
ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la
temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
 pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago
cuyo pH óptimo es ácido.
 Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que
tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.

103