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CICLO : III
SEMESTRE ACADEMICO : 2020-II
UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
“Dr. Wilfredo Erwin Gardini Tuesta”
ACREDITADA POR SINEACE
RE ACREDITADA INTERNACIONALMENTE POR RIEV
ENZIMAS
PLANA DOCENTE SEDE ICA : GARCIA CALDERON Jack.
SEDE CHINCHA : COILA DE LA CRUZ, Hilda Victoria.
SEDE LIMA : RIVERA FERNÁNDEZ, Nelson
DOCENTE : SALINAS VELIZ, Yolanda.
DOCENTE : ROSAS HERNANDEZ, Gerardo
DOCENTE : CHUMBES HUAMAN, Andrea
DOCENTE : DIAZ SANCHEJACK1978
¿PORQUE SON IMPORTANTES LAS ENZIMAS?
•Están en el centro de todos los procesos bioquímicos.
• Actuando en secuencias organizadas, catalizando cientos de rx
consecutivas,
• degradando nutrientes, conservando y transformando la energía química
• y fabricando macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos.
•algunas enfermedades heredables genéticamente son producidas por la
carencia, o incluso una ausencia total, de uno o más enzimas.
•Muchos fármacos ejercen su actividad mediante la interacción con enzimas
•La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica
nativa.
• Si un enzima se desnaturaliza o se disocia en sus subunidades, la
actividad catalítica desaparece.
Los enzimas han evolucionado para disminuir selectivamente las energías de activación
de las reacciones necesarias para la supervivencia celular.
Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed
PRINCIPIOS QUE EXPLICAN EL PODER CATALÍTICO DE LA ENZIMA
Y LA ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
Los enzimas son catalizadores extraordinarios ya que:
•Incrementa la velocidad enzimática entre 5 a 17 veces (Tabla 6-5).
•son muy específicos, discriminan fácilmente entre sustratos con estructuras muy similares.
¿Cómo se pueden explicar estos incrementos enormes y altamente selectivos en su
velocidad?
¿De dónde viene la energía que proporciona un descenso espectacular de las energías de
activación de reacciones específicas?
La respuesta tiene 2 partes distintas y relacionadas.
1.El reordenamiento de los enlaces covalentes durante la reacción catalizada enzimática
• Reordenamiento entre el sustrato y los grupos funcionales de la enzima (cadenas
laterales específicas de AAs, iones metálicos y coenzimas). Estos enlaces covalentes
son transitorios y estas RXs tienen lugar en el sitio activo del enzima.
• Esto hace disminuir la energía de activación (por lo que aceleran la reacción)
Las forman las cadenas laterales de aminoácidos de la Fig. 6-9 con los grupos
funcionales de cofactores enzimáticos que sirven como nucleófilos para la formación
de enlaces covalentes con los sustratos.
Y estos complejos covalentes siempre experimentan una reacción adicional con el
fin de volver a ser enzima libre.
El inhibidor mixto
se define clásicamente como inhibición no competitivo
La acumulación del producto final de la ruta hace que toda la ruta funcione
más lentamente.
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ALGUNOS ENZIMAS Y OTRAS PROTEÍNAS SON REGULADOS MEDIANTE
LA ROTURA PROTEOLÍTICA DE UN PRECURSOR ENZIMÁTICO
En algunos enzimas, la escisión (ruptura) de un precursor inactivo
denominado ZIMÓGENO es necesaria para formar el enzima activo.
Muchos enzimas proteolíticos (proteasas) del estómago y del páncreas
se regulan de esta manera.
La quimotripsina y la tripsina se sintetizan inicialmente en forma de
quimotripsinógeno y tripsinógeno, respectivamente (Fig. 6-38).
La rotura específica produce cambios de conformación que exponen el
sitio activo del enzima.
Dado que este tipo de activación es irreversible, se necesitan otros
mecanismos para inactivar estas enzimas.
Las proteasas son inactivadas por proteínas inhibidoras que se
fijan muy fuertemente al sitio activo del enzima.
Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed
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