Universidad Nacional Autónoma de México 

Facultad de Estudios Superiores Cuautitlán Campo 1 

Laboratorio de Bioquimica Estructural

Semestre 202I

“AMINOACIDOS”
Previo

Valdivia Larios Kevin Leonardo

Grupo: 1601

Química           20/11/2020

 PRACTICAS 7: AMINOACIDOS

 DEFINICION DE AMINOACIDOS

Los aminoácidos son los ladrillos fundamentales por los que se componen las
proteínas. Los α-aminoácidos se caracterizan fundamentalmente por tener un
grupo amino (NH2-NH3+), un carboxilo (COOH – COO –) y un protón unidos al
carbono denominado carbono α (exceptuando la prolina). Los aminoácidos son
también los encargados de permitir la contracción muscular o mantener el equilibrio
de ácidos y bases en los organismos. Aparte, cada uno de los diferentes
aminoácidos cuenta con una función independiente.

 DESCRIBA LA FORMULA GENERAL DE UN AMINOÁCIDO

Los aminoácidos están compuestos por una molécula orgánica con un grupo

amino y un grupo carboxilo. Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar
en formas L y D. Las estructuras L son las naturales para los organismos, y por
tanto, las más importantes.
De forma general, por tanto, un aminoácido se compone de carbono, carboxilo, un
grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral.

 COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS.

FUNDAMENTAR
Sus grupos ácido COOH y base NH 2 hacen que un aminoácido pueda actuar
como ácido o base, por ello se dicen que son moléculas anfóteras. A pH
fisiológico, el grupo carboxilo está desprotonado (COO –) y el NH protonado
(NH3). Se puede decir que el grupo amino de un aminoácido presenta un
comportamiento básico, ya que se puede protonar para dar -NH3+, o que un
grupo carboxilo, -COOH, presenta un comportamiento ácido, ya que se puede
desprotonar para dar -COO–. Es decir, de forma muy general, podemos
escribir, para cada uno de los grupos por separado en disolución acuosa:

Es más frecuente encontrar los aminoácidos en disolución acuosa (con el

grupo amino protonado y con el grupo carboxílico desprotonado. Es decir, la
estructura genérica de un alfa-aminoácido es distinta a la que hemos indicado
previamente y sería más exacto escribir:

 CLASIFICAN A LOS AMINOÁCIDOS, COLOQUE ESTRUCTURAS.

Dado que los aminoácidos comunes en las proteínas difieren entre si por la
cadena lateral, su clasificación obedece a las propiedades química de la
cadena lateral, esta puede clasificarse segun su polaridad y/o carga a pH
neutro, el tipo de estructura química, su reactividad y los elementos presentes y
por su habilidad para formar enlaces de hidrógeno. La siguiente tabla presenta
a los aminoácidos y sus propiedades
Glicina Triptofano

Alanina Tirosina

Valina Metionina

Leucina Cisteina

Isoleucina Serina
Prolina Treonina

Fenilanilina Asparagina

Glutamina Aspartico

Glutamico Histidina

Lisina Arginina
  ¿QUÉ REPRESENTA EL PK DE UN GRUPO CARBOXILO O DE UN
GRUPO AMINO?

Los aminoacidos se ionizan cuando están en solución. Cada grupo tiene un pK,
el cual corresponde al pH en que se encuentra la misma cantidad de la forma
ionizada que de la ionizada.

Los aminoácidos tienen al menos dos pK, por lo que tienen mayor capacidad
amortiguadora, ya que presentan de tres a cuatro formas iónicas diferentes.
Cuando la forma iónica tiene una carga neta de cero se dice que se encuentra
en su punto isoeléctrico o pI. Al variar de pH, cambia la proporción de la formas
iónicas y es posible ver la capacidad amortiguadora de los aminoácidos. Cada
aminoácido tiene sus propio pK, puesto que presenta diferentes sustituyentes
en sus cadenas laterales. Mediante una titulación, se puede determinar el pK
de un aminoácido.

 INDICAR SI LOS AMINOÁCIDOS PUEDEN USARSE COMO

AMORTIGUADORES Y EXPLICAR EN QUÉ CASOS.

Los aminoacidos son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de

disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables
de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc). Los
grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en
la zona próxima al pKa. El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a
determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas, y de ellas dependen,
en gran medida, sus propiedades biológicas.

La función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH:

  A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados,
y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína.
 A pH elevado, los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual
habrá mayor número de cargas negativas.

 ¿CUÁL ES EL FUNDAMENTO DEL FUNCIONAMIENTO DE UN

POTENCIÓMETRO?

El funcionamiento de un potenciómetro se basa en el mecanismo de una celda

electroquímica, donde se involucran iones H en la reacción química de la celda
para determinar la concentración de estos iones en la solución y, de esta
manera, obtener el pH de la misma. Cuando se desea medir el pH de una
solución mediante la potenciometría se emplea un potenciómetro y un
electrodo; el primero es el dispositivo que determina el pH, mientras que el
segundo se basa en la combinación de un electrodo de referencia y otro de
medición que es sensible a los analitos.

En este sentido, se forma un circuito por donde fluye la corriente eléctrica entre
los electrodos y la solución, donde estos ejercen la función de una batería
cuando se sumergen en la mencionada solución. De esta manera, el
potenciómetro está diseñado con el fin de generar un voltaje igual a cero (en
unidades de milivoltios) cuando se tiene un pH igual a siete; es decir, neutro.
  ¿ QUÉ ES UN ZWITTERIÓN?

Debido a que los aminoacidos son anfoteros tal hecho posibilita que un
aminoácido en solución acuosa, reaccione con el mismo, originando una sal
interna conocida como Zwitterion.

Una vez que ácidos y bases se neutralizan formando sal, en un aminoácido

ocurrirá una neutralización intramolecular, formando una sal interna que en
verdad es un ión dipolar denominado zwitteríon.

Es un compuesto químico eléctricamente neutro, pero que tiene cargas

formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. Los zwitteriones son
especies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en agua y
bastante baja en muchos disolventes orgánicos de carácter apolar.

 ¿ QUÉ ES EL Pl Y COMO SE CALCULA

Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero.

Este pH se llama punto isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula
se disocia por igual en ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de
pK, puede obtenerse por su semisuma:
Así, para la glicina (pK1=2,22 y pK2=9,86, el pI vale 6,04. Así, a pH=6,04 la
immensa mayoría de las moléculas de glicina estarían en forma de iones
híbridos (zwitterión) y no se desplazarían hacia ningún polo al aplicarles un
campo eléctrico.

REFERENCIAS

 https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/lipids/a/lipids
 https://www.lechepuleva.es/corazon-sano/lipidos
 http://biomodel.uah.es/model2/lip/prop.htm
 https://es.slideshare.net/MikelMerlin/propiedades-y-clasificacion-de-lipidos-y-
acidos-grasos
 http://www.cosmetologas.com/noticias/val/1851-0/l%C3%ADpidos-caracter
%C3%ADsticas-clasificación-y-funciones.html