ENZIMAS

Por encima de todas las demás, una de las características de los seres vivos los
hace milagrosamente diferentes de la materia inerte: son capaces de generar y
mantener orden en un universo que siempre tiende a generar desorden
creciente.
Bioq. Valeria Olmedo
Contenido

 2.4.- Enzimas: propiedades, clasificación,

funcionamiento, cinética enzimática.

https://www.youtube.com/watch?v=XTUm-75-PL4
INTRODUCCIÓN
 Sin catálisis, las reacciones químicas que
son necesarias para mantener la vida no
podrían darse en una escala útil de
tiempo. Ej. Glucólisis.

 Las enzimas son las proteínas más

notables y de mayor especialización.

 Tienen gran poder catalítico, varias

superior al de los catalizadores sintéticos
o inorgánicos.

https://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0
INTRODUCCIÓN
 Poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus
sustratos (a diferencia de los catalizadores químicos).

 Funcionan en soluciones acuosas en condiciones muy suaves

de temperatura y pH.

 Su ausencia o actividad biológica excesiva puede dar lugar a

situaciones patológicas.

 Muchos fármacos ejercen sus efectos biológicos mediante su

interacción con enzimas (Ej. Estatinas)

 Se usan también como herramientas importantes en ingeniería

química, tecnología alimentaria y agricultura.
Clasificación
de las
enzimas
 Funcionamiento de las enzimas

 La función de un catalizador es aumentar la velocidad de una reacción.

 Los catalizadores NO modifican los equilibrios de reacción solamente

aceleran la velocidad de reacciones espontaneas (G<0) disminuyendo la
energía de activación de esta.
 Funcionamiento de las enzimas
 La sustancia sobre la cual
actúa una enzima se
denomina sustrato.
 Participan en las
reacciones, pero no se
modifican en el proceso.
 Sitio catalítico será la zona
de unión de la enzima y el
sustrato: unión llave-
cerradura
 Actúan a temperatura y
pH óptimos.
Principios de la Catálisis enzimática
 El papel que juega esta energía en la catálisis enzimática es de
una importancia extraordinaria: la energía de fijación no se
limita a producir una estabilización del complejo enzima-sustrato,
sino que constituye la principal fuente de energía libre que las
enzimas utilizan para rebajar la barrera de energía de activación y
con ello aumentar la velocidad de la reacción catalizada.
a combinan los factores de proximidad y orientación de los sustratos
b Excluyen al agua
c estabilizan el estado de transición
d transfieren grupos
¿Cómo actúan las enzimas?
Introducción a la bioenergética
 Leyes de la termodinámica

• 1ra ley: La energía no se crea ni se destruye, solo se

transforma

• 2da ley: Toda transferencia de energía produce aumento

en el desorden (por lo tanto, en la temperatura)

Principios básicos
Reducción y oxidación
La constante de equilibrio K, se
produce en todas las reacciones y
siempre tiene un valor constante
fijado por la relación entre las
velocidades en uno u otro sentido,
independientemente de que el
catalizador esté o no presente. La
catálisis hace disminuir
considerablemente el tiempo
necesario para alcanzar el
equilibrio.

K= [P]/ [S]
K = constante de equilibrio
[P] = concentración de producto
[S] = concentración de sustrato
Cinética enzimática

La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de

sustrato hasta un punto de estabilización
La concentración de sustrato
a la cual la reacción alcanza
la mitad de su velocidad
máxima se conoce con el
nombre de KM (constante de
Michaelis-Menten). Tiene
unidades de concentración.
Enzimas y coenzimas
Regulación enzimática
 Sirve para que no exista un gasto innecesario de energía
 Hay dos tipos de regulación
 Regulación alostérica (segundos) Alostérico: “otro lugar”la enzima puede tener una
forma activa o inactiva interconvertible. El control puede ser homotrópico (sustrato) o
heterotrópico (otra molécula). Un caso muy común es la inhibición por el producto
final, también llamada retroinhibición o control feed-back. Los moduladores pueden
ser:
 positivos o activadores
 negativos o inhibidores

 Regulación por enlace covalente (minutos), tiene la ventaja de que puede utilizarse
para amplificar una señal química, ya que una sola molécula de la enzima moduladora
puede activar o desactivar a muchas moléculas de la enzima modulada. Ej. hormona
adrenalina en los músculos.
Regulación alostérica

• Alostérico: “otro lugar”

• Los moduladores pueden

ser:
• positivos o activadores
• negativos o inhibidores
Regulación por enlace covalente
Inhibición enzimática

No competitiva

Competitiva
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